Virus Fusion(바이러스 융합)란 무엇입니까?
Virus Fusion 바이러스 융합 - Using both reconstituted and native cell membranes as materials to functionalize organic bioelectronic devices, configured as electrodes and transistors, we measure changes in membrane properties when virus fusion is triggered by a pH drop, inducing hemagglutinin to undergo a conformational change that leads to membrane fusion. [1] The matured functional spike glycoprotein is presented on the virion surface as trimers, which contain two subunits, such as S1 (virus attachment) and S2 (virus fusion). [2] Further exploring the star-shaped features may provide new molecular alternatives to cross-bind the α-helices of S-SLSF to hypothetically inhibit coronavirus fusion. [3] To gain insights into arenavirus fusion, we examined cell-cell fusion induced by the Old World Lassa virus (LASV) GPC complex. [4] Reovirus fusion-associated small transmembrane (FAST) proteins induce syncytium formation. [5] By decreasing the probability of virus fusion In the body and some other useful ways. [6] Altogether, our structural and morphological data support a cholesterol-dependent conformational plasticity for this HIV-1 sequence, which could assist cell-virus fusion by destabilizing the viral membrane at the initial stages of the process. [7] To gain insights into arenavirus fusion, we examined cell-cell fusion induced by the Old World Lassa virus (LASV) GPC complex. [8] These insights should enable the inclusion of the conformations of the spike protein transmembrane domain into the prevalent models of virus fusion. [9] ON-1 Iranian sequences clustered in three lineages according to virus fusion (F) gene variations. [10] We found that cells with a lower ATP:ADP ratio prior to virus addition were less permissive to virus fusion and infection. [11] Together, our results strongly support a model according to which IFITM3 accumulation at the sites of virus fusion is a prerequisite for its antiviral activity and that this protein traps viral fusion at a hemifusion stage by preventing the formation of fusion pores. [12] In this study, by comparatively analyzing the mechanisms of baculovirus entry into mammalian and insect cells, virus fusion during the early stage of endocytosis was revealed as the major obstacle for efficient baculovirus transduction into mammalian cells. [13] Unraveling the molecular mechanism of herpesvirus fusion has been a goal of fundamental research for years, and yet important mechanistic details remain to be uncovered. [14]전극과 트랜지스터로 구성된 유기 생체 전자 장치를 기능화하기 위한 재료로 재구성된 세포막과 천연 세포막을 모두 사용하여 pH 강하에 의해 바이러스 융합이 촉발되어 헤마글루티닌이 구조적 변화를 겪도록 유도하여 막 융합으로 이어지는 막 특성의 변화를 측정합니다. [1] 성숙한 기능 스파이크 당단백질은 S1(바이러스 부착) 및 S2(바이러스 융합)와 같은 두 개의 소단위를 포함하는 삼량체로 비리온 표면에 표시됩니다. [2] 별 모양의 특징을 더 탐구하면 새로운 분자 대안을 제공할 수 있습니다. 