Protein Nuclear(단백질 핵)란 무엇입니까?
Protein Nuclear 단백질 핵 - RNA immunoprecipitation and RNA and protein nuclear-cytoplasmic fractionation were performed to investigate the underlying mechanism. [1]RNA 면역침전 및 RNA 및 단백질 핵-세포질 분획을 수행하여 기본 메커니즘을 조사했습니다. [1]
factor erythroid 2 인자 적혈구 2
The phosphorylation of nuclear factor erythroid 2-related factor (Nrf2), nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells (NF-kB), and the regulatory protein nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer in B-cells inhibitor-alpha (IκBα) was studied. [1]핵 인자 적혈구계 2 관련 인자(Nrf2)의 인산화, 활성화된 B 세포의 핵 인자 카파-경쇄 인핸서(NF-kB), 및 B 세포 억제제에서 카파 경쇄 폴리펩타이드 유전자 인핸서의 조절 단백질 핵 인자의 인산화 -알파(IκBα)를 연구했습니다. [1]
Binding Protein Nuclear 결합 단백질 핵
It is caused by the abnormal expansion of the alanine-encoding (GCN)n trinucleotide repeat in the exon 1 of the polyadenosine (poly[A]) binding protein nuclear 1 gene (11–18 repeats in OPMD instead of the normal 10 repeats). [1] Oculopharyngeal muscular dystrophy (OPMD) is a rare autosomal dominant disease that results from an alanine expansion in the N-terminal domain of Poly-A Binding Protein Nuclear-1 (PABPN1). [2] In this study, we tested the hypothesis that the RNA polyadenylate binding protein nuclear 1 (PABPN1) interacts with a unique 22 nt adenosine stretch adjacent to the intron 9 poly(A) signal and regulates KCNH2 pre-mRNA alternative polyadenylation and the relative expression of Kv11. [3] METHODS The levels of circRNA poly(A) binding protein nuclear 1 (circ-PABPN1, hsa_circ_0031288), microRNA (miRNA)-638 and serine and arginine-rich factor 1 (SRSF1) were assessed by quantitative real-time polymerase chain reaction (qRT-PCR) or western blot. [4] Summary Reduced poly(A)-binding protein nuclear 1 (PABPN1) levels cause aging-associated muscle wasting. [5] A short abnormal (GCN) triplet expansion in the polyA-binding protein nuclear 1 (PABPN1) gene leads to PABPN1-containing aggregates in the muscles of OPMD patients. [6] Another gene poly(A)-binding protein nuclear 1 like, cytoplasmic (PABPN1L) showed suggestive significance in the discovery cohort (p < 1 × 10−4) and was replicated in the replication cohort (p = 0. [7] OPMD is caused by a short expansion of the alanine repeat (GCN trinucleotide) in the poly(adenylate)-binding protein nuclear1 (PABPN1) gene. [8] Coexpression of ASL18a and the CCAAT box–binding protein Nuclear Factor-Y (NF-Y) subunits, which are also directly targeted by NIN, partially suppressed the nodulation-defective phenotype of L. [9] Oculopharyngeal muscular dystrophy (OPMD) is a late‐onset muscle disease caused by an abnormal (GCN) triplet expansion within the polyadenylate‐binding protein nuclear 1 gene and consequent mRNA processing impairment and myogenic defects. [10] Oculopharyngeal muscular dystrophy (OPMD) is caused by a small expansion of a short polyalanine (polyAla) tract in the poly(A)-binding protein nuclear 1 protein (PABPN1). [11] This muscle disease is due to a trinucleotide