Protein Hu(단백질 Hu)란 무엇입니까?
Protein Hu 단백질 Hu - In the present study, we demonstrate the neuroprotective effect mediated by human plasma and the most abundant plasma–protein human serum albumin against oxidative stress in glutamatergic neurons differentiated from human neural crest-derived inferior turbinate stem cells. [1] The protein human serum albumin (HSA) is able to readily crystallize in the presence of trivalent cations, whereas this is not the case for the homologous protein in cattle, bovine serum albumin (BSA), although both have analogous functions as well as similar physicochemical properties. [2] Its pathogenic mechanisms are not fully understood, although a faultily encoded version of the protein huntingtin—resulting from a cytosine-adenine-guanine (CAG) trinucleotide expansion in the HTT gene—has been shown to cause intracellular toxicity in neural tissue. [3] Unlike aromatase and P450scc, HAND1 decreases 3β-HSD1 mRNA levels by reduction of its RNA stability through binding to and subsequent destabilization of protein HuR. [4] Huntington disease (HD) is a single-gene autosomal dominant inherited neurodegenerative disease caused by a polyglutamine expansion of the protein huntingtin (HTT). [5] In addition, system biology can improvise the understanding of molecular mechanism of HCC and also can reveal the protein hub involved in every stage of HCC. [6] Here we used human induced pluripotent stem cells (hiPSCs) to establish iHER2‐hiPSCs in which doxycycline induced the expression of the oncoprotein human epidermal growth factor receptor 2 (HER2)/ERBB2. [7] Conserved in bacteria, the histone-like protein HU is crucial for genome organization and expression of many genes. [8] Therefore, our data are relevant for understanding of the roles of nuclear PIPs and provide further evidence for the model in which nuclear PIPs represent a localization signal for the formation of lipo-ribonucleoprotein hubs in the nucleus. [9] Huntington’s disease (HD) is caused by expansion of polyglutamine repeats in the protein huntingtin, which affects the corpus striatum of the brain. [10] Cereals/millets and pulses are an important parts of healthy and balanced diet and hence helps in bridging the gap of protein hunger malnutrition and micronutrient deficiencies. [11] The protein hubs analysis showed that most B. [12] In HD, abnormal expansion of glutamine repeats in the protein huntingtin leads to toxic aggregation of huntingtin which in turn impairs the quality control mechanism of cells through damaging the machineries involved in removal of aggregated abnormal protein. [13] We confirmed the effects of CMP‐SAT coexpression on the decrease of Neu5Gc level and the increase of Neu5Ac level using another glycoprotein human DNase I. [14] HD is caused by a trinucleotide repeat expansion in the huntingtin gene (HTT), encoding the protein huntingtin, resulting in a mutant protein containing an expanded polyglutamine sequence. [15] Histone-like protein HU is a dimeric nucleoid-associated protein (NAP). [16] iASPP inhibits p53 through a protein