Protein Active(단백질 활성)란 무엇입니까?
Protein Active 단백질 활성 - protein active and conserved sites prediction. [1] Transferrin is an iron binding glycoprotein actively involved in the growth and maintenance of cell cycle. [2] Transferrin is an iron binding glycoprotein actively involved in the growth and maintenance of cell cycle. [3] Over time, protein active‐site structures or functional epitopes remain highly conserved, which enables relationships to be inferred between distant orthologs or paralogs. [4]단백질 활성 및 보존 부위 예측. [1] Transferrin은 세포 주기의 성장과 유지에 적극적으로 관여하는 철 결합 당단백질입니다. [2] Transferrin은 세포 주기의 성장과 유지에 적극적으로 관여하는 철 결합 당단백질입니다. [3] 시간이 지남에 따라 단백질 활성 부위 구조 또는 기능적 에피토프는 고도로 보존되어 먼 이종상동체 또는 파라로그 사이의 관계를 추론할 수 있습니다. [4]
Apoptotic Protein Active 세포 사멸 단백질 활성
Moreover, the expression levels of anti-apoptotic protein Bcl-2 decreased while the expression of pro-apoptotic protein active caspase 3 and Bax increased concurrently after UNBS5162 stimulation. [1] Treatment with aclidinium bromide significantly increased cell apoptosis rate, accompanied by the expression of anti-apoptotic protein Bcl-2 decreased, the expression of pro-apoptotic protein Active caspase-3 and Bax significantly increased in U2 OS cells treated with aclidinium bromide. [2] The protein expression level of the apoptotic protein active caspase-3 was lowered after the treatment with ANRIL-OE, and the key molecules of the TGF-β/Smad pathway were notably down-regulated after inhibiting ANRIL with si-ANRIL. [3]또한 UNBS5162 자극 후 항-세포사멸 단백질 Bcl-2의 발현 수준은 감소한 반면 pro-apoptotic 단백질 활성 caspase 3 및 Bax의 발현은 동시에 증가하였다. [1] aclidinium bromide로 처리한 U2 OS 세포에서 aclidinium bromide로 처리한 경우 세포 사멸 속도가 유의하게 증가했으며 항-세포사멸 단백질 Bcl-2의 발현이 감소하고 pro-apoptotic 단백질 Active caspase-3 및 Bax의 발현이 유의하게 증가했습니다. [2] apoptotic protein active caspase-3의 단백질 발현 수준은 ANRIL-OE 처리 후 감소되었으며, TGF-β/Smad 경로의 핵심 분자는 si-ANRIL로 ANRIL을 억제한 후 현저하게 하향 조절되었습니다. [3]
protein active site 단백질 활성 부위
Phe360Cys SNP within the Zn-binding region of protein active site that was predicted to affect its function, causing protein destabilization. [1] Using these particles adsorbed with inorganic pyrophosphatase (PPase) as a model enzyme (AuNP–PPase–pNIPAM–pMAA), it was shown that, by changes in pH and temperature leading to changes in “steric covering” of the protein active site via interpolymer hydrogen bonding, the activity of PPase could be closely regulated. [2] NMR competition experiments demonstrated, that the polyanions heparin and suramin compete with adenine for the protein active site. [3] Tunnels are paths leading from an inner protein active site to its surface. [4] We present here a class of RIPK1 inhibitors that is distinguished by a lack of a lipophilic aromatic group present in most literature inhibitors that typically occupies a hydrophobic back pocket of the protein active site. [5] Molecular docking was performed to find suitable orientation of compounds in the protein active site. [6] Au(III) was found to replace zinc in the protein active site in the reduced Au(I) form, with the Au(I) ion coordinated to two cysteine residues in a linear geometry. [7] Our results from QM/MM molecular dynamics show that the epoxide ring opening in aspartate proteases follow a two-step mechanism with the formation of an oxyanion intermediate, stabilized by a set of water molecules in the protein active site. [8] To investigate the impact of this in-frame deletion on protein function, we performed 3D modeling of the human lysosomal acid lipase and showed the alteration of highly conservative region in close proximity to protein active site, which may