Protein Variation(단백질 변이)란 무엇입니까?
Protein Variation 단백질 변이 - These findings indicate that adjustments to vaccine design and deployment and to antibody-based diagnostic tests are necessary to account for S glycoprotein variation. [1] A review, recently published in this journal by Fang (2019), showed that methods trained for the prediction of protein stability changes upon mutation have a very critical bias: they neglect that a protein variation (A- > B) and its reverse (B- > A) must have the opposite value of the free energy difference (ΔΔGAB = - ΔΔGBA). [2] The present study focuses on the comparative study of polyproteins of viral strains within each dengue serotype to understand the trend of intra-serotype polyprotein variation and its effect on the antigenicity. [3] After 12 months, protein variations persist and aggravate in progressors to moderately increased albuminuria. [4] 4% of the protein variation at 30 and 40 °C (20 °C as control), respectively. [5] Other parameters which were monitored were the glucose consumption rate, protein variation, pH and ORP (oxidation reduction potential). [6] Here we discuss the applicability of yeast systems to investigate absent human protein function with a specific focus on the impact of protein variation on protein-protein interaction modulation. [7] Conclusions: FvW plasma concentrations may depend on the type of blood group, age, sex, pregnancy, menstrual cycle, protein variation and biochemical and immunological factors. [8] The part of sea cucumber that suffers from major injury and is directly observed is the body wall, in which protein variations should be the most direct evidence of the disease. [9] Apart from protein variations, alterations in the human metabolome may change the BC decoration, which has poorly been addressed so far. [10] This approach should be applicable to qualitative and quantitative analysis of other peptides/proteins in clinical and research settings, and might lend itself to the characterization of other protein variations. [11] A review, recently published in this journal by Fang (2019), showed that methods trained for the prediction of protein stability changes upon mutation have a very critical bias: they neglect that a protein variation (A- > B) and its reverse (B- > A) must have the opposite value of the free energy difference (ΔΔGAB = - ΔΔGBA). [12] SIGNIFICANCE: MS is a powerful technique that allows the investigation of protein variations in samples from different origin, such as serum from dogs. [13] Here, we profiled genomic and polyprotein variation in all species in the genus Potyvirus. [14] Here, we present a detailed analysis, looking at the protein variation in the Mtb cell due to exposure of sub-inhibitory concentrations of INH, evaluating three different variables: cellular fraction, genetic