Producer Cell(생산자 세포)란 무엇입니까?
Producer Cell 생산자 세포 - The amount of ΔS incorporated into VLPs released from producer cells was high and estimated at 1. [1] We showed production of the proteins in producer cells implying the lack of infectious pseudotypes is due to a lack of successful glycoprotein incorporation, rather than lack of protein production. [2] Exosome-associated adeno-associated virus vectors containing human Retinoschisin 1 (RS1) gene (exo-AAV2-RS1-ZsGreen) were isolated from producer cells' supernatant, and confirmed by transmission electron microscopy, nanoparticle tracking analysis and western blotting. [3] Genetic engineering of producer cells has enabled encapsulation of therapeutic proteins in EVs. [4] Two types of ETs have been described—suicidal and vital ETs, with or without the death of the producer cell. [5] However, the also limited excretion of target compounds from the producer cells to the medium hampers their extraction and purification. [6] Thus, we obtained an exopolysaccharide in the form of a light brown powder, it was odorless, without any foreign impurities and any producer cells. [7] Overexpression of the vesicular stomatitis virus protein G (VSV-G) was shown to promote EV formation by the producer cell. [8] EVs have become increasingly important platforms for incorporating a new peptide/protein with additional functions on their membranes using genetic manipulation of producer cells. [9] 01 g/mL), and enzymes (catalase and α-amylase), did not adsorb to the producer cells, had a bacteriostatic mode of action and their maximum activity (AU/mL = 12,800) against two L. [10] The proteins of extracellular vesicles (EVs) that originate from tumors reflect the producer cells’ proteomes and can be detected in biological fluids. [11] A reduction, or even complete eradication, of the producer clone and the consequent reduction in cell proliferation, is achieved in some but not all cases by introducing a small fraction of non-producer cells in the population. [12] The presence of a polybasic cleavage site in SARS-CoV-2 spike at the S1/S2 boundary has been suggested to be a factor in the increased transmissibility of SARS-CoV-2 compared to SARS-CoV-1 by facilitating maturation of the spike precursor by furin-like proteases in the producer cells rather than endosomal cathepsins in the target. [13] Host transcription was profoundly suppressed, yet “superproducer cells” with extremely high vRNA abundance emerged during the first viral life cycle and demonstrated an altered transcriptome relative to both uninfected cells and cells with high vRNA abundance harvested at later time points. [14] However, the mechanism by which the producer cells package non-coding RNAs into exosomes is not well understood. [15] Despite their potential, they are often difficult to deploy effectively