surface distinct from other characterized p53 cellular partners but overlapping that targeted by the viral oncoprotein human papillomavirus E6. [17] INTRODUCTION The serum levels of glycoprotein human epididymis protein 4 (HE4) have been widely investigated in patients with ovarian cancer as a tumor marker to differentiate benign gynecological tumors from ovarian cancers (OC). [18] Huntington’s disease (HD) is a neurodegenerative disease triggered by expansion of polyglutamine repeats in the protein huntingtin. [19] The β-clamp is a protein hub central to DNA replication and fork management. [20]현재의 연구에서 우리는 인간의 신경 능선 유래 하비갑개 줄기 세포에서 분화된 글루타메이트성 뉴런에서 산화 스트레스에 대한 인간 혈장 및 가장 풍부한 혈장 단백질 인간 혈청 알부민에 의해 매개되는 신경 보호 효과를 입증합니다. [1] 단백질 인간 혈청 알부민(HSA)은 3가 양이온의 존재 하에서 쉽게 결정화할 수 있는 반면, 소의 상동 단백질인 소 혈청 알부민(BSA)의 경우에는 그렇지 않습니다. 속성. [2] HTT 유전자의 시토신-아데닌-구아닌(CAG) 트리뉴클레오타이드 확장으로 인해 생성된 헌팅틴 단백질의 잘못 인코딩된 버전이 신경 조직에서 세포내 독성을 유발하는 것으로 나타났지만 그 병원성 메커니즘은 완전히 이해되지 않았습니다. [3] 아로마타제 및 P450scc와 달리 HAND1은 단백질 HuR에 대한 결합 및 후속 불안정화를 통해 RNA 안정성을 감소시켜 3β-HSD1 mRNA 수준을 감소시킵니다. [4] 헌팅턴병(HD)은 단백질 헌팅틴(HTT)의 폴리글루타민 확장으로 인한 단일 유전자 상염색체 우성 유전성 신경퇴행성 질환입니다. [5] 또한, 시스템 생물학은 간세포암종의 분자 기전에 대한 이해를 즉석에서 할 수 있고 간세포암종의 모든 단계에 관여하는 단백질 허브를 밝힐 수도 있습니다. [6] 여기에서 우리는 인간 유도 만능 줄기 세포(hiPSC)를 사용하여 독시사이클린이 종양단백질 인간 표피 성장 인자 수용체 2(HER2)/ERBB2의 발현을 유도하는 iHER2-hiPSC를 확립했습니다. [7] 박테리아에 보존되어 있는 히스톤 유사 단백질 HU는 게놈 구성 및 많은 유전자의 발현에 중요합니다. [8] 따라서 우리의 데이터는 핵 PIP의 역할에 대한 이해와 관련이 있으며 핵 PIP가 핵에서 지질-리보핵단백질 허브 형성에 대한 국소화 신호를 나타내는 모델에 대한 추가 증거를 제공합니다. [9] 헌팅턴병(HD)은 뇌의 선조체에 영향을 미치는 헌팅틴 단백질에서 폴리글루타민 반복의 확장으로 인해 발생합니다. [10] 곡물/기장 및 콩류는 건강하고 균형 잡힌 식단의 중요한 부분이므로 단백질 기아 영양실조와 미량 영양소 결핍의 격차를 줄이는 데 도움이 됩니다. [11] 단백질 허브 분석은 대부분의 B. [12] HD에서, 단백질 헌팅틴에서 글루타민 반복의 비정상적 확장은 헌팅틴의 독성 응집을 유도하고, 이는 차례로 응집된 비정상 단백질 제거에 관련된 기계를 손상시켜 세포의 품질 관리 메커니즘을 손상시킵니다. [13] 우리는 다른 당단백질 인간 DNase I을 사용하여 Neu5Gc 수준의 감소와 Neu5Ac 수준의 증가에 대한 CMP-SAT 공동 발현의 효과를 확인했습니다. [14] HD는 헌팅틴 유전자(HTT)의 트리뉴클레오타이드 반복 확장으로 인해 발생하며, 이는 헌팅틴 단백질을 인코딩하여 확장된 폴리글루타민 서열을 포함하는 돌연변이 단백질을 생성합니다. [15] 히스톤 유사 단백질 HU는 이량체 핵종 관련 단백질(NAP)입니다. [16] iASPP는 다른 특성화된 p53 세포 파트너와 구별되는 단백질 표면을 통해 p53을 억제하지만 바이러스 종양단백질 인유두종바이러스 E6이 표적으로 하는 것과 중복됩니다. [17] 소개 당단백질 인간 부고환 단백질 4(HE4)의 혈청 수준은 양성 부인과 종양을 난소암(OC)과 구별하기 위한 종양 표지자로 난소암 환자에서 광범위하게 조사되었습니다. [18] 헌팅턴병(HD)은 헌팅틴 단백질에서 폴리글루타민 반복의 확장에 의해 유발되는 신경 퇴행성 질환입니다. [19] β-클램프는 DNA 복제 및 포크 관리의 중심 단백질 허브입니다. [20]
Binding Protein Hu 결합 단백질 Hu
Mechanistic investigations revealed that circDLC1 could bind to RNA-binding protein HuR, which subsequently reduced the interaction between HuR and MMP1 mRNAs, and thus inhibited the expression of MMP1, ultimately contributing to inhibition of HCC progression. [1] Further analysis revealed that circE2F2 could bind to RNA-binding protein Hu antigen R (HuR). [2] The RNA binding protein HuR controls RNAs at the posttranscriptional level; hepatocyte HuR has been implicated in the regulation of diet-induced hepatic steatosis. [3] The RNA binding protein HuR controls this flexibility in mouse and human skeletal muscle, but the molecular mechanisms governing this process remain poorly characterized. [4] MIR100HG