Intermolecular Disulfide(분자간 이황화물)란 무엇입니까?
Intermolecular Disulfide 분자간 이황화물 - Thiols were oxidized to their intermolecular disulfides. [1] GSNO caused the formation of proteins cross-linkage through intermolecular disulfide. [2]티올은 분자간 이황화물로 산화되었습니다. [1] GSNO는 분자간 이황화물을 통해 단백질 교차 결합의 형성을 일으켰습니다. [2]
Ctlma2 Intermolecular Disulfide Ctlma2 분자간 이황화물
We demonstrate in vitro that CTL4 and CTLMA2 intermolecular disulfide formation is promiscuous within this motif. [1] We demonstrate in vitro that CTL4 and CTLMA2 intermolecular disulfide formation is promiscuous within this motif. [2] We demonstrate in vitro that CTL4 and CTLMA2 intermolecular disulfide formation is promiscuous within this motif. [3]우리는 CTL4 및 CTLMA2 분자간 이황화 형성이 이 모티프 내에서 난잡하다는 것을 시험관 내에서 입증합니다. [1] 우리는 CTL4 및 CTLMA2 분자간 이황화 형성이 이 모티프 내에서 난잡하다는 것을 시험관 내에서 입증합니다. [2] 우리는 CTL4 및 CTLMA2 분자간 이황화 형성이 이 모티프 내에서 난잡하다는 것을 시험관 내에서 입증합니다. [3]
intermolecular disulfide bond 분자간 이황화 결합
Although the behavior on Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) under reducing or non-reducing conditions suggested the presence of intermolecular disulfide bonds, these bonds were not observed in the crystal structure of Lys49-PLA2. [1] MpfK was localized in periplasm and had four cysteine residues whose intramolecular or intermolecular disulfide bond formation was suggested to be important for efficient conjugative transfer. [2] DAB389IL-2 duo to the presence of a free cysteine residue (Cys 513 in IL-2 part) is prone to unwanted intramolecular and intermolecular disulfide bonds formation and aggregation problems. [3] Then, the PTX-loaded biotin-BSA nanoparticles (NPs) were prepared by disulfide bond reducing method and stabilized through the formation of intermolecular disulfide bonds. [4] Herein, we employed a neutral model peptide Ac-Phe-Phe-Cys-NH2 (Ac-FFC-NH2) to elucidate the role of intermolecular disulfide bonds in protein fibrillation. [5] The pCD83 was a dimmer mediated by intermolecular disulfide bond formed by the fifth cysteine in the exrtracellular domain. [6] Forced degradation studies revealed similar chemical stability profiles with Met1 most susceptible to oxidation, the single Cys residue (at position 173/172) forming intermolecular disulfide bonds (P2-VP8-P[6] was most susceptible), and Asn7 undergoing the highest levels of deamidation. [7] Disulfide bonds-linked polypeptides in walnut protein were determined with diagonal electrophoresis, and intermolecular disulfide bonds among polypeptides with MWs 30–34 kDa and 17–22 kDa were dominant. [8] ERp57 attenuated ficolin-3 ligand recognition and complement activation by cleaving intermolecular disulfide bonds in large ficolin-3 multimers, thereby reducing multimer size and ligand-binding affinity. [9] While intermolecular disulfide bond between Cys residues in microtubule-binding repeat (MTBR) region facilitates tau aggregation, intramolecular disulfide bond attenuates the same, though the molecular basis for such phenomenon remains obscure. [10] found that infection with Listeria monocytogenes