Protein Import(단백질 수입)란 무엇입니까?
Protein Import 단백질 수입 - Interestingly, GUN1 contributes to important biological processes, including plastid protein homeostasis, through transcription, translation, and protein import. [1] β‐barrel outer membrane proteins (β‐OMPs) play critical roles in nutrition acquisition, protein import/export, and other fundamental biological processes. [2] In this in vitro AD model, we found APP accumulated in MAM and mitochondria, and altered levels of proteins implicated in ER-mitochondria tethering, Ca2+ signaling, mitochondrial dynamics, biogenesis and protein import, as well as in the stress response. [3] Quinolone, pyocyanin, and rhamnolipid production were studied in Pseudomonas aeruginosa by spatially patterning mucin, a glycoprotein important to infection of lung epithelia. [4] Protein import into the nucleus in plant immunity is known. [5] Proximity ligation assays revealed that this interaction occurs in 3-10% of glycosomes, suggesting that these correspond to organelles competent for protein import. [6] Consistent with this, ER-localized LD proteins rapidly move onto LDs of a mating partner and this protein transfer is affected by seipin, a protein important for proper LD biogenesis and the functional connection of LDs with the ER membrane. [7] Interestingly, YM-1 accumulated in mitochondria, interfered with its Hsp70 isoform involved in protein import, and increased NRF1 levels, a regulator of proteasome genes. [8] Seipin is a disk-like oligomeric endoplasmic reticulum (ER) protein important for lipid droplet (LD) biogenesis and triacylglycerol (TAG) delivery to growing LDs. [9] As our understanding has grown, a tantalizing possibility has taken shape: Might these agents of competition be at the heart of the cooperative success story that gave rise to mitochondria and chloroplasts? Striking similarities suggest that the system of protein import into these endosymbiotic organelles may derive from an interplay of AMP attack and defense [3]. [10] This review will focus on the findings concerning the FtsHi pseudo-proteases and their involvement in protein import, leading to consequences in embryogenesis, seed growth, chloroplast, and leaf development and oxidative stress management. [11] Among the roughly one hundred components, which are involved in protein import and protein folding or assembly, two components stand out: The Sec61 complex and BiP. [12] Using an alkyne-tagged cellular probe and proteomics analysis, we discovered that goyazensolide selectively targets the oncoprotein importin-5 (IPO5) for covalent engagement. [13] We further propose models by which phosphorylation may affect mitochondrial enzyme activities, protein import and processing, and overall organellar homeostasis. [14] Proximity ligation assays revealed that this interaction occurs in 3 to 10% of glycosomes, suggesting that these correspond to organelles competent for protein import. [15] We show that VDAC is involved in protein import and metabolite transfer to mitochondria. [16] The majority of mitochondrial proteins are encoded in the nuclear genome, so that the nearly entire proteome is assembled by post-translational preprotein import from the cytosol. [17] The NMR measurements confirm binding to PEX14 in solution, while immunofluorescent microscopy indicates disruption of protein import into the glycosomes, indicating that the PEX14-PEX5 protein-protein interface was successfully disrupted. [18] PEX13, a protein that originally functions as a docking factor and is involved in protein import into peroxisome matrix, was highly increased during cold-induced recruitment of beige adipocytes within the inguinal WAT of C57BL/6 mice. [19] The chromosomes were labeled by DAPI (4′,6-diamidino-2-phenylindol), a DNA-specific dye, and with antibodies against topoisomerase IIα (Topo II), a protein important for correct chromatin condensation. [20] Resistin which is a cytokine, a protein important for cell