as the small molecules being detected can leak out of high-producer cells, into low-producer cells, and activate the biosensor therein. [16] We used umbilical cord-derived mesenchymal stem cells (UC-MSCs) and induced pluripotent stem cells (iPSCs) as EV-producer cells, since they are both applied in regenerative medicine. [17] An essential part of designing any biotechnological process is examination of the physiological state of producer cells in different phases of cultivation. [18] The functions of these molecules are equally diverse, encompassing waste products, enzymes, toxins, signaling molecules, biofilm components, and nutrients of high value to most microbes, including the producer cell. [19] They are important in many physiological and pathological processes as they can transfer biological molecules from producer cells to acceptor cells. [20] Cas9 protein activity was inhibited by expressing anti-CRISPR proteins AcrIIA2 and AcrAII4 from both the producer cells and the helper virus. [21] casei was determined; this factor promotes survival of a small subpopulation of the producer cells under lethal stress impact. [22] The N-linked glycosylation of mAbs Fc-domain significantly influences its therapeutic activity and the presence of this modification is largely dependent on producer cell and parameters of manufacturing process. [23] By fusing human GBA to an exosome-anchoring protein: vesicular stomatitis virus glycoprotein (VSVG), we demonstrate that the chimeric proteins were successfully integrated into exosomes which were secreted as extracellular vesicles (EVs) by producer cells. [24] The toxin, which aggregates on the surfaces of producer cells, is composed of two small hydrophobic proteins, CdzC and CdzD, each bearing an extended glycine-zipper motif, that together induce inner membrane depolarization and kill target cells. [25] The aim of this research was to assess three methods for washing bacterial cellulose from producer cells: 5% SDS, RIPA and RIPA with the addition of nucleases. [26] Extracellular vesicles (EVs) are nano-sized membrane-limited organelles that are liberated from their producer cells, traverse the intercellular space, and may interact with other cells resulting in the uptake of the EV molecular payload by the recipient cells which may become functionally reprogramed as a result. [27] Our experiments show that Bcat1 disruption improves cell growth in producer cells, but not in non-producers. [28] The secretome of such cells contains several interesting molecules mimicking the effects of the producer cells. [29] Once formed and released from producer cells, these pseudovirions incorporate a luciferase reporter gene. [30] Engineering the synthesis of massive amounts of therapeutics, enzymes or commodity chemicals can select for subpopulations of nonproducer