Epitope Within(내 에피토프)란 무엇입니까?
Epitope Within 내 에피토프 - Antibody-mediated neutralization occurs via an epitope within the receptor-binding domain of the SARS-CoV-2 Spike protein. [1] Use of truncated derivatives of ratHEV capsid protein in ELISA, Western blot, and a Pepscan analysis allowed to map the epitope within a partially surface-exposed region with the amino acid sequence LYTSV. [2] This theoretically allows the detection of T cells to any epitope within a protein of interest and consequently does not require the patient's HLA type to be characterized. [3] Therefore, in this study, we identified an epitope within the SmCyp sequence that induces a protective immune response against the parasite, thus representing a promising antigen that could be used for vaccine formulation against schistosomiasis. [4] Background Interaction of von Willebrand factor (VWF) with platelets requires a conformational change that exposes an epitope within the VWF A1 domain, enabling platelet glycoprotein Ibα binding. [5] Finally, a peptide containing the highly conserved Helix A epitope within the influenza hemagglutinin stem domain induced antibodies that successfully protected mice against a lethal H1N1 challenge. [6] Reducing the number of CpG motifs from the genome of AAV vectors reduces expansion of naive T cells directed against an epitope within the capsid. [7]항체 매개 중화는 SARS-CoV-2 스파이크 단백질의 수용체 결합 도메인 내의 에피토프를 통해 발생합니다. [1] ELISA, 웨스턴 블롯 및 펩스캔 분석에서 ratHEV 캡시드 단백질의 절단된 유도체를 사용하여 아미노산 서열 LYTSV를 사용하여 부분적으로 표면 노출된 영역 내의 에피토프를 매핑할 수 있었습니다. [2] 이것은 이론적으로 관심 있는 단백질 내의 모든 에피토프에 대한 T 세포의 검출을 허용하고 결과적으로 환자의 HLA 유형을 특성화할 필요가 없습니다. [3] 따라서 이 연구에서 우리는 기생충에 대한 보호 면역 반응을 유도하는 SmCyp 서열 내 에피토프를 확인하여 주혈흡충증에 대한 백신 제제에 사용될 수 있는 유망한 항원을 나타냅니다. [4] 배경 von Willebrand factor(VWF)와 혈소판의 상호작용은 VWF A1 도메인 내의 에피토프를 노출시켜 혈소판 당단백질 Ibα 결합을 가능하게 하는 구조적 변화를 필요로 합니다. [5] 마지막으로, 인플루엔자 혈구응집소 줄기 도메인 내에 고도로 보존된 나선 A 에피토프를 포함하는 펩티드가 치명적인 H1N1 공격으로부터 마우스를 성공적으로 보호하는 항체를 유도했습니다. [6] AAV 벡터의 게놈에서 CpG 모티프의 수를 줄이면 캡시드 내의 에피토프에 대해 지시된 나이브 T 세포의 확장이 감소합니다. [7]
Binding Epitope Within 내 결합 에피토프
In contrast with previous studies, we have identified a linear IgG and IgA antibody binding epitope within the RBD. [1] A combined chemo‐enzymatic synthesis/NMR‐based methodology is presented to identify, in unambiguous manner, the distinctive binding epitope within repeating sugar oligomers when binding to protein receptors. [2] Here, we tested the hypothesis that the EGFR nanobody 7D12 fused to an IgG1 Fc portion (7D12-hcAb) would overcome EGFR ectodomain–mediated resistance because it targets a very small binding epitope within domain III of EGFR. [3] The