repeat expansion in the polyA binding protein nuclear-1 (PABPN1) gene. [12] Oculopharyngeal muscular dystrophy (OPMD) is a late-onset, primarily autosomal dominant disease caused by a short GCN expansion in the PABPN1 (polyadenylate-binding protein nuclear 1) gene that results in an alanine expansion at the N terminus of the PABPN1 protein. [13]이는 폴리아데노신(poly[A]) 결합 단백질 핵 1 유전자의 엑손 1에서 알라닌 인코딩(GCN)n 트리뉴클레오타이드 반복의 비정상적 확장으로 인해 발생합니다(OPMD에서는 정상 10개 반복 대신 11-18개 반복). . [1] 안인두 근이영양증(OPMD)은 폴리-A 결합 단백질 핵-1(PABPN1)의 N-말단 도메인에서 알라닌 확장으로 인해 발생하는 드문 상염색체 우성 질환입니다. [2] 이 연구에서 우리는 RNA 폴리아데닐레이트 결합 단백질 핵 1(PABPN1)이 인트론 9 폴리(A) 신호에 인접한 독특한 22 nt 아데노신 스트레치와 상호 작용하고 KCNH2 pre-mRNA 대체 폴리아데닐화 및 상대적 발현을 조절한다는 가설을 테스트했습니다. Kv11. [3] nan [4] 요약 감소된 폴리(A) 결합 단백질 핵 1(PABPN1) 수준은 노화 관련 근육 소모를 유발합니다. [5] polyA 결합 단백질 핵 1(PABPN1) 유전자의 짧은 비정상(GCN) 삼중항 확장은 OPMD 환자의 근육에서 PABPN1 함유 응집체로 이어집니다. [6] 다른 유전자 폴리(A) 결합 단백질 핵 1 유사, 세포질(PABPN1L)은 발견 코호트(p < 1 × 10-4)에서 암시적인 의미를 나타내었고 복제 코호트(p = 0)에서 복제되었습니다. [7] OPMD는 폴리(아데닐레이트) 결합 단백질 핵1(PABPN1) 유전자의 알라닌 반복부(GCN 트리뉴클레오타이드)의 짧은 확장으로 인해 발생합니다. [8] ASL18a와 CCAAT 상자 결합 단백질 NF-Y(Nuclear Factor-Y) 서브유닛의 동시발현도 NIN에 의해 직접 표적화되어 L의 결절-결함 표현형을 부분적으로 억제했습니다. [9] 안인두 근이영양증(OPMD)은 폴리아데닐레이트 결합 단백질 핵 1 유전자 내의 비정상적인(GCN) 삼중항 확장으로 인해 발생하는 후기 발병 근육 질환으로, 결과적으로 mRNA 처리 손상 및 근원성 결함이 발생합니다. [10] 안인두 근이영양증(OPMD)은 폴리(A) 결합 단백질 핵 1 단백질(PABPN1)에 있는 짧은 폴리알라닌(polyAla) 관의 작은 확장으로 인해 발생합니다. [11] 이 근육 질환은 폴리A 결합 단백질 핵-1(PABPN1) 유전자의 트리뉴클레오타이드 반복 확장으로 인한 것입니다. [12] 안인두 근이영양증(OPMD)은 PABPN1(폴리아데닐레이트 결합 단백질 핵 1) 유전자의 짧은 GCN 확장으로 인해 발생하는 후기 발병, 주로 상염색체 우성 질환으로, 이는 PABPN1 단백질의 N 말단에서 알라닌 확장을 초래합니다. [13]
Leukemium Protein Nuclear 백혈구 단백질 핵
As the main components of promyelocytic leukemia protein nuclear bodies (PML-NBs), PML can inhibit the replication of many medically important viruses including IAV. [1] In patients with ELANE mutations causing misfolding of the neutrophil elastase (NE) protein, HPCs contained elevated numbers of promyelocyte leukemia protein nuclear bodies, a hallmark of acute oxidative stress. [2] Promyelocytic leukemia protein nuclear bodies (PML-NBs) are dynamic nuclear structures, shown to be important for herpesvirus replication; however, their role in regulating Marek’s disease virus (MDV) infection has not been studied. [3] These changes are associated with remodeling of the redox sensitive promyelocytic leukemia protein nuclear bodies (PML NBs), an important constituent of nuclear architecture and a marker of HIV-1 latency. [4]전골수구성 백혈병 단백질 핵체(PML-NB)의 주요 구성요소인 PML은 IAV를 비롯한 많은 의학적으로 중요한 바이러스의 복제를 억제할 수 있습니다. [1] 호중구 엘라스타제(NE) 단백질의 잘못된 접힘을 유발하는 ELANE 돌연변이가 있는 환자에서 HPC에는 급성 산화 스트레스의 특징인 증가된 수의 전골수구 백혈병 단백질 핵체가 포함되어 있습니다. [2] nan [3] 이러한 변화는 핵 구조의 중요한 구성 요소이자 HIV-1 잠복기의 마커인 산화환원 민감성 전골수구성 백혈병 단백질 핵체(PML NB)의 리모델링과 관련이 있습니다. [4]
Associated Protein Nuclear
