Lysine 120(라이신 120)란 무엇입니까?
Lysine 120 라이신 120 - Here we review recent insights into the regulation and roles of two such modifications: monoubiquitylation of histone H2B at lysine 120 (H2Bub1) and methylation of histone H3 at lysine 36 (H3K36me). [1] The ubiquitin ligases RNF20 and RNF40 mediate the monoubiquitination of histone H2B at lysine 120 (H2Bub1) and were shown to play context-dependent roles in the development of inflammation. [2] Among these are RNF20 and RNF40, which form a complex that monoubiquitinates H2B on lysine 120. [3] Using mass spectrometric analysis, we identify a previously unknown PTM of p53, namely, succinylation of p53 at Lysine 120 (K120). [4] In vitro, monoubiquitination of histone H2B at lysine 120 (H2Bub1) impairs chromatin compaction, while in vivo H2Bub1 is rapidly depleted in early mitosis. [5] OBJECTIVES RNF20 is recognized as a main E3 ligase for monoubiquitination of histone H2B at lysine 120 (H2Bub). [6] Additionally, the acetylation levels of lysine 120 in histone H2B (H2BK120ac), lysine 18 in histone H3. [7] Histone H2B monoubiquitination occurs in the site of lysine 120, written predominantly by E3 ubiquitin ligases RNF20/RNF40 and deubiquitinated by ubiquitin specific peptidase 22 (USP22). [8] Monoubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2Bub1) is an epigenetic mark generally associated with transcriptional activation, yet the global functions of H2Bub1 remain poorly understood. [9] Specifically, lysine 370/372/373 and 381/382/386 mutations decreased p53 stability, and lysine 305 mutation reduced p53 phosphorylation level at serine 15, while lysine 120 and 164 mutations decreased p53 acetylation level at lysine 382. [10] We sought to investigate alternative post-translational modifications found in early aberrant FT cells that associate with HGSOC progression and identified a step-wise loss of histone H2B mono-ubiquitination (H2Bub1) at Lysine 120 (Figure 1) [8]. [11] RNF20/RNF40-mediated monoubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2Bub) has been suggested as a potential mediator of DSB repair, although the nature and function of this posttranslational modification remain enigmatic. [12] For severe damage, p53 is acetylated at Lysine 120 (K120) by Tip60 to trigger apoptosis by inducing PUMA, and its concentration increases to high levels. [13] In particular, acetylation of p53 at lysine 120 by the Tat-Interacting Protein of 60 KDa (Tip60) is dispensable for p53-mediated growth arrest but is essential for p21 induction and p53-dependent apoptosis. [14] One of the landmark findings of histone PTM crosstalk is the trans-histone regulation of histone H3 lysine 79 (H3K79) methylation by the monoubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2BK120). [15] Dot1L activity is part of a trans-histone crosstalk pathway, requiring prior histone H2B ubiquitylation of lysine 120 (H2BK120ub) for