signaling released by fat cells, may cause inflammation. [21]흥미롭게도 GUN1은 전사, 번역 및 단백질 수입을 통해 색소체 단백질 항상성을 포함한 중요한 생물학적 과정에 기여합니다. [1] β-배럴 외막 단백질(β-OMP)은 영양 획득, 단백질 수입/수출 및 기타 기본적인 생물학적 과정에서 중요한 역할을 합니다. [2] 이 시험관 내 AD 모델에서 우리는 APP가 MAM과 미토콘드리아에 축적되었고 ER-미토콘드리아 테더링, Ca2+ 신호 전달, 미토콘드리아 역학, 생물 발생 및 단백질 수입, 스트레스 반응과 관련된 단백질 수준이 변경되었음을 발견했습니다. [3] Quinolone, pyocyanin 및 rhamnolipid 생산은 Pseudomonas aeruginosa에서 폐 상피 감염에 중요한 당단백질인 mucin을 공간적으로 패턴화하여 연구되었습니다. [4] 식물 면역에서 단백질이 핵으로 유입되는 것은 알려져 있습니다. [5] 근접 결찰 분석은 이러한 상호작용이 글리코솜의 3-10%에서 발생하는 것으로 밝혀졌으며, 이는 이들이 단백질 수입에 적합한 세포기관에 해당함을 시사합니다. [6] 이와 일관되게 ER에 국한된 LD 단백질은 짝짓기 파트너의 LD로 빠르게 이동하고 이 단백질 전달은 적절한 LD 생합성 및 ER 막과 LD의 기능적 연결에 중요한 단백질인 seipin의 영향을 받습니다. [7] 흥미롭게도 YM-1은 미토콘드리아에 축적되어 단백질 수입에 관여하는 Hsp70 isoform을 방해하고 프로테아좀 유전자의 조절자인 NRF1 수준을 증가시켰습니다. [8] Seipin은 지질 방울(LD) 생합성 및 성장하는 LD에 대한 트리아실글리세롤(TAG) 전달에 중요한 디스크형 올리고머 소포체(ER) 단백질입니다. [9] 우리의 이해가 커짐에 따라 감질나는 가능성이 생겼습니다. 이러한 경쟁 요인이 미토콘드리아와 엽록체를 낳은 협력 성공 스토리의 핵심이 될 수 있습니까? 놀라운 유사성은 이러한 내생적 세포 소기관으로의 단백질 유입 시스템이 AMP 공격과 방어의 상호 작용에서 파생될 수 있음을 시사합니다[3]. [10] 이 리뷰는 FtsHi 슈도-프로테아제와 단백질 수입에 관여하는 것과 관련된 발견에 초점을 맞춰 배 발생, 종자 성장, 엽록체, 잎 발달 및 산화 스트레스 관리에 영향을 미칩니다. [11] 단백질 수입 및 단백질 접힘 또는 조립과 관련된 대략 100개의 구성 요소 중에서 Sec61 복합체와 BiP의 두 가지 구성 요소가 두드러집니다. [12] 알킨 태그가 지정된 세포 프로브 및 단백질체학 분석을 사용하여 우리는 goyazensolide가 공유 결합을 위해 종양단백질 임포틴-5(IPO5)를 선택적으로 표적화한다는 것을 발견했습니다. [13] 우리는 인산화가 미토콘드리아 효소 활성, 단백질 수입 및 처리, 전반적인 세포 소기관 항상성에 영향을 미칠 수 있는 모델을 추가로 제안합니다. [14] 근접 결찰 분석은 이 상호작용이 글리코솜의 3~10%에서 발생하는 것으로 밝혀졌으며, 이는 이들이 단백질 수입에 적합한 소기관에 해당함을 시사합니다. [15] 우리는 VDAC가 단백질 수입 및 미토콘드리아로의 대사 산물 전달에 관여한다는 것을 보여줍니다. [16] 대부분의 미토콘드리아 단백질은 핵 게놈에 암호화되어 있어 거의 전체 프로테옴이 세포질에서 번역 후 전단백질 수입에 의해 조립됩니다. [17] NMR 측정은 용액에서 PEX14에 대한 결합을 확인하는 반면 면역형광 현미경은 단백질이 글리코솜으로 유입되지 않음을 나타내며, 이는 PEX14-PEX5 단백질-단백질 인터페이스가 성공적으로 중단되었음을 나타냅니다. [18] 원래 도킹 인자로 기능하고 퍼옥시좀 기질로의 단백질 유입에 관여하는 단백질인 PEX13은 C57BL/6 마우스의 사타구니 WAT 내에서 베이지색 지방세포의 저온 유도 모집 동안 크게 증가했습니다. [19] 염색체는 DNA 특이적 염료인 DAPI(4',6-diamidino-2-phenylindol)와 정확한 염색질 축합에 중요한 단백질인 토포이소머라제 IIα(Topo II)에 대한 항체로 표지되었습니다. [20] 지방 세포에서 방출되는 세포 신호 전달에 중요한 단백질인 사이토카인인 레지스틴은 염증을 유발할 수 있습니다. [21]
mitochondrial outer membrane 미토콘드리아 외막
To date, nine channels have been identified in the mitochondrial outer membrane of which at least half represent the mitochondrial protein import apparatus. [1] The mitochondrial AAA protein ATAD1 (in humans; Msp1 in yeast) removes mislocalized membrane proteins, as well as stuck import substrates from the mitochondrial outer membrane, facilitating their re-insertion into their cognate organelles and maintaining mitochondria’s protein import capacity. [2] We found that the Bcl2/mitochondria interaction is controlled by TOM20, a protein that belongs to the protein import machinery of the mitochondrial outer membrane. [3] Mitochondrial outer membrane (MOM) encloses inner compartments of mitochondria and integrates cytoplasmic signals to regulate essential mitochondrial processes, such as protein import, dynamics, metabolism, cell death, etc. [4]현재까지 미토콘드리아 외막에서 9개의 채널이 확인되었으며 그 중 절반 이상이 미토콘드리아 단백질 수입 장치를 나타냅니다. [1] 미토콘드리아 AAA 단백질 ATAD1(인간의 경우, 효모의 Msp1)은 미토콘드리아 외막에서 달라붙은 수입 기질뿐만 아니라 잘못된 위치에 있는 막 단백질을 제거하여 동족 소기관으로의 재삽입을 촉진하고 미토콘드리아의 단백질 수입 능력을 유지합니다. [2] nan [3] nan [4]
mitochondrial intermembrane space 미토콘드리아 막간 공간
The discovery of the redox proteins Mia40/CHCHD4 and Erv1/ALR, as well as the elucidation of their relevance for oxidative protein folding in the mitochondrial intermembrane space of yeast and mammals, founded a new research topic in redox biology and mitochondrial protein import. [1] The mitochondrial intermembrane space (IMS) is the most constricted sub-mitochondrial compartment, housing only about 5% of the mitochondrial proteome, and yet is endowed with the largest variability of protein import mechanisms. [2] One such import pathway is the highly evolutionarily conserved disulfide relay system (DRS) within the mitochondrial intermembrane space (IMS), whereby proteins undergo a form of oxidation-dependent protein import. [3]산화 환원 단백질 Mia40/CHCHD4 및 Erv1/ALR의 발견과 효모와 포유류의 미토콘드리아 막간 공간에서 산화 단백질 접힘과의 관련성에 대한 설명은 산화 환원 생물학 및 미토콘드리아 단백질 수입에 대한 새로운 연구 주제를 수립했습니다. [1] 미토콘드리아 막간 공간(IMS)은 미토콘드리아 프로테옴의 약 5%만 수용하는 가장 수축된 미토콘드리아 하위 구획이지만 단백질 수입 메커니즘의 가장 큰 가변성을 부여받습니다. [2] 이러한 가져오기 경로 중 하나는 미토콘드리아 막간 공간(IMS) 내의 고도로 진화적으로 보존된 이황화 릴레이 시스템(DRS)으로, 단백질은 산화 의존성 단백질 가져오기의 형태를 겪습니다. [3]
