Lysine Acylation(라이신 아실화)란 무엇입니까?
Lysine Acylation 라이신 아실화 - Lysine acylations are reversible and ubiquitous post-translational modifications that play critical roles in regulating multiple cellular processes. [1] Modification by long-chain fatty acyl groups is an understudied form of lysine acylation that has gained increasing attention recently due to the characterization of enzymes that catalyze the addition and removal this modification. [2] Posttranslational protein modification by lysine acylation is an emerging mechanism of cellular regulation and fine-tunes metabolic processes to environmental changes. [3] We focus on lysine acetylation as it is well characterized, and principles learned from acetylation are useful for understanding the functions of other lysine acylations. [4] Finally, we investigated the effects of lysine acylation on TFP membrane binding in vitro. [5] Lysine acylations are important post-translational modifications that are present in both eukaryotes and prokaryotes and regulate diverse cellular functions. [6] The unique carbon–carbon π-bond structure indicates that lysine crotonylation may use distinct regulatory mechanisms from the widely studied other types of lysine acylation. [7] Emerging evidence shows that both fatty acid pathways are regulated by reversible posttranslational modifications, particularly by lysine acylation. [8] These new enzymes, as well as the generic approach that we report here, will greatly facilitate the dissection of the differential roles of lysine acylation in cell physiology. [9] Lysine acylation is a posttranslational modification used by cells of all domains of life to modulate cellular processes in response to metabolic stress. [10] The regulation of lysine acylation in CVD development varies according to metabolic conditions or disease stages. [11] The lysine acylation of RalB is regulated by SIRT2, a member of the sirtuin family of NAD-dependent protein lysine deacylases. [12]라이신 아실화는 여러 세포 과정을 조절하는 데 중요한 역할을 하는 가역적이고 편재된 번역 후 변형입니다. [1] 장쇄 지방 아실 그룹에 의한 변형은 이 변형의 추가 및 제거를 촉매하는 효소의 특성화로 인해 최근에 증가하는 주목을 받고 있는 연구되지 않은 형태의 라이신 아실화입니다. [2] 라이신 아실화에 의한 번역 후 단백질 변형은 세포 조절의 새로운 메커니즘이며 환경 변화에 대한 대사 과정을 미세 조정합니다. [3] 우리는 라이신 아세틸화가 잘 특성화되어 있기 때문에 초점을 맞추고 아세틸화에서 배운 원리는 다른 라이신 아실화의 기능을 이해하는 데 유용합니다. [4] 마지막으로, 우리는 시험관 내에서 TFP 막 결합에 대한 라이신 아실화의 효과를 조사했습니다. [5] 라이신 아실화는 진핵생물과 원핵생물 모두에 존재하고 다양한 세포 기능을 조절하는 중요한 번역 후 변형입니다. [6] 독특한 탄소-탄소 π-결합 구조는 라이신 크로토닐화가 널리 연구된 다른 유형의 라이신 아실화와 구별되는 조절 메커니즘을 사용할 수 있음을 나타냅니다. [7] 새로운 증거는 두 지방산 경로가 가역적인 번역 후 변형, 특히 라이신 아실화에 의해 조절된다는 것을 보여줍니다. [8] 우리가 여기에서 보고하는 일반적인 접근 방식뿐만 아니라 이러한 새로운 효소는 세포 생리학에서 라이신 아실화의 다양한 역할의 해부를 크게 촉진할 것입니다. [9] 라이신 아실화는 대사 스트레스에 대한 반응으로 세포 과정을 조절하기 위해 생명의 모든 영역의 세포에 의해 사용되는 번역 후 변형입니다. [10] CVD 발달에서 라이신 아실화의 조절은 대사 상태 또는 질병 단계에 따라 다릅니다. [11] RalB의 라이신 아실화는 NAD 의존성 단백질 라이신 디아실라제의 시르투인 계열의 구성원인 SIRT2에 의해 조절됩니다. [12]
Histone Lysine Acylation 히스톤 라이신 아실화
The collection of known posttranslational modifications (PTMs) has expanded rapidly with the identification of various non-acetyl histone lysine acylations, such as crotonylation, succinylation and butyrylation, yet their regulation is still not fully understood. [1] However, their existence patterns, dynamic changes, biological functions, as well as associations with histone lysine acetylation (Kac) and gene expression during mammalian development remain largely unknown, which imped us from understanding the epigenetic regulations of histone lysine acylations. [2] With the application of mass spectrometry- (MS-) based proteomics, novel histone lysine acylation has been successively discovered, e. [3] Additional complexity emerged from the discovery of other types of histone lysine acylations. [4] The more notable among these are the nonacetyl histone lysine acylation modifications such as crotonylation, butyrylation, and succinylation. [5] In addition, histone lysine acylation that requires similar enzymes for deposition and removal as histone acetylation has been recently characterized in plant. [6]크로토닐화, 숙시닐화 및 부티릴화와 같은 다양한 비-아세틸 히스톤 라이신 아실화의 식별과 함께 알려진 번역 후 변형(PTM)의 수집이 빠르게 확장되었지만 이들의 조절은 아직 완전히 이해되지 않았습니다. [1] 그러나 이들의 존재 패턴, 동적 변화, 생물학적 기능뿐만 아니라 히스톤 라이신 아세틸화(Kac) 및 포유동물 발달 중 유전자 발현과의 연관성은 크게 알려져 있지 않아 히스톤 라이신 아실화의 후성 유전학적 규정을 이해하는 데 방해가 됩니다. [2] 질량 분석법(MS-) 기반 단백질체학의 적용으로 새로운 히스톤 라이신 아실화가 연속적으로 발견되었습니다. [3] 다른 유형의 히스톤 라이신 아실화의 발견으로 인해 추가적인 복잡성이 나타났습니다. [4] 이들 중 더 주목할만한 것은 크로토닐화, 부티릴화 및 숙시닐화와 같은 비아세틸 히스톤 라이신 아실화 변형이다. [5] 또한, 히스톤 아세틸화와 유사한 침착 및 제거 효소를 필요로 하는 히스톤 라이신 아실화가 최근 식물에서 특징화되고 있다. [6]
Chain Lysine Acylation 사슬 라이신 아실화
It belongs to an expanding group of short chain lysine acylations that also includes the extensively studied mark histone acetylation. [1] Histone lysine crotonylation (Kcr), an evolutionarily conserved and widespread non‐acetyl short‐chain lysine acylation, plays important roles in transcriptional regulation and disease processes. [2]그것은 또한 광범위하게 연구된 마크 히스톤 아세틸화를 포함하는 짧은 사슬 라이신 아실화의 확장 그룹에 속합니다. [1] 진화적으로 보존되고 널리 퍼진 비아세틸 단쇄 라이신 아실화인 히스톤 라이신 크로토닐화(Kcr)는 전사 조절 및 질병 과정에서 중요한 역할을 합니다. [2]
lysine acylation landscape 라이신 아실화 풍경
The emerging diversity of the lysine acylation landscape prompted us to investigate the full proteomic impact of Kbhb. [1] The emerging diversity of the lysine acylation landscape prompted us to investigate the full proteomic impact of Kbhb. [2]라이신 아실화 환경의 새로운 다양성으로 인해 우리는 Kbhb의 전체 단백질 효과를 조사하게 되었습니다. [1] 라이신 아실화 환경의 새로운 다양성으로 인해 우리는 Kbhb의 전체 단백질 효과를 조사하게 되었습니다. [2]