Insulin Exocytosis(인슐린 엑소사이토시스)란 무엇입니까?
Insulin Exocytosis 인슐린 엑소사이토시스 - One sentence of summary Deficiency of the transcription factor HNF1A biases islet endocrine cell fate towards α-cells, impairs intracellular calcium homeostasis and insulin exocytosis, alters the stoichiometry of insulin to C-peptide release, and leads to an accumulation of abnormal insulin secretory granules in β-cells. [1] Vitamin D influences insulin secretion from β-cell through calcium-dependent endopeptidases, which promotes the conversion of pro-insulin to insulin; hence it can be declared that calcium and vitamin D are essential for insulin exocytosis. [2] In addition, their activation in INS-1832/13 β-cells, with impaired insulin secretion following exposure to elevated glucose levels, restores GSIS competence through the distal steps of insulin exocytosis. [3] Somatostatin regulates insulin secretion by decreasing the intracellular levels of cAMP, inhibition of voltage-gated calcium channels (VGCC), activation of the G protein-activated inward rectifier K+ channel (GIRK), and direct inhibition of insulin exocytosis. [4] In addition to exocrine disorders, CFTR mutations are associated with a decrease in volume, mass, increased apoptosis of β-cells of the pancreas, a significant suppression of insulin exocytosis in response to stimulation with glucose and glucagon-like peptide-1, hyperglucagonemia against the background of a defect in the suppression of α-cell function by insulin, but a decrease in maximum capacity α-cells. [5] In addition, we identified four fusion intermediates during insulin exocytosis: initial pore opening, vesicle collapse, enlarged pore formation, and final pore dilation. [6] In addition to exocrine disorders, CFTR mutations are associated with a decrease in volume, mass, increased apoptosis of β-cells of the pancreas, a significant suppression of insulin exocytosis in response to stimulation with glucose and glucagon-like peptide-1, hyperglucagonemia against the background of a defect in the suppression of α-cell function by insulin, but a decrease in maximum capacity α-cells. [7] Conclusions/interpretationThese findings indicate that long-term c-Kit overexpression in beta cells has a negative impact on insulin exocytosis and that temporally dependent regulation of c-Kit–insulin receptor signalling is important for optimal beta cell function. [8] In contrast, we have shown an important positive role for IP6K1 in insulin exocytosis in the pancreatic β-cell. [9] Impaired insulin secretion in type 2 diabetes (T2D) is linked to reduced insulin granule docking, disorganization of the exocytotic site, and an impaired glucose-dependent facilitation of insulin exocytosis. [10] Therefore, the focal adhesions in insulin granules were impaired and insulin exocytosis was reduced. [11] Here, we report that H2S affects insulin secretion via two mechanisms that converge on cytosolic free Ca2+ ([Ca2+]i), a key mediator of insulin exocytosis. [12] This emerging information is also contributing