cells, owing to metabolic burden and product toxicity. [31] We observe that canonical EV markers are present on subsets of EVs which differ substantially in a producer cell and cargo specific fashion, including differences in EVs containing different HIV-1 proteins previously reported to be incorporated into pathogenic EVs. [32] However, T216R-RRV- and N218R-RRV-pseudotyped viruses possessed lower transduction titers, and we demonstrated that HS-affinity impeded release of pseudotyped virus from producer cells. [33] Finally, we provided evidence that MinD, utilizing an unprecedented substrate-competition strategy for self-resistance of the producer cell, maintains competition advantage over the active molecule MIN-5′-monophosphate by increasing the UMP pool in vivo. [34] A classical method is the use of retroviral vectors by co-culture of keratinocytes with virus-producer cells. [35] Our assay permitted us to highlight some noticeable differences in the conformation of Env between producer cells and viral particles. [36] Thus, MSC can be employed as mobile tumor-homing RRV-producer cells, which release RRV as they migrate to tumor foci in vivo and actively penetrate into individual tumor masses, resulting in more rapid tumor transduction and earlier therapeutic efficacy, which may be advantageous particularly for multi-focal and metastatic disease. [37] For them to be applied in this manner, however, we need to better understand their spectrum of activity, how these proteins interact with susceptible cells, and how producer cells are protected against the antimicrobial properties of the microcins. [38] We demonstrate that the level of cell surface display correlates with productivity and provides a method for enriching phenotypically stable high‐producer cells. [39] , 50-200 nm), the membrane composition tightly similar to that of producer cells, lack of toxicity, stability in serum as well as other biological fluids, and accession to virtually any organ and tissue including central nervous system. [40] Here, we show that these stabilizing changes act to increase trimer yield during the biosynthesis process within the producer cell but have little impact on the properties of purified trimers. [41] In the present study, we demonstrated that IFN-γ and TNF-α profoundly inhibited KSHV progeny production in primary human lymphatic endothelial cells (LECs) as well as induced KSHV-producer cells (iSLK. [42] To circumvent APOBEC3 expression in virus-producing cells, which diminishes virus infectivity, a vector containing two overlapping fragments of A3G-D128K was designed that maintained the gene in an inactive form in the virus-producer cells. [43] To tackle these limitations in upstream processing, this study evaluated frozen high-density cell stocks as a ready-to-seed source of producer cells, and