caused mouse macrophages to generate mitochondrial ROS (mtROS) that entered the cytosol and induced the formation of intermolecular disulfide bonds in nuclear factor κB (NF-κB) essential modulator (NEMO), a component of the inhibitor of κB kinase (IKK) complex. [11] Inspired by this, in this work, a simple disulfide shuffling strategy was utilized to develop keratin hydrogels by converting the intramolecular disulfide bonds into the intermolecular disulfide bonds. [12] Significantly, the homodimeric bZIP possesses an intermolecular disulfide bond that connects equivalent cysteine residues of the parallel helices in the leucine zipper region. [13] In addition, the solvent exposed Cys351 is readily oxidized by Cu(II) resulting an intermolecular disulfide bond either between two BIR3 molecules or a mixed disulfide bond with glutathione in cell lysates. [14] We identified amino acid pairs, with cysteine substitutions, were able to form intermolecular disulfide bonds that stabilized the resulting flagellar filaments in detergent, hydrochloric acid, and high temperatures while retaining its immunostimulatory function. [15] Two typical peptides including S-glutathionylated ARACAKA with an intermolecular disulfide bond, and oxytocin with an intramolecular disulfide bond were chosen as typical samples to demonstrate the ability of the apparatus. [16] Cross‐linking and molecular modeling studies have evidenced the presence of dimers and tetramers, and they suggest the formation of an intermolecular disulfide bond between two stVDAC36 monomers. [17] Lipases reduced the viscosities and transferred the rheological behavior from shear-thinning to Newtonian, which might be due to interactions of the lipase molecules via the formation of intermolecular disulfide bonds, which disturb the hydrogen-bond based silica particle-particle network. [18] We extend these findings by demonstrating the oxidation of free thiols on the ectodomain of hTLR4, after exposure to LPS or hyperoxia suggesting that the cysteines on the ectodomain of TLR4 could form intra- or intermolecular disulfide bonds. [19] The molecular weights of most of jackfruit seed protein isolates (JSPI) polypeptides were approximately 10–26 kDa, and the presence of intermolecular disulfide bonds was observed. [20] We have previously shown that most serum periostin exists in the oligomeric form by intermolecular disulfide bonds. [21]환원성 또는 비환원성 조건에서 나트륨 도데실 설페이트-폴리아크릴아미드 겔 전기영동(SDS-PAGE)에 대한 거동은 분자간 이황화 결합의 존재를 시사했지만, 이러한 결합은 Lys49-PLA2의 결정 구조에서 관찰되지 않았습니다. [1] MpfK는 주변 세포질에 국한되었고 분자내 또는 분자간 이황화 결합 형성이 효율적인 접합 전달에 중요한 것으로 제안된 4개의 시스테인 잔기를 가졌다. [2] 유리 시스테인 잔기(IL-2 부분의 Cys 513)의 존재로 인한 DAB389IL-2는 원치 않는 분자내 및 분자간 이황화 결합 형성 및 응집 문제가 발생하기 쉽습니다. [3] 그런 다음, 이황화 결합 환원법에 의해 PTX가 담지된 비오틴-BSA 나노 입자(NP)를 제조하고 분자간 이황화 결합의 형성을 통해 안정화시켰다. [4] 여기에서 우리는 단백질 세동에서 분자간 이황화 결합의 역할을 설명하기 위해 중성 모델 펩타이드 Ac-Phe-Phe-Cys-NH2(Ac-FFC-NH2)를 사용했습니다. [5] pCD83은 세포외 도메인의 다섯 번째 시스테인에 의해 형성된 분자간 이황화 결합에 의해 매개되는 조광체였습니다. [6] 강제 분해 연구는 Met1이 산화에 가장 취약하고, 단일 Cys 잔기(위치 173/172에서)가 분자간 이황화 결합을 형성하며(P2-VP8-P[6]이 가장 취약함), Asn7이 가장 높은 수준을 겪는 유사한 화학적 안정성 프로파일을 보여주었습니다. 