findings were used for epitope grafting of the RGD integrin binding epitope within prochlorosin 2. [4]이전 연구와 달리 우리는 RBD 내에서 선형 IgG 및 IgA 항체 결합 에피토프를 확인했습니다. [1] 결합된 화학효소 합성/NMR 기반 방법론은 단백질 수용체에 결합할 때 반복되는 당 올리고머 내에서 독특한 결합 에피토프를 명확한 방식으로 식별하기 위해 제시됩니다. [2] 여기에서 우리는 IgG1 Fc 부분(7D12-hcAb)에 융합된 EGFR 나노바디 7D12가 EGFR의 도메인 III 내의 매우 작은 결합 에피토프를 표적으로 하기 때문에 EGFR 엑토도메인 매개 내성을 극복할 것이라는 가설을 테스트했습니다. [3] 이 발견은 프로클로로신 2 내에서 RGD 인테그린 결합 에피토프의 에피토프 그래프팅에 사용되었습니다. [4]
Linear Epitope Within 내 선형 에피토프
Thus, in this study, we screened the dominant linear epitope within the MCP of TGIV and then, a new peptide vaccine (P2) was developed via prokaryotic expression system. [1] Results: Epitope mapping of the scFv binding site revealed a linear epitope within the extracellular domain of human CD44, capable of blocking binding to native hyaluronic acid. [2] In the present study, an RBD-specific rabbit antibody named 9E1 was isolated from peripheral blood mononuclear cells (PBMC) of immunized rabbit by RBD-specific single B cell sorting and mapped to a highly conserved linear epitope within twelve amino acids 480CNGVEGFNCYFP491 on RBD. [3] Epitope mapping revealed that a selected mAb from the panel recognized a linear epitope within the 32-amino acid region, 61-93. [4]따라서 본 연구에서는 TGIV의 MCP 내의 우성 선형 에피토프를 스크리닝한 다음 원핵생물 발현 시스템을 통해 새로운 펩타이드 백신(P2)을 개발했습니다. [1] 결과: scFv 결합 부위의 에피토프 매핑은 천연 히알루론산에 대한 결합을 차단할 수 있는 인간 CD44의 세포외 도메인 내의 선형 에피토프를 밝혀냈습니다. [2] 현재 연구에서 9E1이라는 RBD 특이적 토끼 항체는 면역화된 토끼의 말초혈액 단핵세포(PBMC)에서 RBD 특이적 단일 B 세포 분류에 의해 분리되었고 RBD의 12개 아미노산 480CNGVEGFNCYFP491 내에서 고도로 보존된 선형 에피토프에 매핑되었습니다. [3] 에피토프 맵핑은 패널로부터 선택된 mAb가 32개 아미노산 영역, 61-93 내의 선형 에피토프를 인식함을 보여주었다. [4]
epitope within domain
One CSFV-specific conformational epitope and one CSFV and BDV common epitope within domain B/C of E2 were identified. [1] Here, we tested the hypothesis that the EGFR nanobody 7D12 fused to an IgG1 Fc portion (7D12-hcAb) would overcome EGFR ectodomain–mediated resistance because it targets a very small binding epitope within domain III of EGFR. [2]E2의 도메인 B/C 내에서 하나의 CSFV 특이적 형태 에피토프와 하나의 CSFV 및 BDV 공통 에피토프가 확인되었습니다. [1] 여기에서 우리는 IgG1 Fc 부분(7D12-hcAb)에 융합된 EGFR 나노바디 7D12가 EGFR의 도메인 III 내의 매우 작은 결합 에피토프를 표적으로 하기 때문에 EGFR 엑토도메인 매개 내성을 극복할 것이라는 가설을 테스트했습니다. [2]
epitope within epl001
The epitope within EPL001 of the anti-EPL001 antibody is inferred to be the contiguous C-terminal 9KEFNNI 14. [1] The epitope within EPL001 of the anti-EPL001 antibody is inferred to be the contiguous C-terminal 9KEFNNI 14. [2]항-EPL001 항체의 EPL001 내의 에피토프는 인접한 C-말단 9KEFNNI 14인 것으로 추론된다. [1] 항-EPL001 항체의 EPL001 내의 에피토프는 인접한 C-말단 9KEFNNI 14인 것으로 추론된다. [2]