Novel Phosphorylation(새로운 인산화)란 무엇입니까?
Novel Phosphorylation 새로운 인산화 - VEGFR2 carries out the novel phosphorylation of Y135 within the DRY microswitch of CXCR4, sequentially activating Gαiβγ, AC7 and PKA, which phosphorylates S988 on the integrin. [1] The data demonstrate a novel phosphorylation-dependent mechanism to regulate Gld2 activity, revealing tumour suppressor miRNAs as a previously unknown target of Akt1-dependent signalling. [2] Disruption of this function by disease mutations suggests a novel phosphorylation-independent loss of function mechanism that may synergize with other neurotoxic effects caused by LRRK2 mutations. [3] Preliminary findings show that our hit compound inhibits CDK5 with simultaneous elevation of novel phosphorylation on pS65-PRKAG2 embarking catalytic activation of AMPK kinase. [4] In some cases, novel phosphorylation-dependent regulatory paradigms for cell division, gene transcription, and protein translation have been identified suggesting that a wide scope of prokaryotic physiology remains to be characterized. [5]VEGFR2는 CXCR4의 DRY 마이크로스위치 내에서 Y135의 새로운 인산화를 수행하여 Gαiβγ, AC7 및 PKA를 순차적으로 활성화하여 인테그린에서 S988을 인산화합니다. [1] 데이터는 Gld2 활성을 조절하는 새로운 인산화 의존성 메커니즘을 보여주며, Akt1 의존성 신호 전달의 이전에 알려지지 않은 표적으로서 종양 억제 miRNA를 드러냈습니다. [2] 질병 돌연변이에 의한 이 기능의 붕괴는 LRRK2 돌연변이에 의해 야기되는 다른 신경독성 효과와 상승작용을 일으킬 수 있는 새로운 인산화-독립적 기능 상실 메커니즘을 시사한다. [3] 예비 발견은 우리의 히트 화합물이 AMPK 키나제의 촉매 활성화를 시작하는 pS65-PRKAG2에 대한 새로운 인산화의 동시 상승과 함께 CDK5를 억제한다는 것을 보여줍니다. [4] 어떤 경우에는 세포 분열, 유전자 전사 및 단백질 번역에 대한 새로운 인산화 의존적 조절 패러다임이 확인되어 광범위한 원핵 생물 생리학이 특성화되어야 함을 시사합니다. [5]
novel phosphorylation site 신규 인산화 부위
Mass spectrometric analysis of immunoprecipitated Runx2 protein from HEK293 cells overexpressing MST2 and SAV1 revealed two novel phosphorylation sites at Ser-339 and Ser-370 residues of mouse Runx2 protein. [1] We previously identified a novel phosphorylation site in JFH-1 NS5A: S146. [2] Novel phosphorylation sites were found on IAV-encoded proteins, and the functional analysis of selected phosphorylation sites showed that they either support (NA Ser178) or inhibit (PB1 Thr223) virus propagation. [3] We show that both MCPH1 isoforms are phosphorylated in a cyclin‐dependent kinase‐1–dependent manner in mitosis and identify several novel phosphorylation sites. [4] Here we reveal a novel phosphorylation site of SET isoform 1, and we have determined its biological significance in tumorigenesis. [5] Here, we performed CTCF mass spectrometry, identified a novel phosphorylation site at Serine 224 (Ser224-P), and demonstrate that phosphorylation is carried out by Polo-like kinase 1 (PLK1). [6] Phosphoproteomics and high throughput screening identified novel phosphorylation sites downstream of Cdk5. [7] For functional verification of novel phosphorylation sites, the authors use a binding assay, combining CENP-F containing a phosphomimetic mutation and karyopherin α, a nuclear transport receptor, thus providing cross-validation. [8] CONCLUSION We identified a novel phosphorylation site of DJ-1. [9] Phosphoproteomics revealed four novel phosphorylation sites on the third intracellular loop of the 5-HT1B receptor, and mutations of serine-256 and serine-291 to alanine led to reduced levels of ERK1/2 phosphorylation following receptor activation. [10] We demonstrate that HSD3B2 is phosphorylated at Ser95 or 96 and identify a novel phosphorylation site, Ser489, in CYP21A2, suggesting that steroidogenic enzymes are regulated by phosphorylation. [11] We determined the phosphorylation pattern of MST1 using a phosphoproteomic approach and identified two amino acid residues phosphorylated in an ERK-dependent manner after GDC-0941 treatment together with a novel phosphorylation site at S21 residue, which was extensively phosphorylated in an ERK-independent manner during PI3K signaling blockade. [12] Here, we identified tyrosine 78 residue (Y78) of NP as a novel phosphorylation site by mass spectrometry. [13]MST2 및 SAV1을 과발현하는 HEK293세포로부터 면역침전된 Runx2 단백질의 질량 분광 분석은 마우스 Runx2 단백질의 Ser-339 및 Ser-370 잔기에서 2개의 새로운 인산화 부위를 밝혀냈습니다. [1] 우리는 이전에 JFH-1 NS5A: S146에서 새로운 인산화 부위를 확인했습니다. [2] 새로운 인산화 부위는 IAV로 인코딩된 단백질에서 발견되었으며, 선택된 인산화 부위의 기능 분석은 바이러스 전파를 지원(NA Ser178)하거나 억제(PB1 Thr223)하는 것으로 나타났습니다. [3] 우리는 두 MCPH1 isoform이 유사 분열에서 cyclin-dependent kinase-1-dependent 방식으로 인산화되고 몇 가지 새로운 인산화 부위를 식별한다는 것을 보여줍니다. [4] 여기에서 우리는 SET isoform 1의 새로운 인산화 부위를 밝히고 종양 형성에서 생물학적 중요성을 결정했습니다. [5] 여기에서 우리는 CTCF 질량 분석을 수행하고 Serine 224(Ser224-P)에서 새로운 인산화 부위를 확인하고 인산화가 Polo-like kinase 1(PLK1)에 의해 수행됨을 보여줍니다. [6] Phosphoproteomics 및 높은 처리량 스크리닝은 Cdk5의 하류에서 새로운 인산화 부위를 확인했습니다. [7] 새로운 인산화 부위의 기능적 검증을 위해 저자는 phosphomimetic 돌연변이를 포함하는 CENP-F와 핵 수송 수용체인 karyopherin α를 결합하여 교차 검증을 제공하는 결합 분석을 사용합니다. [8] 결론 우리는 DJ-1의 새로운 인산화 부위를 확인했습니다. [9] Phosphoproteomics는 5-HT1B 수용체의 세 번째 세포내 루프에 있는 4개의 새로운 인산화 부위를 밝혀냈고, 세린-256 및 세린-291의 알라닌 돌연변이는 수용체 활성화 후 ERK1/2 인산화 수준을 감소시켰습니다. [10] 우리는 HSD3B2가 Ser95 또는 96에서 인산화되었음을 보여주고 CYP21A2에서 새로운 인산화 부위인 Ser489를 식별하여 스테로이드 생성 효소가 인산화에 의해 조절됨을 시사합니다. [11] 우리는 phosphoproteomic 접근법을 사용하여 MST1의 인산화 패턴을 결정하고 S21 잔기에서 새로운 인산화 부위와 함께 GDC-0941 처리 후 ERK 의존적 방식으로 인산화된 두 개의 아미노산 잔기를 확인했습니다. PI3K 신호 차단. [12] 여기, 우리는 질량 분석에 의해 새로운 인산화 사이트로 NP의 티로신 78 잔기 (Y78)를 확인했습니다. [13]