Initiation Complexes
개시 콤플렉스

Initiation Complexes(개시 콤플렉스)란 무엇입니까?

Initiation Complexes 개시 콤플렉스 - Moreover, a protein subunit of RNase P, which is known to associate with Pol III in initiation complexes, is induced by viral infection. ^[1] Using single-molecule fluorescence assays to monitor NSP1–40S subunit binding in real time, we determine that eukaryotic translation initiation factors (eIFs) allosterically modulate the interaction of NSP1 with ribosomal preinitiation complexes in the absence of mRNA. ^[2] RNA polymerase II (Pol II) transcription reconstituted from purified factors suggests pre-initiation complexes (PICs) can assemble by sequential incorporation of factors at the TATA box. ^[3] Despite advanced mechanistic understanding of translation initiation, a parallel RQC pathway that acts on collided preinitiation complexes has not been described. ^[4] The MCM2-7 helicase is a heterohexameric complex with essential roles as part of both the pre-replication and pre-initiation complexes in the early stages of DNA replication. ^[5] RNA polymerase II (RNA Pol II) transcription reconstituted from purified factors suggests pre-initiation complexes (PICs) can assemble by sequential incorporation of factors at the TATA box. ^[6] However, LeishIF4E2 does not bind any known eIF4G ortholog and was previously shown to comigrate with the polysomal fractions of sucrose gradients in contrast to the other initiation factors that usually comigrate with pre-initiation and initiation complexes. ^[7] Here, we describe the dynamic interplay between IF3 domains and their alternative binding sites using pre-steady state kinetics combined with molecular modelling of available structures of initiation complexes. ^[8] Rather, replication stress inhibits transcription of histone genes by removing the histone genes-specific transcription factors Spt10p and Spt21p from histone promoters, leading to disassembly of the preinitiation complexes and eviction of RNA Pol II from histone genes by a mechanism facilitated by checkpoint kinase Rad53p and histone chaperone Asf1p. ^[9] (2021) track the assembly of the pre-initiation complexes at gene promoters using single-molecule microscopy, revealing dynamic spatiotemporal regulation of transcription initiation. ^[10] We propose that the transcriptional machinery that binds to both the enhancer and promoter region, such as RNA Pol II or preinitiation complexes, may be responsible for the allelic