Mitochondrial Protein Import 미토콘드리아 단백질 수입
RNAseq data showed that nearly all genes involved in both cytosolic and mitochondrial protein translation, as well as in mitochondrial protein import, are repressed in germline deficient adults and further repressed as they age. [1] The fact that >99% of mitochondrial proteins are encoded by the nuclear genome and synthesised in the cytosol renders the process of mitochondrial protein import fundamental for normal organelle physiology. [2] Immunoblots confirmed P497S animals have global changes in proteins predictive of a severe decline in mitochondrial health, including oxidative phosphorylation (OXPHOS), mitochondrial protein import, and network dynamics. [3] To date, nine channels have been identified in the mitochondrial outer membrane of which at least half represent the mitochondrial protein import apparatus. [4] Mitochondrial protein import is mediated by the translocase of the outer membrane (TOM), through which nearly all precursors traverse. [5] Here, we report that upon impairments in mitochondrial protein import, high-risk precursor and immature forms of mitochondrial proteins form aberrant deposits in the cytosol. [6] Here, we report that upon impairments in mitochondrial protein import, high-risk precursor and immature forms of mitochondrial proteins form aberrant deposits in the cytosol. [7] Most strikingly, silencing of Rhomboid-like 1(TIMRHOM1) involved in mitochondrial protein import, also induces SLS. [8] The discovery of the redox proteins Mia40/CHCHD4 and Erv1/ALR, as well as the elucidation of their relevance for oxidative protein folding in the mitochondrial intermembrane space of yeast and mammals, founded a new research topic in redox biology and mitochondrial protein import. [9] We report that sALS and fALS motor neurons have elevated reactive oxygen species levels, depolarized mitochondria, impaired oxidative phosphorylation, ATP loss and defective mitochondrial protein import compared with control motor neurons. [10] In this issue, Schlagowski et al (2021) report on the attractive notion that modulating mitochondrial protein import activity stimulates protein aggregate clearance in the cytosol, thereby affecting cytosolic proteostasis and its collapse observed in neurodegenerative diseases. [11] This study investigated the effect of body condition around calving on the hepatic mRNA expression of genes involved in fatty acid (FA) metabolism and mitochondrial protein import system of dairy cows during the transition period. [12] Dear Editor, HSPA9 is a highly conserved HSP70 family member that is essential in mitochondrial protein import, folding, and degradation. [13] Mitochondrial protein import in the parasitic protozoan Trypanosoma brucei is mediated by the atypical outer membrane translocase, ATOM. [14] Based on pathway enrichment analysis we concluded that in samples from mice hippocampi the mitochondrial protein import machinery and OXPHOS were significantly down-regulated. [15] About 99% of mammalian mitochondrial proteins are encoded by the nuclear genome, synthesized as precursors in the cytosol, and imported into mitochondria by mitochondrial protein import machinery. [16] Mitochondrial dysfunction contributes to many diseases, for example, β-amyloid has been shown to interfere with mitochondrial protein import and induce apoptosis in Alzheimer's Disease while some forms of Parkinson's Disease are associated with dysfunctional mitochondrial PINK1 and Parkin proteins. [17] Mitochondrial protein import depends on heterooligomeric translocases in the