Yeast Expression(효모 발현)란 무엇입니까?
Yeast Expression 효모 발현 - The yeast expression, purification, and invitro test confirmed the chitin deacetylase activity of BgtCDA1. [1] The yeast expression, purification, and invitro test confirmed the chitin deacetylase activity of BgtCDA1. [2] Yeast expression of bfa enzymes can provide a platform for the large-scale production of branched fatty acids suitable for industrial and consumer applications. [3] Yeast expression further indicates that multiple transporters, including Abc1 play an important role in resistance to the wheat phytoalexin 2-benzoxazolinone (BOA) and other xenobiotics. [4] Moreover, yeast expression of OsPUT1 apparently increases methomyl uptake. [5] Here the establishment and optimization of a yeast expression/secretion system for AID/APOBEC3s are reported, followed by comparison with the same enzymes expressed in bacterial and mammalian hosts. [6] Using a modular Golden-Gate-compatible assembly system for yeast expression, these enzymes were systematically tested either alone or in combination. [7]효모 발현, 정제 및 invitro 시험을 통해 BgtCDA1의 키틴 데아세틸라제 활성을 확인하였다. [1] 효모 발현, 정제 및 invitro 시험을 통해 BgtCDA1의 키틴 데아세틸라제 활성을 확인하였다. [2] bfa 효소의 효모 발현은 산업 및 소비자 응용 분야에 적합한 분지형 지방산의 대규모 생산을 위한 플랫폼을 제공할 수 있습니다. [3] 효모 발현은 Abc1을 포함한 다중 수송체가 밀 파이토알렉신 2-벤족사졸리논(BOA) 및 기타 생체이물에 대한 저항성에 중요한 역할을 한다는 것을 나타냅니다. [4] 또한, OsPUT1의 효모 발현은 분명히 메토밀 흡수를 증가시킵니다. [5] 여기에서 AID/APOBEC3에 대한 효모 발현/분비 시스템의 설정 및 최적화가 보고되고, 이어서 박테리아 및 포유동물 숙주에서 발현되는 동일한 효소와 비교됩니다. [6] 효모 발현을 위한 모듈식 Golden-Gate 호환 어셈블리 시스템을 사용하여 이러한 효소를 단독으로 또는 조합하여 체계적으로 테스트했습니다. [7]
Different Yeast Expression
Continuing special needs of each targeted product and different requirements of bioprocess operations have led to identification of different yeast expression systems. [1] Continuing special needs of each targeted product and different requirements of bioprocess operations have led to identification of different yeast expression systems. [2]각 대상 제품에 대한 지속적인 특수 요구와 생물 공정 작업의 다양한 요구 사항으로 인해 다양한 효모 발현 시스템이 식별되었습니다. [1] 각 대상 제품에 대한 지속적인 특수 요구와 생물 공정 작업의 다양한 요구 사항으로 인해 다양한 효모 발현 시스템이 식별되었습니다. [2]
Heterologou Yeast Expression 이종 효모 발현
Heterologous yeast expression showed that protein encoded by PfFAD6 can catalyze the production of LA. [1] Heterologous yeast expression confirmed the catalytic activity of ShFAD6. [2]이종 효모 발현은 PfFAD6에 의해 암호화된 단백질이 LA 생산을 촉매할 수 있음을 보여주었다. [1] 이종 효모 발현은 ShFAD6의 촉매 활성을 확인했습니다. [2]
N1 Yeast Expression N1 효모 발현
In this paper, we report on the generation of the RBD203-N1 yeast expression construct, which produces a recombinant protein that when formulated with alum and the TLR-9 agonist, CpG1826 elicits a robust immune response and protection in mice. [1] In this paper, we report on the generation of the receptor-binding domain RBD203-N1 yeast expression construct, which produces a recombinant protein capable of eliciting a robust immune response and protection in mice against SARS-CoV-2 challenge infections. [2]이 논문에서 우리는 명반과 TLR-9 작용제, CpG1826이 생쥐에서 강력한 면역 반응과 보호를 유도하는 재조합 단백질을 생산하는 RBD203-N1 효모 발현 구조의 생성에 대해 보고합니다. [1] 이 논문에서 우리는 SARS-CoV-2 공격 감염에 대한 마우스에서 강력한 면역 반응과 보호를 이끌어낼 수 있는 재조합 단백질을 생성하는 수용체 결합 도메인 RBD203-N1 효모 발현 구조의 생성에 대해 보고합니다. [2]
yeast expression system 효모 발현 시스템
