Rad51 Nuclear(Rad51 핵)란 무엇입니까?
Rad51 Nuclear Rad51 핵 - In cells, CAM833 diminishes formation of damage-induced RAD51 nuclear foci; inhibits RAD51 molecular clustering, suppressing extended RAD51 filament assembly; potentiates cytotoxicity by ionizing radiation, augmenting 4N cell-cycle arrest and apoptotic cell death and works with poly-ADP ribose polymerase (PARP)1 inhibitors to suppress growth in BRCA2-wildtype cells. [1] E2F1 knockdown inhibited RAD51 nuclear foci formation after acute particulate Cr(VI) exposure. [2] In conclusion, we demonstrated for the first time that CD81 not only played a vital role in DNA repair through regulating Rad51 nuclear transport, but also might serve as a potential target of GBM radiotherapy. [3] This is because PUMA can be associated with early mitotic inhibitor 1 (EMI1) and Rad51 in the cytoplasm to facilitate EMI1-mediated cytoplasmic Rad51 ubiquitination and degradation, thereby inhibiting Rad51 nuclear translocation and HR DNA repair. [4] Treatment with the CDK4/6 inhibitor palbociclib led to downregulation of MYC-regulated HR repair pathway genes as well as reduced RAD51 nuclear foci (a marker for the competency of homologous recombination repair) but increased γH2AX nuclear foci formation (a surrogate marker for DNA double strand breaks) in those ovarian cancer cell lines that demonstrated synergistic interactions to combined treatment with the PARP inhibitor olaparib and the CDK4/6 inhibitor palbociclib. [5] Underlining their importance for genomic stability, mutant cell lines display variable growth defects, impaired sister chromatid recombination, reduced levels of stable RAD51 nuclear foci, and hypersensitivity to mitomycin C and olaparib. [6] Levels exceeding 4% nuclear area positive (NAP) γH2AX, 4% NAP pS343-Nbs1, and 5% cells with ≥5 Rad51 nuclear foci indicate a DDR activation response to treatment in human colorectal cancer tissue. [7] To validate the DNA repair proficiency of the transformed cells, we measured Rad51 nuclear focus formation after ionizing radiation (IR) and PARP inhibitor and DNA-damaging agent sensitivity. [8] Underlining their importance for genomic stability, mutant cell lines display variable growth defects, impaired sister chromatid recombination, reduced levels of stable RAD51 nuclear foci, and hyper-sensitivity to mitomycin C and olaparib, with the weakest phenotypes observed in RAD51B-deficient cells. [9] Moreover, BRAFi impaired global DNA repair and altered the resolution of 53BP1 and RAD51 nuclear foci in BRAFV600E cells following IR. [10]세포에서 CAM833은 손상 유발 RAD51 핵 병소의 형성을 감소시킵니다. RAD51 분자 클러스터링을 억제하여 확장된 RAD51 필라멘트 어셈블리를 억제합니다. 이온화 방사선, 4N 세포 주기 정지 및 세포자멸사 세포 사멸을 증가시켜 세포독성을 강화하고 폴리-ADP 리보스 폴리머라제(PARP)1 억제제와 함께 작용하여 BRCA2-야생형 세포의 성장을 억제합니다. [1] E2F1 녹다운은 급성 미립자 Cr(VI) 노출 후 RAD51 핵 병소 형성을 억제했습니다. [2] 결론적으로, 우리는 CD81이 Rad51 핵 수송을 조절함으로써 DNA 복구에 중요한 역할을 할 뿐만 아니라 GBM 방사선 요법의 잠재적인 표적으로 작용할 수 있음을 처음으로 입증했습니다. [3] 이는 PUMA가 세포질의 초기 유사분열 억제제 1(EMI1) 및 Rad51과 연관되어 EMI1 매개 세포질 Rad51 유비퀴틴화 및 분해를 촉진하여 Rad51 핵 전위 및 HR DNA 복구를 억제할 수 있기 때문입니다. [4] CDK4/6 억제제인 팔보시클립으로 치료하면 MYC 조절 HR 복구 경로 유전자의 하향조절과 RAD51 핵 병소(상동 재조합 복구 능력에 대한 마커)가 감소했지만 γH2AX 핵 병소 형성(DNA 이중에 대한 대리 마커)이 증가했습니다. 난소암 세포주에서 PARP 억제제 올라파립과 CDK4/6 억제제 팔보시클립과의 병용 치료에 대해 상승적 상호작용을 입증했습니다. [5] 게놈 안정성에 대한 중요성을 강조하면서 돌연변이 세포주는 다양한 성장 결함, 손상된 자매 염색분체 재조합, 안정한 RAD51 핵 병소 수준 감소, 미토마이신 C 및 올라파립에 대한 과민성을 나타냅니다. [6] 4% NAP(nuclear area positive) γH2AX, 4% NAP pS343-Nbs1 및 5% 이상의 Rad51 핵 병소가 있는 세포를 초과하는 수준은 인간 결장직장암 조직에서 치료에 대한 DDR 활성화 반응을 나타냅니다. [7] 형질전환된 세포의 DNA 복구 능력을 검증하기 위해, 우리는 이온화 방사선(IR) 및 PARP 억제제 및 DNA 손상제 감도 후 Rad51 핵 초점 형성을 측정했습니다. [8] 게놈 안정성에 대한 중요성을 강조하면서 돌연변이 세포주는 다양한 성장 결함, 손상된 자매 염색분체 재조합, 안정한 RAD51 핵 초점 수준 감소, 미토마이신 C 및 올라파립에 대한 과민성을 나타내며, RAD51B 결핍 세포에서 가장 약한 표현형이 관찰됩니다. [9] 또한, BRAFi는 IR 후 BRAFV600E 세포에서 전체 DNA 복구를 손상시키고 53BP1 및 RAD51 핵 초점의 분해능을 변경했습니다. [10]