further investigated the multilayered CELLdisc culture system for upscaling. [44]생산자 세포에서 방출된 VLP에 통합된 ΔS의 양은 높았고 1로 추정되었습니다. [1] 우리는 감염성 유사형의 부족이 단백질 생산의 부족이라기 보다는 성공적인 당단백질 통합의 부족으로 인한 것임을 암시하는 생산자 세포에서 단백질의 생산을 보여주었습니다. [2] 인간 레티노스키신 1(RS1) 유전자(exo-AAV2-RS1-ZsGreen)를 포함하는 엑소좀 관련 아데노 관련 바이러스 벡터를 생산자 세포의 상층액에서 분리하고 투과 전자 현미경, 나노입자 추적 분석 및 웨스턴 블롯팅으로 확인했습니다. [3] 생산자 세포의 유전 공학은 EV에서 치료 단백질의 캡슐화를 가능하게 했습니다. [4] 두 가지 유형의 ET가 설명되어 있습니다. 자살 및 필수 ET는 생산자 세포의 사멸 여부에 관계없이 발생합니다. [5] 그러나 생산자 세포에서 배지로의 표적 화합물의 제한된 배설 또한 추출 및 정제를 방해합니다. [6] 따라서 우리는 외부 불순물과 생산자 세포가 없는 무취의 밝은 갈색 분말 형태의 엑소폴리사카라이드를 얻었다. [7] 수포성 구내염 바이러스 단백질 G(VSV-G)의 과발현은 생산자 세포에 의한 EV 형성을 촉진하는 것으로 나타났습니다. [8] EV는 생산자 세포의 유전자 조작을 사용하여 막에 추가 기능을 가진 새로운 펩타이드/단백질을 통합하기 위한 점점 더 중요한 플랫폼이 되었습니다. [9] 01g/mL) 및 효소(카탈라제 및 α-아밀라제)는 생산자 세포에 흡착되지 않았으며 2L에 대한 정균 작용 방식과 최대 활성(AU/mL = 12,800)을 보였습니다. [10] 종양에서 유래하는 세포외 소포(EV)의 단백질은 생산자 세포의 프로테옴을 반영하며 생물학적 유체에서 검출될 수 있습니다. [11] 생산자 클론의 감소 또는 심지어 완전한 근절과 그에 따른 세포 증식의 감소는 일부 경우에 달성되지만 모든 경우는 아니지만 집단에 비생산자 세포의 작은 부분을 도입함으로써 달성됩니다. [12] S1/S2 경계에서 SARS-CoV-2 스파이크의 다염기 절단 부위의 존재는 스파이크의 성숙을 촉진함으로써 SARS-CoV-1에 비해 SARS-CoV-2의 전파율 증가 요인으로 제안되었습니다. 표적의 엔도솜 카텝신보다는 생산자 세포의 푸린 유사 프로테아제에 의한 전구체. [13] 숙주 전사는 심각하게 억제되었지만 매우 높은 vRNA 풍부도를 갖는 "수퍼프로듀서 세포"는 첫 번째 바이러스 수명 주기 동안 나타났고 감염되지 않은 세포와 나중 시점에 수확된 높은 vRNA 풍부도를 가진 세포 모두에 비해 변경된 전사체를 보여주었습니다. [14] 그러나 생산자 세포가 비암호화 RNA를 엑소좀으로 포장하는 메커니즘은 잘 알려져 있지 않습니다. [15] 그들의 잠재력에도 불구하고 검출되는 작은 분자가 고생산 세포에서 저생산 세포로 누출되어 그 안의 바이오센서를 활성화할 수 있기 때문에 효과적으로 배치하기 어려운 경우가 많습니다. [16] 탯줄 유래 중간엽 줄기세포(UC-MSC)와 유도만능줄기세포(iPSC)를 EV 생산 세포로 사용했는데, 둘 다 재생 의학에 적용되기 때문입니다. [17] 생명공학 과정을 설계하는 데 있어 필수적인 부분은 다양한 배양 단계에서 생산자 세포의 생리학적 상태를 조사하는 것입니다. [18] 이 분자의 기능은 폐기물, 효소, 독소, 신호 분자, 생물막 구성 요소 및 생산자 세포를 포함한 대부분의 미생물에 중요한 영양소를 포함하여 동등하게 다양합니다. [19] 그들은 생물학적 분자를 생산자 세포에서 수용체 세포로 전달할 수 있기 때문에 많은 생리적 및 병리학 적 과정에서 중요합니다. [20] Cas9 단백질 활성은 생산자 세포와 헬퍼 바이러스 모두에서 항-CRISPR 단백질 AcrIIA2 및 AcrAII4를 발현함으로써 억제되었습니다. [21] 케이스가 결정되었습니다. 이 인자는 치명적인 스트레스 영향 하에서 생산자 세포의 작은 하위 집단의 생존을 촉진합니다. [22] mAbs Fc-도메인의 N-연결 글리코실화는 치료 활성에 상당한 영향을 미치며 이러한 변형의 존재는 생산자 세포 및 제조 공정의 매개변수에 크게 의존합니다. [23] 인간 GBA를 엑소좀 고정 단백질: 수포성 구내염 바이러스 당단백질(VSVG)에 융합함으로써, 우리는 키메라 단백질이 생산자 세포에 의해 세포외 소포(EV)로 분비된 엑소좀에 성공적으로 통합되었음을 보여줍니다. [24] 생산자 세포의 표면에 응집하는 독소는 두 개의 작은 소수성 단백질인 CdzC와 CdzD로 구성되어 있으며, 각각은 확장된 글리신-지퍼 모티브를 갖고 있으며, 함께 내막 탈분극을 유도하고 표적 세포를 죽입니다. [25] 이 연구의 목적은 생산자 세포에서 박테리아 셀룰로오스를 세척하는 세 가지 방법(5% SDS, RIPA 및 뉴클레아제를 추가한 RIPA)을 평가하는 것이었습니다. [26] 세포 외 소포(EV)는 생산자 세포에서 해방되고 세포 간 공간을 가로지르는 나노 크기의 막 제한 소기관이며, 다른 세포와 상호 작용하여 기능적으로 재프로그래밍될 수 있는 수용 세포에 의한 EV 분자 페이로드의 흡수를 초래할 수 있습니다 결과적으로. [27] 우리의 실험은 Bcat1 파괴가 생산자 세포에서는 세포 성장을 개선하지만 비생산자에서는 그렇지 않다는 것을 보여줍니다. [28] 그러한 세포의 secretome은 생산자 세포의 효과를 모방하는 몇 가지 흥미로운 분자를 포함합니다. [29] 일단 형성되고 생산자 세포에서 방출되면, 이 슈도비리온은 루시퍼라제 리포터 유전자를 통합합니다. [30] 대량의 치료제, 효소 또는 일반 화학 물질의 합성을 엔지니어링하면 대사 부담과 제품 독성으로 인해 비생산자 세포의 하위 집단을 선택할 수 있습니다. [31] 