Lysine Modification(라이신 변형)란 무엇입니까?
Lysine Modification 라이신 변형 - Over the past decade, many other acyl-lysine modifications, such as succinylation, crotonylation, and long-chain fatty acylation, have also been investigated and shown to have interesting biological functions. [1] While proteolysis is a principal posttranslational modification (PTM), other confirmed PTMs of the proteoforms include N-terminal initiator methionine removal, N-acetylation, O-phosphorylation, O-(N-acetyl)-glucosaminylation, N(ɛ)-(carboxymethyl)lysine modification and citrullination. [2] Finally, in the very subtle case of positional isomers possibly corresponding to a given mass of lysine modification, the immonium and diagnostic ions may allow the identification of the in vivo structure. [3] Of these, lysine modifications have been extensively explored during DDRs. [4] Thanks to recent discoveries of several enzymatic activities and substrates for SIRT4, we have developed a FRET-based assay suitable for screening SIRT4 modulators based on its activity of removing 3-hydroxy-3-methylglutaryl (HMG) lysine modification, which could be further coupled with a secondary FRET-based assay for other sirtuins to identify SIRT4-specific inhibitors or activators. [5] Towards understanding the significance of protein modifications in influenza virus infection, we performed a global mass spectrometry screen followed by bioinformatics analyses of acetylation, methylation and allysine modification in human lung epithelial cells in response to influenza A virus infection. [6] Here, we have discussed the effect of methylation on Tau function in a site-specific manner and their cross-talk with other lysine modifications. [7] In this study, we describe the recognition of histone acetyllysine modifications by the ATAD2 bromodomain. [8] In this study, we describe the recognition of histone acetyllysine modifications by the ATAD2 bromodomain. [9] Functional network analysis about TASP1 in HCC showed that the double-strand break repair, peptidyl-threonine modification, spindle organization, peptidyl-lysine modification and microtubule-based movement were modulated. [10] Summary Histone deacetylases (HDACs) are ubiquitous enzymes that cleave post-translational ε-N-acyllysine modifications. [11] This review provides an overview of acetylation-dependent regulation of biological processes related to cardiac aging and introduces emerging non-acetyl, acyl-lysine modifications in cardiac function and aging. [12] Therefore, to get more insights into this aspect, a detailed analysis, which includes the interaction of rPfbA with HSA/BSA/RSA/PSA at different pHs by bio-layer interferometry, comparison of sequences and surface electrostatic potential of HSA/BSA/RSA/PSA, lysine modification of HSA by succinylation and subsequent interaction analysis of succinylated HSA with rPfbA and the