and TGFB1 mRNA formed ribonucleoprotein complexes with the RNA-binding protein HuR, promoting TGFβ1 cytokine secretion. [5] Mechanistically, we find that anchorage-independence induces cytosolic accumulation of the RNA binding protein HuR/ELAVL1, leads to HuR binding to SOD2 mRNA, and that the presence of HuR is necessary for the increase in SOD2 mRNA association with the heavy polyribosome fraction and SOD2 protein synthesis. [6] The RNA-binding protein HuR represents such a node. [7] By translational profiling of BMDM and FLDM with deletion of the RNA-binding protein HuR, we identified transcripts that were dependent on HuR. [8] keta was evaluated using CLSM followed by immunohistochemical analysis of the localization of the neuron-specific calcium binding protein HuCD in combination with nuclear staining with DAPI. [9] Using RNA-sequencing data from avian embryos to identify potential post-transcriptional regulators, we observed enrichment during early neural crest development of Elavl1, which encodes for the RNA-binding protein HuR. [10] DNA-binding protein HU, the CsbD-like protein, and 50S ribosomal protein L7/L12 were observed in common. [11] However, the role of RNA-binding protein HuR in the signaling pathways of their activation and differentiation has not been well characterized. [12] RNA-binding protein HuR is a key regulator of mRNA stability and translation of many genes, and there is growing evidence showing the potential role of HuR in cardiovascular disease. [13] The ubiquitous RNA-binding protein HuR (ELAVL1) promotes telomerase activity by associating with the telomerase noncoding RNA TERC. [14] Interestingly, the RNA-binding protein HuR competed with miR-195 for binding Dclk1 mRNA and increased DCLK1 expression. [15] We have previously shown that expression of the RNA binding protein HuR in adipose tissue mediates energy expenditure, but the potential cardiovascular impacts of this finding have not been explored. [16] Our results revealed that DHTS downregulated HIF-1α expression by interfering in its posttranscriptional processing, and the RNA-binding protein HuR participated in this mechanism. [17] Using an example of mRNA regulation by RNA binding protein and miRNA, the authors highlight the complex interaction of this triad by showing that, in neurons, the negative regulator of G-protein signalling Rgs-4 mRNA is regulated by RNA binding protein HuR (human antigen R) and miR26/RISC (RNA-induced silencing complex). [18] The RNA-binding protein HuD (a. [19] The RNA-binding protein Hu antigen R (HuR) is a member of the embryonic lethal abnormal vision (ELAV) family that is overexpressed in a variety of cancers and promotes tumorigenesis by interacting with a subset of oncogenic mRNAs, including PD-L1 mRNA. [20] In this study, we identified that in trophoblast Swan 71 and HTR‐8/SVneo cells, miR‐hz02 upregulates the level of lnc‐HZ02, which inhibits the expression of an RNA‐binding protein HuR. [21] The RNA-binding protein Hu antigen R (HuR) is overexpressed in breast cancer. [22] Mechanistically, CD62E mRNA