outer and inner membranes. [18] However, the temporal sequence of events in mtUPR is unclear and the consequences on mitochondrial protein import are controversial. [19] Owing to its rate-limiting role for mitochondrial protein import, Mia40 acts as a regulatory component in this competition. [20] New information suggests the proteins function as chaperones in protein folding, protecting proteins prior to membrane insertion, and as guardians for mitochondrial protein import. [21] Defects in mitochondrial protein import result in the accumulation of non-imported precursor proteins and proteotoxic stress. [22] Mitochondria rely on the translocase of the outer membrane (TOM) complex for the bulk of mitochondrial protein import. [23] Highlights • Reconstruction of mitochondrial protein import and cofactor metabolism in the model eukaryote Saccharomyces cerevisiae • Quantification of the proton motive force shows the significant energy cost of metabolite transport • Protein import activity depends on growth rate and respiratory activity • Quantification iron-sulfur cluster requirements show growth rate dependence. [24] Mitochondrial protein import is therefore vital for the maintenance of mitochondrial function and cell survival. [25] Mia40 regulates this competition as it has a rate‐limiting role in mitochondrial protein import. [26] Here, we demonstrate that defects in mitochondrial protein import in Caenorhabditis elegans lead to proteasome activation and life span extension. [27] gondii manipulation of host mitochondria, both of which are involved in mitochondrial protein import. [28] Finally, we summarize the mounting evidence that IMM proteostatic stress can perturb mitochondrial protein import to cause the toxic accumulation of mitochondrial proteins in the cytosol: a cell stress mechanism termed mitochondrial Precursor Overaccumulation Stress (mPOS). [29] Mitochondrial protein import is mediated by complex machineries in the outer and inner membrane that have been studied in detail in yeast and mammals. [30] In this Review, we discuss the emerging role of the mitochondrial protein import machinery as a key organizer of these mitochondrial protein networks. [31] In cells expressing PABPN1 with a 10-alanine or 18-alanine stretch, both types of PABPN1 accumulated in the mitochondria and interacted with TIM23 mitochondrial protein import complex, but PABPN1 with 18-alanine stretch decreased the cell viability and aggresome formation. [32]RNAseq 데이터는 세포질 및 미토콘드리아 단백질 번역과 미토콘드리아 단백질 수입에 관련된 거의 모든 유전자가 생식선 결핍 성인에서 억제되고 나이가 들어감에 따라 더욱 억제된다는 것을 보여주었습니다. [1] 미토콘드리아 단백질의 >99%가 핵 게놈에 의해 암호화되고 세포질에서 합성된다는 사실은 미토콘드리아 단백질 수입 과정을 정상적인 세포 소기관 생리학의 기본이 되게 합니다. [2] nan [3] 현재까지 미토콘드리아 외막에서 9개의 채널이 확인되었으며 그 중 절반 이상이 미토콘드리아 단백질 수입 장치를 나타냅니다. [4] nan [5] nan [6] nan [7] nan [8] 산화 환원 단백질 Mia40/CHCHD4 및 Erv1/ALR의 발견과 효모와 포유류의 미토콘드리아 막간 공간에서 산화 단백질 접힘과의 관련성에 대한 설명은 산화 환원 생물학 및 미토콘드리아 단백질 수입에 대한 새로운 연구 주제를 수립했습니다. [9] nan [10] nan [11] nan [12] nan [13] nan [14] nan [15] nan [16] nan [17] nan [18] nan [19] nan [20] nan [21] nan [22] nan [23] nan [24] nan [25] nan [26] nan [27] nan [28] nan [29] nan [30] nan [31] nan [32]
Matrix Protein Import 매트릭스 단백질 수입
LONP1 forms a complex with the import machinery and an incoming protein, and protein aggregation is linked with matrix protein import. [1] The peroxisomal matrix protein import receptor Pex5 comprises two TPR triplets that recognize protein cargos with a specific C‐terminal Peroxisomal Targeting Signal (PTS) 1 motif. [2] Melanoma cells with repressed PEX26 expression showed evidence of both increased pexophagy and peroxisomal matrix protein import defects versus single guide scrambled (sgSCR) controls. [3] The SARS-CoV-2 ORF14 protein was shown to interact physically with human PEX14, a peroxisomal membrane protein required for matrix protein import and peroxisome biogenesis. [4] In contrast to L-arginine, we observed no improvement but a worsening of peroxisomal metabolic