Protein Protect(프로틴 프로텍트)란 무엇입니까?
Protein Protect 프로틴 프로텍트 - We identified a reduced expression of CMTM6, a protein protecting PD-L1 from lysosomal breakdown, as the underlying molecular defect. [1] The GABA triggered Ca2+-dependent protein kinase (CDPK) signaling and improved transcript levels of DREB1/2 and WRKY1/24/41 that could be associated with the upregulation of stress-related functional genes such as POD, DHNs, and HSP70 largely contributing to improved tolerance to water stress in relation to the antioxidant, prevention of cell dehydration, and protein protection in leaves. [2] Strikingly, using nontargeted proteomics, we discovered that ppGpp accumulation also leads to the coordinated upregulation of a protein protection response in multiple cellular compartments. [3] The gallstone risk allele rs7599-A leads to suppression of hepatic TMEM147 expression suggesting the protein protects against gallstone formation. [4] Hydrogen binding of molecules on specific solid surface is an attractive interaction that can be employed as driving force for chemical bond activation, material directed assembly, protein protection, etc. [5] The concentrating function is experimentally verified by catalytic enhancement, and the ion selection function is verified by protein protection. [6] Proteome profiles showed a causal link between higher carotenogenesis and increased levels of protein protection machinery, which may stabilize proteins contributing to MEP and carotenogenesis pathways. [7] The gallstone risk allele rs7599-A leads to suppression of hepatic TMEM147 expression suggesting the protein protects against gallstone formation. [8] Studies found that the “Hyponate-BPO” has a high disinfecting efficiency against vegetative gram-positive and gram-negative microflora residing on surfaces of different materials (wood, concrete, tile, stainless steel, plastic), in the presence of protein protection and without it. [9] PfMC-2TM is sensitive to BFA treatment and permeabilization of infected erythrocytes with streptolysin O (SLO) and saponin, showed that the N and C-termini of PfMC-2TM are exposed to the erythrocyte cytoplasm with the central portion of the protein protected in the MC membranes. [10] BSO reduces intracellular glutathione levels to minimize ROS elimination and protein protection during PDT, and ZnPP inhibits the ROS-stimulated upregulation of the antioxidant HO-1, thus preventing ROS removal by cells after PDT. [11] However, the development of polymer-based protein protection agents as well as small molecules and peptides for combatting protein instability by inhibiting aggregation and facilitating protein refolding only gained attention in the last decade. [12] The beneficial effects of PBC include plant-protein protection against excessive degradation by tannins or polyphenol oxidase leading to reduced soluble nitrogen (N) and better N use efficiency by animals, reduced emissions of pollutants such as enteric