competition. ^[11] Our results are consistent with a model wherein Ded1 stalls translation and specifically removes eIF4G1 from translation preinitiation complexes, thus removing eIF4G1 from the translating mRNA pool and leading to the codegradation of both proteins. ^[12] These initiation factors are of particular interest since the regulation of transcription critically relies on initiation rates and thus formation of pre-initiation complexes. ^[13] Previous structural work has provided only partial insight into the architecture of TFIIH and its interactions within transcription pre-initiation complexes. ^[14] BackgroundGeneral translational cis-elements are present in the mRNAs of all genes and affect the recruitment, assembly, and progress of preinitiation complexes and the ribosome under many physiological states. ^[15] This chapter reviews the structure and function of these eukaryotic transcription pre-initiation complexes, with a particular emphasis on two of its constituents, the multisubunit complexes TFIID and TFIIH. ^[16] Translation initiation is orchestrated by the cap binding and 43S preinitiation complexes (PIC). ^[17] The yeast eukaryotic initiation factor 4B binds the 40S subunit in translation preinitiation complexes (PICs), promoting mRNA binding. ^[18] Experiments are performed at 19 °C, where almost all short RNAs detected are intermediates in FL-RNA synthesis by productive complexes or end-products in nonproductive (stalled) initiation complexes and not from abortive initiation. ^[19] One of the key roles of the 12-subunit eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF3) is to promote the formation of the 43S and 48S pre-initiation complexes (PICs). ^[20] Transcription preinitiation complexes (PICs) are vital assemblies whose function underlies the expression of protein-encoding genes. ^[21] Transcription preinitiation complexes (PICs) are vital assemblies whose function underlies the expression of protein-encoding genes. ^[22] To initiate transcription, pre-initiation complexes (PICs) containing Pol II and general transcription factors (GTFs) form on the core promoters of target genes. ^[23] Our data suggest that slowly elongating ribosomes can lead to queuing/stacking of scanning preinitiation complexes (PICs), preferentially enhancing recognition of weak non-AUG start codons. ^[24] Background General translational cis-elements are present in the mRNAs of all genes and affect the formation and progress of preinitiation complexes and the ribosome under many physiological states. ^[25]