Methods: Fragments of PvPH (amino acids 22–304) and PvSOP26 (amino acids 30–272) were expressed in the yeast expression system. [1] Among various choices, yeast expression systems such as Pichia pastoris are promising candidates. [2] Furthermore, one of PIP1 gene, CrPIP1;5 , was identified as functional using a yeast expression system and transgenic overexpression in Arabidopsis. [3] Functional analysis using a yeast expression system demonstrated that DMT transports various metals, like known DMTs, but DMTRP does not. [4] Background Protein synthesis is one of the extremely important anabolic pathways in the yeast expression system Pichia pastoris. [5] Among the genes, four ATP-binding cassette (ABC) transporters were characterized by the yeast expression system. [6] Using our previously established fission yeast expression system we have monitored cells expressing each one of the 50 human microsomal CYPs in the absence of substrate for oxidation of dihydroethidium in living cells by flow cytometry. [7] Methods Fragments of PvPH (amino acids 22–304) and PvSOP26 (amino acids 30–272) were expressed in the yeast expression system. [8] Agro-infiltrating assay, yeast expression system, floral-dip method for constructing transgenic A. [9] In this study, we have investigated the over expression of LipL32 and hGMCSF genes into yeast expression system for obtaining a high yield of recombinant protein production. [10] Furthermore, one of PIP1 gene, CrPIP1;5, was identified as functional using a yeast expression system and transgenic overexpression in Arabidopsis. [11] This approach has received much attention in various recombinant vaccine production platforms, including mammalian cell culture, insect cell culture, yeast expression systems, and, more importantly, in plant hosts. [12] Therefore, we selected the OsF3H gene from rice and assessed its functional expression using the yeast expression system. [13] Here, we employed yeast expression system combined with high-throughput-sequencing to identify genes conferring salt tolerance from Tamarix hispida. [14] Results revealed that sampled manufacturers have strong capabilities for manufacturing vaccines based on recombinant technologies, particularly with mammalian cells, and microbial and yeast expression systems. [15] We have developed a new simple method for heterologous expression and purification of VEGF-A165 and FGF-2 in the yeast expression system of Pichia pastoris. [16] The tandem-yeast expression system based on S. [17] To test if CtCESA1 encoded a true cellulose synthase, CtCESA1 protein was expressed and purified from insect and yeast expression systems. [18] Continuing special needs of each targeted product and different requirements of bioprocess operations have led to identification of different yeast expression systems. [19] The objective of this study was to establish an expression system for this protein using a yeast expression system. [20] The specific products synthesized by each TPS were determined using a yeast expression system. [21] To determine if Hsp104 recognizes aggregation‐prone ERAD substrates associated with human diseases, we developed yeast expression systems for a hydrophobic lipid‐binding protein, apolipoprotein B (ApoB), along