was more stable in endothelial cells from CSE-deficient mice, an effect attributed to the attenuated sulfhydration and dimerization of the RNA-binding protein human antigen R. [23] In this study, we demonstrate that the RNA binding protein HuR (human antigen R) performs an essential function in autophagosome formation. [24] LncRNA-HGBC specifically bound to RNA binding protein Hu Antigen R (HuR) that in turn stabilized lncRNA-HGBC. [25] The present study aims to test the role of RNA binding protein HuR in the regulation of PLB and the impact of this regulatory process in cardiac remodeling. [26] miR-146a-5p mimic transfection downregulated arachidonic acid metabolism genes, the RNA-binding protein HuR, and many HuR-stabilized pro-cancer mRNAs, including TGF-β, HIF-1α, and various cyclins. [27] We have previously established that the mRNA binding protein Human antigen R (HuR), is an important molecule for PDAC progression. [28] RNA binding protein HuD regulates translation and turnover of target mRNAs, thereby affecting gene expression at the posttranscriptional level in mainly neuronal as well as pancreatic β-cells. [29] Mechanistically, the RNA binding protein human antigen R (HuR) bound to the 3'-untranslated region (3'-UTR) of heme oxygenase-1 (HO-1) messenger RNA (mRNA). [30] The RNA-binding protein HuR is essential for maintaining gut epithelial integrity, and targeted deletion of HuR in intestinal epithelial cells (IECs) disrupts mucosal regeneration and delays repair after injury. [31] Herein, we investigated the potential role of RNA binding protein human antigen R (HuR) responsible for the impact of inflammation on pterygium development. [32] In this study, we found that the RNA-binding protein Hu antigen R (HuR) post-transcriptionally regulates Drp1 expression. [33] We show that activation of the RNA binding protein human antigen R (HuR) is increased in the failing human heart. [34] The aim of this study was to characterize CCL26 posttranscriptional regulation by the RNA‐binding protein HuR in primary human nasal polyp‒derived epithelial cells (hNPDECs) challenged with IL‐4. [35] Here, we found that the ubiquitously expressed RNA-binding protein HuR was up-regulated in the medial prefrontal cortex (mPFC) of mice following chronic stress. [36] Here we identify the RNA-binding protein HuR and its ability to interfere with miR-330 action as a key promoter of STAT3 mRNA translation. [37] Mechanistically, RMST promotes the interaction between the RNA-binding protein HuR and DNMT3B 3′ UTR, increasing the DNMT3B stability. [38] We previously reported that the RNA-binding protein HuR is: (1) overexpressed in glioblastoma, (2) necessary for tumor growth in vivo, and (3) a positive regulator of tumor-promoting genes in glioblastoma. [39] Herein, we show that the ablation of RNA-binding protein HuR in NSCs impairs adult but not embryonic neurogenesis. [40] Mechanistically, we found that FENDRR could directly and specifically bind to the 3′ untranslated region (3′UTR) of multidrug resistance gene 1 (MDR1), hinder the binding of RNA