Lysine Deacetylases(라이신 탈아세틸화효소)란 무엇입니까?
Lysine Deacetylases 라이신 탈아세틸화효소 - Studies have shown that protein acetylation levels are dynamically regulated by lysine acetyltransferases (KATs) and lysine deacetylases (KDACs). [1] While N-(ε)-lysine ac(et)ylation was shown to be reversible, dynamically regulated by lysine acetyltransferases and lysine deacetylases, for N-(α)-ac(et)ylation only N-terminal acetyltransferases were identified and so far no deacetylases were discovered neither in bacteria nor in mammals. [2] This process is coordinated by enzymes called histone acetyltransferases (HATs, also called lysine acetyltransferases) and histone deacetylases (HDACs or lysine deacetylases). [3] As new potential targets, we have focused on lysine deacetylases, and in particular Schistosoma mansoni histone deacetylase 8 (SmHDAC8). [4] The active site of HDAC10 contains catalytic residues conserved in other HDAC isozymes that function as lysine deacetylases: Y307 assists the zinc ion in polarizing the substrate carbonyl for nucleophilic attack, and the H136-H137 dyad serves general base-general acid functions. [5] (2021) report a hypoxia-activated prodrug targeting histone deacetylases (lysine deacetylases, KDACs) selectively over normoxic cells with activity in an animal model. [6] Lysine deacetylases (KDACs) reverse this modification by following two fundamentally different enzymatic mechanisms, which differ mainly by the need for NAD+ as stoichiometric co-substrate. [7] SummaryHistone deacetylases play important biological roles well beyond the deacetylation of histone tails, and therefore have recently been renamed to acetyl-lysine deacetylases (KDACs). [8] However, uncovering the regulatory mechanisms that govern the reverse process, deacylation, has been challenging to address, in great part because the small set of lysine deacetylases (KDACs) that remove the modifications are promiscuous in their substrate and acylation-type preference. [9] Lysine deacetylases or histone deacetylases (HDACs) remove acetylation markers from numerous cellular proteins, thereby regulating their function and activity. [10] Lysine acetylation is a conserved, reversible, post-translational protein modification regulated by lysine acetyltransferases (KATs) and lysine deacetylases (KDACs; also known as histone deacetylases (HDACs)) that is involved in many cellular signalling pathways and diseases. [11] To further examine the potential role of multiple families of lysine deacetylases in the post-translational regulation of DVL, we screened for novel acetylation sites using liquid chromatography mass-spectrometry (LC-MS/MS) analysis. [12] A lysine residue becomes acetylated by the action of the histone/lysine acetyltransferase enzymes (HATs/KATs) and is removed