코로나바이러스 융합을 가설적으로 억제하기 위해 S-SLSF의 α-나선을 교차 결합합니다. [3] 아레나바이러스 융합에 대한 통찰력을 얻기 위해 우리는 구세계 라사 바이러스(LASV) GPC 복합체에 의해 유도된 세포-세포 융합을 조사했습니다. [4] Reovirus fusion-associated small transmembrane (FAST) 단백질은 합포체 형성을 유도합니다. [5] 신체 및 기타 유용한 방법에서 바이러스 융합의 가능성을 줄입니다. [6] 전체적으로, 우리의 구조적 및 형태학적 데이터는 이 HIV-1 서열에 대한 콜레스테롤 의존적 형태적 가소성을 지지하며, 이는 프로세스의 초기 단계에서 바이러스 막을 불안정화함으로써 세포-바이러스 융합을 도울 수 있습니다. [7] 아레나바이러스 융합에 대한 통찰력을 얻기 위해 우리는 구세계 라사 바이러스(LASV) GPC 복합체에 의해 유도된 세포-세포 융합을 조사했습니다. [8] 이러한 통찰력은 스파이크 단백질 막횡단 도메인의 형태를 바이러스 융합의 널리 퍼진 모델에 포함할 수 있도록 해야 합니다. [9] ON-1이란 서열은 바이러스 융합(F) 유전자 변이에 따라 3개의 계통으로 클러스터링되었습니다. [10] 우리는 바이러스 추가 전에 ATP:ADP 비율이 낮은 세포가 바이러스 융합 및 감염에 덜 관대하다는 것을 발견했습니다. [11] 함께, 우리의 결과는 바이러스 융합 부위에서의 IFITM3 축적이 항바이러스 활성의 전제 조건이고 이 단백질이 융합 기공의 형성을 방지함으로써 반융합 단계에서 바이러스 융합을 포획한다는 모델을 강력하게 지지합니다. [12] 본 연구에서는 baculovirus가 포유류 세포와 곤충 세포로 유입되는 기전을 비교 분석하여 endocytosis 초기 단계의 바이러스 융합이 baculovirus를 포유류 세포로 효율적으로 형질도입하는 데 방해가 되는 것으로 밝혀졌다. [13] 헤르페스 바이러스 융합의 분자 메커니즘을 푸는 것이 수년간 기본 연구의 목표였으며 중요한 역학 세부 사항은 아직 밝혀지지 않았습니다. [14]
target cell binding 표적 세포 결합
SARS-CoV-2 virions are surrounded by a lipid bilayer which contains membrane proteins such as Spike, responsible for target-cell binding and virus fusion, the envelope protein E and the accessory protein Orf3a. [1] SARS-CoV-2 virions are surrounded by a lipid bilayer that contains membrane proteins such as spike, responsible for target-cell binding and virus fusion. [2] SARS-CoV-2 virions are surrounded by a lipid bilayer which contains membrane proteins such as Spike, responsible for target-cell binding and virus fusion, the envelope protein E and the accessory protein Orf3a. [3]SARS-CoV-2 비리온은 표적 세포 결합 및 바이러스 융합을 담당하는 Spike와 같은 막 단백질, 외피 단백질 E 및 보조 단백질 Orf3a를 포함하는 지질 이중층으로 둘러싸여 있습니다. [1] SARS-CoV-2 비리온은 표적 세포 결합 및 바이러스 융합을 담당하는 스파이크와 같은 막 단백질을 포함하는 지질 이중층으로 둘러싸여 있습니다. [2] nan [3]
Syncytial Virus Fusion 세포융합 바이러스 융합
Aluminum phosphate was used in Respiratory Syncytial Virus Fusion candidate vaccines (n=3) and Tdap vaccines (n=3). [1] Here, we generated a new set of LNPs whose surface was modified with mannans of different length (from mono to tetrasaccharide), in order to study the effect on antibody response of model SAM replicon encoding for the respiratory syncytial virus fusion F protein. [2] Introduction The study objective was to characterize the excretion and metabolic profile of the respiratory syncytial virus fusion protein inhibitor, JNJ-53718678. [3] The respiratory syncytial virus fusion (RSV‐F) protein is a primary target for vaccine and drug development against respiratory infection and pediatric pneumonia. [4]알루미늄 포스페이트는 호흡기 세포융합 바이러스 융합 후보 백신(n=3) 및 Tdap 백신(n=3)에 사용되었습니다. [1] 여기에서 우리는 호흡기 세포융합 바이러스 융합 F 단백질을 인코딩하는 모델 SAM 레플리콘의 항체 반응에 대한 효과를 연구하기 위해 표면이 다른 길이(단당류에서 사당류까지)의 만난으로 수정된 새로운 LNP 세트를 생성했습니다. [2] 서론 연구 목적은 호흡기 세포융합 바이러스 융합 단백질 억제제 JNJ-53718678의 배설 및 대사 프로파일을 특성화하는 것이었습니다. [3] 호흡기 세포융합 바이러스 융합(RSV-F) 단백질은 호흡기 감염 및 소아 폐렴에 대한 백신 및 약물 개발의 주요 표적입니다. [4]