더욱이, 개시 복합체에서 Pol III와 연관되는 것으로 알려진 RNase P의 단백질 서브유닛은 바이러스 감염에 의해 유도된다. ^[1] 실시간으로 NSP1-40S 소단위 결합을 모니터링하기 위해 단일 분자 형광 분석을 사용하여 진핵생물 번역 개시 인자(eIF)가 mRNA가 없는 상태에서 NSP1과 리보솜 초기 개시 복합체의 상호작용을 알로스테릭하게 조절함을 결정합니다. ^[2] 정제된 인자로부터 재구성된 RNA 중합효소 II(Pol II) 전사는 TATA 상자에서 인자의 순차적 통합에 의해 사전 개시 복합체(PIC)가 조립될 수 있음을 시사합니다. ^[3] 번역 개시에 대한 고급 기계론적 이해에도 불구하고 충돌된 개시 전 복합체에 작용하는 병렬 RQC 경로는 설명되지 않았습니다. ^[4] MCM2-7 helicase는 DNA 복제의 초기 단계에서 pre-replication 및 pre-initiation complex의 일부로서 필수적인 역할을 하는 heterohexameric complex입니다. ^[5] 정제된 인자로부터 재구성된 RNA 중합효소 II(RNA Pol II) 전사는 TATA 상자에서 인자의 순차적 통합에 의해 사전 개시 복합체(PIC)가 조립될 수 있음을 시사합니다. ^[6] 그러나 LeishIF4E2는 알려진 eIF4G ortholog에 결합하지 않으며 일반적으로 사전 개시 및 개시 복합체와 함께 이동하는 다른 개시 인자와 달리 자당 구배의 폴리솜 분획과 함께 이동하는 것으로 이전에 나타났습니다. ^[7] 여기, 우리는 개시 복합체의 이용 가능한 구조의 분자 모델링과 결합된 사전 정상 상태 역학을 사용하여 IF3 도메인과 그들의 대체 결합 부위 사이의 동적 상호 작용을 설명합니다. ^[8] 오히려 복제 스트레스는 히스톤 프로모터에서 히스톤 유전자 특이적 전사 인자 Spt10p 및 Spt21p를 제거하여 히스톤 유전자의 전사를 억제하여 체크포인트 키나제 Rad53p 및 히스톤 샤페론 Asf1p. ^[9] (2021)은 단일 분자 현미경을 사용하여 유전자 프로모터에서 사전 개시 복합체의 조립을 추적하여 전사 개시의 동적 시공간 조절을 드러냅니다. ^[10] 우리는 RNA Pol II 또는 초기 개시 복합체와 같은 인핸서 및 프로모터 영역 모두에 결합하는 전사 기계가 대립 유전자 경쟁을 담당할 수 있다고 제안합니다. ^[11] 우리의 결과는 Ded1이 번역을 중단하고 번역 사전 개시 복합체에서 eIF4G1을 구체적으로 제거하여 번역 mRNA 풀에서 eIF4G1을 제거하고 두 단백질의 코드분해로 이어지는 모델과 일치합니다. ^[12] 이러한 개시 인자는 전사의 조절이 개시 속도 및 이에 따른 사전 개시 복합체의 형성에 결정적으로 의존하기 때문에 특히 중요합니다. ^[13] 이전의 구조적 작업은 TFIIH의 아키텍처와 전사 전 개시 복합체 내 상호작용에 대한 부분적인 통찰력만을 제공했습니다. ^[14] 배경일반적인 번역 시스 요소는 모든 유전자의 mRNA에 존재하며 많은 생리적 상태에서 초기 개시 복합체와 리보솜의 모집, 조립 및 진행에 영향을 미칩니다. ^[15] 이 장에서는 구성 요소 중 두 가지인 다중 소단위 복합체 TFIID 및 TFIIH에 특히 중점을 두고 이러한 진핵생물 전사 개시 전 복합체의 구조와 기능을 검토합니다. ^[16] 번역 개시는 캡 바인딩 및 43S 사전 개시 복합체(PIC)에 의해 조정됩니다. ^[17] 효모 진핵생물 개시 인자 4B는 번역 전 개시 복합체(PIC)의 40S 서브유닛에 결합하여 mRNA 결합을 촉진합니다. ^[18] 실험은 19°C에서 수행되며, 여기서 검출된 거의 모든 짧은 RNA는 중단된 개시가 아닌 비생산적인(정지된) 개시 복합체의 최종 생성물 또는 생산적인 복합체에 의한 FL-RNA 합성의 중간체입니다. ^[19] 12-소단위 진핵생물 번역 개시 인자 3(eIF3)의 주요 역할 중 하나는 43S 및 48S 사전 개시 복합체(PIC)의 형성을 촉진하는 것입니다. ^[20] 전사전개시복합체(PIC)는 단백질 암호화 유전자의 발현을 뒷받침하는 기능을 하는 중요한 어셈블리입니다. ^[21] 전사전개시복합체(PIC)는 단백질 암호화 유전자의 발현을 뒷받침하는 기능을 하는 중요한 어셈블리입니다. ^[22] 전사를 시작하기 위해 Pol II 및 일반 전사 인자(GTF)를 포함하는 사전 개시 복합체(PIC)가 표적 유전자의 핵심 프로모터에 형성됩니다. ^[23] 우리의 데이터는 천천히 늘어나는 리보솜이 스캐닝 전 개시 복합체(PIC)의 큐잉/스택으로 이어질 수 있으며, 약한 비 AUG 시작 코돈의 인식을 우선적으로 향상시킬 수 있음을 시사합니다. ^[24] 배경 일반적인 번역 시스-요소는 모든 유전자의 mRNA에 존재하며 많은 생리학적 상태에서 초기 개시 복합체 및 리보솜의 형성 및 진행에 영향을 미칩니다. ^[25]

