Lysine Succinylation(라이신 숙시닐화)란 무엇입니까?
Lysine Succinylation 라이신 숙시닐화 - Lysine succinylation (Ksucc) is a novel posttranslational modification that frequently occurs on chromatin proteins including histones and non-histone proteins. [1] Previous studies suggest that lysine succinylation (Ksuc) is a potential mechanism that coordinates energy metabolism and antioxidant activity under stressful conditions. [2] Lysine succinylation has a profound effect on the corresponding site within the protein, as it dramatically changes the charge of the residue. [3] Lysine succinylation is a newly identified and conserved modification and plays an important role in host cell response to pathogen infection. [4] Background: Lysine succinylation (Ksu) exists in both eukaryotes and prokaryotes, and influences a variety of metabolism processes. [5] Lysine succinylation (KSuc) is widely present in eukaryotes and prokaryotes and regulates various biological process. [6] Lysine succinylation, a recently identified form of protein post‐translational modification, is an important regulator of cellular processes. [7] Lysine succinylation is a novel, naturally occurring posttranslational modification (PTM) in living organisms. [8] Here, we show that lysine succinylation, a type of acylation, occurs in human lens proteins. [9] Together, these results provide insight into the role of lysine succinylation in the extreme resistance of D. [10] Lysine succinylation is a form of posttranslational modification of the proteins that play an essential functional role in every aspect of cell metabolism in both prokaryotes and eukaryotes. [11] As a recently discovered protein posttranslational modification in eukaryotes, lysine succinylation has attracted increasing interest due to its ability to regulate several critical cellular processes, including catabolism, β-oxidation, and ketogenesis. [12] Lysine succinylation is a prevalent protein modification that regulates multiple critical cellular processes. [13]라이신 석시닐화(Ksucc)는 히스톤 및 비히스톤 단백질을 포함한 염색질 단백질에서 자주 발생하는 새로운 번역 후 변형입니다. [1] 이전 연구에 따르면 라이신 석시닐화(Ksuc)는 스트레스가 많은 조건에서 에너지 대사와 항산화 활성을 조정하는 잠재적인 메커니즘입니다. [2] 라이신 석시닐화는 잔류물의 전하를 극적으로 변화시키기 때문에 단백질 내의 해당 부위에 중대한 영향을 미칩니다. [3] 라이신 석시닐화는 새로 확인되고 보존된 변형이며 병원체 감염에 대한 숙주 세포 반응에서 중요한 역할을 합니다. [4] 배경: 라이신 석시닐화(Ksu)는 진핵생물과 원핵생물 모두에 존재하며 다양한 대사 과정에 영향을 미칩니다. [5] 라이신 숙시닐화(KSuc)는 진핵생물과 원핵생물에 널리 존재하며 다양한 생물학적 과정을 조절합니다. [6] 최근에 확인된 단백질 번역 후 변형 형태인 라이신 석시닐화는 세포 과정의 중요한 조절자입니다. [7] 라이신 숙시닐화는 살아있는 유기체에서 자연적으로 발생하는 새로운 번역 후 변형(PTM)입니다. [8] 여기에서 우리는 아실화의 한 유형인 라이신 석시닐화가 인간 수정체 단백질에서 발생함을 보여줍니다. [9] 함께, 이러한 결과는 D의 극도의 저항성에서 라이신 숙시닐화의 역할에 대한 통찰력을 제공합니다. [10] 라이신 숙시닐화는 원핵생물과 진핵생물 모두에서 세포 대사의 모든 측면에서 필수적인 기능적 역할을 하는 단백질의 번역 후 변형의 한 형태입니다. [11] 진핵생물에서 최근에 발견된 단백질 번역 후 변형으로서, 라이신 숙시닐화는 이화작용, β-산화 및 케톤생성을 포함한 몇 가지 중요한 세포 과정을 조절하는 능력으로 인해 증가하는 관심을 끌었습니다. [12] 라이신 석시닐화는 여러 중요한 세포 과정을 조절하는 널리 퍼진 단백질 변형입니다. [13]
post translational modification 번역 후 수정
Lysine succinylation is an important post-translational modification, whose abnormalities are closely related to the occurrence and development of many diseases. [1] Background Lysine succinylation is a naturally occurring post-translational modification (PTM) that is ubiquitous in organisms. [2] Lysine succinylation is a post-translational modification which alters protein function in both physiological and pathological processes. [3] Lysine succinylation (Ksu) is a novel identified post-translational modification that is conserved from prokaryotes to eukaryotes. [4] Lysine succinylation (Ksu) is a dynamic and reversible post-translational modification that plays an important role in many biological processes. [5] Lysine succinylation has been recognized as a post-translational modification (PTM) in recent years. [6] Although the newly discovered protein post-translational modification (PTM), lysine succinylation (Ksuc), appears to play an important role in modulating metabolic processes in bacteria, this PTM has