optimal activity. [16] By disrupting an evolutionarily conserved Cullin4A–damage‐specific DNA binding protein 1–RING type of E3 ligase, CRL4WDR70, through its H‐box, we show that HBx inhibits H2B monoubiquitylation at lysine 120 at double‐strand breaks, thus reducing the efficiency of long‐range resection. [17] Among them were RNF20 and RNF40, which form a complex that monoubiquitinates H2B on lysine 120. [18] One of the most well-studied events is monoubiquitination of histone H2B at lysine 120 (H2Bub1), written predominantly by the RING finger complex RNF20-RNF40 and generally associated with active transcription. [19] Monoubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2Bub1) is an epigenetic mark generally associated with transcriptional activation, yet the global functions of H2Bub1 remain poorly understood. [20]여기에서 우리는 라이신 120(H2Bub1)에서 히스톤 H2B의 단일유비퀴틸화와 라이신 36(H3K36me)에서 히스톤 H3의 메틸화라는 두 가지 수정의 조절 및 역할에 대한 최근의 통찰력을 검토합니다. [1] 유비퀴틴 리가제 RNF20 및 RNF40은 라이신 120(H2Bub1)에서 히스톤 H2B의 단일유비퀴틴화를 매개하고 염증 발달에서 상황에 따른 역할을 하는 것으로 나타났습니다. [2] 이들 중에는 라이신 120에서 H2B를 모노유비퀴틴화하는 복합체를 형성하는 RNF20 및 RNF40이 있습니다. [3] 질량 분광 분석을 사용하여 이전에 알려지지 않은 p53의 PTM, 즉 라이신 120(K120)에서 p53의 석시닐화를 식별합니다. [4] 시험관 내에서, 라이신 120(H2Bub1)에서 히스톤 H2B의 단일유비퀴틴화는 염색질 압축을 손상시키는 반면, 생체내 H2Bub1은 초기 유사분열에서 빠르게 고갈됩니다. [5] 목표 RNF20은 라이신 120(H2Bub)에서 히스톤 H2B의 모노유비퀴틴화를 위한 주요 E3 리가제로 인식됩니다. [6] 또한, 히스톤 H2B(H2BK120ac)의 라이신 120, 히스톤 H3의 라이신 18의 아세틸화 수준. [7] 히스톤 H2B 단일유비퀴틴화는 E3 유비퀴틴 리가제 RNF20/RNF40에 의해 주로 기록되고 유비퀴틴 특이적 펩티다제 22(USP22)에 의해 유비퀴틴화되는 라이신 120 부위에서 발생합니다. [8] 라이신 120(H2Bub1)에 대한 히스톤 H2B의 모노유비퀴틴화는 일반적으로 전사 활성화와 관련된 후성 유전적 표시이지만 H2Bub1의 전체적인 기능은 제대로 이해되지 않고 있습니다. [9] 구체적으로, 라이신 370/372/373 및 381/382/386 돌연변이는 p53 안정성을 감소시켰고, 라이신 305 돌연변이는 세린 15에서 p53 인산화 수준을 감소시킨 반면, 라이신 120 및 164 돌연변이는 라이신 382에서 p53 아세틸화 수준을 감소시켰습니다. [10] 우리는 HGSOC 진행과 관련된 초기 비정상 FT 세포에서 발견되는 대체 번역 후 변형을 조사하고 라이신 120에서 히스톤 H2B 모노-유비퀴틴화(H2Bub1)의 단계적 손실을 확인했습니다(그림 1)[8]. [11] 라이신 120(H2Bub)에 대한 히스톤 H2B의 RNF20/RNF40 매개 모노유비퀴틴화는 DSB 복구의 잠재적 매개체로 제안되었지만 이 번역 후 변형의 특성과 기능은 수수께끼로 남아 있습니다. [12] 심한 손상의 경우, p53은 Tip60에 의해 라이신 120(K120)에서 아세틸화되어 PUMA를 유도하여 세포자멸사를 유발하고 그 농도가 높은 수준으로 증가합니다. [13] 특히, 60KDa의 Tat-상호작용 단백질(Tip60)에 의한 라이신 120에서의 p53의 아세틸화는 p53 매개 성장 정지에 필수적이지만 p21 유도 및 p53 의존적 세포자멸사에 필수적입니다. [14] 히스톤 PTM 누화의 획기적인 발견 중 하나는 라이신 120(H2BK120)에서 히스톤 H2B의 모노유비퀴틴화에 의한 히스톤 H3 라이신 79(H3K79) 메틸화의 트랜스-히스톤 조절입니다. [15] Dot1L 활성은 최적의 활성을 위해 라이신 120(H2BK120ub)의 사전 히스톤 H2B 편재화를 필요로 하는 트랜스-히스톤 누화 경로의 일부입니다. [16] 진화적으로 보존된 Cullin4A-손상 특이적 DNA 결합 단백질 1-RING 유형의 E3 리가제인 CRL4WDR70을 H-박스를 통해 파괴함으로써, 우리는 HBx가 이중 가닥 파손 시 라이신 120에서 H2B 단일유비퀴틸화를 억제하여 장기 절제술. [17] 그 중에는 라이신 120에서 H2B를 모노유비퀴틴화하는 복합체를 형성하는 RNF20과 RNF40이 있습니다. [18] 가장 잘 연구된 사건 중 하나는 라이신 120(H2Bub1)에서 히스톤 H2B의 모노유비퀴틴화이며, 주로 RING 핑거 복합체 RNF20-RNF40에 의해 작성되고 일반적으로 활성 전사와 연관됩니다. [19] 라이신 120(H2Bub1)에 대한 히스톤 H2B의 모노유비퀴틴화는 일반적으로 전사 활성화와 관련된 후성 유전적 표시이지만 H2Bub1의 전체적인 기능은 제대로 이해되지 않고 있습니다. [20]