functions and peroxisomal matrix protein import by the autophagy inhibitors, while genetic knock-down of ATG5 and NBR1 in primary patient cells resulted in only a minimal improvement. [5] In contrast to many protein translocases that use ATP or GTP hydrolysis as the driving force to transport proteins across biological membranes, the peroxisomal matrix protein import machinery relies on a regulated self-assembly mechanism for this purpose and uses ATP hydrolysis only to reset its components. [6] Specifically, peroxisomal import stress caused by the knock-down of the peroxisomal matrix protein import receptor prx-5/PEX5 triggers the NHR-49/PPARα dependent transcriptional up-regulation of the peroxisomal Lon protease lonp-2/LONP2 and the peroxisomal catalase ctl-2/CAT. [7] These findings are discussed in terms of the formation of a functional peroxisomal matrix protein import machinery in the outer mitochondrial membrane. [8]LONP1은 수입 기계 및 유입 단백질과 복합체를 형성하며 단백질 응집은 기질 단백질 수입과 연결됩니다. [1] Peroxisome matrix protein import receptor Pex5는 특정 C-terminal Peroxisomal Targeting Signal(PTS) 1 모티프가 있는 단백질 화물을 인식하는 2개의 TPR 삼중항으로 구성됩니다. [2] nan [3] nan [4] nan [5] nan [6] nan [7] nan [8]
Plastid Protein Import 색소체 단백질 수입
Inhibition of plastid biogenesis by norflurazon (NF)-treatment and the plastid protein import2 (ppi2) mutation caused a decrease in salicylic acid (SA) and jasmonic acid (JA). [1] We conclude that SP1 homologues control plastid transitions during fruit ripening and leaf senescence by enabling reconfiguration of the plastid protein import machinery to effect proteome reorganization. [2] Overall, our data shed new light on the links between plastid division, plant stress response and plastid protein import. [3] Here we show that, following perturbation of chloroplast protein homeostasis i) by growth in lincomycin-containing medium, or ii) in mutants defective in either the FtsH protease complex (ftsh), plastid ribosome activity (prps21-1 and prpl11-1) or plastid protein import and folding (cphsp70-1), GUN1 influences NEP-dependent transcript accumulation during cotyledon greening and also intervenes in chloroplast protein import. [4] Here we show that, following perturbation of chloroplast protein homeostasis i) by growth in lincomycin-containing medium, or ii) in mutants defective in either the FtsH protease complex (ftsh), plastid ribosome activity (prps21-1 and prpl11-1) or plastid protein import and folding (cphsc70-1), GUN1 influences NEP-dependent transcript accumulation during cotyledon greening and also intervenes in chloroplast protein import. [5]Norflurazon (NF) 처리 및 plastid protein import2 (ppi2) 돌연변이에 의한 plastid biogenesis의 억제는 salicylic acid (SA)와 jasmonic acid (JA)의 감소를 일으켰습니다. [1] 우리는 SP1 상동체가 단백질체 재구성에 영향을 미치는 색소체 단백질 수입 기계의 재구성을 가능하게 함으로써 과일 숙성 및 잎 노화 동안 색소체 전이를 제어한다고 결론지었습니다. [2] nan [3] nan [4] nan [5]
Chloroplast Protein Import 엽록체 단백질 수입
Thus, we have identified a regulatory link between the SUMO system and the chloroplast protein import machinery. [1] The Arabidopsis gene Chloroplast Import Apparatus 2 (CIA2) encodes a transcription factor that positively affects the activity of nuclear genes for chloroplast ribosomal proteins and chloroplast protein import machineries. [2] The Arabidopsis gene Chloroplast Import Apparatus 2 (CIA2) encodes a transcription factor that positively affects the activity of nuclear genes for chloroplast ribosomal proteins and chloroplast protein import machineries. [3] These photoreceptors mediate chloroplast protein gene expression, chloroplast protein import and photosynthetic pigment biosynthesis. [4] Here, we show that GUN1 regulates chloroplast protein import through interaction with the import-related chaperone cpHSC70-1. [5]따라서 우리는 SUMO 시스템과 엽록체 단백질 수입 기계 사이의 규제 연결을 확인했습니다. [1] Arabidopsis 유전자 Chloroplast Import Apparatus 2(CIA2)는 엽록체 리보솜 단백질 및 엽록체 단백질 수입 기계에 대한 핵 유전자의 활성에 긍정적인 영향을 미치는 전사 인자를 인코딩합니다. [2] nan [3] nan [4] nan [5]
Nuclear Protein Import 핵단백질 수입
