Rad51 Foci(Rad51 축구)란 무엇입니까?
Rad51 Foci Rad51 축구 - Our results also provide mechanistic insights into the anti-parasitic activity of B02, indicating that it blocks the ATPase and strand-exchange activities of PfRad51 and abrogates the formation of PfRad51 foci on damaged DNA at chromosomal sites, probably by blocking homomeric interactions of PfRad51 proteins. [1] Results BrC and OvC PDXs show distinct PARPi olaparib sensitivity (n = 5 CR, n = 3 PR, n = 3 SD and n = 17 PD) that fully correlates with the HRR-status, as measured by RAD51 foci. [2] In addition, DNA damage and HRR competency were assessed via immunofluorescent staining analysis of γH2AX and RAD51 foci, and tail moment in a comet assay. [3] In agreement with reported findings, RAS‐ and human papilloma virus type 16 E7‐mediated transformation of human fibroblasts increased replication stress, as indicated by induction of multiple DNA damage responses (including formation of Rad51 foci). [4] Knockdown of RBX1 remarkedly attenuated the degradation of EXO1 and increased the end resection and HR activity in γ-irradiated G1-phase cells, as demonstrated by the increased formation of RPA32, BrdU, and RAD51 foci. [5] Therefore, we previously developed a functional homologous recombination (HR) assay exploiting the formation of RAD51 foci in proliferating cells after ex vivo irradiation of fresh primary breast cancer (BrC) tissue (n=148): the REpair CAPacity (RECAP) test. [6] Deficiency of MUS81 intensified the genome instability of SOC cells, promoted the emergence of DSBs and restrained the formation of RAD51 foci in SOC cells with exposure to UV. [7] Cells with this mutation displayed impaired recruitment of RAD51 foci and unrepaired DNA damage, potentiating drug sensitivity to PARP inhibitor and cisplatin, both in the settings of combination use or monotherapy. [8] Conversely, increased numbers of Rad51 foci were observed in radioresistant populations, indicating a novel role for VEGF/Akt signaling in influencing radiosensitivity by regulating the balance between nonhomologous end-joining and homologous recombination–mediated DNA repair. [9] BMS-754807 did not influence radiation-induced apoptosis but perturbed the DNA damage response with altered induction/resolution of γH2AX, 53BP1 and RAD51 foci. [10] Tumors underwent RNA sequencing, and immunohistochemical staining for RAD51 foci on tumor sections was performed for functional assessment of intact homologous recombination. [11] —Studies of the changes in the number of γH2AX foci (a DNA double-strand break protein-marker), and Rad51 foci (a key homologous recombination protein) were conducted on human fibroblast cultures during the 24 hours after exposure to low (80 mGy) and intermediate (250 and 1000 mGy) doses of X-ray irradiation. [12] Exposure of cells to PSPF resulted in cytotoxicity through the induction of apoptosis, and the reactive oxygen species were increased, mitochondrial membrane potential decreased, DNA damage (detected as γ- H2AX and RAD51 foci) was observed in Skov3 cells. [13] We further found that this was likely mediated by decreased homologous recombination-mediated repair (HRR), since silencing MYB impaired the formation of RAD51 foci in response to DNA damage. [14]우리의 결과는 또한 B02의 항기생충 활성에 대한 기계론적 통찰력을 제공하며, 이는 B02가 ATPase 및 PfRad51의 가닥 교환 활성을 차단하고 아마도 PfRad51 단백질의 동종체 상호작용을 차단함으로써 염색체 부위에서 손상된 DNA에 대한 PfRad51 초점의 형성을 중단한다는 것을 나타냅니다. . [1] 결과 BrC 및 OvC PDX는 RAD51 초점으로 측정한 HRR 상태와 완전히 상관되는 뚜렷한 PARPi 올라파립 감도(n=5 CR, n=3 PR, n=3 SD 및 n=17 PD)를 나타냅니다. [2] 또한, DNA 손상 및 HRR 능력은 혜성 분석에서 γH2AX 및 RAD51 병소 및 꼬리 모멘트의 면역형광 염색 분석을 통해 평가되었습니다. [3] 보고된 연구 결과와 일치하게, RAS 및 인유두종 바이러스 유형 16 E7 매개 