secondary structural content estimation by FT-IR spectroscopy was carried out. [13] Studies of lysine acyl and alkyl modifications have focused on nuclear proteins in epigenetic regulation; however, lysine modifications are also prevalent on cytosolic proteins to serve increasingly apparent, although less understood roles in cell regulation. [14] Bromodomains (BRDs) are conserved protein interaction modules which recognize (read) acetyl-lysine modifications, however their role(s) in regulating cellular states and their potential as targets for the development of targeted treatment strategies is poorly understood. [15] We further investigated the mechanism of action of YM155 by looking at the change of lysine modifications of the histone tails that were within 250 base pairs of the Birc5 promoter. [16] The SEM images demonstrate that distribution of LY-GO in EP coatings was remarkably improved due to Lysine modification. [17] Interestingly, protein trimethyllysine modification was increased, and butyryllysine, propionyllysine, and malonyllysine modifications were decreased in ejaculates from a short versus, long abstinence (p, < 0. [18] No biological effects of lysine modification to arginine in the synthesized peptides were found. [19] Here, we leverage the recently published full atomistic model of tropoelastin to assess how allysine modifications, which are essential to cross-linking, contribute to the dynamics and structural changes that occur in tropoelastin in the context of elastin assembly. [20] This strategy has led to the preparation of four semisynthetic Tau variants with phosphoserine residues in different positions and one with a so far largely ignored carboxymethyllysine modification that results from a non‐enzymatic posttranslational modification (nPTM). [21]지난 10년 동안 숙시닐화, 크로토닐화 및 장쇄 지방 아실화와 같은 다른 많은 아실-리신 변형도 조사되었으며 흥미로운 생물학적 기능을 갖는 것으로 나타났습니다. [1] 단백질 분해가 주요 번역 후 변형(PTM)이지만, 단백질 형태의 다른 확인된 PTM에는 N-말단 개시제 메티오닌 제거, N-아세틸화, O-인산화, O-(N-아세틸)-글루코사미닐화, N(ɛ)-(카르복시메틸이 포함됩니다. ) 라이신 변형 및 시트룰린화. [2] 마지막으로, 주어진 라이신 변형량에 상응할 수 있는 위치 이성질체의 매우 미묘한 경우에, immonium 및 진단 이온은 생체 내 구조의 식별을 허용할 수 있습니다. [3] 이들 중 라이신 변형은 DDR 동안 광범위하게 조사되었습니다. [4] SIRT4에 대한 여러 효소 활성 및 기질의 최근 발견 덕분에 우리는 3-하이드록시-3-메틸글루타릴(HMG) 라이신 변형을 제거하는 활성을 기반으로 SIRT4 조절제를 스크리닝하는 데 적합한 FRET 기반 분석을 개발했으며, 이는 추가로 결합될 수 있습니다. 다른 시르투인에 대한 2차 FRET 기반 분석으로 SIRT4 특이적 억제제 또는 활성제를 식별합니다. [5] 인플루엔자 바이러스 감염에서 단백질 변형의 중요성을 이해하기 위해 우리는 인플루엔자 A 바이러스 감염에 대한 반응으로 인간 폐 상피 세포에서 아세틸화, 메틸화 및 알리신 변형에 대한 생물 정보학 분석에 이어 글로벌 질량 분석 화면을 수행했습니다. [6] 여기에서 우리는 사이트 특정 방식으로 타우 기능에 대한 메틸화의 효과와 다른 라이신 변형과의 혼선에 대해 논의했습니다. [7] 이 연구에서 우리는 ATAD2 브로모도메인에 의한 히스톤 아세틸리신 변형의 인식을 설명합니다. [8] 이 연구에서 우리는 ATAD2 브로모도메인에 의한 히스톤 아세틸리신 변형의 인식을 설명합니다. [9] HCC에서 TASP1에 대한 기능적 네트워크 분석은 이중 가닥 파손 복구, 펩티딜-트레오닌 변형, 방추 조직, 펩티딜-리신 변형 및 미세소관 기반 운동이 조절되었음을 보여주었습니다. [10] 요약 히스톤 데아세틸라제(HDAC)는 번역 후 ε-N-아실리신 변형을 절단하는 유비쿼터스 효소입니다. [11] 이 리뷰는 심장 노화와 관련된 생물학적 과정의 아세틸화 의존적 조절에 대한 개요를 제공하고 심장 기능 및 노화에 새로운 비아세틸, 아실-리신 변형을 소개합니다. [12] 따라서 이 측면에 대한 더 많은 통찰력을 얻으려면 생물층 간섭계에 의한 다양한 pH에서 rPfbA와 HSA/BSA/RSA/PSA의 상호 작용, 서열 비교 및 HSA/BSA/RSA의 표면 정전기 전위를 포함하는 상세한 분석이 필요합니다. /PSA, 석시닐화에 의한 HSA의 라이신 변형 및 rPfbA와 석시닐화된 HSA의 후속 상호작용 분석 및 FT-IR 분광법에 의한 이차 구조적 함량 추정을 수행했습니다. [13] 라이신 아실 및 알킬 변형에 대한 연구는 후성 유전적 조절에서 핵 단백질에 초점을 맞추었습니다. 