Translation Initiation Complexes 번역 시작 콤플렉스

SGs contain mRNAs and translation initiation complexes, and regulate gene expression by sequestering specific transcripts, thereby serving a cytoprotective role. ^[1] Importantly, we observed that the cytoplasmic relocalization of NCL during FMDV infection is a substantial step for viral IRES-driven translation and that NCL specifically promotes the initiation phase of the translation process by recruiting translation initiation complexes to viral IRES. ^[2] CspA interacts with its mRNA without inducing large structural rearrangement, does not bind the ribosomal subunits and is not able to stimulate the formation of the translation initiation complexes. ^[3] Proteomic analysis using biotinylated mass spectrometry and RNAi screening also showed physical and functional interactions of SLFN11 with translation initiation complexes and protein folding machinery. ^[4] Background Eukaryotic translation initiation factors (eIFs) are the key factors to synthesize translation initiation complexes during the synthesis of eukaryotic proteins. ^[5] RBPMS loss disrupts the canonical composition of translation initiation complexes resulting in the aberrant retention of initiation factors on ribosomal complexes. ^[6] We determined that translation initiation complexes and ribosomes purified from translation-arrested cells remain functional. ^[7] Formation of stress granules (SGs), cytoplasmic condensates of stalled translation initiation complexes, is regulated by post-translational protein modification. ^[8] Stress granules (SGs) are stalled translation initiation complexes comprising untranslated mRNAs and RNA-binding proteins (RBPs). ^[9] After splitting, ABCE1 stays with the small ribosomal subunit and emerges as an integral part of translation initiation complexes. ^[10] Heat-stress triggers the formation of condensates known as stress granules (SGs), which store non-translating mRNA and stalled translation initiation complexes. ^[11] Although the CERES–eIF4E complex does not include eIF4G, CERES forms part of cap-binding complexes, interacts with eIF4A, PABP and eIF3, and co-sediments with translation initiation complexes in vivo. ^[12] Stress granules are membranes-less aggregations of stalled translation initiation complexes comprising translation initiation factors, 40S ribosome and RNA binding proteins. ^[13] Matching the spatial transcriptome, as revealed by APEX-seq, with the spatial proteome determined by APEX-mass spectrometry (APEX-MS), obtained precisely in parallel, provides new insights into the organization of translation initiation complexes on active mRNAs and unanticipated complexity in stress granule composition. ^[14]
SG는 mRNA와 번역 개시 복합체를 포함하고 특정 전사체를 격리함으로써 유전자 발현을 조절함으로써 세포 보호 역할을 합니다. ^[1] 중요하게도, 우리는 FMDV 감염 동안 NCL의 세포질 재편재화가 바이러스 IRES 구동 번역을 위한 실질적인 단계이며 NCL이 번역 개시 복합체를 바이러스 IRES에 모집함으로써 번역 과정의 개시 단계를 구체적으로 촉진한다는 것을 관찰했습니다. ^[2] CspA는 큰 구조적 재배열을 유도하지 않고 mRNA와 상호작용하고, 리보솜 서브유닛에 결합하지 않으며, 번역 개시 복합체의 형성을 자극할 수 없습니다. ^[3] 비오틴화된 질량 분석 및 RNAi 스크리닝을 사용한 단백질체 분석은 또한 번역 개시 복합체 및 단백질 접힘 기계와 SLFN11의 물리적 및 기능적 상호작용을 보여주었습니다. ^[4] 배경 진핵생물 번역 개시 인자(eIF)는 진핵생물 단백질 합성 동안 번역 개시 복합체를 합성하는 핵심 인자이다. ^[5] RBPMS 손실은 번역 개시 복합체의 표준 구성을 방해하여 리보솜 복합체에 대한 개시 인자의 비정상적인 유지를 초래합니다. ^[6] 우리는 번역 시작 복합체와 번역 체포 세포에서 정제된 리보솜이 기능을 유지한다는 것을 확인했습니다. ^[7] 지연된 번역 개시 복합체의 세포질 응축물인 스트레스 과립(SG)의 형성은 번역 후 단백질 변형에 의해 조절됩니다. ^[8] 스트레스 과립(SG)은 번역되지 않은 mRNA와 RNA 결합 단백질(RBP)을 포함하는 지연된 번역 개시 복합체입니다. ^[9] 분할 후 ABCE1은 작은 리보솜 소단위체에 머물며 번역 개시 복합체의 필수적인 부분으로 나타납니다. ^[10] 열 스트레스는 번역되지 않는 mRNA와 지연된 번역 개시 복합체를 저장하는 스트레스 과립(SG)으로 알려진 응축물의 형성을 유발합니다. ^[11] CERES-eIF4E 복합체는 eIF4G를 포함하지 않지만, CERES는 캡 결합 복합체의 일부를 형성하고 eIF4A, PABP 및 eIF3와 상호작용하고 생체내 번역 개시 복합체와 공동 침전물을 형성합니다. ^[12] 스트레스 과립은 번역 개시 인자, 40S 리보솜 및 RNA 결합 단백질을 포함하는 지연된 번역 개시 복합체의 막 없는 응집체입니다. ^[13] APEX-seq에 의해 밝혀진 공간 전사체와 APEX-질량 분석법(APEX-MS)에 의해 결정된 공간 프로테옴을 정확하게 병렬로 일치시키면 활성 mRNA 및 예측하지 못한 복잡성에 대한 번역 개시 복합체의 조직에 대한 새로운 통찰력을 제공합니다. 스트레스 과립 조성. ^[14]