We also show that an analogous pathway activated by viral nucleases similarly depends on nuclear protein import. [1] Aggregate deposition, impaired nuclear protein import, endoplasmic reticulum stress, glutamate excitotoxicity, vascular regression, and mitochondrial dysfunction are factors suspected as being the main cause of motor neuron damage in ALS. [2] We also identify unique biological processes enriched for individual homologs, for instance nuclear protein important for the middle fragment of hCoV-229E, as well as ribosome biogenesis of the MERS nsp3. [3] We also identify unique biological processes enriched for individual homologs, for instance nuclear protein important for the middle fragment of hCoV-229E, as well as ribosome biogenesis of the MERS nsp3. [4]우리는 또한 바이러스 뉴클레아제에 의해 활성화된 유사한 경로가 유사하게 핵 단백질 수입에 의존한다는 것을 보여줍니다. [1] 응집체 침착, 손상된 핵 단백질 수입, 소포체 스트레스, 글루타메이트 흥분 독성, 혈관 퇴행 및 미토콘드리아 기능 장애는 ALS에서 운동 뉴런 손상의 주요 원인으로 의심되는 요인입니다. [2] nan [3] nan [4]
Peroxisomal Protein Import 과산화소체 단백질 수입
Significantly enriched pathways included: Interferon Signaling, N-glycan Antennae Elongation, Sphingolipid Pathway and Metabolism, Classical Complement Pathway, Complement and Coagulation Cascades, Tryptophan Metabolism, Peroxisomal Protein Import, Unsaturated Fatty Acid Metabolism, Complement Activation, Human Innate Immune Response, Ceramide Metabolism, Fertilization Pathway, Keratan Sulfate Biosynthesis Pathway, Transport to the Golgi and Modification Pathway (FDR q<0. [1] Human PEX14 plays a dual role as docking protein in peroxisomal protein import and as peroxisomal anchor for microtubules (MT), which relates to peroxisome motility. [2] Immunofluorescence studies used antibodies against components of the peroxisomal protein import pathway to interrogate the effects of mutations in PEX6 on protein trafficking. [3]크게 강화된 경로: 인터페론 신호 전달, N-글리칸 안테나 연장, 스핑고지질 경로 및 대사, 고전적 보체 경로, 보체 및 응고 캐스케이드, 트립토판 대사, 과산화소체 단백질 유입, 불포화 지방산 대사, 보체 활성화, 반응 대사, Ceramide , 수정 경로, 케라탄 황산염 생합성 경로, 골지로의 이동 및 변형 경로(FDR q<0. [1] 인간 PEX14는 퍼옥시솜 단백질 수입에서 도킹 단백질과 퍼옥시솜 운동성과 관련된 미세소관(MT)에 대한 퍼옥시솜 앵커로서 이중 역할을 합니다. [2] nan [3]
Dependent Protein Import 의존적 단백질 수입
Mitochondrial protein homeostasis is regulated through membrane potential-dependent protein import and quality control signaling. [1] One such import pathway is the highly evolutionarily conserved disulfide relay system (DRS) within the mitochondrial intermembrane space (IMS), whereby proteins undergo a form of oxidation-dependent protein import. [2] As a proof of principle, we visualized potential-dependent protein import into mitochondria inside intact cells in real-time. [3]미토콘드리아 단백질 항상성은 막 전위 의존성 단백질 수입 및 품질 제어 신호 전달을 통해 조절됩니다. [1] 이러한 가져오기 경로 중 하나는 미토콘드리아 막간 공간(IMS) 내의 고도로 진화적으로 보존된 이황화 릴레이 시스템(DRS)으로, 단백질은 산화 의존성 단백질 가져오기의 형태를 겪습니다. [2] nan [3]
Binding Protein Import 결합 단백질 가져오기
Here, we identify a novel complex regulating vesicular endoplasmic reticulum transport in neurites, composed of CLN6: an ER-associated protein of relatively unknown function implicated in CLN6-Batten disease; CRMP2: a tubulin binding protein important in regulating neurite microtubule dynamics; and KLC4: a classic transport motor protein. [1] ARID3a is a DNA-binding protein important for normal hematopoiesis in mice and for in vitro lymphocyte development in human cultures. [2] GRSF1 is a mitochondrial RNA-binding protein important for maintaining mitochondrial function. [3]여기에서, 우리는 CLN6으로 구성된 신경돌기에서 소포성 소포체 수송을 조절하는 새로운 복합체를 식별합니다: CLN6-배튼 질환에 연루된 비교적 알려지지 않은 기능의 ER 관련 단백질; CRMP2: 신경돌기 미세소관 역학 조절에 중요한 튜불린 결합 단백질; 및 KLC4: 고전적인 수송 모터 단백질. [1] ARID3a는 마우스의 정상적인 조혈 및 인간 배양의 시험관 내 림프구 발달에 중요한 DNA 결합 단백질입니다. [2] nan [3]
Matricellular Protein Import 모세포 단백질 수입
It was recently shown that periostin, a TGFβ-induced matricellular protein important for collagen cross-linking and extracellular matrix stiffening, can distinguish CAF subtypes in breast cancer. [1] Periostin is a matricellular protein important in regulating bone, tooth, and cardiac development. [2]콜라겐 가교 및 세포외 기질 경화에 중요한 TGFβ 유도 모세포 단백질인 페리오스틴이 유방암에서 CAF 아형을 구별할 수 있다는 것이 최근에 밝혀졌습니다. [1] 페리오스틴은 뼈, 치아 및 심장 발달을 조절하는 데 중요한 모세포 단백질입니다. [2]