Influenza Virus Fusion
Our study describes ADE with two different functional MAbs that destabilized HA stem domain, increased influenza virus fusion kinetics, and led to enhanced lung pathology and ERD in a dose-dependent manner in a mice model. [1] 5]decan‐4‐yl)‐carboxamide compounds carrying the 5‐chloro‐2‐methoxybenzamide structure, designed as influenza virus fusion inhibitors. [2] Compound 8n and structural analogs were devoid of anti‐influenza virus activity, although their scaffold is shared with a previously discovered class of H3 hemagglutinin‐specific influenza virus fusion inhibitors. [3]우리의 연구는 HA 줄기 도메인을 불안정하게 하고, 인플루엔자 바이러스 융합 역학을 증가시키고, 마우스 모델에서 용량 의존적 방식으로 폐 병리 및 ERD를 향상시키는 두 가지 다른 기능적 MAb로 ADE를 설명합니다. [1] 5]decan-4-yl)-carboxamide 화합물은 인플루엔자 바이러스 융합 억제제로 설계된 5-chloro-2-methoxybenzamide 구조를 가지고 있습니다. [2] 화합물 8n 및 구조적 유사체는 항인플루엔자 바이러스 활성이 없었지만, 이들의 스캐폴드는 이전에 발견된 클래스의 H3 혈구응집소 특이적 인플루엔자 바이러스 융합 억제제와 공유됩니다. [3]
Dengue Virus Fusion
We propose a 2-step mechanism for the interaction of the dengue virus fusion peptide with the host membrane, where the N-terminal sequence docks electrostatically on the headgroups and then the C-terminal interacts via hydrophobic forces in the acyl chains. [1] In this review, we summarize some of the basic NMR structure based approaches and techniques which aid in improving the activity of AMPs, using the example of a 16-residue dengue virus fusion protein derived peptide, VG16KRKP. [2]우리는 N-말단 서열이 헤드그룹에 정전기적으로 도킹한 다음 C-말단이 아실 사슬의 소수성 힘을 통해 상호작용하는 숙주 막과 뎅기 바이러스 융합 펩티드의 상호작용을 위한 2단계 메커니즘을 제안합니다. [1] 이 리뷰에서 우리는 16잔기 뎅기열 바이러스 융합 단백질 유래 펩타이드인 VG16KRKP의 예를 사용하여 AMP의 활성을 개선하는 데 도움이 되는 기본적인 NMR 구조 기반 접근 방식과 기술을 요약합니다. [2]
Enveloped Virus Fusion 외피 바이러스 융합
Cholesterol serves critical roles in enveloped virus fusion by modulating membrane properties. [1] Cholesterol serves critical roles in enveloped virus fusion by modulating membrane properties. [2]콜레스테롤은 막 특성을 조절하여 외피 바이러스 융합에서 중요한 역할을 합니다. [1] 콜레스테롤은 막 특성을 조절하여 외피 바이러스 융합에서 중요한 역할을 합니다. [2]
virus fusion protein
Importantly, the tip of domain II is structurally conserved between the alphavirus and flavivirus fusion proteins, yet whether these structural similarities between virus families translate to functional similarities is unclear. [1] In the second example, we review our studies of a parainfluenza virus fusion protein that merges the cell membrane and the virus envelope during virus entry. [2] In this review, we summarize some of the basic NMR structure based approaches and techniques which aid in improving the activity of AMPs, using the example of a 16-residue dengue virus fusion protein derived peptide, VG16KRKP. [3] Introduction