binding protein HuR to MDR1 3′UTR and thus decrease MDR1 expression. [41] KIAA1429 induced m6A methylation on the 3′ UTR of GATA3 pre-mRNA, leading to the separation of the RNA-binding protein HuR and the degradation of GATA3 pre-mRNA. [42] Studies have demonstrated that RNA-binding protein HuR modulates hypoxic signaling in several cancers, however, its function in the disc is unknown. [43] We have shown that the ODC transcript is stabilized by the RNA-binding protein human antigen R (HuR). [44] An increased expression and cytoplasmic abundance of the ubiquitous RNA binding protein human antigen R (HuR) is critically implicated in the dysregulated control of post-transcriptional gene expression during colorectal cancer development and is frequently associated with a high grade of malignancy and therapy resistance. [45] We previously reported the reduction of RNA binding protein HuD in pancreatic β-cells of diabetes. [46] We also discuss recent results that the interactions between lncRNAs with microRNAs and the RNA-binding protein HuR influence epithelial homeostasis. [47] Aortic valves from patients with aortic stenosis and normal controls were subjected to determination of RNA-binding protein human antigen R expression. [48] RNA electrophoretic mobility shift assay and RNA immunoprecipitation assay indicated that RNA binding protein HuR could bind to Safe-Sfrp2 RNA duplex, whereas the knockdown of HuR dramatically reduced the stabilization of Safe and Sfrp2 mRNAs, down-regulated their expression in cardiac fibroblasts, and thus inhibited TGF-β-induced fibrosis. [49] We report that RPSAP52, interacting with the RNA binding protein HuR, favors the delocalization of miR-15a, miR-15b and miR-16on the cyclin45 dependent kinase inhibitor p21Waf1/Cip1 that, accordingly, results downregulated in pituitary adenomas. [50]기계론적 조사는 circDLC1이 RNA 결합 단백질 HuR에 결합할 수 있음을 밝혀냈고, 이는 후속적으로 HuR과 MMP1 mRNA 사이의 상호작용을 감소시켜 MMP1의 발현을 억제하여 궁극적으로 HCC 진행 억제에 기여했습니다. [1] 추가 분석을 통해 circE2F2가 RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)에 결합할 수 있음이 밝혀졌습니다. [2] RNA 결합 단백질 HuR은 전사 후 수준에서 RNA를 제어합니다. 간세포 HuR은 식이 유발 간 지방증의 조절과 관련이 있습니다. [3] RNA 결합 단백질 HuR은 마우스와 인간 골격근에서 이러한 유연성을 제어하지만 이 과정을 지배하는 분자 메커니즘은 제대로 특성화되지 않은 채로 남아 있습니다. [4] MIR100HG 및 TGFB1 mRNA는 RNA 결합 단백질 HuR과 리보핵단백질 복합체를 형성하여 TGFβ1 사이토카인 분비를 촉진합니다. [5] 기계적으로, 우리는 고정 독립이 RNA 결합 단백질 HuR/ELAVL1의 세포질 축적을 유도하고, HuR이 SOD2 mRNA에 결합하도록 하며, HuR의 존재가 무거운 폴리리보솜 분획 및 SOD2와의 SOD2 mRNA 결합 증가에 필요하다는 것을 발견했습니다. 단백질 합성. [6] RNA 결합 단백질 HuR은 이러한 노드를 나타냅니다. [7] RNA-결합 단백질 HuR이 결실된 BMDM 및 FLDM의 번역 프로파일링에 의해, 우리는 HuR에 의존하는 전사체를 확인하였다. [8] 케타는 CLSM을 사용한 후 DAPI를 사용한 핵 염색과 함께 뉴런 특이적 칼슘 결합 단백질 HuCD의 국소화에 대한 면역조직화학 분석을 사용하여 평가되었습니다. [9] 잠재적인 전사 후 조절자를 식별하기 위해 조류 배아의 RNA 시퀀싱 데이터를 사용하여 우리는 RNA 결합 단백질 HuR을 인코딩하는 Elavl1의 초기 신경 능선 발달 동안 농축을 관찰했습니다. [10] DNA 결합 단백질 HU, CsbD 유사 단백질 및 50S 리보솜 단백질 L7/L12가 공통적으로 관찰되었습니다. [11] 그러나, 그들의 활성화 및 분화의 신호전달 경로에서 RNA-결합 단백질 HuR의 역할은 잘 특성화되지 않았다. [12] RNA 결합 단백질 HuR은 mRNA 안정성 및 많은 유전자 번역의 핵심 조절자이며 심혈관 질환에서 HuR의 잠재적 역할을 보여주는 증거가 증가하고 있습니다. [13] 유비쿼터스 RNA 결합 단백질 HuR(ELAVL1)은 텔로머라제 비코딩 RNA TERC와 