Transcription Initiation Complexes 전사 개시 복합체

In our previously published studies, RNA polymerase II transcription initiation complexes were assembled from yeast nuclear extracts onto immobilized transcription templates and analyzed by quantitative mass spectrometry. ^[1] XACT-seq can be used to map RNAP active-center positions in transcription initiation complexes, initially transcribing complexes, and transcription elongation complexes. ^[2] On a smaller scale, the epigenetic markers affect transcriptional regulation by controlling the recruitment/inhibition of transcription initiation complexes. ^[3] In our previously published studies, RNA polymerase II transcription initiation complexes were assembled from yeast nuclear extracts onto immobilized transcription templates and analyzed by quantitative mass spectrometry. ^[4] Significance The modulation of the rate of formation and of the lifetime of transcription initiation complexes is a critical point in gene expression control. ^[5] Here, we report crystal structures of transcription initiation complexes containing Mycobacterium tuberculosis RNA polymerase (RNAP), M. ^[6] In XP-B/CS cells, the abnormal recruitment of TFIIH and KAT2A to chromatin causes inappropriate acetylation of histone H3K9, leading to aberrant formation of transcription initiation complexes on the promoters of several hundred genes and their subsequent overexpression. ^[7] coli, to form stable transcription initiation complexes. ^[8] TRF2 protein (TBP-related factor 2) can substitute for TBP forming alternative transcription initiation complexes on TATA-less promoters, including the promoters of histone H1 and piRNA clusters required for transposon repression. ^[9] Here, we report crystal structures of transcription initiation complexes containing Mycobacterium tuberculosis RNA polymerase (RNAP), M. ^[10]
이전에 발표된 연구에서 RNA 중합효소 II 전사 개시 복합체는 효모 핵 추출물에서 고정된 전사 템플릿에 조립되었고 정량적 질량 분석기로 분석되었습니다. ^[1] XACT-seq는 전사 개시 복합체, 초기 전사 복합체 및 전사 연장 복합체에서 RNAP 활성 중심 위치를 매핑하는 데 사용할 수 있습니다. ^[2] 더 작은 규모에서, 후성 유전적 마커는 전사 개시 복합체의 모집/억제를 제어함으로써 전사 조절에 영향을 미칩니다. ^[3] 이전에 발표된 연구에서 RNA 중합효소 II 전사 개시 복합체는 효모 핵 추출물에서 고정된 전사 템플릿에 조립되었고 정량적 질량 분석기로 분석되었습니다. ^[4] 중요성 전사 개시 복합체의 형성 속도 및 수명의 조절은 유전자 발현 조절의 중요한 포인트입니다. ^[5] 여기, 우리는 Mycobacterium tuberculosis RNA 중합효소(RNAP), M. ^[6] XP-B/CS 세포에서 염색질에 대한 TFIIH 및 KAT2A의 비정상적 모집은 히스톤 H3K9의 부적절한 아세틸화를 유발하여 수백 개의 유전자의 프로모터에 대한 전사 개시 복합체의 비정상적인 형성 및 후속 과발현을 초래합니다. ^[7] 대장균, 안정적인 전사 개시 복합체를 형성합니다. ^[8] TRF2 단백질(TBP 관련 인자 2)은 트랜스포존 억제에 필요한 히스톤 H1 및 piRNA 클러스터의 프로모터를 포함하여 TATA가 없는 프로모터에서 대체 전사 개시 복합체를 형성하는 TBP를 대체할 수 있습니다. ^[9] 여기, 우리는 Mycobacterium tuberculosis RNA 중합효소(RNAP), M. ^[10]