completely eliminate the enzymatic activity. [9] Here we introduce Z-lock, an optogenetic approach for reversible, light-controlled steric inhibition of protein active sites. [10] Atomic force microcopy was used to pattern the poly(ethylene glycol) monolayers producing protein active sites on the protein-resistant surface. [11] In silico molecular docking studies of the polyketide with the penicillin binding protein active sites encoded in methicillin resistant Staphylococcus aureus core genome displayed lesser binding energy of −10. [12] In silico analysis was applied to predict the binding orientations assumed by the inhibitors in the protein active site, upon covalent binding to the catalytic Ser-119. [13] Molecular docking simulations were also carried out, and the results indicated that the inhibitors bound to the protein active site located around the key residues of Asp555 and Asp556. [14] Results from molecular docking calculations aimed at revealing the binding mode of benzoic acid with the lysozyme structure clearly showed the lowest energy conformation with benzoic acid bound in the deep buried hydrophobic cavity of the protein active site through strong hydrogen bonding and hydrophobic interactions, thus validating the experimental outcomes of the current study which also exhibited the binding of -COOH functional groups in the interior of the protein structure. [15] Thus, the inorganic chemistry community has been investigating factors in the protein active site that control their reactivity. [16] We propose from the Marcus cross-relation that the active site tyrosine is part of a “hole-hopping” charge-transfer mechanism formed of a pathway of conserved tyrosine and tryptophan residues, which can protect the protein active site from inactivation during uncoupled turnover. [17] We demonstrated that the lowest intensity of 108 V/m, although not inducing structural changes, can produce electrostatic modifications on the reaction centre of the enzyme, as apparent from the dipolar response and the electric field distribution of the protein active site. [18] QM and QM/MM calculations have identified no specific interactions in the GCPII active site that would distinguish ZJ-43 from compounds 5 and 7 and attributed the higher potency of ZJ-43 and compound 7 to the free energy changes associated with the transfer of the ligand from bulk solvent to the protein active site as a result of the lower ligand strain energy and solvation/desolvation energy. [19] Before docking the screened ligands in to the protein active site, the protein was prepared by deleting the substrate cofactor as well as the crystallographic ally observed water molecules and then protein was defined for generating the grid. [20] The outcome from VS was filtered and the top ranked hits were thoroughly examined for their fitting into the protein active site. [21] The molecular origin of this effect is the positioning of AVE-(CO2)2 and chorismate in the protein active site compared to AVE. [22] The wave functions thus extracted from the experimental vibrational data reported offer insight into the role of the axial ligand and hydrogen bonding on the geometric and electronic structures of these crucial chemical species in different protein active sites. [23] The synthesis and characterization of short peptide-based maquettes of metalloprotein active sites facilitate an inquiry into their structure/function relationships and evolution. [24] As allosteric interactions are often associated with disease states where protein active sites are rendered constitutively active. [25]Phe360Cys SNP는 그 기능에 영향을 미쳐 단백질 불안정화를 일으킬 것으로 예측된 단백질 활성 부위의 Zn 결합 영역 내. [1] 무기 피로포스파타제(PPase)로 흡착된 이러한 입자를 모델 효소(AuNP-PPase-pNIPAM-pMAA)로 사용하여 pH와 온도의 변화에 의해 인터폴리머를 통한 단백질 활성 부위의 "입체적 피복"의 변화로 이어지는 것으로 나타났습니다. 