Impact Protein Import 임팩트 단백질 수입
Mitochondrial network expansion requires the relatively inefficient MTS in ATFS-1, which allows the transcription factor to be responsive to parameters that impact protein import capacity of the mitochondrial network. [1] The results indicated that Pex6 plays no roles in peroxisomal biogenesis but impacts protein import into peroxisomes. [2]미토콘드리아 네트워크 확장은 ATFS-1에서 상대적으로 비효율적인 MTS를 필요로 하며, 이를 통해 전사 인자가 미토콘드리아 네트워크의 단백질 수입 능력에 영향을 미치는 매개변수에 반응할 수 있습니다. [1] 결과는 Pex6이 과산화소체 생합성에서 아무런 역할을 하지 않지만, 과산화소체로의 단백질 수입에 영향을 미친다는 것을 나타냅니다. [2]
protein import machinery 단백질 수입 기계
The protein import machineries present in both mitochondrial membrane and aqueous compartments show great variability in pre‐protein recognition, translocation and sorting across or into it. [1] This included distinct changes in the expression pattern of adenine nucleotide carrier isoforms, other mitochondrial transporters, and components of the protein import machinery. [2] Based on pathway enrichment analysis we concluded that in samples from mice hippocampi the mitochondrial protein import machinery and OXPHOS were significantly down-regulated. [3] About 99% of mammalian mitochondrial proteins are encoded by the nuclear genome, synthesized as precursors in the cytosol, and imported into mitochondria by mitochondrial protein import machinery. [4] Mitochondrial biogenesis relies on different protein import machinery, as mitochondrial proteins are imported from the cytosol. [5] Thus, we have identified a regulatory link between the SUMO system and the chloroplast protein import machinery. [6] The Arabidopsis gene Chloroplast Import Apparatus 2 (CIA2) encodes a transcription factor that positively affects the activity of nuclear genes for chloroplast ribosomal proteins and chloroplast protein import machineries. [7] We found that the Bcl2/mitochondria interaction is controlled by TOM20, a protein that belongs to the protein import machinery of the mitochondrial outer membrane. [8] We conclude that SP1 homologues control plastid transitions during fruit ripening and leaf senescence by enabling reconfiguration of the plastid protein import machinery to effect proteome reorganization. [9] The Arabidopsis gene Chloroplast Import Apparatus 2 (CIA2) encodes a transcription factor that positively affects the activity of nuclear genes for chloroplast ribosomal proteins and chloroplast protein import machineries. [10] Over the past decade, many efforts have been made to develop mitochondria-targeted delivery methods based on the membrane characteristics and the protein import machinery of mitochondria. [11] In contrast to many protein translocases that use ATP or GTP hydrolysis as the driving force to transport proteins across biological membranes, the peroxisomal matrix protein import machinery relies on a regulated self-assembly mechanism for this purpose and uses ATP hydrolysis only to reset its components. [12] These proteins are encoded by the nuclear DNA, translated on cytosolic ribosomes and inserted into their target organelle by sophisticated protein import machineries. [13] Approximately 11% of the proteome represent membrane components of protein import machinery and other membrane proteins. [14] In this Review, we discuss the emerging role of the mitochondrial protein import machinery as a key organizer of these mitochondrial protein networks. [15] These findings are discussed in terms of the formation of a functional peroxisomal matrix protein import machinery in the outer mitochondrial membrane. [16]미토콘드리아 막과 수성 구획 모두에 존재하는 단백질 수입 기계는 단백질 전 인식, 전위 및 분류에서 큰 다양성을 보여줍니다. [1] 여기에는 아데닌 뉴클레오티드 운반체 이소폼, 기타 미토콘드리아 수송체 및 단백질 수입 기계 구성요소의 발현 패턴에 뚜렷한 변화가 포함됩니다. [2] nan [3] nan [4] nan [5] 따라서 우리는 SUMO 시스템과 엽록체 단백질 수입 기계 사이의 규제 연결을 확인했습니다. [6] Arabidopsis 유전자 Chloroplast Import Apparatus 2(CIA2)는 엽록체 리보솜 단백질 및 엽록체 단백질 수입 기계에 대한 핵 유전자의 활성에 긍정적인 영향을 미치는 전사 인자를 인코딩합니다. [7] nan [8] 우리는 SP1 상동체가 단백질체 재구성에 영향을 미치는 색소체 단백질 수입 기계의 재구성을 가능하게 함으로써 과일 숙성 및 잎 노화 동안 색소체 전이를 제어한다고 결론지었습니다. [9] nan [10] nan [11] nan [12] nan [13] nan [14] nan [15] nan [16]