그러나 라이신 변형은 세포 조절에서 덜 이해되는 역할에도 불구하고 점점 더 분명하게 작용하기 위해 세포질 단백질에 널리 퍼져 있습니다. [14] 브로모도메인(BRD)은 아세틸-리신 변형을 인식(판독)하는 보존된 단백질 상호작용 모듈이지만, 세포 상태를 조절하는 역할과 표적 치료 전략의 개발을 위한 표적으로서의 잠재력에 대해서는 잘 알려져 있지 않습니다. [15] 우리는 Birc5 프로모터의 250개 염기쌍 내에 있는 히스톤 꼬리의 라이신 변형의 변화를 관찰함으로써 YM155의 작용 기전을 추가로 조사했습니다. [16] SEM 이미지는 EP 코팅에서 LY-GO의 분포가 라이신 변형으로 인해 현저하게 개선되었음을 보여줍니다. [17] 흥미롭게도, 단시간 금욕과 장기간 금욕의 관계에서 단백질 trimethyllysine 변형은 증가했고 butyryllysine, propionyllysine 및 malonyllysine 변형은 사정에서 감소했습니다(p, < 0. [18] 합성된 펩타이드에서 아르기닌에 대한 라이신 변형의 생물학적 효과는 발견되지 않았습니다. [19] 여기에서 우리는 교차 연결에 필수적인 알리신 수정이 엘라스틴 어셈블리의 맥락에서 트로프엘라스틴에서 발생하는 역학 및 구조적 변화에 어떻게 기여하는지 평가하기 위해 최근에 발표된 트로프엘라스틴의 전체 원자 모델을 활용합니다. [20] 이 전략은 서로 다른 위치에 포스포세린 잔기가 있는 4개의 반합성 Tau 변이체와 비효소적 번역 후 변형(nPTM)으로 인해 지금까지 크게 무시된 카르복시메틸라이신 변형이 있는 하나를 준비하게 했습니다. [21]
Protein Lysine Modification 단백질 라이신 변형
We discuss how two major types of computational methods, enrichment analysis and network analysis can be used to analyze omics data, including transcriptomics, non-coding RNAomics, epigenomics, proteomics, phosphoproteomics and protein lysine modification (PLM) omics data. [1] Here, we reported the compendium of protein lysine modifications (CPLM 4. [2] Protein lysine modification (PLM), a hot spot of PTMs, was rarely studied except for a few reports on lysine methylation and acetylation. [3]우리는 두 가지 주요 유형의 계산 방법인 농축 분석 및 네트워크 분석을 사용하여 전사체학, 비암호화 RNAomics, 후성유전체학, 단백질체학, phosphoproteomics 및 protein lysine modification(PLM) omics 데이터를 포함한 omics 데이터를 분석하는 방법에 대해 논의합니다. [1] 여기에서 우리는 단백질 라이신 변형의 개요(CPLM 4. [2] PTM의 핫스팟인 단백질 라이신 변형(PLM)은 라이신 메틸화 및 아세틸화에 대한 몇 가지 보고를 제외하고 거의 연구되지 않았습니다. [3]
Terminal Lysine Modification
Without the need for activation step, the capture peptide nucleic acid (PNA) probes carrying a C-terminal lysine modification can be directly immobilized on the surface-grafted poly[glycidyl methacrylate-ran-poly(ethylene glycol)methacrylate] (P(GMA-ran-PEGMA)) through ring-opening of epoxide groups in the GMA repeating units by amino groups in the PNA's structure. [1] Despite slight changes in relative abundance of glycan moieties and heavy chain C-terminal lysine modification, no differences in biological activities and immunological properties were observed between the RP and HLX01. [2]활성화 단계가 필요 없이 C-말단 라이신 변형을 운반하는 포획 펩티드 핵산(PNA) 프로브는 표면 이식된 폴리[글리시딜 메타크릴레이트-란-폴리(에틸렌 글리콜)메타크릴레이트](P(GMA)에 직접 고정될 수 있습니다. -ran-PEGMA)) PNA 구조의 아미노 그룹에 의한 GMA 반복 단위의 에폭사이드 그룹의 개환을 통해. [1] 글리칸 모이어티 및 중쇄 C-말단 라이신 변형의 상대적 존재비의 약간의 변화에도 불구하고, RP와 HLX01 간에 생물학적 활성 및 면역학적 특성의 차이는 관찰되지 않았습니다. [2]