not been investigated in P gingivalis. [7] Protein modification by lysine succinylation is a newly identified post-translational modification (PTM) of lysine residues and plays an important role in diverse physiological functions, although their associated biological characteristics are still largely unknown. [8] Lysine succinylation is a critical post-translational modification and has many important functions in all aspects of eukaryotic and prokaryotic cells. [9] N-terminal truncations, signal peptide cleavage, N-terminal methionine removal, and various post-translational modifications including protein N-terminal acetylation, methylation, S-thiolation, disulfide bonds, and lysine succinylation were detected. [10]라이신 석시닐화는 중요한 번역 후 변형이며, 그 이상은 많은 질병의 발생 및 발달과 밀접한 관련이 있습니다. [1] 배경 라이신 숙시닐화는 유기체에 편재하는 자연적으로 발생하는 번역 후 변형(PTM)입니다. [2] nan [3] 라이신 석시닐화(Ksu)는 원핵생물에서 진핵생물로 보존되는 새로운 확인된 번역 후 변형입니다. [4] 라이신 석시닐화(Ksu)는 많은 생물학적 과정에서 중요한 역할을 하는 역동적이고 가역적인 번역 후 변형입니다. [5] nan [6] nan [7] nan [8] nan [9] nan [10]
protein post translational 단백질 번역 후
BackgroundLysine succinylation is a type of protein post-translational modification which is widely involved in cell differentiation, cell metabolism and other important physiological activities. [1] Lysine succinylation is a typical protein post-translational modification and plays a crucial role of regulation in the cellular process. [2] Background Lysine succinylation is one of the reversible protein post-translational modifications (PTMs), which regulate the structure and function of proteins. [3]배경리신 숙시닐화는 세포 분화, 세포 대사 및 기타 중요한 생리학적 활동에 널리 관여하는 단백질 번역 후 변형의 한 유형입니다. [1] 라이신 숙시닐화는 전형적인 단백질 번역 후 변형이며 세포 과정에서 조절의 중요한 역할을 합니다. [2] 배경 라이신 석시닐화는 단백질의 구조와 기능을 조절하는 가역적 단백질 번역 후 변형(PTM) 중 하나입니다. [3]
Background Lysine Succinylation 배경 라이신 숙시닐화
Background Lysine succinylation is one of the reversible protein post-translational modifications (PTMs), which regulate the structure and function of proteins. [1] Background Lysine succinylation is a naturally occurring post-translational modification (PTM) that is ubiquitous in organisms. [2]배경 라이신 석시닐화는 단백질의 구조와 기능을 조절하는 가역적 단백질 번역 후 변형(PTM) 중 하나입니다. [1] 배경 라이신 숙시닐화는 유기체에 편재하는 자연적으로 발생하는 번역 후 변형(PTM)입니다. [2]
lysine succinylation site
We identify abnormal protein and PTM pathways, including significantly downregulated lysine succinylation sites in cancer cells. [1] Overall, 3869 proteins and 685 lysine succinylation sites on 250 proteins were identified. [2] Additionally, the maximal dependence decomposition (MDD) was adopted to detect the substrate signatures of lysine succinylation sites by dividing all succinylated sequences into several groups with conserved substrate motifs. [3]우리는 암 세포에서 크게 하향 조절된 라이신 석시닐화 부위를 포함하여 비정상적인 단백질 및 PTM 경로를 식별합니다. [1] 전체적으로 3869개의 단백질과 250개의 단백질에서 685개의 라이신 석시닐화 부위가 확인되었습니다. [2] 추가로, 최대 의존성 분해(MDD)는 모든 석시닐화된 서열을 보존된 기질 모티프를 갖는 여러 그룹으로 나눔으로써 라이신 석시닐화 부위의 기질 특징을 검출하기 위해 채택되었다. [3]
lysine succinylation experiment
The lysine analogue competitive binding assay and lysine succinylation experiments deciphered the role of SagGAPDH lysines in PLG binding. [1] The lysine analogue competitive binding assay and lysine succinylation experiments deciphered the role of SagGAPDH lysines in PLG binding. [2]라이신 유사체 경쟁 결합 분석 및 라이신 석시닐화 실험은 PLG 결합에서 SagGAPDH 라이신의 역할을 해독했습니다. [1] 라이신 유사체 경쟁 결합 분석 및 라이신 석시닐화 실험은 PLG 결합에서 SagGAPDH 라이신의 역할을 해독했습니다. [2]
lysine succinylation modification 라이신 숙시닐화 변형
There may be some crosstalks among Khib, lysine acetylation and lysine succinylation modification because some proteins and sites were modified by all these three acylations. [1] Although the physiological significance of succinylation has not been well characterized, the lysine succinylation modification shows great potentials during disease processes. [2]Khib, 라이신 아세틸화 및 라이신 석시닐화 변형 사이에 약간의 누화가 있을 수 있습니다. 이 세 가지 아실화 모두에 의해 일부 단백질과 부위가 변형되었기 때문입니다. [1] 석시닐화의 생리학적 중요성은 잘 규명되지 않았지만, 라이신 석시닐화 변형은 질병 과정에서 큰 잠재력을 보여줍니다. [2]