탈아미드화. [7] 호두 단백질의 이황화 결합이 연결된 폴리펩타이드는 대각선 전기영동으로 측정되었으며, 분자량이 30-34kDa 및 17-22kDa인 폴리펩타이드 사이의 분자간 이황화 결합이 우세했습니다. [8] ERp57은 큰 피콜린-3 다량체에서 분자간 이황화 결합을 절단함으로써 피콜린-3 리간드 인식 및 보체 활성화를 약화시켜 다량체 크기와 리간드 결합 친화성을 감소시켰습니다. [9] 미세소관 결합 반복부(MTBR) 영역의 Cys 잔기 사이의 분자간 이황화 결합이 타우 응집을 촉진하는 반면, 분자내 이황화 결합은 그러한 현상에 대한 분자적 기초가 불분명하게 남아 있지만 동일하게 감쇠합니다. [10] 리스테리아 모노사이토제네스(Listeria monocytogenes)에 감염되면 마우스 대식세포가 미토콘드리아 ROS(mtROS)를 생성하여 세포질에 들어가고 κB 억제제의 구성요소인 핵인자 κB(NF-κB) 필수 조절인자(NEMO)에서 분자간 이황화 결합 형성을 유도한다는 사실을 발견했습니다. 키나제(IKK) 복합체. [11] 이에 영감을 받아 본 연구에서는 분자 내 이황화 결합을 분자간 이황화 결합으로 전환하여 케라틴 하이드로겔을 개발하기 위해 간단한 이황화 셔플링 전략을 사용했습니다. [12] 중요하게도, 동종이량체 bZIP는 류신 지퍼 영역에서 평행 나선의 동등한 시스테인 잔기를 연결하는 분자간 이황화 결합을 보유합니다. [13] 또한, Cys351에 노출된 용매는 Cu(II)에 의해 쉽게 산화되어 두 BIR3 분자 사이의 분자간 이황화 결합 또는 세포 용해물에서 글루타티온과 혼합된 이황화 결합을 생성합니다. [14] 우리는 시스테인 치환이 있는 아미노산 쌍이 분자간 이황화 결합을 형성하여 면역자극 기능을 유지하면서 세제, 염산 및 고온에서 편모 필라멘트를 안정화시킬 수 있음을 확인했습니다. [15] 분자간 이황화 결합을 갖는 S-글루타티오닐화된 ARACAKA 및 분자내 이황화 결합을 갖는 옥시토신을 포함하는 2개의 전형적인 펩티드를 장치의 능력을 입증하기 위해 전형적인 샘플로 선택하였다. [16] 가교 및 분자 모델링 연구는 이량체와 사량체의 존재를 입증했으며 두 stVDAC36 단량체 사이에 분자간 이황화 결합의 형성을 제안합니다. [17] 리파아제는 점도를 감소시키고 유변학적 거동을 전단 박화에서 뉴턴으로 옮겼습니다. 이는 분자간 이황화 결합의 형성을 통한 리파아제 분자의 상호 작용으로 인한 것일 수 있으며, 이는 수소 결합 기반 실리카 입자-입자 네트워크를 방해합니다. [18] 우리는 TLR4의 엑토도메인에 있는 시스테인이 분자내 또는 분자간 이황화 결합을 형성할 수 있음을 시사하는 LPS 또는 과산소에 노출된 후 hTLR4의 엑토도메인에서 유리 티올의 산화를 입증함으로써 이러한 발견을 확장합니다. [19] 대부분의 jackfruit seed protein isolates (JSPI) 폴리펩타이드의 분자량은 약 10-26kDa였으며 분자간 이황화 결합의 존재가 관찰되었습니다. [20] 우리는 이전에 대부분의 혈청 페리오스틴이 분자간 이황화 결합에 의해 올리고머 형태로 존재한다는 것을 보여주었습니다. [21]
intermolecular disulfide formation 분자간 이황화물 형성
We demonstrate in vitro that CTL4 and CTLMA2 intermolecular disulfide formation is promiscuous within this motif. [1] We demonstrate in vitro that CTL4 and CTLMA2 intermolecular disulfide formation is promiscuous within this motif. [2] The structures revealed that SpSbnI forms a dimer through C-terminal domain swapping and a dimer of dimers through intermolecular disulfide formation. [3] We demonstrate in vitro that CTL4 and CTLMA2 intermolecular disulfide formation is promiscuous within this motif. [4]우리는 CTL4 및 CTLMA2 분자간 이황화 형성이 이 모티프 내에서 난잡하다는 것을 시험관 내에서 입증합니다. [1] 우리는 CTL4 및 CTLMA2 분자간 이황화 형성이 이 모티프 내에서 난잡하다는 것을 시험관 내에서 입증합니다. [2] 구조는 SpSbnI가 C-말단 도메인 스와핑을 통해 이량체를 형성하고 분자간 이황화물 형성을 통해 이량체의 이량체를 형성함을 보여주었다. [3] 우리는 CTL4 및 CTLMA2 분자간 이황화 형성이 이 모티프 내에서 난잡하다는 것을 시험관 내에서 입증합니다. [4]
intermolecular disulfide network 분자간 이황화 네트워크
In this study, bovine serum albumin (BSA) was self-assembled into sub-100 nm nanoparticles via an intermolecular disulfide network as the inner core. [1] Furthermore, the nanovaccine around 70 nm stabilized by intermolecular disulfide network is ideal for internalization and biodegradation by antigen presenting cells as well as better retention in draining lymph nodes and spleen. [2]이 연구에서 소 혈청 알부민(BSA)은 내부 코어로서 분자간 이황화물 네트워크를 통해 100nm 미만의 나노 입자로 자가 조립되었습니다. [1] 또한, 분자간 이황화 네트워크에 의해 안정화된 약 70 nm의 나노백신은 항원 제시 세포에 의한 내재화 및 생분해뿐만 아니라 배수 림프절 및 비장의 더 나은 보유에 이상적입니다. [2]