methane (CH4), improved animal health through antimicrobial, anthelmintic or antioxidant activities, and positive effects on animal product quality—especially greater increased polyunsaturated fatty acid (PUFA) content. [13] We showed that cloned dual-RGD-dsRBD-18his (dual-RGD) protein protects siRNA against RNases, induces effective siRNA endosomal escape, specific targets on integrin αvβ3 expressing cells in vitro, and homes siRNA to tumor in vivo. [14] Active immunization with the protein protected 75% mice against a lethal dose of S. [15] ResultsWe found that recombinant human MG53 (rhMG53) protein protected hUC-MSCs against H2O2-induced oxidative damage and stimulated hUC-MSC proliferation and migration. [16] Escherichia coli single strand (ss) DNA binding (SSB) protein protects ssDNA intermediates and recruits at least 17 SSB interacting proteins (SIPs) during genome maintenance. [17] Domain III (DIII) of the ZIKV envelope (E) protein is an important vaccine target, and a vaccine developed using a mutant DIII of E (EDIII) protein protects adult and pregnant mice, and unborn offspring, against ZIKV infection. [18] β-galactosidase (β-Gal) was used in this study to examine the protein protecting effect of the synthesized amino acid polymers during lyophilization. [19] Exogenous recombinant human MG53 (rhMG53) protein protects the corneal epithelia against mechanical injury and enhances healing by promoting migration of corneal fibroblasts. [20] High density lipoprotein protects cardiovascular diseases and reduces the risk of cardiovascular diseases through cholesterol reverse transport and other mechanisms. [21] Probably, vitamin E antioxidant properties block the production of lipofuscin pigment from lipid precursors, improving xantonychia, as well as providing DNA and protein protection, which may reduce the abnormal keratinization of the affected nails. [22] A single dose of vaccines eliciting cellular and humoral immunity to Lassa virus glycoprotein and nucleoprotein protects cynomolgus monkeys. [23] Its detrimental effect is prevented and alleviated by complex signalling, detoxifying and protein protecting systems, which can be induced by antioxidant treatments. [24] These genes are involved in stress (especially salt stress) responses like signalling, transcriptional control, scavenging of ROS and protein protection. [25] We determined that a single dose of a lipid nanoparticle nucleoside-modified messenger RNA vaccine encoding the soluble Hendra virus glycoprotein protected up to 70% of Syrian hamsters from lethal NiV challenge, despite animals having suboptimally primed immune responses before challenge. [26] In conclusion, within the limit of the number of cell types and homeoproteins tested, homeoprotein protection against oxidative stress-induced DNA breaks and death is specific to neurons but shows no homeoprotein or neuronal type specificity. [27] iTRAQ-based proteomics found that enhanced chaperones