Acyl Lysine Modification
We summarize the metabolic sources of these highly reactive intermediates, demonstrate their reaction mechanisms, give an overview of the resulting acyl lysine modifications, and evaluate the consequences for cellular regulatory processes. [1] Later studies expanded their activities to other proteins and acyl lysine modifications. [2]우리는 이러한 고 반응성 중간체의 대사 소스를 요약하고, 반응 메커니즘을 보여주고, 결과로 나타나는 아실 라이신 변형에 대한 개요를 제공하고, 세포 조절 과정에 대한 결과를 평가합니다. [1] 나중의 연구는 다른 단백질과 아실 라이신 변형으로 그들의 활동을 확장했습니다. [2]
H3 Lysine Modification
Our results demonstrate that PRMT5 regulates spermatogonial stem cell development by modulating histone H3 lysine modifications. [1] Histone H3 lysine modifications regulate histone structure and modulate transcriptional factor binding with target gene promoters. [2]우리의 결과는 PRMT5가 히스톤 H3 라이신 변형을 조절하여 정자 줄기 세포 발달을 조절한다는 것을 보여줍니다. [1] 히스톤 H3 라이신 변형은 히스톤 구조를 조절하고 표적 유전자 프로모터와의 전사 인자 결합을 조절합니다. [2]
1109 Lysine Modification 1109 라이신 변형
Results: A total of 1109 lysine modification sites were identified, of which 772 sites were up-regulated and 69 sites were down-regulated; this suggests that crotonylation modification maintains high levels in the patients’ kidneys with chronic renal failure. [1] Results A total of 1109 lysine modification sites were identified, of which 772 sites were up-regulated and 69 sites were down-regulated. [2]결과: 총 1109개의 라이신 변형 부위가 확인되었으며 그 중 772개 부위가 상향 조절되고 69개 부위가 하향 조절되었습니다. 이것은 크로토닐화 변형이 만성 신부전 환자의 신장에서 높은 수준을 유지함을 시사합니다. [1] 결과 총 1109개의 라이신 변형 부위가 확인되었으며, 그 중 772개 부위는 상향 조절되고 69개 부위는 하향 조절되었습니다. [2]
lysine modification site 라이신 변형 부위
Results: A total of 1109 lysine modification sites were identified, of which 772 sites were up-regulated and 69 sites were down-regulated; this suggests that crotonylation modification maintains high levels in the patients’ kidneys with chronic renal failure. [1] Results A total of 1109 lysine modification sites were identified, of which 772 sites were up-regulated and 69 sites were down-regulated. [2] Here, we mapped reported lysine modification sites across the human proteome and found an enrichment of sites reported to be modified by both ubiquitin and SUMO. [3] Proteomic analysis shows that there are 3348 Khib lysine modification sites from 1074 proteins in common wheat (Triticum aestivum L. [4] Previously, several shallow machine learning algorithms had been applied to predict lysine modification sites in proteins. [5]결과: 총 1109개의 라이신 변형 부위가 확인되었으며 그 중 772개 부위가 상향 조절되고 69개 부위가 하향 조절되었습니다. 이것은 크로토닐화 변형이 만성 신부전 환자의 신장에서 높은 수준을 유지함을 시사합니다. [1] 결과 총 1109개의 라이신 변형 부위가 확인되었으며, 그 중 772개 부위는 상향 조절되고 69개 부위는 하향 조절되었습니다. [2] 여기에서 우리는 인간 프로테옴에 걸쳐 보고된 라이신 수정 부위를 매핑하고 유비퀴틴과 SUMO 모두에 의해 수정된 것으로 보고된 부위의 농축을 발견했습니다. [3] 단백질체 분석에 따르면 일반 밀(Triticum aestivum L. [4] 이전에는 단백질의 라이신 변형 부위를 예측하기 위해 몇 가지 얕은 기계 학습 알고리즘이 적용되었습니다. [5]