with a chimeric protein harboring a nucleotide‐binding domain from the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) into which disease‐causing mutations were introduced. [22] To explore the use of the highly conserved stem region of hemagglutinin (HA) as a universal vaccine, we produced HA-stem-based protein using yeast expression systems. [23] To understand the iron-binding, thermal stability and cytotoxic effect of buffalo Lf (buLf) and contribution of individual N- and C-terminal lobes therein, buLf and the truncated monoferric lobes were expressed in Kluyveromyces lactis or Pichia pastoris yeast expression systems. [24] In this study F3H gene from rice plant was functionally expressed in yeast expression system. [25] Our transport assays in the heterologous oocyte and yeast expression systems as well as in growth complementation assays in planta demonstrated B transport activity of NIP5, NIP6, NIP7 and BOR1 isoforms. [26] The catalytic domain comprised of 489 nts was cloned and expressed by the yeast expression system Pichia pastoris and its insecticidal activity was determined against two species of agricultural insects Spodoptera littoralis (Lepidoptera:Noctuidae) and Sitophilus oryzae (Coleoptera:Curculionidae). [27] A recombinant COTS RGP, generated in a yeast expression system, is highly effective in inducing oocyte germinal vesicle breakdown (GVBD), followed by ovulation from ovarian fragments. [28] Continuing special needs of each targeted product and different requirements of bioprocess operations have led to identification of different yeast expression systems. [29] The yeast expression system of mammalian MCU and EMRE enables precise reconstitution of the properties of the mammalian MCU complex in yeast mitochondria. [30]방법: PvPH(아미노산 22-304) 및 PvSOP26(아미노산 30-272)의 단편을 효모 발현 시스템에서 발현시켰다. [1] 다양한 선택 중에서 피치아 파스토리스와 같은 효모 발현 시스템이 유망한 후보입니다. [2] 또한, PIP1 유전자 중 하나인 CrPIP1;5는 Arabidopsis에서 효모 발현 시스템과 형질전환 과발현을 사용하여 기능적인 것으로 확인되었습니다. [3] 효모 발현 시스템을 사용한 기능 분석은 DMT가 알려진 DMT와 같은 다양한 금속을 수송하지만 DMTRP는 그렇지 않다는 것을 보여주었습니다. [4] 배경 단백질 합성은 효모 발현 시스템 Pichia pasteris에서 매우 중요한 동화 경로 중 하나입니다. [5] 유전자 중 4개의 ATP-결합 카세트(ABC) 수송체가 효모 발현 시스템을 특징으로 하였다. [6] 이전에 확립된 분열 효모 발현 시스템을 사용하여 우리는 유동 세포 계측법에 의해 살아있는 세포에서 디히드로에티듐의 산화를 위한 기질이 없는 50개의 인간 마이크로솜 CYP 각각을 발현하는 세포를 모니터링했습니다. [7] 방법 PvPH(아미노산 22-304) 및 PvSOP26(아미노산 30-272)의 단편이 효모 발현 시스템에서 발현되었습니다. [8] Agro-infiltrating assay, 효모 발현 시스템, 플로랄-딥(floral-dip) 방법으로 형질전환 A. [9] 이 연구에서 우리는 높은 수율의 재조합 단백질 생산을 얻기 위해 효모 발현 시스템으로 LipL32 및 hGMCSF 유전자의 과발현을 조사했습니다. [10] 또한, PIP1 유전자 중 하나인 CrPIP1;5는 Arabidopsis에서 효모 발현 시스템과 형질전환 과발현을 사용하여 기능적인 것으로 확인되었습니다. [11] 이 접근법은 포유류 세포 배양, 곤충 세포 배양, 효모 발현 시스템, 그리고 더 중요하게는 식물 숙주를 포함한 다양한 재조합 백신 생산 플랫폼에서 많은 관심을 받았습니다. [12] 따라서 우리는 쌀에서 OsF3H 유전자를 선택하고 효모 발현 시스템을 사용하여 기능적 발현을 평가했습니다. [13] 여기, 우리는 Tamarix hispida에서 염 내성을 부여하는 유전자를 식별하기 위해 높은 처리량 시퀀싱과 결합된 효모 발현 시스템을 사용했습니다. [14] 결과에 따르면 표본 제조업체는 특히 포유류 세포, 미생물 및 효모 발현 시스템을 사용하여 재조합 기술을 기반으로 백신을 제조할 수 있는 강력한 능력을 가지고 있습니다. [15] 우리는 Pichia pasteris의 효모 발현 시스템에서 VEGF-A165 및 FGF-2의 이종 발현 및 정제를 위한 새로운 간단한 방법을 개발했습니다. [16] S. 