우리는 표준 EV 마커가 이전에 병원성 EV에 통합된 것으로 보고된 다른 HIV-1 단백질을 포함하는 EV의 차이를 포함하여 생산자 세포 및 화물 특정 방식에서 실질적으로 다른 EV의 하위 집합에 존재한다는 것을 관찰합니다. [32] 그러나, T216R-RRV- 및 N218R-RRV-유사형 바이러스는 더 낮은 형질도입 역가를 갖고 있으며, 우리는 HS-친화성이 생산자 세포로부터 유사형 바이러스의 방출을 방해한다는 것을 입증했습니다. [33] 마지막으로, 우리는 생산자 세포의 자기 저항을 위한 전례 없는 기질 경쟁 전략을 사용하는 MinD가 생체 내 UMP 풀을 증가시켜 활성 분자 MIN-5'-일인산에 비해 경쟁 우위를 유지한다는 증거를 제공했습니다. [34] 고전적인 방법은 바이러스 생성 세포와 각질 세포의 공동 배양에 의한 레트로바이러스 벡터의 사용입니다. [35] 우리의 분석을 통해 생산자 세포와 바이러스 입자 사이의 Env 구조에서 눈에 띄는 차이점을 강조할 수 있었습니다. [36] 따라서 MSC는 생체 내에서 종양 병소로 이동할 때 RRV를 방출하고 개별 종양 덩어리에 적극적으로 침투하여 보다 신속한 종양 형질도입 및 조기 치료 효능을 가져오는 이동성 종양 귀소 RRV-생산자 세포로 사용될 수 있으며, 이는 유리할 수 있습니다. 특히 다발성 및 전이성 질환의 경우. [37] 그러나 이러한 방식으로 적용하려면 이들 단백질의 활성 스펙트럼, 이러한 단백질이 감수성 세포와 상호 작용하는 방식, 생산자 세포가 마이크로신의 항균 특성에 대해 보호되는 방식을 더 잘 이해할 필요가 있습니다. [38] 우리는 세포 표면 디스플레이의 수준이 생산성과 상관 관계가 있음을 보여주고 표현형으로 안정적인 고생산 세포를 풍부하게 하는 방법을 제공합니다. [39] , 50-200 nm), 생산자 세포와 매우 유사한 막 구성, 독성 부족, 혈청 및 기타 생물학적 유체의 안정성, 중추 신경계를 포함한 거의 모든 기관 및 조직에 대한 접근. [40] 여기에서 우리는 이러한 안정화 변화가 생산자 세포 내에서 생합성 과정 동안 삼량체 수율을 증가시키는 작용을 하지만 정제된 삼량체의 특성에는 거의 영향을 미치지 않는다는 것을 보여줍니다. [41] 현재의 연구에서 우리는 IFN-γ와 TNF-α가 1차 인간 림프 내피 세포(LEC)뿐만 아니라 유도된 KSHV 생성 세포(iSLK. [42] 바이러스 감염성을 감소시키는 바이러스 생산 세포에서 APOBEC3 발현을 회피하기 위해, 바이러스 생산 세포에서 유전자를 불활성 형태로 유지하는 A3G-D128K의 2개의 중첩 단편을 포함하는 벡터를 설계했습니다. [43] 업스트림 처리에서 이러한 한계를 해결하기 위해 이 연구에서는 동결된 고밀도 세포 스톡을 생산자 세포의 즉시 종자 공급원으로 평가하고, 추가로 업스케일링을 위한 다층 CELLdisc 배양 시스템을 조사했습니다. [44]
trans complementation system 트랜스 보완 시스템
The trans-complementation system consists of two components: a genomic viral RNA containing a deletion of ORF3 and envelope gene, and a producer cell line expressing the two deleted genes. [1] The trans-complementation system consists of two components: a genomic viral RNA containing a deletion of ORF3 and envelope gene, and a producer cell line expressing the two deleted genes. [2] The trans-complementation system consists of two components: a genomic viral RNA containing ORF3 and envelope gene deletions as well as mutated transcriptional regulator sequences, and a producer cell line expressing the two deleted genes. [3]트랜스-보완 시스템은 ORF3 및 엔벨로프 유전자의 결실을 포함하는 게놈 바이러스 RNA와 2개의 결실된 유전자를 발현하는 생산자 세포주의 두 가지 구성요소로 구성됩니다. [1] 트랜스-보완 시스템은 ORF3 및 엔벨로프 유전자의 결실을 포함하는 게놈 바이러스 RNA와 2개의 결실된 유전자를 발현하는 생산자 세포주의 두 가지 구성요소로 구성됩니다. [2] nan [3]
Viru Producer Cell 바이러스 생산자 세포
The proportion of immature virions was increased by treatment of virus producer cells with a protease inhibitor in a dose-dependent manner, which corresponded to a relative decrease in infectivity. [1] Previously, we showed that unlike HSV-1, the presence of the gD glycoprotein in virus producer cells but not gB potently restricted HIV-1 particle infectivity. [2] The human APOBEC3A (A3A) polynucleotide cytidine deaminase has been shown to have antiviral activity against HTLV-1 but not HIV-1, when expressed in the