protein import receptor 단백질 수입 수용체
Here we compare the substrate preferences of protein import receptors from the parasitic protozoans Trypanosoma brucei and Trichomonas vaginalis, as well as from yeast. [1] The peroxisomal matrix protein import receptor Pex5 comprises two TPR triplets that recognize protein cargos with a specific C‐terminal Peroxisomal Targeting Signal (PTS) 1 motif. [2] Specifically, peroxisomal import stress caused by the knock-down of the peroxisomal matrix protein import receptor prx-5/PEX5 triggers the NHR-49/PPARα dependent transcriptional up-regulation of the peroxisomal Lon protease lonp-2/LONP2 and the peroxisomal catalase ctl-2/CAT. [3]여기에서 우리는 기생 원생동물인 Trypanosoma brucei와 Trichomonas vaginalis뿐만 아니라 효모로부터 단백질 수입 수용체의 기질 선호도를 비교합니다. [1] Peroxisome matrix protein import receptor Pex5는 특정 C-terminal Peroxisomal Targeting Signal(PTS) 1 모티프가 있는 단백질 화물을 인식하는 2개의 TPR 삼중항으로 구성됩니다. [2] nan [3]
protein import pathway 단백질 수입 경로
The main protein import pathway for the intermembrane space (IMS) recognises proteins that are cysteine-rich, and it is the only import pathway that chemically modifies the imported precursors by introducing disulphide bonds to them. [1] Here, we demonstrate that loss of ALR, a principal component of the MIA40/ALR protein import pathway, results in impaired cytosolic Fe/S cluster biogenesis in mammalian cells. [2] Immunofluorescence studies used antibodies against components of the peroxisomal protein import pathway to interrogate the effects of mutations in PEX6 on protein trafficking. [3]IMS(intermembrane space)의 주요 단백질 수입 경로는 시스테인이 풍부한 단백질을 인식하며, 이황화 결합을 도입하여 수입 전구체를 화학적으로 변형하는 유일한 수입 경로입니다. [1] 여기에서 우리는 MIA40/ALR 단백질 수입 경로의 주요 구성요소인 ALR의 손실이 포유동물 세포에서 손상된 세포질 Fe/S 클러스터 생물 발생을 초래한다는 것을 보여줍니다. [2] nan [3]
protein import complex
TIM29 is a mitochondrial inner membrane protein that interacts with the protein import complex TIM22. [1] In cells expressing PABPN1 with a 10-alanine or 18-alanine stretch, both types of PABPN1 accumulated in the mitochondria and interacted with TIM23 mitochondrial protein import complex, but PABPN1 with 18-alanine stretch decreased the cell viability and aggresome formation. [2]TIM29는 단백질 수입 복합체 TIM22와 상호작용하는 미토콘드리아 내막 단백질입니다. [1] nan [2]
protein import capacity 단백질 수입능력
The mitochondrial AAA protein ATAD1 (in humans; Msp1 in yeast) removes mislocalized membrane proteins, as well as stuck import substrates from the mitochondrial outer membrane, facilitating their re-insertion into their cognate organelles and maintaining mitochondria’s protein import capacity. [1] Mitochondrial network expansion requires the relatively inefficient MTS in ATFS-1, which allows the transcription factor to be responsive to parameters that impact protein import capacity of the mitochondrial network. [2]미토콘드리아 AAA 단백질 ATAD1(인간의 경우, 효모의 Msp1)은 미토콘드리아 외막에서 달라붙은 수입 기질뿐만 아니라 잘못된 위치에 있는 막 단백질을 제거하여 동족 소기관으로의 재삽입을 촉진하고 미토콘드리아의 단백질 수입 능력을 유지합니다. [1] 미토콘드리아 네트워크 확장은 ATFS-1에서 상대적으로 비효율적인 MTS를 필요로 하며, 이를 통해 전사 인자가 미토콘드리아 네트워크의 단백질 수입 능력에 영향을 미치는 매개변수에 반응할 수 있습니다. [2]
protein import mechanism 단백질 수입 메커니즘
The mitochondrial intermembrane space (IMS) is the most constricted sub-mitochondrial compartment, housing only about 5% of the mitochondrial proteome, and yet is endowed with the largest variability of protein import mechanisms. [1] Organellogenesis, a key aspect of eukaryotic cell evolution, critically depends on the successful establishment of organellar protein import mechanisms. [2]미토콘드리아 막간 공간(IMS)은 미토콘드리아 프로테옴의 약 5%만 수용하는 가장 수축된 미토콘드리아 하위 구획이지만 단백질 수입 메커니즘의 가장 큰 가변성을 부여받습니다. [1] 진핵 세포 진화의 주요 측면인 소기관 형성은 소기관 단백질 수입 메커니즘의 성공적인 확립에 결정적으로 의존합니다. [2]