The greater stiffness of the protein nanosheets triggers cell spreading, adhesion growth, and yes-associated protein nuclear translocation. [1] RESULTS Yes-associated protein nuclear expression levels were associated with metastasis and 5-year overall survival rate. [2]단백질 나노시트의 더 큰 강성은 세포 확산, 접착 성장 및 예 관련 단백질 핵 전위를 유발합니다. [1] 결과 예 관련 단백질 핵 발현 수준은 전이 및 5년 전체 생존율과 관련이 있었습니다. [2]
protein nuclear 1 단백질 핵 1
It is caused by the abnormal expansion of the alanine-encoding (GCN)n trinucleotide repeat in the exon 1 of the polyadenosine (poly[A]) binding protein nuclear 1 gene (11–18 repeats in OPMD instead of the normal 10 repeats). [1] In this study, we tested the hypothesis that the RNA polyadenylate binding protein nuclear 1 (PABPN1) interacts with a unique 22 nt adenosine stretch adjacent to the intron 9 poly(A) signal and regulates KCNH2 pre-mRNA alternative polyadenylation and the relative expression of Kv11. [2] METHODS The levels of circRNA poly(A) binding protein nuclear 1 (circ-PABPN1, hsa_circ_0031288), microRNA (miRNA)-638 and serine and arginine-rich factor 1 (SRSF1) were assessed by quantitative real-time polymerase chain reaction (qRT-PCR) or western blot. [3] Summary Reduced poly(A)-binding protein nuclear 1 (PABPN1) levels cause aging-associated muscle wasting. [4] A short abnormal (GCN) triplet expansion in the polyA-binding protein nuclear 1 (PABPN1) gene leads to PABPN1-containing aggregates in the muscles of OPMD patients. [5] Another gene poly(A)-binding protein nuclear 1 like, cytoplasmic (PABPN1L) showed suggestive significance in the discovery cohort (p < 1 × 10−4) and was replicated in the replication cohort (p = 0. [6] Oculopharyngeal muscular dystrophy (OPMD) is a late‐onset muscle disease caused by an abnormal (GCN) triplet expansion within the polyadenylate‐binding protein nuclear 1 gene and consequent mRNA processing impairment and myogenic defects. [7] Oculopharyngeal muscular dystrophy (OPMD) is caused by a small expansion of a short polyalanine (polyAla) tract in the poly(A)-binding protein nuclear 1 protein (PABPN1). [8] Oculopharyngeal muscular dystrophy (OPMD) is a late-onset, primarily autosomal dominant disease caused by a short GCN expansion in the PABPN1 (polyadenylate-binding protein nuclear 1) gene that results in an alanine expansion at the N terminus of the PABPN1 protein. [9]이는 폴리아데노신(poly[A]) 결합 단백질 핵 1 유전자의 엑손 1에서 알라닌 인코딩(GCN)n 트리뉴클레오타이드 반복의 비정상적 확장으로 인해 발생합니다(OPMD에서는 정상 10개 반복 대신 11-18개 반복). . [1] 이 연구에서 우리는 RNA 폴리아데닐레이트 결합 단백질 핵 1(PABPN1)이 인트론 9 폴리(A) 신호에 인접한 독특한 22 nt 아데노신 스트레치와 상호 작용하고 KCNH2 pre-mRNA 대체 폴리아데닐화 및 상대적 발현을 조절한다는 가설을 테스트했습니다. Kv11. [2] nan [3] 요약 감소된 폴리(A) 결합 단백질 핵 1(PABPN1) 수준은 노화 관련 근육 소모를 유발합니다. [4] polyA 결합 단백질 핵 1(PABPN1) 유전자의 짧은 비정상(GCN) 삼중항 확장은 OPMD 환자의 근육에서 PABPN1 함유 응집체로 이어집니다. [5] 다른 유전자 폴리(A) 결합 단백질 핵 1 유사, 세포질(PABPN1L)은 발견 코호트(p < 1 × 10-4)에서 암시적인 의미를 나타내었고 복제 코호트(p = 0)에서 복제되었습니다. [6] 안인두 근이영양증(OPMD)은 폴리아데닐레이트 결합 단백질 핵 1 유전자 내의 비정상적인(GCN) 삼중항 확장으로 인해 발생하는 후기 발병 근육 질환으로, 결과적으로 mRNA 처리 손상 및 근원성 결함이 발생합니다. [7] 안인두 근이영양증(OPMD)은 폴리(A) 결합 단백질 핵 1 단백질(PABPN1)에 있는 짧은 폴리알라닌(polyAla) 관의 작은 확장으로 인해 발생합니다. [8] 안인두 근이영양증(OPMD)은 PABPN1(폴리아데닐레이트 결합 단백질 핵 1) 유전자의 짧은 GCN 확장으로 인해 발생하는 후기 발병, 주로 상염색체 우성 질환으로, 이는 PABPN1 단백질의 N 말단에서 알라닌 확장을 초래합니다. [9]