virus producer cell. [3] C6 virus producer cells with AdV plasmid vectors or infecting these cells withcell lysates containing replication-defective AdV. [4] In virus producer cells, HDAC1 knockdown had a limited impact on virus infectivity in either cell lines or primary CD4+ T cells. [5] At the virus budding step, HIV-1 can be trapped on the cell surface by one family of PtdSer-binding receptors, T-cell immunoglobulin mucin domain proteins (TIM)-1, 3, and 4 expressed on virus producer cells. [6]미성숙 비리온의 비율은 용량 의존적 방식으로 프로테아제 억제제로 바이러스 생산자 세포를 처리하여 증가했으며, 이는 감염성의 상대적 감소에 해당합니다. [1] 이전에 우리는 HSV-1과 달리 바이러스 생산자 세포에는 gD 당단백질이 존재하지만 gB에는 존재하지 않으면 HIV-1 입자 감염성이 강력하게 제한된다는 것을 보여주었습니다. [2] nan [3] nan [4] 바이러스 생산자 세포에서 HDAC1 녹다운은 세포주 또는 1차 CD4+ T 세포에서 바이러스 감염성에 제한된 영향을 미쳤습니다. [5] 바이러스 발아 단계에서 HIV-1은 바이러스 생산자 세포에서 발현되는 T-세포 면역글로불린 뮤신 도메인 단백질(TIM)-1, 3 및 4인 PtdSer-결합 수용체의 한 패밀리에 의해 세포 표면에 포획될 수 있습니다. [6]
High Producer Cell
High producer cell lines are screened from transfected cells with random integration of target genes. [1] In combination with the genomic and metabolic demand of high producer cells, CHO cell plasticity manifests itself in the bioproduction process as cell line instability, by way of a decline in productivity and product quality. [2] ABSTRACT To enable large-scale antibody production, the creation of a stable, high producer cell line is essential. [3] However, the differential abundance of multiple CREB1 phosphopeptides suggested an increase in CREB1 activity in the higher producing cell line, which was confirmed by increased association of the CMV promotor with CREB1 in the high producer cell line. [4] We speculate that this screening strategy can be applied, in principle, to select any types of high producer cells (bacterial, fungal, mammalian, etc. [5]높은 생산자 세포주는 표적 유전자의 무작위 통합으로 형질감염된 세포에서 스크리닝됩니다. [1] 높은 생산자 세포의 게놈 및 대사 요구와 함께 CHO 세포 가소성은 생산성 및 제품 품질의 감소를 통해 생물 생산 과정에서 세포주 불안정성으로 나타납니다. [2] ABSTRACT 대규모 항체 생산을 위해서는 안정적이고 생산력이 높은 세포주의 생성이 필수적이다. [3] 그러나, 다중 CREB1 포스포펩티드의 차등적 풍부함은 더 높은 생산 세포주에서 CREB1 활성의 증가를 시사했으며, 이는 높은 생산 세포주에서 CMV 프로모터와 CREB1의 증가된 연관성에 의해 확인되었습니다. [4] nan [5]
Stable Producer Cell
Our aim was to develop a system that could easily generate high-titer SIN vectors from stable producer cells. [1] Transient plasmid transfection falls short of the specific productivities of stable producer cells, making it unsuitable for the elucidation of high-qP bottlenecks. [2] Traditionally, retroviral vector production involves the preparation and characterization of a stable producer cell line from which the vector is produced as supernatant. [3]우리의 목표는 안정적인 생산자 세포에서 고역가 SIN 벡터를 쉽게 생성할 수 있는 시스템을 개발하는 것이었습니다. [1] Transient plasmid transfection은 안정적인 생산자 세포의 특정 생산성에 미치지 못하므로 높은 qP 병목 현상을 설명하는 데 적합하지 않습니다. [2] 전통적으로, 레트로바이러스 벡터 생산은 벡터가 상등액으로 생산되는 안정한 생산자 세포주의 준비 및 특성화를 포함합니다. [3]