lineage, and INH phenotypic profile. [15] As a result of the study, it is indicated that microbial protein does not have ideal AA balance; AA composition in microbial protein is determined by rumen undegradable protein (RUP) and rumen degradable protein (RDP); for the maximum performance and yield, formulation needs to be balanced in terms of RDP, RUP and AA; duodenal AA composition is influenced by microbial populations and protein variation of formulation; MET is limiting aminoacid in grain based formulation and LYS is limiting AA in formulation based on legumes and animal protein source; protected AA are more effective than syntetic AA, PMET has positive effect on milk fat and MY; using MET and LYS, protected on early lactation period, increased milk fat and MY. [16] Variations in the mRNA expression levels of toll-like receptor-2 (TLR-2), Th1 and Th2 cytokines (IL-4, IL-10, IL-8, IL-6, IL-12p40, IL-17, IFN-γ, TGF-β1, TNF-α), and endothelial adhesion molecules (ICAM-1 and VCAM-1) were investigated by RT-qPCR, and protein variations in culture supernatants were investigated by ELISA. [17] In addition, this study is the first to reveal gene and protein variations in in the “Yufen I” H line during Columbian feather color development and to discover principal genes and proteins that will aid in functional genomics studies in the future. [18] This study provides substantial insight into the effects of N-glycoprotein variations on the utilization of egg proteins by chicken embryo during incubation. [19]이러한 발견은 S 당단백질 변이를 설명하기 위해 백신 설계 및 배포와 항체 기반 진단 테스트에 대한 조정이 필요함을 나타냅니다. [1] Fang(2019)이 최근에 이 저널에 발표한 리뷰에 따르면 돌연변이 시 단백질 안정성 변화 예측을 위해 훈련된 방법은 매우 중요한 편향이 있습니다. 즉, 단백질 변이(A- > B)와 그 반대(B)를 무시합니다. - > A)는 자유 에너지 차이의 반대 값을 가져야 합니다(ΔΔGAB = - ΔΔGBA). [2] 본 연구는 혈청형 내 다단백질 변이의 경향과 항원성에 미치는 영향을 이해하기 위해 각 뎅기열 혈청형 내 바이러스 균주의 다단백질 비교 연구에 중점을 둡니다. [3] 12개월 후, 단백질 변이가 지속되고 진행자에서 알부민뇨가 적당히 증가하여 악화됩니다. [4] 각각 30 및 40 °C(대조군으로 20 °C)에서 단백질 변이의 4%. [5] 모니터링된 다른 매개변수는 포도당 소비율, 단백질 변화, pH 및 ORP(산화 환원 가능성)였습니다. [6] 여기에서 우리는 단백질-단백질 상호작용 변조에 대한 단백질 변이의 영향에 특정한 초점을 두고 결석한 인간 단백질 기능을 조사하기 위한 효모 시스템의 적용 가능성에 대해 논의합니다. [7] 결론: FvW 혈장 농도는 혈액형, 연령, 성별, 임신, 월경 주기, 단백질 변이, 생화학적 및 면역학적 요인에 따라 달라질 수 있습니다. [8] 해삼에서 큰 부상을 입고 직접 관찰되는 부분은 체벽으로, 이 부분에서 단백질 변이가 질병의 가장 직접적인 증거가 된다. [9] 단백질 변이 외에도 인간 대사체의 변경은 BC 장식을 변경할 수 있으며, 이는 지금까지 제대로 다루어지지 않았습니다. [10] 이 접근 방식은 임상 및 연구 환경에서 다른 펩타이드/단백질의 정성적 및 정량적 분석에 적용할 수 있어야 하며 다른 단백질 변이의 특성화에 도움이 될 수 있습니다. [11] Fang(2019)이 최근 이 저널에 발표한 리뷰는 돌연변이에 따른 단백질 안정성 변화 예측을 위해 훈련된 방법이 매우 중요한 편향을 가지고 있음을 보여주었습니다. 그들은 단백질 변이(A- > B)와 그 반대(B - > A)는 자유 에너지 차이의 반대 값을 가져야 합니다(ΔΔGAB = - ΔΔGBA). [12] 의미: MS는 개 혈청과 같이 다양한 출처의 샘플에서 단백질 변이를 조사할 수 있는 강력한 기술입니다. [13] 여기에서 우리는 Potyvirus 속의 모든 종의 게놈 및 다단백질 변이를 프로파일링했습니다. [14] 여기에서 우리는 INH의 하위 억제 농도 노출로 인한 Mtb 세포의 단백질 변이를 살펴보고 세포 분획, 유전 혈통 및 INH 표현형 프로필의 세 가지 다른 변수를 평가하는 상세한 분석을 제시합니다. [15] 연구 결과, 미생물 단백질은 이상적인 AA 균형을 갖지 않는 것으로 나타났습니다. 