by histone/lysine deacetylases (HDACs/KDACs). [13] Most bacteria carry genes predicted to encode the lysine acetyltransferases and lysine deacetylases that add and remove acetylations, respectively. [14]연구에 따르면 단백질 아세틸화 수준은 라이신 아세틸트랜스퍼라제(KAT) 및 라이신 데아세틸라제(KDAC)에 의해 동적으로 조절됩니다. [1] N-(ε)-lysine ac(et)ylation은 가역적인 것으로 나타났지만 lysine acetyltransferases와 lysine deacetylases에 의해 동적으로 조절되지만 N-(α)-ac(et)ylation의 경우 N-terminal acetyltransferases만이 확인되었으며 지금까지 박테리아나 포유류 모두에서 디아세틸라제가 발견되지 않았습니다. [2] 이 과정은 히스톤 아세틸트랜스퍼라제(HAT, 라이신 아세틸트랜스퍼라제라고도 함) 및 히스톤 데아세틸라제(HDAC 또는 라이신 데아세틸라제)라는 효소에 의해 조정됩니다. [3] 새로운 잠재적 표적으로서 우리는 라이신 데아세틸라제, 특히 주혈흡충 만소니 히스톤 데아세틸라제 8(SmHDAC8)에 집중했습니다. [4] HDAC10의 활성 부위는 리신 탈아세틸화효소로 기능하는 다른 HDAC 동종효소에 보존된 촉매 잔기를 포함합니다. Y307은 친핵성 공격을 위해 기질 카르보닐을 극성화하는 데 아연 이온을 돕고, H136-H137 dyad는 일반적인 염기-일반 산 기능을 제공합니다. [5] (2021)은 동물 모델에서 활성이 있는 정상산소 세포보다 선택적으로 히스톤 데아세틸라제(리신 데아세틸라제, KDAC)를 표적으로 하는 저산소증 활성화 전구약물을 보고합니다. [6] 라이신 데아세틸라제(KDAC)는 화학량론적 보조 기질로서 NAD+의 필요성에 따라 주로 다른 두 가지 근본적으로 다른 효소 메커니즘을 따름으로써 이 변형을 역전시킵니다. [7] 요약히스톤 탈아세틸화효소는 히스톤 꼬리의 탈아세틸화 이상으로 중요한 생물학적 역할을 하므로 최근에 아세틸-리신 탈아세틸화효소(KDAC)로 이름이 바뀌었습니다. [8] 그러나 역 과정인 탈아실화를 제어하는 조절 메커니즘을 밝히는 것은 대부분 수정을 제거하는 작은 세트의 라이신 데아세틸라제(KDAC)가 기질 및 아실화 유형 선호도에서 난잡하기 때문에 해결하기 어려웠습니다. [9] 라이신 데아세틸라제 또는 히스톤 데아세틸라제(HDAC)는 수많은 세포 단백질에서 아세틸화 마커를 제거하여 기능과 활성을 조절합니다. [10] 라이신 아세틸화는 많은 세포 신호 전달 경로 및 질병에 관여하는 리신 아세틸트랜스퍼라제(KAT) 및 라이신 데아세틸라제(KDAC, 히스톤 데아세틸라제(HDAC)라고도 함)에 의해 조절되는 보존되고 가역적인 번역 후 단백질 변형입니다. [11] DVL의 번역 후 조절에서 라이신 데아세틸라제의 여러 계열의 잠재적 역할을 추가로 조사하기 위해 액체 크로마토그래피 질량 분석(LC-MS/MS) 분석을 사용하여 새로운 아세틸화 부위를 스크리닝했습니다. [12] 라이신 잔기는 히스톤/리신 아세틸트랜스퍼라제 효소(HAT/KAT)의 작용에 의해 아세틸화되고 히스톤/리신 데아세틸라제(HDAC/KDAC)에 의해 제거됩니다. [13] 대부분의 박테리아는 각각 아세틸화를 추가 및 제거하는 라이신 아세틸트랜스퍼라제 및 라이신 데아세틸라제를 코딩하는 것으로 예측되는 유전자를 가지고 있습니다. [14]
Dependent Lysine Deacetylases
SIRT5 belongs to a family of NAD+-dependent lysine deacetylases called sirtuins. [1] Sirtuins, a family of nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+)-dependent lysine deacetylases, are promising targets for anticancer treatment. [2] We also discuss roles of the sirtuins, the NAD+-dependent lysine deacetylases, microRNAs, certain dietary options, and epigenetic drugs as potential approaches, which can be used to tackle cachexia as early as possible in its course. [3] SIRT1 is the leading member of the sirtuin family of NAD+‐dependent lysine deacetylases that mediate the health span extending properties of caloric restriction. [4]SIRT5는 시르투인(sirtuin)이라고 하는 NAD+ 의존성 라이신 데아세틸라제 계열에 속합니다. [1] 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드(NAD+) 의존성 라이신 데아세틸라제의 계열인 Sirtuins는 항암 치료의 유망한 표적입니다. [2] 우리는 또한 잠재적인 접근으로 시르투인, NAD+ 의존성 라이신 데아세틸라제, 마이크로RNA, 특정 식이 요법 및 후성 유전 약물의 역할에 대해 논의합니다. [3] SIRT1은 칼로리 제한의 건강 기간 연장 특성을 매개하는 NAD+ 의존성 라이신 데아세틸라제의 Sirtuin 계열의 주요 구성원입니다. [4]