protein nuclear localization 단백질 핵 국소화
Further experiments revealed that W protein nuclear localization reduced the expression of IFN-β otherwise stimulated by NDV. [1] SOX protein nuclear localization is proposed to be mediated by two nuclear localization signals (NLSs) positioned within the extremities of the DNA-binding HMG-box domain and, although mutations within either cause disease, the mechanistic basis has remained unclear. [2] S-phase arrest was dependent on the N protein nuclear localization signal S71NWHFYYLGTGPHADLRYRT90 and the interaction between N protein and p53. [3] However, no dominant-negative effect was observed for the mutation, and it did not impact FOXL2 protein nuclear localization and distribution. [4] These results suggest that TSN inhibits influenza A virus infection at an early stage by altering PA protein nuclear localization. [5] This trend was reversed in high stiffness regions (~30 kPa), where decreased cellular and nuclear volumes and reduced mechanosensitive protein nuclear localization were observed. [6]추가 실험은 W 단백질 핵 국소화가 그렇지 않으면 NDV에 의해 자극되는 IFN-β의 발현을 감소시키는 것으로 밝혀졌다. [1] SOX 단백질 핵 국소화는 DNA-결합 HMG-박스 도메인의 말단 내에 위치한 두 개의 핵 국소화 신호(NLS)에 의해 매개되는 것으로 제안되며, 둘 중 하나 내의 돌연변이가 질병을 유발하지만 기계론적 기초는 불분명하게 남아 있습니다. [2] nan [3] 그러나 돌연변이에 대한 우성-음성 효과는 관찰되지 않았으며 FOXL2 단백질 핵 위치 및 분포에 영향을 미치지 않았습니다. [4] 이러한 결과는 TSN이 PA 단백질 핵 위치를 변경하여 초기 단계에서 인플루엔자 A 바이러스 감염을 억제한다는 것을 시사합니다. [5] 이 경향은 감소된 세포 및 핵 부피 및 감소된 기계적 감수성 단백질 핵 국소화가 관찰된 고강성 영역(~30 kPa)에서 역전되었습니다. [6]
protein nuclear translocation
The greater stiffness of the protein nanosheets triggers cell spreading, adhesion growth, and yes-associated protein nuclear translocation. [1] Protein nuclear translocation is highly regulated and crucial for diverse biological processes. [2] In peripheral cell clock models, genetic perturbation of the NRON complex affects PER and CRY protein nuclear translocation, dampens amplitude, and alters period length. [3] Interestingly, the induced CD105 expression and cell motility were subjected to the inhibition by the DLC-1-RhoA-Rock1 signaling through inhibiting the serine phosphorylation at a linker region, but not at the C-terminus, of the Smad3 protein and Smad3 protein nuclear translocation down the canonical TGF-β1 signaling. [4] This review briefly introduces the major functions of circRNAs, including interacting with other noncoding RNAs, competing with pre-mRNA splicing, binding with proteins to form a scaffold, promoting protein nuclear translocation and even translating proteins in a cap-independent manner. [5]단백질 나노시트의 더 큰 강성은 세포 확산, 접착 성장 및 예 관련 단백질 핵 전위를 유발합니다. [1] 단백질 핵 전위는 고도로 규제되고 다양한 생물학적 과정에 중요합니다. [2] 말초 세포 시계 모델에서 NRON 복합체의 유전적 교란은 PER 및 CRY 단백질 핵 전위에 영향을 미치고 진폭을 약화시키며 기간 길이를 변경합니다. [3] 흥미롭게도, 유도된 CD105 발현과 세포 운동성은 Smad3 단백질과 Smad3 단백질 핵의 링커 영역에서 세린 인산화를 억제하지만 C-말단에서는 억제하지 않음으로써 DLC-1-RhoA-Rock1 신호전달에 의해 억제되었다. 표준 TGF-β1 신호 전달 아래로 전위. [4] 이 리뷰는 다른 noncoding RNA와의 상호작용, pre-mRNA 스플라이싱과의 경쟁, 단백질과 결합하여 스캐폴드를 형성하고, 단백질 핵 전위를 촉진하고, cap-independent 방식으로 단백질을 번역하는 것을 포함하여 circRNA의 주요 기능을 간략하게 소개합니다. [5]