기반 탠덤 효모 발현 시스템. [17] CtCESA1이 진정한 셀룰로오스 신타제를 인코딩하는지 테스트하기 위해 CtCESA1 단백질이 발현되고 곤충 및 효모 발현 시스템에서 정제되었습니다. [18] 각 대상 제품에 대한 지속적인 특수 요구와 생물 공정 작업의 다양한 요구 사항으로 인해 다양한 효모 발현 시스템이 식별되었습니다. [19] 이 연구의 목적은 효모 발현 시스템을 사용하여 이 단백질의 발현 시스템을 확립하는 것이었다. [20] 효모 발현 시스템을 사용하여 각 TPS에 의해 합성된 특정 생성물을 결정하였다. [21] Hsp104가 인간 질병과 관련된 응집되기 쉬운 ERAD 기질을 인식하는지 확인하기 위해 소수성 지질 결합 단백질인 아포지단백질 B(ApoB)와 낭포성 섬유증 막관통에서 뉴클레오티드 결합 도메인을 보유하는 키메라 단백질에 대한 효모 발현 시스템을 개발했습니다. 질병을 유발하는 돌연변이가 도입된 전도도 조절기(CFTR). [22] 혈구응집소(HA)의 고도로 보존된 줄기 영역을 범용 백신으로 사용하기 위해 효모 발현 시스템을 사용하여 HA 줄기 기반 단백질을 생산했습니다. [23] 철 결합, 열 안정성 및 버팔로 Lf(buLf)의 세포독성 효과와 그 안의 개별 N 및 C 말단 엽의 기여도를 이해하기 위해 buLf와 절단된 단철 엽을 Kluyveromyces lactis 또는 Pichia pasteris 효모 발현 시스템에서 발현시켰다. [24] 이 연구에서 벼의 F3H 유전자는 효모 발현 시스템에서 기능적으로 발현되었다. [25] 이종 난모세포 및 효모 발현 시스템의 수송 분석과 식물의 성장 보완 분석은 NIP5, NIP6, NIP7 및 BOR1 이소폼의 B 수송 활성을 입증했습니다. [26] 489개의 nts로 구성된 촉매 도메인을 클로닝하여 효모 발현 시스템인 Pichia pastoris에 의해 발현시켰고, 이의 살충 활성은 두 종의 농업 곤충인 Spodoptera littoralis(Lepidoptera:Noctuidae)와 Sitophilus oryzae(Cleoptera:Curculionidae)에 대해 측정되었습니다. [27] 효모 발현 시스템에서 생성된 재조합 COTS RGP는 난모세포 배아 소포 파괴(GVBD)에 이어 난소 단편으로부터 배란을 유도하는 데 매우 효과적입니다. [28] 각 대상 제품에 대한 지속적인 특수 요구와 생물 공정 작업의 다양한 요구 사항으로 인해 다양한 효모 발현 시스템이 식별되었습니다. [29] 포유류 MCU 및 EMRE의 효모 발현 시스템은 효모 미토콘드리아에서 포유류 MCU 복합체의 특성을 정밀하게 재구성할 수 있습니다. [30]
yeast expression vector 효모 발현 벡터
New yeast expression vector pGAPZαA and yeast X33 were used to express recombinant ITF. [1] In this study, a thermoalkalophilic endoxylanase gene ( bhxyn3 ) originating from Indonesian indigenous Bacillus halodurans CM1 was cloned into yeast expression vector pPICZα A and expressed in Pichia pastoris KM71 under the control of AOX1 promoter. [2] Insertion of cellulase gene in yeast expression vector (pYY1 and pWYH257 Plasmid) as a candidate for cellulosic ethanol-producing strain. [3] Here, we created such a platform by cloning all 37 nuclear DNA (nDNA) and 7 mitochondrial DNA (mtDNA)-encoded human C1 subunits into yeast expression vectors to serve as both ‘prey’ and ‘bait’ in the split murine dihydrofolate reductase (mDHFR) protein complementation assay (PCA). [4] Gm-DES and Gm-FAR were cloned into a yeast expression vector, pYES2. [5] Here, we created such a platform by cloning all 37 nuclear DNA (nDNA) and 7 mitochondrial DNA (mtDNA)-encoded human CI subunits into yeast expression vectors to serve as both ‘prey’ and ‘bait’ in the split murine dihydrofolate reductase (mDHFR) protein complementation assay (PCA). [6] Nine ATP7B variants were cloned into the pAG426GPD yeast expression vector to evaluate their functional consequences, and the results suggested different degrees of functional disruption from mild or uncertain to severe, consistent with the corresponding phenotypes. [7] The yeast expression vectors, GS115-BAS-3 and GS115-BAS-8, containing haplotype-3 or haplotype-8 were constructed, and later transformed into Pichia pastoris GS115 by electrotransformation, respectively. [8]새로운 효모 발현 벡터 pGAPZαA 및 효모 X33을 사용하여 재조합 ITF를 발현시켰다. [1] 이 연구에서는 인도네시아 토착 Bacillus halodurans CM1에서 유래한 열알칼리성 endoxylanase 유전자( bhxyn3 )를 효모 발현 벡터 pPICZα A에 클로닝하여 AOX1 프로모터의 제어하에 Pichia pastoris KM71에서 발현시켰다. [2] 셀룰로오스 에탄올 생산 균주의 후보로서 효모 발현 벡터(pYY1 및 pWYH257 플라스미드)에 셀룰라아제 유전자 삽입. [3] 여기에서 우리는 37개의 핵 DNA(nDNA)와 7개의 미토콘드리아 DNA(mtDNA)로 인코딩된 인간 C1 서브유닛을 효모 발현 벡터로 복제하여 분할 뮤린 디하이드로폴레이트 환원효소( mDHFR) 단백질 보완 분석(PCA). [4] Gm-DES 및 Gm-FAR은 효모 발현 벡터인 pYES2에 클로닝되었습니다. [5] 여기에서 우리는 37개의 핵 DNA(nDNA)와 7개의 미토콘드리아 DNA(mtDNA)로 인코딩된 인간 CI 서브유닛을 효모 발현 벡터로 복제하여 분할 뮤린 디하이드로폴레이트 환원효소( mDHFR) 단백질 보완 분석(PCA). [6] 9개의 ATP7B 변이체는 기능적 결과를 평가하기 위해 pAG426GPD 효모 발현 벡터에 클로닝되었으며, 결과는 상응하는 표현형과 일치하는 경증 또는 불확실에서 중증에 이르기까지 다양한 정도의 기능적 파괴를 시사했습니다. [7] haplotype-3 또는 haplotype-8을 포함하는 효모 발현 벡터인 GS115-BAS-3 및 GS115-BAS-8을 구축하고 나중에 전기 형질전환에 의해 각각 Pichia pastoris GS115로 형질전환시켰다. [8]