결합하여 텔로머라제 활성을 촉진합니다. [14] 흥미롭게도, RNA 결합 단백질 HuR은 Dclk1 mRNA에 결합하기 위해 miR-195와 경쟁하고 DCLK1 발현을 증가시켰다. [15] 우리는 이전에 지방 조직에서 RNA 결합 단백질 HuR의 발현이 에너지 소비를 매개한다는 것을 보여주었지만, 이 발견의 잠재적인 심혈관 영향은 탐구되지 않았습니다. [16] 우리의 결과는 DHTS가 전사 후 처리를 방해하여 HIF-1α 발현을 하향 조절하고 RNA 결합 단백질 HuR이 이 메커니즘에 참여한다는 것을 보여주었습니다. [17] RNA 결합 단백질과 miRNA에 의한 mRNA 조절의 예를 사용하여 저자는 뉴런에서 G-단백질 신호 Rgs-4 mRNA의 음성 조절자가 RNA 결합 단백질 HuR(인간 항원 R) 및 miR26/RISC(RNA 유도 침묵 복합체). [18] RNA 결합 단백질 HuD(a. [19] RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)은 다양한 암에서 과발현되고 PD-L1 mRNA를 포함한 발암성 mRNA의 하위 집합과 상호작용하여 종양 형성을 촉진하는 배아 치명적인 비정상 시력(ELAV) 패밀리의 구성원입니다. [20] 이 연구에서 우리는 영양막 Swan 71 및 HTR-8/SVneo 세포에서 miR-hz02가 RNA 결합 단백질 HuR의 발현을 억제하는 lnc-HZ02의 수준을 상향 조절한다는 것을 확인했습니다. [21] RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)은 유방암에서 과발현됩니다. [22] 기계적으로, CD62E mRNA는 CSE-결핍 마우스의 내피 세포에서 더 안정적이었고, 이는 RNA-결합 단백질 인간 항원 R의 약화된 황산화 및 이량체화에 기인한 효과이다. [23] 이 연구에서 우리는 RNA 결합 단백질 HuR(인간 항원 R)이 자가포식소체 형성에 필수적인 기능을 수행함을 보여줍니다. [24] LncRNA-HGBC는 RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)에 특이적으로 결합하여 차례로 lncRNA-HGBC를 안정화했습니다. [25] 현재의 연구는 PLB의 조절에서 RNA 결합 단백질 HuR의 역할과 심장 리모델링에서 이 조절 과정의 영향을 테스트하는 것을 목표로 합니다. [26] miR-146a-5p는 트랜스펙션 하향조절된 아라키돈산 대사 유전자, RNA 결합 단백질 HuR 및 TGF-β, HIF-1α 및 다양한 사이클린을 포함하는 많은 HuR 안정화 전암 mRNA를 모방합니다. [27] 우리는 이전에 mRNA 결합 단백질 인간 항원 R(HuR)이 PDAC 진행에 중요한 분자임을 확립했습니다. [28] RNA 결합 단백질 HuD는 표적 mRNA의 번역 및 전환을 조절하여 주로 신경 세포 및 췌장 β-세포에서 전사 후 수준에서 유전자 발현에 영향을 미칩니다. [29] 기계적으로, RNA 결합 단백질 인간 항원 R(HuR)은 헴 옥시게나제-1(HO-1) 메신저 RNA(mRNA)의 3'-비번역 영역(3'-UTR)에 결합됩니다. [30] RNA 결합 단백질 HuR은 장 상피 무결성을 유지하는 데 필수적이며 장 상피 세포(IEC)에서 HuR의 표적화된 결실은 점막 재생을 방해하고 손상 후 복구를 지연시킵니다. [31] 여기에서 우리는 익상편 발달에 대한 염증의 영향을 담당하는 RNA 결합 단백질 인간 항원 R(HuR)의 잠재적 역할을 조사했습니다. [32] 이 연구에서 우리는 RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)이 전사 후 Drp1 발현을 조절한다는 것을 발견했습니다. [33] 우리는 RNA 결합 단백질 인간 항원 R(HuR)의 활성화가 실패한 인간 심장에서 증가한다는 것을 보여줍니다. [34] 이 연구의 목적은 IL-4로 공격받은 1차 인간 비용종 유래 상피 세포(hNPDEC)에서 RNA 결합 단백질 HuR에 의한 CCL26 전사 후 조절을 특성화하는 것이었습니다. [35] 여기에서 우리는 유비쿼터스적으로 발현된 RNA 결합 단백질 HuR이 만성 스트레스 후 마우스의 내측 전전두엽 피질(mPFC)에서 상향 조절된다는 것을 발견했습니다. [36] 여기에서 우리는 RNA 결합 단백질 HuR과 STAT3 mRNA 번역의 핵심 프로모터로서 miR-330 작용을 방해하는 능력을 확인합니다. [37] 기계적으로, RMST는 RNA 결합 단백질 HuR과 DNMT3B 3' UTR 사이의 상호작용을 촉진하여 DNMT3B 안정성을 증가시킵니다. [38] 우리는 이전에 RNA 결합 단백질 HuR이 (1) 교모세포종에서 과발현되고, (2) 생체내 종양 성장에 필요하고, (3) 교모세포종에서 종양 촉진 유전자의 양성 조절인자임을 보고했습니다. [39] 여기에서, 우리는 NSC에서 RNA 결합 단백질 HuR의 절제가 성인을 손상시키지만 배아 신경발생은 손상시키지 않는다는 것을 보여줍니다. [40] 기계적으로, 우리는 FENDRR이 다중약물 내성 유전자 1(MDR1)의 3' 비번역 영역(3'UTR)에 직접적이고 특이적으로 결합하여 RNA 결합 단백질 HuR이 MDR1 3'UTR에 결합하는 것을 방해하여 MDR1 발현을 감소시킬 수 있음을 발견했습니다. [41] KIAA1429는 GATA3 pre-mRNA의 3' UTR에서 m6A 메틸화를 유도하여 RNA 결합 단백질 HuR의 분리와 GATA3 pre-mRNA의 분해를 유도합니다. [42] 연구에 따르면 RNA 결합 단백질 HuR은 여러 암에서 저산소 신호를 조절하지만 디스크에서의 기능은 알려져 있지 않습니다. [43] 우리는 ODC 전사체가 RNA 결합 단백질 인간 항원 R(HuR)에 의해 안정화된다는 것을 보여주었습니다. [44] 유비쿼터스 RNA 결합 단백질 인간 항원 R(HuR)의 증가된 발현 및 세포질 풍부함은 결장직장암 발달 동안 전사후 유전자 발현의 조절 장애 제어에 결정적으로 연루되며 종종 높은 등급의 악성 종양 및 치료 내성과 관련이 있습니다. [45] 우리는 이전에 당뇨병의 췌장 β 세포에서 RNA 결합 단백질 HuD의 감소를 보고했습니다. [46] 우리는 또한 lncRNA와 microRNA 및 RNA 결합 단백질 HuR 사이의 상호 작용이 상피 항상성에 영향을 미친다는 최근 결과에 대해 논의합니다. [47] 대동맥 협착증 환자의 대동맥 판막과 정상 대조군에서 RNA 결합 단백질 인간 항원 R 발현을 측정했습니다. [48] nan [49] nan [50]