protein nuclear factor 단백질 핵인자
They show that two mechanotransduction pathways act in parallel to instruct cardiac valve progenitors: a well-established transient receptor potential mechanosensation pathway and an extracellular ATP-dependent purinergic receptor pathway that triggers Ca2+ oscillations and results in nuclear translocation of the protein nuclear factor of activated T cells 1. [1] The phosphorylation of nuclear factor erythroid 2-related factor (Nrf2), nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells (NF-kB), and the regulatory protein nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer in B-cells inhibitor-alpha (IκBα) was studied. [2] Coexpression of ASL18a and the CCAAT box–binding protein Nuclear Factor-Y (NF-Y) subunits, which are also directly targeted by NIN, partially suppressed the nodulation-defective phenotype of L. [3] Penelitian sebelumnya mendapatkan bahwa pemberian kuersetin mampu meningkatkan ekspresi protein Nuclear factor related erythroid factor 2 (Nrf2) di dalam nukleus pada tikus yang mengalami PGK. [4] For instance, inhibition of the tumour suppressor protein p53 and the pro-inflammatory signalling pathway protein nuclear factor-kappaB, two known inhibitors of vascular endothelial function, have been shown to protect mice against obesity-induced insulin resistance (Graupera & Claret, 2018). [5]그들은 두 가지 기계적 변환 경로가 심장 판막 전구체를 지시하기 위해 병렬로 작용한다는 것을 보여줍니다. 세포 1. [1] 핵 인자 적혈구계 2 관련 인자(Nrf2)의 인산화, 활성화된 B 세포의 핵 인자 카파-경쇄 인핸서(NF-kB), 및 B 세포 억제제에서 카파 경쇄 폴리펩타이드 유전자 인핸서의 조절 단백질 핵 인자의 인산화 -알파(IκBα)를 연구했습니다. [2] ASL18a와 CCAAT 상자 결합 단백질 NF-Y(Nuclear Factor-Y) 서브유닛의 동시발현도 NIN에 의해 직접 표적화되어 L의 결절-결함 표현형을 부분적으로 억제했습니다. [3] 이전 연구에 따르면 케르세틴을 투여하면 CKD가 있는 쥐의 핵에서 핵 인자 관련 적혈구계 인자 2(Nrf2) 단백질의 발현이 증가할 수 있다는 것이 밝혀졌습니다. [4] 예를 들어, 종양 억제 단백질 p53과 혈관 내피 기능의 알려진 두 가지 억제제인 염증 유발 신호 경로 단백질 핵 인자-카파B의 억제는 비만 유발 인슐린 저항성으로부터 마우스를 보호하는 것으로 나타났습니다(Graupera & Claret, 2018) . [5]
protein nuclear magnetic
The protein nuclear magnetic resonance (NMR) structure determination is one of the most extensively studied problems due to its increasing importance in biological function analysis. [1] In addition, by employing electron paramagnetic resonance (EPR) and protein nuclear magnetic resonance (1H-NMR) spectroscopy and phosphorescence quenching of erythrosine in model membranes, our compiled biophysical data show that cardiotoxin VII4 binds to anionic CL, but not to zwitterionic phosphatidylcholine (PC), to increase the permeability and formation of non-bilayer structures in CL-enriched membranes that biochemically mimic the outer and inner mitochondrial membranes. [2] Poor chemical shift referencing, especially for 13C in protein Nuclear Magnetic Resonance (NMR) experiments, fundamentally limits and even prevents effective