The study objective was to characterize the excretion and metabolic profile of the respiratory syncytial virus fusion protein inhibitor, JNJ-53718678. [4] Here, we analyzed protease digestion products of a coronavirus fusion protein during activation; their sizes appear to be affected directly by the conformational state. [5] Collectively, these results have implications for the refolding of pneumovirus and paramyxovirus fusion proteins and should inform development of prefusion-stabilized RSV F vaccine candidates. [6] We report here the X-ray structures of the syn1 and syn2 transmembrane subunit ectodomains, featuring a 6-helix bundle (6HB) typical of the post-fusion state of gamma-retrovirus and filovirus fusion proteins. [7] However, recent breakthroughs in the recombinant expression and stabilization of pneumovirus fusion proteins have facilitated in-depth characterization of antibody responses and structural epitopes, and have provided an enormous diversity of new monoclonal antibody candidates for therapeutic development. [8]중요하게도, 도메인 II의 끝은 알파바이러스와 플라비바이러스 융합 단백질 사이에 구조적으로 보존되어 있지만 바이러스 패밀리 간의 이러한 구조적 유사성이 기능적 유사성으로 번역되는지 여부는 불분명합니다. [1] 두 번째 예에서는 바이러스 진입 중에 세포막과 바이러스 외피를 병합하는 파라인플루엔자 바이러스 융합 단백질에 대한 연구를 검토합니다. [2] 이 리뷰에서 우리는 16잔기 뎅기열 바이러스 융합 단백질 유래 펩타이드인 VG16KRKP의 예를 사용하여 AMP의 활성을 개선하는 데 도움이 되는 기본적인 NMR 구조 기반 접근 방식과 기술을 요약합니다. [3] 서론 연구 목적은 호흡기 세포융합 바이러스 융합 단백질 억제제 JNJ-53718678의 배설 및 대사 프로파일을 특성화하는 것이었습니다. [4] 여기에서 우리는 활성화 동안 코로나바이러스 융합 단백질의 프로테아제 소화 산물을 분석했습니다. 크기는 구조적 상태에 의해 직접적인 영향을 받는 것으로 보입니다. [5] 종합적으로, 이러한 결과는 뉴모바이러스 및 파라믹소바이러스 융합 단백질의 재접힘에 대한 의미를 가지며 예비융합 안정화 RSV F 백신 후보의 개발을 알려야 합니다. [6] 우리는 감마-레트로바이러스 및 필로바이러스 융합 단백질의 융합 후 상태의 전형적인 6-나선 번들(6HB)을 특징으로 하는 syn1 및 syn2 막횡단 소단위 엑토도메인의 X선 구조를 보고합니다. [7] 그러나, 뉴모바이러스 융합 단백질의 재조합 발현 및 안정화에 대한 최근의 돌파구는 항체 반응 및 구조적 에피토프의 심층적 특성화를 촉진하고 치료 개발을 위한 엄청난 다양성의 새로운 단일클론 항체 후보를 제공했습니다. [8]
virus fusion inhibitor 바이러스 융합 억제제
Here, we report on the antiviral activity and pre-clinical development of the novel broad-spectrum arenavirus fusion inhibitors, ARN-75039 and ARN-75041. [1] Out of 17 peptides, Fp13 and Fp14 showed better binding affinity toward HR1 compared to a control peptide EK1 (a modified pan-coronavirus fusion inhibitor) in molecular docking. [2] Inhibition of SARS-CoV-2 (previously 2019-nCoV) infection by a highly potent pan-coronavirus fusion inhibitor targeting its spike protein that harbors a high capacity to mediate membrane fusion. [3] Furthermore, ITZ shows broad‐spectrum activity targeting 6‐HB in the S2 subunit of SARS‐CoV and MERS‐CoV S protein, inspiring that ITZ have the potential for development as a pan‐coronavirus fusion inhibitor. [4] This study facilitates the potential repurposing of isavuconazole for therapeutic intervention against human-pathogenic arenaviruses, and provides the