accumulation, carbohydrates, amino acids, and energy metabolism played important roles in protein protection, OA, energy maintenance, and metabolic balance, which is important adaptive response to drought stress in creeping bentgrass. [28] This kind of phenomenon has been observed in protein protected clusters for the first time. [29] Numerous DEGs were involved in various defense responses such as antioxidation, protein protection, osmotic adjustment, wax accumulation, hormone signaling, and melatonin biosynthesis. [30] Transport control The membrane protein P-glycoprotein protects cells by using energy from adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis to expel chemical substances, including drugs. [31] In conclusion, within the limit of the number of cell types and homeoproteins tested, homeoprotein protection against oxidative stress-induced DNA breaks and death is specific to neurons and astrocytes but shows no homeoprotein or neuronal type specificity. [32] This kind of phenomenon has been observed in protein protected clusters for the first time. [33] With a view to enlighten the weakly known changes in excited state dynamics of luminescent noble metal alloy NCs, protein protected bimetallic alloy gold–silver NCs (Au–Ag NCs) with different molar ratios were synthesized and characterized. [34]우리는 근본적인 분자 결함으로 PD-L1을 리소좀 분해로부터 보호하는 단백질인 CMTM6의 발현 감소를 확인했습니다. [1] GABA는 Ca2+ 의존성 단백질 키나제(CDPK) 신호 전달을 유발하고 POD, DHN 및 HSP70과 같은 스트레스 관련 기능 유전자의 상향 조절과 관련될 수 있는 DREB1/2 및 WRKY1/24/41의 전사체 수준을 개선했습니다. 항산화, 세포 탈수 예방 및 잎의 단백질 보호와 관련하여 수분 스트레스에 대한 내성이 향상되었습니다. [2] 놀랍게도, 우리는 비표적 단백질체학을 사용하여 ppGpp 축적이 여러 세포 구획에서 단백질 보호 반응의 조정된 상향 조절을 유도한다는 것을 발견했습니다. [3] 담석 위험 대립유전자 rs7599-A는 간 TMEM147 발현을 억제하여 단백질이 담석 형성을 방지함을 시사합니다. [4] 특정 고체 표면에 있는 분자의 수소 결합은 화학 결합 활성화, 재료 지향 조립, 단백질 보호 등을 위한 추진력으로 사용될 수 있는 매력적인 상호 작용입니다. [5] 농축 기능은 촉매 강화에 의해 실험적으로 검증되었으며 이온 선택 기능은 단백질 보호에 의해 검증되었습니다. [6] 프로테옴 프로파일은 높은 카로틴 생성과 단백질 보호 기계의 수준 증가 사이의 인과 관계를 보여주었으며, 이는 MEP 및 카로틴 생성 경로에 기여하는 단백질을 안정화할 수 있습니다. [7] 담석 위험 대립유전자 rs7599-A는 간 TMEM147 발현을 억제하여 단백질이 담석 형성을 방지함을 시사합니다. [8] 연구에 따르면 "Hyponate-BPO"는 단백질 보호가 있는 상태에서 다양한 재료(목재, 콘크리트, 타일, 스테인리스 스틸, 플라스틱)의 표면에 존재하는 식물성 그람 양성 및 그람 음성 미생물에 대해 높은 소독 효율을 보입니다. 그것 없이. [9] PfMC-2TM는 BFA 처리 및 streptolysin O(SLO) 및 사포닌으로 감염된 적혈구의 투과성에 민감하며, PfMC-2TM의 N 및 C-말단이 적혈구 세포질에 노출되고 단백질의 중앙 부분이 보호되는 것으로 나타났습니다. MC 멤브레인. [10] BSO는 PDT 동안 ROS 제거 및 단백질 보호를 최소화하기 위해 세포 내 글루타티온 수준을 감소시키고, ZnPP는 항산화제 HO-1의 ROS 자극 상향 조절을 억제하여 PDT 후 세포에 의한 ROS 제거를 방지합니다. [11] 그러나, 응집을 억제하고 단백질 재접힘을 촉진함으로써 단백질 불안정성을 방지하기 위한 고분자 기반 단백질 보호제 및 소분자 및 펩티드의 개발은 지난 10년 동안에만 주목을 받았습니다. [12] PBC의 유익한 효과에는 탄닌 또는 폴리페놀 산화효소에 의한 과도한 분해에 대한 식물성 단백질 보호가 포함되어 동물의 용해성 질소(N) 감소 및 질소 사용 효율성 향상, 장내 메탄(CH4)과 같은 오염물질 배출 감소, 항균, 구충 또는 항산화 활성, 동물 제품 품질에 대한 긍정적인 영향, 특히 고도불포화지방산(PUFA) 함량 증가. [13] 우리는 복제된 이중-RGD-dsRBD-18his(이중-RGD) 단백질이 RNase에 대해 siRNA를 보호하고, 효과적인 siRNA 엔도솜 탈출을 유도하고, 시험관 내에서 인테그린 αvβ3 발현 세포에 대한 특정 표적을 유도하고, 생체 내에서 siRNA를 종양으로 유도함을 보여주었습니다. [14] 이 단백질을 이용한 