Glycolytic Shift(해당 이동)란 무엇입니까?
Glycolytic Shift 해당 이동 - Vascular endothelium can be infected by SARS-CoV-2,1 which triggers mitochondrial reactive oxygen species production and glycolytic shift. [1] 0162) but a glycolytic shift in the extensor digitorum longus (P = 0. [2] Influenza A virus (IAV) infection alters lung epithelial cell metabolism in vitro by promoting a glycolytic shift. [3] Our findings – which were validated via separate measurements of cytoplasmic redox ratio, glucose uptake, and mitochondrial membrane potential – are consistent with a glycolytic shift during collective cell migration. [4] The phosphorylation of pyruvate dehydrogenase (PDH) by pyruvate dehydrogenase kinase (PDK) 4 inhibits its ability to induce a glycolytic shift. [5] PDKs inhibit the PDC activity via phosphorylation of the E1a subunit and subsequently cause a glycolytic shift. [6] IFNβ itself restrains the glycolytic shift of inflammatory macrophages and initiates mitochondrial stress. [7] Furthermore, glycolytic shifts that occur in cancer and may be promoted by hypoxia are associated with multiple mechanisms to mitigate oxidative stress. [8] Hyperthyroidism triggers a glycolytic shift in skeletal muscle (SKM) by altering the expression of metabolic proteins, which is often accompanied by peripheral insulin resistance. [9] Our data suggest that the glycolytic shift of cancer cells is the result of FLCN inactivation or dissociation from LDHA. [10] In this study, we investigated the role of p53 in the glycolytic shift in head and neck squamous cell carcinoma cell lines following irradiation. [11] Finally, the ALDOB and SLC16A4 may contribute to the glycolytic shift in APs/CRCs. [12] While these changes would be expected to promote increased production of reactive oxygen species and a glycolytic shift in metabolism, further study is required to determine the functional consequences of these newly described mitochondrial abnormalities. [13] Our results indicate that MCMV significantly alters the immunometabolic phenotypic properties of BV-2 microglia cells through the manipulation of iNOS and Arg-1 expression patterns, along with an induction of a glycolytic shift in the infected cell cultures. [14] — In pulmonary arterial hypertension (PAH), the Warburg effect (glycolytic shift) and mitochondrial fission are determinants of phenotype alterations characteristic of the disease, such as proliferation, apoptosis resistance, migration, endothelial-mesenchymal transition, and extracellular matrix stiffness. [15] Whereas chronic hypoxia results in a glycolytic shift in pulmonary artery smooth muscle cells (PASMCs), exosomes restore energy balance and improve O2 consumption. [16] It also appropriately