yeast expression plasmid
We demonstrate the use of our in-house software tool, AMOS, to coordinate with design software, JMP, and robotic liquid handling platforms to successfully manage the construction of a library of 88 yeast expression plasmids. [1] A yeast expression plasmid was constructed containing a cardenolide biosynthetic module, referred to as CARD II, using the AssemblX toolkit, which enables the assembly of large DNA constructs. [2] The protocol starts with outlining high-throughput (sans robotics) cloning of expression proteins into a dual-tag yeast expression plasmid. [3]우리는 88개의 효모 발현 플라스미드 라이브러리의 구성을 성공적으로 관리하기 위해 설계 소프트웨어, JMP 및 로봇식 액체 처리 플랫폼과 조정하기 위해 사내 소프트웨어 도구인 AMOS를 사용하는 방법을 보여줍니다. [1] 큰 DNA 구성체의 조립을 가능하게 하는 AssemblX 툴킷을 사용하여 CARD II라고 하는 카데놀라이드 생합성 모듈을 포함하는 효모 발현 플라스미드를 구성했습니다. [2] 프로토콜은 이중 태그 효모 발현 플라스미드로 발현 단백질의 높은 처리량(로봇 제외) 복제를 설명하는 것으로 시작합니다. [3]
yeast expression platform
4 NoV stains epidemic in the past decades were expressed by using the Hansenula polymorpha yeast expression platform constructed by our laboratory, and then the enzyme linked immunosorbent assay (ELISA)-based HBGA-binding assays as well as the molecular dynamics (MD) simulations combined with the molecular mechanics/generalized born surface area (MMGBSA) calculations were performed to investigate the interactions between various GII. [1] Taken together, we describe an optimized yeast expression platform for protein‐intein fusions. [2] CONCLUSIONS: Efficient control of μₘₑₜ at a very low narrow range was achieved with a long‐term controller stability (>10 h) and the highest titer reported to date for huIFNα2b (at optimal μₘₑₜ) in the yeast expression platform. [3]지난 수십 년 동안 유행했던 4개의 NoV 얼룩은 우리 실험실에서 구축한 Hansenula polymorpha 효모 발현 플랫폼을 사용한 다음 ELISA(효소 결합 면역 흡착 분석) 기반 HBGA 결합 분석과 분자 역학(MD) 시뮬레이션을 결합하여 표현되었습니다. 다양한 GII 간의 상호 작용을 조사하기 위해 분자 역학/일반화 출생 표면적(MMGBSA) 계산이 수행되었습니다. [1] 종합하면, 우리는 단백질-인테인 융합을 위한 최적화된 효모 발현 플랫폼을 설명합니다. [2] 결론: 매우 낮은 좁은 범위에서 μₘₑₜ의 효율적인 제어는 효모 발현 플랫폼에서 huIFNα2b에 대해 현재까지 보고된 가장 높은 역가(최적 μₘₑₜ에서) 및 장기간 컨트롤러 안정성(>10시간)과 함께 달성되었습니다. [3]
yeast expression construct 효모 발현 구조
In this paper, we report on the generation of the RBD203-N1 yeast expression construct, which produces a recombinant protein that when formulated with alum and the TLR-9 agonist, CpG1826 elicits a robust immune response and protection in mice. [1] In this paper, we report on the generation of the receptor-binding domain RBD203-N1 yeast expression construct, which produces a recombinant protein capable of eliciting a robust immune response and protection in mice against SARS-CoV-2 challenge infections. [2]이 논문에서 우리는 명반과 TLR-9 작용제, CpG1826이 생쥐에서 강력한 면역 반응과 보호를 유도하는 재조합 단백질을 생산하는 RBD203-N1 효모 발현 구조의 생성에 대해 보고합니다. [1] 이 논문에서 우리는 SARS-CoV-2 공격 감염에 대한 마우스에서 강력한 면역 반응과 보호를 이끌어낼 수 있는 재조합 단백질을 생성하는 수용체 결합 도메인 RBD203-N1 효모 발현 구조의 생성에 대해 보고합니다. [2]