미생물 단백질의 AA 조성은 반추위 분해성 단백질(RUP)과 반추위 분해성 단백질(RDP)에 의해 결정됩니다. 최대 성능과 수율을 위해서는 RDP, RUP 및 AA 측면에서 배합이 균형을 이루어야 합니다. 십이지장 AA 조성은 미생물 군집 및 제형의 단백질 변이에 의해 영향을 받습니다. MET는 곡물 기반 제제에서 아미노산을 제한하고 LYS는 콩과 식물 및 동물성 단백질 공급원 기반 제제에서 AA를 제한합니다. 보호된 AA는 합성 AA보다 더 효과적이며 PMET는 유지방과 MY에 긍정적인 영향을 미칩니다. MET 및 LYS 사용, 초기 수유기 보호, 유지방 및 MY 증가. [16] toll-like receptor-2(TLR-2), Th1 및 Th2 사이토카인(IL-4, IL-10, IL-8, IL-6, IL-12p40, IL-17, IFN- γ, TGF-β1, TNF-α) 및 내피 부착 분자(ICAM-1 및 VCAM-1)는 RT-qPCR로 조사하였고, 배양 상청액의 단백질 변이는 ELISA로 조사하였다. [17] 또한 이번 연구는 콜롬비아 깃털 발색 과정에서 "Yufen I" H 계통의 유전자 및 단백질 변이를 최초로 밝히고, 향후 기능유전체학 연구에 도움이 될 주요 유전자와 단백질을 발굴한 것이다. [18] 이 연구는 N-당단백질 변이가 인큐베이션 동안 닭 배에 의한 계란 단백질 활용에 미치는 영향에 대한 실질적인 통찰력을 제공합니다. [19]
S Protein Variation S 단백질 변이
S protein variation is highly correlated with nsp3, nsp6, and 3'−to−5' exonuclease. [1] Variant analysis of our sequenced genomes identified sixteen rare variations in S, six in N, two in M, one in E protein and the S protein variation, Y204F, identified in two of our sequenced strains, has not been reported from any other countries in the GISAID database. [2] In contrast, the mutations in S proteins of African isolates did not change virulence, indicating that S protein variation likely does not play a major role in the lack of camel-to-human transmission in Africa. [3]S 단백질 변이는 nsp3, nsp6 및 3'-to-5' 엑소뉴클레아제와 높은 상관관계가 있습니다. [1] 우리의 서열화된 게놈의 변이체 분석은 S에서 16개의 희귀 변이, N에서 6개, M에서 2개, E 단백질에서 1개, 그리고 서열화된 균주 중 2개에서 확인된 S 단백질 변이인 Y204F를 확인했으며, 다른 국가에서는 보고되지 않았습니다. GISAID 데이터베이스. [2] 대조적으로, 아프리카 분리주의 S 단백질의 돌연변이는 독성을 변화시키지 않았으며, 이는 S 단백질 변이가 아프리카에서 낙타에서 인간으로의 전파 부족에 중요한 역할을 하지 않을 가능성이 있음을 나타냅니다. [3]
protein variation effect 단백질 변이 효과
2 and Protein Variation Effect Analyser platforms. [1] The Protein Variation Effect Analyzer (PROVEAN) program analysis predicted that the variant is likely to be “deleterious. [2] In silico analysis of mutations was performed with Sorting Intolerant From Tolerant (SIFT) and Protein Variation Effect Analyzer (PROVEAN). [3] Amino acid substitutions were investigated using the Protein Variation Effect Analyzer (PROVEAN) tool. [4] The functional effect of mutant genes was investigated via bioinformatics analysis, including Polymorphism Phenotyping version2 (PolyPhen-2), Protein Variation Effect Analyzer (PROVEAN v1. [5] Three prediction tools, MutationTaster2, Polymorphism Phenotyping version 2, and PROVEAN (Protein Variation Effect Analyzer), which predict possible impact of an amino acid substitution, suggested that the mutations could be deleterious. [6] On the basis of the results of the protein variation effect analyzer (PROVEAN) tool, we suggest that this mutation may lead to hypofunctional F3′5′H activity rather than non-functional activity, which thereby results in