study of biomacromolecules via NMR. [3] The newly developed tag induces strong pseudocontact shifts suitable for paramagnetic protein nuclear magnetic resonance spectroscopy and the obtained anisotropic susceptibility parameters are in the range of the best performing LCTs. [4]단백질 핵 자기 공명(NMR) 구조 결정은 생물학적 기능 분석에서 중요성이 증가함에 따라 가장 광범위하게 연구된 문제 중 하나입니다. [1] 또한, 모델 막에서 전자 상자성 공명(EPR) 및 단백질 핵 자기 공명(1H-NMR) 분광법 및 에리트로신의 인광 소광을 사용하여 컴파일된 생물 물리학 데이터는 심장 독소 VII4가 음이온성 CL에 결합하지만 쯔비터이온성 포스파티딜콜린에는 결합하지 않는다는 것을 보여줍니다. PC), 외부 및 내부 미토콘드리아 막을 생화학적으로 모방하는 CL이 풍부한 막에서 투과성과 비이중층 구조의 형성을 증가시킵니다. [2] 특히 단백질 핵자기공명(NMR) 실험에서 13C에 대한 열악한 화학적 이동 참조는 NMR을 통한 생체거대분자의 효과적인 연구를 근본적으로 제한하고 심지어 방해합니다. [3] 새로 개발된 태그는 상자성 단백질 핵 자기 공명 분광법에 적합한 강력한 의사 접촉 이동을 유도하고 얻은 이방성 민감도 매개변수는 최고 성능의 LCT 범위에 있습니다. [4]
protein nuclear body 단백질 핵체
As the main components of promyelocytic leukemia protein nuclear bodies (PML-NBs), PML can inhibit the replication of many medically important viruses including IAV. [1] In patients with ELANE mutations causing misfolding of the neutrophil elastase (NE) protein, HPCs contained elevated numbers of promyelocyte leukemia protein nuclear bodies, a hallmark of acute oxidative stress. [2] Promyelocytic leukemia protein nuclear bodies (PML-NBs) are dynamic nuclear structures, shown to be important for herpesvirus replication; however, their role in regulating Marek’s disease virus (MDV) infection has not been studied. [3] These changes are associated with remodeling of the redox sensitive promyelocytic leukemia protein nuclear bodies (PML NBs), an important constituent of nuclear architecture and a marker of HIV-1 latency. [4]전골수구성 백혈병 단백질 핵체(PML-NB)의 주요 구성요소인 PML은 IAV를 비롯한 많은 의학적으로 중요한 바이러스의 복제를 억제할 수 있습니다. [1] 호중구 엘라스타제(NE) 단백질의 잘못된 접힘을 유발하는 ELANE 돌연변이가 있는 환자에서 HPC에는 급성 산화 스트레스의 특징인 증가된 수의 전골수구 백혈병 단백질 핵체가 포함되어 있습니다. [2] nan [3] 이러한 변화는 핵 구조의 중요한 구성 요소이자 HIV-1 잠복기의 마커인 산화환원 민감성 전골수구성 백혈병 단백질 핵체(PML NB)의 리모델링과 관련이 있습니다. [4]
protein nuclear transport
Protein nuclear transport is an integral process to many cellular pathways and often plays a critical role during viral infection. [1] These results suggest that TMX2 works as a regulator of protein nuclear transport, and that TMX2 facilitates the nucleocytoplasmic Ran cycle by interaction with nuclear pore proteins. [2]단백질 핵 수송은 많은 세포 경로에 필수적인 과정이며 종종 바이러스 감염 동안 중요한 역할을 합니다. [1] 이러한 결과는 TMX2가 단백질 핵 수송의 조절자로서 작용하고 TMX2가 핵공 단백질과의 상호작용에 의해 핵세포질 Ran 주기를 촉진함을 시사한다. [2]
protein nuclear export
focused on the disruption of nuclear and cell protein nuclear exports via CRM1, which has become a promising therapeutic strategy for the treatment of patients with viral infections and cancer. [1] SET-NUP214 and DEK-NUP214 fusion proteins disrupt protein nuclear export by inhibition of the nuclear export receptor CRM1, which results in the aberrant accumulation of CRM1 protein cargoes in the nucleus. [2]nan [1] SET-NUP214 및 DEK-NUP214 융합 단백질은 핵 수출 수용체 CRM1을 억제하여 단백질 핵 수출을 방해하여 핵에 CRM1 단백질 화물이 비정상적으로 축적됩니다. [2]