Stable Rad51 Nuclear
Underlining their importance for genomic stability, mutant cell lines display variable growth defects, impaired sister chromatid recombination, reduced levels of stable RAD51 nuclear foci, and hypersensitivity to mitomycin C and olaparib. [1] Underlining their importance for genomic stability, mutant cell lines display variable growth defects, impaired sister chromatid recombination, reduced levels of stable RAD51 nuclear foci, and hyper-sensitivity to mitomycin C and olaparib, with the weakest phenotypes observed in RAD51B-deficient cells. [2]게놈 안정성에 대한 중요성을 강조하면서 돌연변이 세포주는 다양한 성장 결함, 손상된 자매 염색분체 재조합, 안정한 RAD51 핵 병소 수준 감소, 미토마이신 C 및 올라파립에 대한 과민성을 나타냅니다. [1] 게놈 안정성에 대한 중요성을 강조하면서 돌연변이 세포주는 다양한 성장 결함, 손상된 자매 염색분체 재조합, 안정한 RAD51 핵 초점 수준 감소, 미토마이신 C 및 올라파립에 대한 과민성을 나타내며, RAD51B 결핍 세포에서 가장 약한 표현형이 관찰됩니다. [2]
rad51 nuclear focus Rad51 핵 초점
In cells, CAM833 diminishes formation of damage-induced RAD51 nuclear foci; inhibits RAD51 molecular clustering, suppressing extended RAD51 filament assembly; potentiates cytotoxicity by ionizing radiation, augmenting 4N cell-cycle arrest and apoptotic cell death and works with poly-ADP ribose polymerase (PARP)1 inhibitors to suppress growth in BRCA2-wildtype cells. [1] E2F1 knockdown inhibited RAD51 nuclear foci formation after acute particulate Cr(VI) exposure. [2] Treatment with the CDK4/6 inhibitor palbociclib led to downregulation of MYC-regulated HR repair pathway genes as well as reduced RAD51 nuclear foci (a marker for the competency of homologous recombination repair) but increased γH2AX nuclear foci formation (a surrogate marker for DNA double strand breaks) in those ovarian cancer cell lines that demonstrated synergistic interactions to combined treatment with the PARP inhibitor olaparib and the CDK4/6 inhibitor palbociclib. [3] Underlining their importance for genomic stability, mutant cell lines display variable growth defects, impaired sister chromatid recombination, reduced levels of stable RAD51 nuclear foci, and hypersensitivity to mitomycin C and olaparib. [4] Levels exceeding 4% nuclear area positive (NAP) γH2AX, 4% NAP pS343-Nbs1, and 5% cells with ≥5 Rad51 nuclear foci indicate a DDR activation response to treatment in human colorectal cancer tissue. [5] Underlining their importance for genomic stability, mutant cell lines display variable growth defects, impaired sister chromatid recombination, reduced levels of stable RAD51 nuclear foci, and hyper-sensitivity to mitomycin C and olaparib, with the weakest phenotypes observed in RAD51B-deficient cells. [6] Moreover, BRAFi impaired global DNA repair and altered the resolution of 53BP1 and RAD51 nuclear foci in BRAFV600E cells following IR. [7]세포에서 CAM833은 손상 유발 RAD51 핵 병소의 형성을 감소시킵니다. RAD51 분자 클러스터링을 억제하여 확장된 RAD51 필라멘트 어셈블리를 억제합니다. 이온화 방사선, 4N 세포 주기 정지 및 세포자멸사 세포 사멸을 증가시켜 세포독성을 강화하고 폴리-ADP 리보스 폴리머라제(PARP)1 억제제와 함께 작용하여 BRCA2-야생형 세포의 성장을 억제합니다. [1] E2F1 녹다운은 급성 미립자 Cr(VI) 노출 후 RAD51 핵 병소 형성을 억제했습니다. [2] CDK4/6 억제제인 팔보시클립으로 치료하면 MYC 조절 HR 복구 경로 유전자의 하향조절과 RAD51 핵 병소(상동 재조합 복구 능력에 대한 마커)가 감소했지만 γH2AX 핵 병소 형성(DNA 이중에 대한 대리 마커)이 증가했습니다. 난소암 세포주에서 PARP 억제제 올라파립과 CDK4/6 억제제 팔보시클립과의 병용 치료에 대해 상승적 상호작용을 입증했습니다. [3] 게놈 안정성에 대한 중요성을 강조하면서 돌연변이 세포주는 다양한 성장 결함, 손상된 자매 염색분체 재조합, 안정한 RAD51 핵 병소 수준 감소, 미토마이신 C 및 올라파립에 대한 과민성을 나타냅니다. [4] 4% NAP(nuclear area positive) γH2AX, 4% NAP pS343-Nbs1 및 5% 이상의 Rad51 핵 병소가 있는 세포를 초과하는 수준은 인간 결장직장암 조직에서 치료에 대한 DDR 활성화 반응을 나타냅니다. [5] 게놈 안정성에 대한 중요성을 강조하면서 돌연변이 세포주는 다양한 성장 결함, 손상된 자매 염색분체 재조합, 안정한 RAD51 핵 초점 수준 감소, 미토마이신 C 및 올라파립에 대한 과민성을 나타내며, RAD51B 결핍 세포에서 가장 약한 표현형이 관찰됩니다. [6] 또한, BRAFi는 IR 후 BRAFV600E 세포에서 전체 DNA 복구를 손상시키고 53BP1 및 RAD51 핵 초점의 분해능을 변경했습니다. [7]