Stabilizing Protein Hu
At the molecular level, we find that the microtubule-stabilizing protein HURP is enriched on the k-fiber plus ends in the acentrosomal half-spindles of cells with only one centrosome. [1] Mechanistically, CCAL interacts directly with mRNA stabilizing protein HuR (human antigen R) to increase β‐catenin mRNA and protein levels. [2] At the molecular level we find that the microtubule-stabilizing protein HURP is enriched on the k-fiber plus-ends in the acentrosomal spindles of cells with only one centrosome. [3] Mechanistically, LINC00707 could abundantly interact with mRNA stabilizing protein HuR; "LINC00707-HuR" coalition ulteriorly combined with VAV3/F11R mRNAs and increased their stability. [4]분자 수준에서 우리는 미세소관 안정화 단백질 HURP가 단 하나의 중심체를 갖는 세포의 중심체 반 스핀들에서 k-섬유 플러스 말단에 풍부하다는 것을 발견했습니다. [1] 기계적으로, CCAL은 mRNA 안정화 단백질 HuR(인간 항원 R)과 직접 상호작용하여 β-카테닌 mRNA 및 단백질 수준을 증가시킵니다. [2] 분자 수준에서 우리는 미세소관 안정화 단백질 HURP가 단 하나의 중심체를 가진 세포의 중심체 방추에 있는 k-섬유 플러스 말단에 풍부하다는 것을 발견했습니다. [3] 기계적으로 LINC00707은 mRNA 안정화 단백질 HuR과 풍부하게 상호 작용할 수 있습니다. "LINC00707-HuR" 연합은 VAV3/F11R mRNA와 내부적으로 결합되어 안정성을 증가시켰습니다. [4]
Carrier Protein Hu
This review illustrates the potential development and delivery of the organometallic half sandwiched RutheniumII arene complexes using carrier protein human serum albumin (HSA) for the selective delivery in the cancer regimes. [1] Lactic acid enantiomers, normally found in fermented food, are absorbed into the blood and interact with plasma carrier protein human serum albumin (HSA). [2] In the current work, we studied the mechanism of interaction between the anticancer drug noscapine (NOS) and carrier protein human serum albumin (HSA) by using a variety of spectroscopic techniques (fluorescence spectroscopy, time-resolved fluorescence, UV-visible, fluorescence resonance energy transfer (FRET), Fourier transform infrared (FTIR), and circular dichroism (CD) spectroscopy), electrochemistry (cyclic voltammetry), and computational methods (molecular docking and molecular dynamic simulation). [3]이 검토는 암 체제에서 선택적 전달을 위해 운반체 단백질 인간 혈청 알부민(HSA)을 사용하는 유기금속 반 샌드위치형 RutheniumII 아렌 복합체의 잠재적 개발 및 전달을 설명합니다. [1] 일반적으로 발효 식품에서 발견되는 젖산 거울상 이성질체는 혈액으로 흡수되어 혈장 운반 단백질인 인간 혈청 알부민(HSA)과 상호 작용합니다. [2] 본 연구에서는 다양한 분광기법(형광분광법, 시간분해형광, UV-가시광, 형광공명)을 이용하여 항암제인 노스카핀(NOS)과 담체단백질인 인간혈청알부민(HSA) 간의 상호작용 기전을 연구하였다. 에너지 전달(FRET), 푸리에 변환 적외선(FTIR) 및 원형 이색성(CD) 분광법), 전기화학(순환 전압전류법) 및 계산 방법(분자 도킹 및 분자 동적 시뮬레이션). [3]
Model Protein Hu
We have now extended this work by characterising the haptenome of the sensitisers Diphenylcyclopropenone (DPCP) and Ethyl Acrylate (EA) with the model protein Human Serum Albumin (HSA) and the complex lysates of the skin keratinocyte, HaCaT cell line. [1] In this work, we exclusively utilize this method to investigate the binding parameters for a well-defined set of gold NPs with varying size and surface ligand ratios to the model protein human serum albumin. [2]우리는 이제 모델 단백질 인간 혈청 알부민(HSA)과 피부 각질 세포, HaCaT 세포주의 복합 용해물을 사용하여 증감제인 Diphenylcyclopropenone(DPCP) 및 Ethyl Acrylate(EA)의 합테놈을 특성화하여 이 작업을 확장했습니다. [1] 이 작업에서 우리는 모델 단백질 인간 혈청 알부민에 대한 다양한 크기 및 표면 리간드 비율을 갖는 잘 정의된 금 NP 세트에 대한 결합 매개변수를 조사하기 위해 이 방법을 독점적으로 활용합니다. [2]