reflects the accepted mechanisms of glycolytic shift and hypoxia-inducible factor-dependent signalling that occur in PAH (Chan & Rubin, 2017). [17] RATIONALE Glycolytic shift is implicated in the pathogenesis of pulmonary arterial hypertension (PAH). [18] We conclude that ddI-mediated mitochondrial DNA depletion promotes a glycolytic shift in differentiated RPE cells and enhances resistance to oxidative damage. [19] Phosphorylation of pyruvate dehydrogenase by pyruvate dehydrogenase kinase 4 (PDK4) 4 inhibits its ability to induce a glycolytic shift. [20] We further demonstrated that the glycolytic shift from oxidative phosphorylation switching into aerobic glycolysis was required in the microglial activation into M1 phenotype induced by CdTe/ZnS QD treatment, which was mediated through the mTOR signaling pathway. [21] These defects correlate with mtDNA mutations in L929dt cells at the ND2 subunit of complex I and are accompanied by a glycolytic shift. [22]혈관 내피는 SARS-CoV-2,1에 감염될 수 있으며 이는 미토콘드리아 활성 산소 종 생성 및 해당 작용 이동을 유발합니다. [1] 0162) 그러나 장지신근(P = 0. [2] 인플루엔자 A 바이러스(IAV) 감염은 해당 전환을 촉진하여 시험관 내에서 폐 상피 세포 대사를 변경합니다. [3] 세포질 산화환원 비율, 포도당 흡수 및 미토콘드리아 막 전위에 대한 별도의 측정을 통해 검증된 우리의 연구 결과는 집단 세포 이동 동안 해당 작용 이동과 일치합니다. [4] 피루브산 탈수소효소 키나제(PDK) 4에 의한 피루브산 탈수소효소(PDH)의 인산화는 해당 전환을 유도하는 능력을 억제합니다. [5] PDK는 E1a 소단위의 인산화를 통해 PDC 활성을 억제하고 후속적으로 해당 이동을 유발합니다. [6] IFNβ 자체는 염증성 대식세포의 해당 이동을 억제하고 미토콘드리아 스트레스를 유발합니다. [7] 또한, 암에서 발생하고 저산소증에 의해 촉진될 수 있는 해당 변화는 산화 스트레스를 완화하는 여러 메커니즘과 관련이 있습니다. [8] 갑상선 기능 항진증은 종종 말초 인슐린 저항성을 동반하는 대사 단백질의 발현을 변경함으로써 골격근(SKM)의 해당 변화를 유발합니다. [9] 우리의 데이터는 암세포의 해당 전환이 FLCN 비활성화 또는 LDHA로부터의 해리의 결과임을 시사합니다. [10] 이 연구에서 우리는 방사선 조사 후 두경부 편평 세포 암종 세포주의 해당 전환에서 p53의 역할을 조사했습니다. [11] 마지막으로, ALDOB 및 SLC16A4는 AP/CRC의 해당 전환에 기여할 수 있습니다. [12] 이러한 변화는 활성 산소 종의 생성 증가와 대사의 해당 전환을 촉진할 것으로 예상되지만, 새로 기술된 미토콘드리아 이상으로 인한 기능적 결과를 결정하기 위해서는 추가 연구가 필요합니다. [13] 우리의 결과는 MCMV가 감염된 세포 배양에서 해당 변화의 유도와 함께 iNOS 및 Arg-1 발현 패턴의 조작을 통해 BV-2 미세아교세포의 면역대사 표현형 특성을 크게 변경함을 나타냅니다. [14] — 폐동맥 고혈압(PAH)에서 Warburg 효과(해당 이동) 및 미토콘드리아 분열은 증식, 세포자멸사 저항성, 이동, 내피-중간엽 전이 및 세포외 기질 강성과 같은 질병의 특징적인 표현형 변경의 결정인자입니다. [15] 만성 저산소증은 폐동맥 평활근 세포(PASMC)의 해당 변화를 초래하지만 엑소좀은 에너지 균형을 회복하고 O2 소비를 개선합니다. [16] 또한 PAH에서 발생하는 해당 작용 전환 및 저산소증 유발 인자 의존적 신호 전달의 허용 메커니즘을 적절하게 반영합니다(Chan & Rubin, 2017). [17] 이론적 해석 해당 이동은 폐동맥 고혈압(PAH)의 발병기전과 관련이 있습니다. [18] 우리는 ddI 매개 미토콘드리아 DNA 고갈이 분화된 RPE 세포의 해당 전환을 촉진하고 산화 손상에 대한 저항성을 향상시킨다고 결론지었습니다. [19] pyruvate dehydrogenase kinase 4(PDK4) 4에 의한 pyruvate dehydrogenase의 인산화는 해당 전환을 유도하는 능력을 억제합니다. [20] 우리는 또한 mTOR 신호 전달 경로를 통해 매개되는 CdTe/ZnS QD 처리에 의해 유도된 M1 표현형으로의 미세아교세포 활성화에 산화적 인산화 전환에서 호기성 해당 작용으로의 해당 전환이 필요하다는 것을 입증했습니다. [21] 이러한 결함은 복합체 I의 ND2 서브유닛에 있는 L929dt 세포의 mtDNA 돌연변이와 관련되며 해당 이동을 동반합니다. [22]