its pinkish-white color. [7] 2 protein by Mutation Taster and Protein Variation Effect Analyzer (PROVEAN). [8] An in silico functional analysis of missense mutations using consensus scoring sorting intolerant from tolerant (SIFT), SIFT seq, Polyphen2, Mutation Assessor, SIFT transFIC, Polyphen2 transFIC, Mutation Assesor transFIC, I‐Mutant, DUET, PON‐PS, SNAP2, and protein variation effect analyzer] revealed that apart from variants involving codon 44 (G44S; G44H), others like V41A and E55D were also predicted to be deleterious. [9] Abbreviations: cblG: methylcobalamin deficiency G; MTR: 5-methyl tetrahydrofolate-homocysteine methyl transferase; MS: methionine synthase; SAM: S-adenosyl methionine; nsSNPs: non-synonymous single nucleotide polymorphisms; OMIM: online mendelian inheritance in man; NCBI: national center for biological information; SIFT: sorting intolerant from tolerant; PolyPhen2: polymorphism phenotyping 2; PROVEAN: protein variation effect analyzer; SNPs&GO: single nucleotide polymorphisms and gene ontology; PhD-SNP: predictor of human deleterious single nucleotide polymorphisms; RI: reliability index; PTM: post translational modification; SPDBV: Swiss PDB viewer; PDB: protein data bank; RMSD: root mean square deviation; STRING: search tool for the retrieval of interacting proteins. [10]2 및 단백질 변형 효과 분석기 플랫폼. [1] PROVEAN(Protein Variation Effect Analyzer) 프로그램 분석은 이 변이체가 "유해할 것"이라고 예측했습니다. [2] 돌연변이의 실리코 분석은 SIFT(Sorting Intolerant From Tolerant) 및 PROVEAN(Protein Variation Effect Analyzer)을 사용하여 수행되었습니다. [3] PROVEAN(Protein Variation Effect Analyzer) 도구를 사용하여 아미노산 치환을 조사했습니다. [4] 돌연변이 유전자의 기능적 효과는 Polymorphism Phenotyping version2(PolyPhen-2), Protein Variation Effect Analyzer(PROVEAN v1.2)를 포함한 생물정보학 분석을 통해 조사되었습니다. [5] 아미노산 치환의 가능한 영향을 예측하는 3가지 예측 도구인 MutationTaster2, Polymorphism Phenotyping version 2, PROVEAN(Protein Variation Effect Analyzer)은 돌연변이가 해로울 수 있음을 시사했습니다. [6] 단백질 변이 효과 분석기(PROVEAN) 도구의 결과에 기초하여, 우리는 이 돌연변이가 비기능적 활성보다 기능저하 F3'5'H 활성으로 이어질 수 있으며, 이에 따라 분홍빛이 도는 흰색이 될 수 있다고 제안합니다. [7] Mutation Taster 및 Protein Variation Effect Analyzer(PROVEAN)에 의한 2 단백질. [8] SIFT(consensus score sorting intolerant from tolerant), SIFT seq, Polyphen2, Mutation Assessor, SIFT transFIC, Polyphen2 transFIC, Mutation Assesor transFIC, I-Mutant, DUET, PON-PS, SNAP2 및 단백질 변이 효과 분석기]는 코돈 44(G44S; G44H)를 포함하는 변이 외에 V41A 및 E55D와 같은 다른 변이도 해로운 것으로 예측되었음을 밝혔습니다. [9] 약어: cblG: 메틸코발라민 결핍 G; MTR: 5-메틸 테트라히드로폴레이트-호모시스테인 메틸 트랜스퍼라제; MS: 메티오닌 합성효소; SAM: S-아데노실 메티오닌; nsSNP: 동의어가 아닌 단일 뉴클레오티드 다형성; OMIM: 사람의 온라인 멘델식 유전; NCBI: 국립 생물 정보 센터; SIFT: 관용에서 편협을 분류합니다. PolyPhen2: 다형성 표현형 2; PROVEAN: 단백질 변이 효과 분석기; SNPs&GO: 단일 뉴클레오티드 다형성 및 유전자 온톨로지; PhD-SNP: 인간의 유해한 단일 염기 다형성의 예측 인자; RI: 신뢰도 지수; PTM: 번역 후 수정; SPDBV: 스위스 PDB 뷰어; PDB: 단백질 데이터 뱅크; RMSD: 제곱 평균 제곱근 편차; STRING: 상호 작용하는 단백질을 검색하기 위한 검색 도구입니다. [10]