수소 결합, PPase의 활성은 밀접하게 조절될 수 있습니다. [2] NMR 경쟁 실험은 다중음이온인 헤파린과 수라민이 단백질 활성 부위에 대해 아데닌과 경쟁한다는 것을 보여주었습니다. [3] 터널은 내부 단백질 활성 부위에서 표면으로 이어지는 경로입니다. [4] 우리는 일반적으로 단백질 활성 부위의 소수성 백 포켓을 차지하는 대부분의 문헌 억제제에 존재하는 친유성 방향족 그룹의 부족으로 구별되는 RIPK1 억제제 클래스를 제시합니다. [5] 단백질 활성 부위에서 화합물의 적절한 배향을 찾기 위해 분자 도킹을 수행했습니다. [6] Au(III)는 환원된 Au(I) 형태의 단백질 활성 부위에서 아연을 대체하는 것으로 밝혀졌으며, Au(I) 이온은 선형 기하학에서 2개의 시스테인 잔기에 배위결합되었습니다. [7] QM/MM 분자 역학의 결과는 아스파테이트 프로테아제의 에폭사이드 고리 개방이 단백질 활성 부위의 물 분자 세트에 의해 안정화된 산소음이온 중간체의 형성과 함께 2단계 메커니즘을 따른다는 것을 보여줍니다. [8] 이 프레임 내 삭제가 단백질 기능에 미치는 영향을 조사하기 위해 우리는 인간 리소좀 산 리파제의 3D 모델링을 수행하고 효소 활성을 완전히 제거할 수 있는 단백질 활성 부위에 매우 근접한 고도로 보존적인 영역의 변경을 보여주었습니다. [9] 여기에서 단백질 활성 부위의 가역적, 광 제어 입체 억제를 위한 광유전학적 접근 방식인 Z-lock을 소개합니다. [10] 원자력 현미경은 단백질 내성 표면에 단백질 활성 부위를 생성하는 폴리(에틸렌 글리콜) 단층을 패턴화하는 데 사용되었습니다. [11] 메티실린 내성 황색 포도구균 코어 게놈에 암호화된 페니실린 결합 단백질 활성 부위를 갖는 폴리케타이드의 실리코 분자 도킹 연구는 -10의 더 낮은 결합 에너지를 나타냈다. [12] 촉매 Ser-119에 대한 공유 결합 시 단백질 활성 부위의 억제제가 가정하는 결합 방향을 예측하기 위해 인 실리코 분석이 적용되었습니다. [13] 분자 도킹 시뮬레이션도 수행했으며 결과는 억제제가 Asp555 및 Asp556의 주요 잔기 주변에 위치한 단백질 활성 부위에 결합된 것으로 나타났습니다. [14] 벤조산과 리소자임 구조의 결합 방식을 밝히기 위한 분자 도킹 계산 결과, 강한 수소 결합과 소수성 상호 작용을 통해 단백질 활성 부위의 깊이 묻혀 있는 소수성 공동에 결합된 벤조산과의 가장 낮은 에너지 형태를 명확하게 보여줌으로써 그 유효성을 검증했습니다. 또한 단백질 구조 내부에서 -COOH 작용기의 결합을 나타내는 현재 연구의 실험 결과. [15] 따라서, 무기 화학 커뮤니티는 반응성을 제어하는 단백질 활성 부위의 인자를 조사해 왔습니다. [16] 우리는 마커스 상호 관계에서 활성 부위 티로신이 보존된 티로신과 트립토판 잔기의 경로로 형성된 "홀 호핑" 전하 이동 메커니즘의 일부라고 제안합니다. [17] 우리는 108V/m의 가장 낮은 강도가 구조적 변화를 유도하지는 않지만 단백질 활성 부위의 쌍극자 반응과 전기장 분포에서 명백한 바와 같이 효소의 반응 중심에 정전기적 변형을 일으킬 수 있음을 입증했습니다. [18] QM 및 QM/MM 계산은 ZJ-43을 화합물 5 및 7과 구별할 수 있는 GCPII 활성 부위의 특정 상호작용을 확인하지 않았으며 ZJ-43 및 화합물 7의 더 높은 효능을 의 전달과 관련된 자유 에너지 변화에 귀속시켰습니다. 더 낮은 리간드 변형 에너지 및 용매화/탈용매화 에너지의 결과로 벌크 용매에서 단백질 활성 부위로 리간드. [19] 선별된 리간드를 단백질 활성 부위에 도킹하기 전에 결정학적으로 관찰된 물 분자뿐만 아니라 기질 보조인자를 삭제하여 단백질을 제조한 다음 그리드를 생성하기 위해 단백질을 정의했습니다. [20] VS의 결과는 걸러지고 상위 순위 히트는 단백질 활성 부위에 맞는지 철저하게 조사되었습니다. [21] 이 효과의 분자적 기원은 AVE와 비교하여 단백질 활성 부위에서 AVE-(CO2)2 및 chorismate의 위치입니다. [22] 따라서 보고된 실험적 진동 데이터에서 추출된 파동 함수는 서로 다른 단백질 활성 부위에서 이러한 중요한 화학 종의 기하학적 및 전자 구조에 대한 축 리간드 및 수소 결합의 역할에 대한 통찰력을 제공합니다. [23] 금속단백질 활성 부위의 짧은 펩타이드 기반 마퀴트의 합성 및 특성화는 구조/기능 관계 및 진화에 대한 조사를 용이하게 합니다. [24] 알로스테릭 상호작용은 종종 단백질 활성 부위가 구성적으로 활성이 되는 질병 상태와 연관되기 때문입니다. [25]
protein active caspase 단백질 활성 카스파제
Moreover, the expression levels of anti-apoptotic protein Bcl-2 decreased while the expression of pro-apoptotic protein active caspase 3 and Bax increased concurrently after UNBS5162 stimulation. [1] Treatment with aclidinium bromide significantly increased cell apoptosis rate, accompanied by the expression of anti-apoptotic protein Bcl-2 decreased, the expression of pro-apoptotic protein Active caspase-3 and Bax significantly increased in U2 OS cells treated with aclidinium bromide. [2] The protein expression level of the apoptotic protein active caspase-3 was lowered after the treatment with ANRIL-OE, and the key molecules of the TGF-β/Smad pathway were notably down-regulated after inhibiting ANRIL with si-ANRIL. [3]또한 UNBS5162 자극 후 항-세포사멸 단백질 Bcl-2의 발현 수준은 감소한 반면 pro-apoptotic 단백질 활성 caspase 3 및 Bax의 발현은 동시에 증가하였다. [1] aclidinium bromide로 처리한 U2 OS 세포에서 aclidinium bromide로 처리한 경우 세포 사멸 속도가 유의하게 증가했으며 항-세포사멸 단백질 Bcl-2의 발현이 감소하고 pro-apoptotic 단백질 Active caspase-3 및 Bax의 발현이 유의하게 증가했습니다. [2] apoptotic protein active caspase-3의 단백질 발현 수준은 ANRIL-OE 처리 후 감소되었으며, TGF-β/Smad 경로의 핵심 분자는 si-ANRIL로 ANRIL을 억제한 후 현저하게 하향 조절되었습니다. [3]