능동 면역은 75%의 쥐를 치사량의 S. [15] 결과 우리는 재조합 인간 MG53(rhMG53) 단백질이 H2O2 유도 산화 손상으로부터 hUC-MSC를 보호하고 hUC-MSC 증식 및 이동을 자극한다는 것을 발견했습니다. [16] 대장균 단일 가닥(ss) DNA 결합(SSB) 단백질은 ssDNA 중간체를 보호하고 게놈 유지 동안 최소 17개의 SSB 상호 작용 단백질(SIP)을 모집합니다. [17] ZIKV 봉투(E) 단백질의 도메인 III(DIII)는 중요한 백신 표적이며, E(EDIII) 단백질의 돌연변이 DIII를 사용하여 개발된 백신은 ZIKV 감염으로부터 성체 및 임신한 마우스 및 태아를 보호합니다. [18] 본 연구에서는 β-galactosidase(β-Gal)를 사용하여 동결건조 과정에서 합성된 아미노산 고분자의 단백질 보호 효과를 조사하였다. [19] 외인성 재조합 인간 MG53(rhMG53) 단백질은 기계적 손상으로부터 각막 상피를 보호하고 각막 섬유아세포의 이동을 촉진하여 치유를 향상시킵니다. [20] 고밀도 지단백질은 콜레스테롤 역수송 및 기타 메커니즘을 통해 심혈관 질환을 보호하고 심혈관 질환의 위험을 줄입니다. [21] 아마도 비타민 E 항산화 특성은 지질 전구체에서 리포푸신 색소의 생성을 차단하여 크산토니키아를 개선할 뿐만 아니라 DNA 및 단백질 보호를 제공하여 영향을 받은 손톱의 비정상적인 각질화를 감소시킬 수 있습니다. [22] 라사 바이러스 당단백질 및 핵단백질에 대한 세포성 및 체액성 면역을 유발하는 백신의 단일 용량은 사이노몰구스 원숭이를 보호합니다. [23] 항산화 처리로 유도될 수 있는 복잡한 신호 전달, 해독 및 단백질 보호 시스템에 의해 해로운 효과가 예방되고 완화됩니다. [24] 이 유전자는 신호 전달, 전사 제어, ROS 제거 및 단백질 보호와 같은 스트레스(특히 염 스트레스) 반응에 관여합니다. [25] 우리는 용해성 헨드라 바이러스 당단백질을 인코딩하는 지질 나노입자 뉴클레오사이드 변형 메신저 RNA 백신의 단일 용량이 시험전 면역 반응이 최적화되지 않은 동물을 가지고 있음에도 불구하고 치명적인 NiV 시험으로부터 시리아 햄스터의 최대 70%를 보호한다고 결정했습니다. [26] 결론적으로, 테스트된 세포 유형 및 동종단백질의 수의 한계 내에서 산화 스트레스 유발 DNA 파손 및 사멸에 대한 동종단백질 보호는 뉴런에 특이적이지만 동종단백질 또는 뉴런 유형 특이성을 나타내지 않습니다. [27] iTRAQ 기반 프로테오믹스는 강화된 샤페론 축적, 탄수화물, 아미노산 및 에너지 대사가 단백질 보호, OA, 에너지 유지 및 대사 균형에 중요한 역할을 한다는 것을 발견했으며, 이는 크리핑 벤트그래스의 가뭄 스트레스에 대한 중요한 적응 반응입니다. [28] 이것 단백질 보호 클러스터에서 일종의 현상이 관찰되었습니다. 처음으로. [29] 수많은 DEG가 항산화, 단백질 보호, 삼투압 조절, 왁스 축적, 호르몬 신호 전달 및 멜라토닌 생합성과 같은 다양한 방어 반응에 관여했습니다. [30] 수송 조절 막 단백질 P-당단백질은 약물을 포함한 화학 물질을 배출하기 위해 아데노신 삼인산(ATP) 가수분해의 에너지를 사용하여 세포를 보호합니다. [31] 결론적으로, 테스트된 세포 유형 및 동종단백질의 수의 한계 내에서 산화 스트레스 유발 DNA 파손 및 사멸에 대한 동종단백질 보호는 뉴런 및 성상세포에 특이적이지만 동종단백질 또는 뉴런 유형 특이성을 나타내지 않습니다. [32] 이러한 종류의 현상은 단백질 보호 클러스터에서 처음으로 관찰되었습니다. [33] 발광 귀금속 합금 NC의 여기 상태 역학에서 약하게 알려진 변화를 밝히기 위해 단백질 보호 바이메탈 합금 금-은 NC(Au-Ag NC)가 합성되고 특성화되었습니다. [34]
Serum Protein Protect
Time dependent serum protein protecting and anti-cathepsin activities suggested that modified nanocrystalline cellulose phosphate served as a sustained release system over a period of 3h. [1] The results were confirmed as serum protein protecting and anti-cathepsins activities. [2]시간 의존적 혈청 단백질 보호 및 항-카텝신 활성은 변형된 나노결정질 셀룰로오스 포스페이트가 3시간 동안 지속 방출 시스템으로 작용함을 시사했습니다. [1] 그 결과 혈청 단백질 보호 및 항카텝신 활성이 확인되었다. [2]
Mg53 Protein Protect
In vitro studies demonstrated that recombinant human MG53 protein protects primary valve interstitial cells from mechanical injury and that, in addition to mediating membrane repair, recombinant human MG53 can enter valve interstitial cells and suppress transforming growth factor‐β‐dependent activation of fibrocalcific signaling. [1] Recombinant human MG53 protein protects against eccentric contraction-induced acute and chronic muscle injury in mice. [2]시험관 내 연구는 재조합 인간 MG53 단백질이 기계적 손상으로부터 일차 판막 간질 세포를 보호하고 막 복구를 매개하는 것 외에도 재조합 인간 MG53이 판막 간질 세포에 들어가 섬유석회화 신호의 변형 성장 인자-β 의존적 활성화를 억제할 수 있음을 보여주었습니다. [1] 재조합 인간 MG53 단백질은 쥐의 편심 수축 유발 급성 및 만성 근육 손상으로부터 보호합니다. [2]