basis for further structural optimization of arenavirus fusion inhibitors based on the predicted structural characteristics of the unique SSP-GP2 interface. [5] EK1 is a broad-spectrum human coronavirus fusion inhibitor for combating infection of current and emerging coronaviruses. [6] 5]decan‐4‐yl)‐carboxamide compounds carrying the 5‐chloro‐2‐methoxybenzamide structure, designed as influenza virus fusion inhibitors. [7] Compound 8n and structural analogs were devoid of anti‐influenza virus activity, although their scaffold is shared with a previously discovered class of H3 hemagglutinin‐specific influenza virus fusion inhibitors. [8]여기에서 우리는 새로운 광역 아레나바이러스 융합 억제제인 ARN-75039 및 ARN-75041의 항바이러스 활성 및 전임상 개발에 대해 보고합니다. [1] 17개의 펩타이드 중 Fp13과 Fp14는 분자 도킹에서 대조군 펩타이드 EK1(변형 범 코로나바이러스 융합 억제제)에 비해 HR1에 대한 더 나은 결합 친화성을 보였다. [2] 막 융합 매개 능력이 높은 스파이크 단백질을 표적으로 하는 매우 강력한 범 코로나바이러스 융합 억제제에 의한 SARS-CoV-2(이전의 2019-nCoV) 감염 억제. [3] 또한 ITZ는 SARS-CoV 및 MERS-CoV S 단백질의 S2 소단위에서 6-HB를 표적으로 하는 광범위한 활성을 보여 ITZ가 범 코로나바이러스 융합 억제제로 개발 가능성을 고무합니다. [4] 이 연구는 인간 병원성 아레나바이러스에 대한 치료적 개입을 위한 이사부코나졸의 잠재적인 용도 변경을 촉진하고 독특한 SSP-GP2 인터페이스의 예측된 구조적 특성을 기반으로 하는 아레나바이러스 융합 억제제의 추가 구조 최적화를 위한 기초를 제공합니다. [5] EK1은 현재 및 신종 코로나바이러스 감염을 퇴치하기 위한 광범위한 인간 코로나바이러스 융합 억제제입니다. [6] 5]decan-4-yl)-carboxamide 화합물은 인플루엔자 바이러스 융합 억제제로 설계된 5-chloro-2-methoxybenzamide 구조를 가지고 있습니다. [7] 화합물 8n 및 구조적 유사체는 항인플루엔자 바이러스 활성이 없었지만, 이들의 스캐폴드는 이전에 발견된 클래스의 H3 혈구응집소 특이적 인플루엔자 바이러스 융합 억제제와 공유됩니다. [8]
virus fusion peptide
We propose a 2-step mechanism for the interaction of the dengue virus fusion peptide with the host membrane, where the N-terminal sequence docks electrostatically on the headgroups and then the C-terminal interacts via hydrophobic forces in the acyl chains. [1] In the present study, we investigate the mechanism of interaction of VG16KRKP (VARGWKRKCPLFGKGG), a novel AMP designed from the dengue-virus fusion peptide, with bacterial/fungal membrane mimics. [2] This study shows that calcium directly targets the Ebola virus fusion peptide and influences its conformation. [3]우리는 N-말단 서열이 헤드그룹에 정전기적으로 도킹한 다음 C-말단이 아실 사슬의 소수성 힘을 통해 상호작용하는 숙주 막과 뎅기 바이러스 융합 펩티드의 상호작용을 위한 2단계 메커니즘을 제안합니다. [1] 본 연구에서 우리는 뎅기열-바이러스 융합 펩티드로 설계된 새로운 AMP인 VG16KRKP(VARGWKRKCPLFGKGG)와 세균/진균 막 모방체의 상호 작용 메커니즘을 조사합니다. [2] 이 연구는 칼슘이 에볼라 바이러스 융합 펩타이드를 직접 표적으로 하고 그 형태에 영향을 미친다는 것을 보여줍니다. [3]
virus fusion study 바이러스 융합 연구
Single-virus fusion studies to elucidate the dynamics of content mixing typically require extensive fluorescent labeling of viral contents. [1] Single-virus fusion studies to elucidate the dynamics of content mixing typically require extensive fluorescent labeling of viral contents. [2]콘텐츠 혼합의 역학을 설명하기 위한 단일 바이러스 융합 연구는 일반적으로 바이러스 콘텐츠의 광범위한 형광 라벨링이 필요합니다. [1] 콘텐츠 혼합의 역학을 설명하기 위한 단일 바이러스 융합 연구는 일반적으로 바이러스 콘텐츠의 광범위한 형광 라벨링이 필요합니다. [2]