변형 인간 섬유아세포는 다중 DNA 손상 반응(Rad51 병소 형성 포함)의 유도에 의해 나타난 바와 같이 복제 스트레스를 증가시켰습니다. [4] RBX1의 녹다운은 RPA32, BrdU 및 RAD51 병소의 증가된 형성에 의해 입증된 바와 같이 γ-조사된 G1기 세포에서 EXO1의 분해를 현저하게 약화시키고 말단 절제 및 HR 활성을 증가시켰습니다. [5] 따라서, 우리는 이전에 새로운 원발성 유방암(BrC) 조직(n=148)의 생체외 조사 후 증식하는 세포에서 RAD51 병소의 형성을 이용하는 기능적 상동 재조합(HR) 분석을 개발했습니다: REpair CAPacity(RECAP) 테스트. [6] MUS81의 결핍은 SOC 세포의 게놈 불안정성을 강화하고 DSB의 출현을 촉진하며 UV에 노출된 SOC 세포에서 RAD51 병소의 형성을 억제했습니다. [7] 이 돌연변이가 있는 세포는 RAD51 병소의 손상된 모집과 복구되지 않은 DNA 손상을 나타내어 병용 또는 단독 요법의 설정에서 PARP 억제제 및 시스플라틴에 대한 약물 감수성을 강화했습니다. [8] 반대로, 방사선 내성 인구에서 증가된 수의 Rad51 병소가 관찰되었으며, 이는 비동종 말단 결합과 상동 재조합 매개 DNA 복구 사이의 균형을 조절함으로써 방사선 감수성에 영향을 미치는 VEGF/Akt 신호 전달의 새로운 역할을 나타냅니다. [9] BMS-754807은 방사선 유발 세포자멸사에 영향을 미치지 않았지만 γH2AX, 53BP1 및 RAD51 병소의 유도/분해능을 변경하여 DNA 손상 반응을 교란시켰습니다. [10] 종양은 RNA 시퀀싱을 거쳤고 온전한 상동 재조합의 기능적 평가를 위해 종양 절편의 RAD51 병소에 대한 면역조직화학 염색을 수행했습니다. [11] — γH2AX foci(DNA 이중 가닥 절단 단백질 마커) 및 Rad51 foci(핵심 상동 재조합 단백질) 수의 변화에 대한 연구는 낮은(80 mGy) 노출 후 24시간 동안 인간 섬유아세포 배양에서 수행되었습니다. ) 및 중간(250 및 1000 mGy) 선량의 X선 조사. [12] PSPF에 대한 세포의 노출은 세포 사멸 유도를 통한 세포 독성을 초래했으며 활성 산소 종은 증가하고 미토콘드리아 막 전위는 감소했으며 Skov3 세포에서 DNA 손상(γ-H2AX 및 RAD51 병소로 검출됨)이 관찰되었습니다. [13] 우리는 MYB를 억제하면 DNA 손상에 대한 반응으로 RAD51 병소의 형성이 손상되기 때문에 이것이 감소된 상동 재조합 매개 복구(HRR)에 의해 매개될 가능성이 있음을 추가로 발견했습니다. [14]
homologous recombination repair 상동 재조합 수선
Mechanistic studies reveal that NFBD1 loss blocks olaparib-induced homologous recombination repair by decreasing the formation of BRCA1, BRCA2 and RAD51 foci. [1] Furthermore, initial formation of RAD51 foci at 4 h after IR, as a measure for homologous recombination repair, was significantly reduced in ARID1A-mutant CRC cell lines but not in the majority of wildtype lines nor in fibroblasts. [2] Furthermore, compared with each treatment alone metformin in combination with cisplatin yielded the lowest level of radiation-induced Rad51 foci, an essential protein of homologous recombination repair. [3]기계론적 연구에 따르면 NFBD1 손실은 BRCA1, BRCA2 및 RAD51 병소의 형성을 감소시켜 올라파립 유도 상동 재조합 수선을 차단합니다. [1] 또한, 상동 재조합 수선에 대한 척도로서 IR 후 4 h에서 RAD51 병소의 초기 형성은 ARID1A-돌연변이 CRC 세포주에서 유의하게 감소되었지만 대다수의 야생형 계통이나 섬유아세포에서는 그렇지 않았습니다. [2] 더욱이, 시스플라틴과 조합된 메트포르민 단독 치료에 비해 상동 재조합 수선의 필수 단백질인 방사선 유발 Rad51 병소가 가장 낮았습니다. [3]
Reduced Rad51 Foci 감소된 Rad51 초점
These variants conferred sensitivity to cisplatin and a poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) inhibitor and reduced RAD51 foci formation in response to DNA damage. [1] The results clearly demonstrated that HCT116 AKT1-KO and AKT2-KO cells have a significantly reduced Rad51 foci formation 6 h post irradiation versus parental cells. [2] Dinaciclib treatment reduced expression of homologous recombination (HR) repair genes such as ATM, ATR, BRCA2, and RAD51, blocked BRCA1 phosphorylation, reduced RAD51 foci formation, and increased γH2AX foci selectively in prostate cells with suppression of Map3k7, thus inhibiting HR repair of chromosomal double-strand breaks. [3] Conclusion According to our data, prexasertib and rucaparib combination showed synergistic anticancer effects against BRCA wild type epithelial ovarian cancer cells through reduced Rad51 foci formation and greater induction of apoptosis. [4]이러한 변이체는 시스플라틴 및 폴리(ADP-리보스) 중합효소(PARP) 억제제에 대한 민감성을 부여하고 DNA 손상에 대한 반응으로 RAD51 병소 형성을 감소시켰습니다. [1] 결과는 HCT116 AKT1-KO 및 AKT2-KO 세포가 모 세포에 비해 조사 후 6시간에 상당히 감소된 Rad51 병소 형성을 갖는다는 것을 분명히 입증했습니다. [2] nan [3] nan [4]
Induced Rad51 Foci 유도 Rad51 초점