Stalled Initiation Complexes 지연된 개시 콤플렉스

Furthermore, MabHelR can dissociate RNAP from RIF-stalled initiation complexes in vitro, a species we envisage accumulates upon RIF exposure. ^[1] Furthermore, MabHelR can dissociate RNAP from RIF-stalled initiation complexes in vitro, a species we envisage accumulates upon RIF exposure. ^[2] Here, we present a ribosome profiling approach with stalled initiation complexes that led to the identification of 38 new small proteins. ^[3] Here, we present a ribosome profiling approach with stalled initiation complexes that led to the identification of 38 new small proteins. ^[4]
또한, MabHelR은 시험관 내에서 RIF 중단 개시 복합체로부터 RNAP를 분리할 수 있으며, 우리가 예상하는 종은 RIF 노출 시 축적됩니다. ^[1] 또한, MabHelR은 시험관 내에서 RIF 중단 개시 복합체로부터 RNAP를 분리할 수 있으며, 우리가 예상하는 종은 RIF 노출 시 축적됩니다. ^[2] 여기에서 우리는 38개의 새로운 작은 단백질의 식별로 이어진 지연된 개시 복합체를 사용한 리보솜 프로파일링 접근법을 제시합니다. ^[3] 여기에서 우리는 38개의 새로운 작은 단백질의 식별로 이어진 지연된 개시 복합체를 사용한 리보솜 프로파일링 접근법을 제시합니다. ^[4]

I Initiation Complexes

Here, we report cryo-EM structures of closed, intermediate and open Pol I initiation complexes from 2. ^[1] Here, we report cryo-EM structures of closed, intermediate and open Pol I initiation complexes from 2. ^[2]
여기에서 우리는 2에서 폐쇄, 중간 및 개방형 Pol I 개시 복합체의 저온-EM 구조를 보고합니다. ^[1] 여기에서 우리는 2에서 폐쇄, 중간 및 개방형 Pol I 개시 복합체의 저온-EM 구조를 보고합니다. ^[2]

Crna Initiation Complexes

To probe the RNA conformations adopted during initial replication, we monitored single, surface-immobilised vRNA and cRNA initiation complexes in real-time. ^[1] To probe the RNA conformations adopted during initial replication, we monitored single, surface-immobilized vRNA and cRNA initiation complexes in real-time. ^[2]
초기 복제 중에 채택된 RNA 형태를 조사하기 위해 단일 표면 고정 vRNA 및 cRNA 개시 복합체를 실시간으로 모니터링했습니다. ^[1] 초기 복제 중에 채택된 RNA 형태를 조사하기 위해 단일 표면 고정 vRNA 및 cRNA 개시 복합체를 실시간으로 모니터링했습니다. ^[2]

30 Initiation Complexes

Late 30S initiation complexes (30S pre-IC or IC) exhibited greater IF1 stabilization by Tig than for Dem and Otc. ^[1] The activities of these chimeric mRNAs in translation and in partial steps of translation initiation such as formation of 30S initiation complexes and 50S subunits docking to 30S complexes to yield 70S initiation complexes were analyzed. ^[2]
후기 30S 개시 복합체(30S pre-IC 또는 IC)는 Dem 및 Otc보다 Tig에 의해 더 큰 IF1 안정화를 나타냈다. ^[1] 번역 및 70S 개시 복합체를 생성하기 위해 30S 복합체에 도킹하는 30S 개시 복합체 및 50S 서브유닛의 형성과 같은 번역 개시의 부분 단계에서 이들 키메라 mRNA의 활성을 분석하였다. ^[2]

initiation complexes containing

Here, we report crystal structures of transcription initiation complexes containing Mycobacterium tuberculosis RNA polymerase (RNAP), M. ^[1] Here, we report crystal structures of transcription initiation complexes containing Mycobacterium tuberculosis RNA polymerase (RNAP), M. ^[2]
여기, 우리는 Mycobacterium tuberculosis RNA 중합효소(RNAP), M. ^[1] 여기, 우리는 Mycobacterium tuberculosis RNA 중합효소(RNAP), M. ^[2]

initiation complexes comprising

Stress granules (SGs) are stalled translation initiation complexes comprising untranslated mRNAs and RNA-binding proteins (RBPs). ^[1] Stress granules are membranes-less aggregations of stalled translation initiation complexes comprising translation initiation factors, 40S ribosome and RNA binding proteins. ^[2]
스트레스 과립(SG)은 번역되지 않은 mRNA와 RNA 결합 단백질(RBP)을 포함하는 지연된 번역 개시 복합체입니다. ^[1] 스트레스 과립은 번역 개시 인자, 40S 리보솜 및 RNA 결합 단백질을 포함하는 지연된 번역 개시 복합체의 막 없는 응집체입니다. ^[2]