Landmark Protein Hu
Here we show how PdeB polar recruitment is mediated by direct interaction between the inactive diguanylate cyclase (GGDEF) domain of PdeB and the C-terminal FimV domain of the polar landmark protein HubP. [1] Here, we identify the polar landmark protein HubP as a modulator of polar flagellation that recruits the flagellar assembly protein FapA to the old cell pole, thereby controlling its activity for the early events of flagellar assembly in Vibrio vulnificus. [2]여기에서 우리는 PdeB 극성 모집이 PdeB의 비활성 디구아닐레이트 사이클라제(GGDEF) 도메인과 극성 랜드마크 단백질 HubP의 C-말단 FimV 도메인 사이의 직접적인 상호작용에 의해 매개되는 방법을 보여줍니다. [1] 여기에서 우리는 극성 랜드마크 단백질 HubP를 오래된 세포 극에 편모 조립 단백질 FapA를 모집하여 Vibrio vulnificus에서 편모 조립의 초기 이벤트에 대한 활성을 제어하는 극성 편모의 조절자로 식별합니다. [2]
Family Protein Hu
Moreover, the chromosomal terminal regions are organized into distinct domains by the Streptomyces-specific HU-family protein HupS. [1] Collectively, our findings suggest that the neural Hu family protein HuB plays a major role in the activation of memory-related proto-oncogenes. [2]더욱이, 염색체 말단 영역은 스트렙토마이세스 특이적 HU-패밀리 단백질 HupS에 의해 별개의 도메인으로 조직화된다. [1] nan [2]
Serum Protein Hu 혈청 단백질 Hu
Herein, a long polypeptide chain derived from the abundant serum protein human serum albumin was cross-linked by dynamic-coordinative iron(III)/catechol bonds. [1] Herein, a long polypeptide chain derived from the abundant serum protein human serum albumin was cross-linked by dynamic-coordinative iron(III)/catechol bonds. [2]여기서, 풍부한 혈청 단백질 인간 혈청 알부민으로부터 유래된 긴 폴리펩타이드 사슬은 동적-배위 철(III)/카테콜 결합에 의해 가교되었다. [1] 여기서, 풍부한 혈청 단백질 인간 혈청 알부민으로부터 유래된 긴 폴리펩타이드 사슬은 동적-배위 철(III)/카테콜 결합에 의해 가교되었다. [2]
protein hu antigen 단백질 Hu 항원
Further analysis revealed that circE2F2 could bind to RNA-binding protein Hu antigen R (HuR). [1] The RNA-binding protein Hu antigen R (HuR) is a member of the embryonic lethal abnormal vision (ELAV) family that is overexpressed in a variety of cancers and promotes tumorigenesis by interacting with a subset of oncogenic mRNAs, including PD-L1 mRNA. [2] The RNA-binding protein Hu antigen R (HuR) is overexpressed in breast cancer. [3] LncRNA-HGBC specifically bound to RNA binding protein Hu Antigen R (HuR) that in turn stabilized lncRNA-HGBC. [4] In this study, we found that the RNA-binding protein Hu antigen R (HuR) post-transcriptionally regulates Drp1 expression. [5]추가 분석을 통해 circE2F2가 RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)에 결합할 수 있음이 밝혀졌습니다. [1] RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)은 다양한 암에서 과발현되고 PD-L1 mRNA를 포함한 발암성 mRNA의 하위 집합과 상호작용하여 종양 형성을 촉진하는 배아 치명적인 비정상 시력(ELAV) 패밀리의 구성원입니다. [2] RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)은 유방암에서 과발현됩니다. [3] LncRNA-HGBC는 RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)에 특이적으로 결합하여 차례로 lncRNA-HGBC를 안정화했습니다. [4] 이 연구에서 우리는 RNA 결합 단백질 Hu 항원 R(HuR)이 전사 후 Drp1 발현을 조절한다는 것을 발견했습니다. [5]