The patient’s somatic cells presented intermediate levels of chromosomal breaks, cell proliferation and radiation-induced RAD51 foci formation when compared to controls, the heterozygous mother’s and FA cells. [1] Furthermore, compared with each treatment alone metformin in combination with cisplatin yielded the lowest level of radiation-induced Rad51 foci, an essential protein of homologous recombination repair. [2] Moreover, functional studies revealed increased amounts of spontaneous replication fork stalling and chromosomal aberrations, as well as fewer camptothecin (CPT)-induced RAD51 foci in subject-derived cell lines. [3] The depletion of cyclin D1 impaired proton-induced RAD51 foci formation in MDA-MB-231 cells. [4]환자의 체세포는 대조군, 이형 모체 및 FA 세포와 비교할 때 중간 수준의 염색체 파손, 세포 증식 및 방사선 유발 RAD51 병소 형성을 나타냈다. [1] 더욱이, 시스플라틴과 조합된 메트포르민 단독 치료에 비해 상동 재조합 수선의 필수 단백질인 방사선 유발 Rad51 병소가 가장 낮았습니다. [2] nan [3] nan [4]
Two Rad51 Foci 두 개의 Rad51 초점
Importantly, as an early recombination intermediate, we detected a thin bridge of Rad51 between two Rad51 foci or among the foci in the srs2 mutant, which is rarely seen in wild type. [1] Importantly, as an early recombination intermediate, we detected a thin bridge of Rad51 between two Rad51 foci in the srs2 mutant, which is rarely seen in wild type. [2]중요하게도, 초기 재조합 중간체로서 우리는 두 Rad51 초점 사이 또는 srs2 돌연변이의 초점 사이에서 Rad51의 얇은 다리를 감지했는데, 이는 야생형에서는 거의 볼 수 없습니다. [1] 중요하게도, 초기 재조합 중간체로서 우리는 야생형에서는 거의 볼 수 없는 srs2 돌연변이의 두 Rad51 초점 사이에 Rad51의 얇은 다리를 감지했습니다. [2]
rad51 foci formation Rad51 포시 포메이션
HR competency was also assessed using RAD51 foci formation assays. [1] These variants conferred sensitivity to cisplatin and a poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) inhibitor and reduced RAD51 foci formation in response to DNA damage. [2] The results clearly demonstrated that HCT116 AKT1-KO and AKT2-KO cells have a significantly reduced Rad51 foci formation 6 h post irradiation versus parental cells. [3] RAD51 foci formation was unaffected by SMI#9, however, its recruitment to double-strand breaks was inhibited. [4] The patient’s somatic cells presented intermediate levels of chromosomal breaks, cell proliferation and radiation-induced RAD51 foci formation when compared to controls, the heterozygous mother’s and FA cells. [5] In addition, HR-mediated DNA repair was rescued, as evidenced by the restoration of RAD51 foci formation. [6] TopBP1 deficiency caused defects in DMC1 and Rad51 foci formation, abnormal synaptonemal complexes and meiotic chromosome defects. [7] We identified a major DNA-binding site of PALB2, mutations in which reduce RAD51 foci formation and the overall HDR efficiency in cells by 50%. [8] Dinaciclib treatment reduced expression of homologous recombination (HR) repair genes such as ATM, ATR, BRCA2, and RAD51, blocked BRCA1 phosphorylation, reduced RAD51 foci formation, and increased γH2AX foci selectively in prostate cells with suppression of Map3k7, thus inhibiting HR repair of chromosomal double-strand breaks. [9] Conclusion According to our data, prexasertib and rucaparib combination showed synergistic anticancer effects against BRCA wild type epithelial ovarian cancer cells through reduced Rad51 foci formation and greater induction of apoptosis. [10] The depletion of cyclin D1 impaired proton-induced RAD51 foci formation in MDA-MB-231 cells. [11]HR 능력은 또한 RAD51 병소 형성 분석을 사용하여 평가되었습니다. [1] 이러한 변이체는 시스플라틴 및 폴리(ADP-리보스) 중합효소(PARP) 억제제에 대한 민감성을 부여하고 DNA 손상에 대한 반응으로 RAD51 병소 형성을 감소시켰습니다. [2] 결과는 HCT116 AKT1-KO 및 AKT2-KO 세포가 모 세포에 비해 조사 후 6시간에 상당히 감소된 Rad51 병소 형성을 갖는다는 것을 분명히 입증했습니다. [3] RAD51 병소 형성은 SMI#9에 의해 영향을 받지 않았지만, 이중 가닥 파손에 대한 모집은 억제되었습니다. [4] 환자의 체세포는 대조군, 이형 모체 및 FA 세포와 비교할 때 중간 수준의 염색체 파손, 세포 증식 및 방사선 유발 RAD51 병소 형성을 나타냈다. [5] 또한, RAD51 병소 형성의 복원에 의해 입증된 바와 같이 HR 매개 DNA 복구가 구출되었습니다. [6] TopBP1 결핍은 DMC1 및 Rad51 병소 형성의 결함, 비정상적인 시냅스 복합체 및 감수 염색체 결함을 유발했습니다. [7] nan [8] nan [9] nan [10] nan [11]