to dialogue in the islet biology field focused on how to correct the defects in insulin exocytosis. [13] We find that when glucose metabolism induces insulin secretion, it also increases formation of Golgi-derived microtubules (GDMTs), notably with the same biphasic kinetics as insulin exocytosis. [14] Several lines of evidence suggest that vesicle trafficking events such as insulin secretion are regulated by the post-translational modification, SUMOylation, and indeed SUMOylation has been proposed to act as a ‘brake’ on insulin exocytosis. [15] Impaired insulin secretion in type 2 diabetes (T2D) is linked to reduced insulin granule docking, disorganization of the exocytotic site, and an impaired glucose-dependent facilitation of insulin exocytosis. [16] G-protein-coupled receptors (GPCRs) have been established as major regulators of insulin exocytosis. [17]요약의 한 문장 전사 인자 HNF1A의 결핍은 섬 내분비 세포 운명을 α-세포로 편향시키고, 세포내 칼슘 항상성과 인슐린 세포외 배출을 손상시키고, 인슐린의 화학량론을 C-펩티드 방출로 변경하고, 비정상적인 인슐린 분비 과립의 축적을 유도합니다. β 세포. [1] 비타민 D는 인슐린에 영향을 미칩니다 전환을 촉진하는 칼슘 의존성 엔도펩티다아제를 통해 β 세포에서 분비 프로인슐린에서 인슐린으로; 따라서 칼슘과 비타민 D는 인슐린 엑소사이토시스. [2] 또한, INS-1832/13 β-세포에서의 활성화는 상승된 포도당 수준에 노출된 후 손상된 인슐린 분비와 함께 인슐린 엑소사이토시스의 말단 단계를 통해 GSIS 능력을 회복합니다. [3] 소마토스타틴은 세포내 cAMP 수준 감소, 전압 개폐 칼슘 채널(VGCC) 억제, G 단백질 활성화 내부 정류기 K+ 채널(GIRK) 활성화 및 인슐린 엑소사이토시스의 직접적인 억제를 통해 인슐린 분비를 조절합니다. [4] 외분비 장애 외에도 CFTR 돌연변이는 부피, 질량 감소, 췌장 β-세포의 증가된 세포자멸사, 포도당 및 글루카곤 유사 펩티드-1 자극에 대한 반응으로 인슐린 엑소사이토시스의 현저한 억제, 인슐린에 의한 α-세포 기능 억제의 결함의 배경, 그러나 α-세포의 최대 용량 감소. [5] 또한, 우리는 인슐린 exocytosis 동안 4개의 융합 중간체를 확인했습니다: 초기 기공 개방, 소포 붕괴, 확대된 기공 형성 및 최종 기공 확장. [6] 외분비 장애 외에도 CFTR 돌연변이는 부피, 질량 감소, 췌장 β-세포의 증가된 세포자멸사, 포도당 및 글루카곤 유사 펩티드-1 자극에 대한 반응으로 인슐린 엑소사이토시스의 현저한 억제, 인슐린에 의한 α-세포 기능 억제의 결함의 배경, 그러나 α-세포의 최대 용량 감소. [7] 결론/해석 이러한 발견은 베타 세포에서 장기간 c-Kit 과발현이 인슐린 엑소사이토시스에 부정적인 영향을 미치고 c-Kit-인슐린 수용체 신호전달의 일시적인 조절이 최적의 베타 세포 기능에 중요하다는 것을 나타냅니다. [8] 대조적으로, 우리는 췌장 β-세포에서 인슐린 엑소사이토시스에서 IP6K1에 대한 중요한 긍정적인 역할을 보여주었다. [9] 제2형 당뇨병(T2D)에서 인슐린 분비 장애는 인슐린 과립 도킹 감소, 세포외배출 부위의 해체, 인슐린 세포외배출의 포도당 의존성 촉진 장애와 관련이 있습니다. [10] 따라서 인슐린 과립의 국소 유착이 손상되고 인슐린 엑소사이토시스가 감소했습니다. [11] 여기, 우리는 H2S가 인슐린 exocytosis의 핵심 매개체인 cytosolic free Ca2+ ([Ca2+]i)에 수렴하는 두 가지 메커니즘을 통해 인슐린 분비에 영향을 미친다고 보고합니다. [12] 이 새로운 정보는 또한 인슐린 엑소사이토시스의 결함을 수정하는 방법에 초점을 맞춘 섬 생물학 분야의 대화에 기여하고 있습니다. [13] 우리는 포도당 대사가 인슐린 분비를 유도할 때 Golgi-derived microtubules(GDMT)의 형성을 증가시키며, 특히 인슐린 exocytosis와 동일한 이상 동역학을 보인다는 것을 발견했습니다. [14] 여러 증거 라인은 인슐린 분비와 같은 소포 트래피킹 사건이 번역 후 변형, SUMOylation에 의해 조절되고 실제로 SUMOylation이 인슐린 엑소사이토시스에 대한 '브레이크' 역할을 하는 것으로 제안되었음을 시사합니다. [15] 제2형 당뇨병(T2D)에서 인슐린 분비 장애는 인슐린 과립 도킹 감소, 세포외배출 부위의 해체, 인슐린 세포외배출의 포도당 의존성 촉진 장애와 관련이 있습니다. [16] G-단백질 결합 수용체(GPCR)는 인슐린 엑소사이토시스의 주요 조절자로 확립되었습니다. [17]
Stimulated Insulin Exocytosis
3, thereby suppressing voltage-gated Ca2+ entry and glucose stimulated insulin exocytosis. [1] 3, thereby suppressing voltage-gated Ca2+ entry and glucose stimulated insulin exocytosis. [2]3, 이에 의해 전압 개폐 Ca2+ 진입 및 포도당 자극 인슐린 엑소사이토시스를 억제한다. [1] 3, 이에 의해 전압 개폐 Ca2+ 진입 및 포도당 자극 인슐린 엑소사이토시스를 억제한다. [2]