Engineered Disulfide(가공된 이황화물)란 무엇입니까?
Engineered Disulfide 가공된 이황화물 - 664", contained an engineered disulfide (201C-433C; DS) within gp120, which further stabilized this trimer in a prefusion-closed conformation resistant to CD4-induced triggering. [1] Long all-atom molecular dynamics simulations of disulfide-engineered Kunitz domains and their complexes with mesotrypsin revealed conformational stabilization of the primed side of the inhibitor-binding loop by the engineered disulfide, along with global suppression of conformational dynamics in the Kunitz domain. [2]664"는 gp120 내에 조작된 이황화물(201C-433C; DS)을 포함하여 CD4 유도 유발에 대한 저항성이 있는 사전 융합 폐쇄 형태로 이 삼량체를 더욱 안정화했습니다. [1] 이황화물로 조작된 Kunitz 도메인 및 메소트립신과의 복합체에 대한 긴 전체 원자 분자 역학 시뮬레이션은 Kunitz 도메인에서 구조 역학의 전체적인 억제와 함께 조작된 이황화물에 의한 억제제 결합 루프의 프라이밍된 측면의 구조적 안정화를 보여주었습니다. [2]
engineered disulfide bond 엔지니어링된 이황화 결합
We have demonstrated an orthogonal analytical methodology that is capable of characterizing and monitoring bsAb mispairing, suitable for use in manufacturing process control and product release, and can be potentially implemented for similar bsAb constructs with engineered disulfide bonds. [1] However, to our knowledge, there are no reports on design of semi-synthetic protein assemblies containing an engineered disulfide bond. [2] The engineered disulfide bond enhanced the conformational rigidity of the motif, resulting in a nanomolar affinity of MCNr-2c for Keap1. [3] A critical role for expulsion of the RCL hinge from a native stabilizing interaction with the hydrophobic core in the activation mechanism has been proposed from reports that antithrombin variants that block this change through engineered disulfide bonds block activation. [4] These Dabs contain two target binding sites, and engineered disulfide bonds have been included to modulate Dab flexibility. [5] Moreover, covalent trapping of NTR, via engineered disulfide bond, against the core β-sandwich domain also abrogates cytolytic/cytotoxic activity of TDH. [6] Graphical Highlights Deep mutagenesis identifies a conformational disulfide-linked epitope as the main requirement for association of nascent MHC-I molecules with the TAPBPR chaperone Analysis of μs-ms timescale conformational dynamics by methyl NMR reveals allele-specific profiles at the TAPBPR interaction surfaces of peptide-loaded MHC-I molecules μs-ms dynamics dictate the specificity of TAPBPR interactions for different MHC-I alleles through the sampling of a minor, “excited state” conformation Restriction of dynamics though an engineered disulfide bond abrogates interactions with TAPBPR, both in solution and on a cellular membrane. [7]우리는 bsAb mispairing을 특성화하고 모니터링할 수 있고, 제조 공정 제어 및 제품 출시에 사용하기에 적합하고, 조작된 이황화 결합이 있는 유사한 bsAb 구성에 대해 잠재적으로 구현될 수 있는 직교 분석 방법론을 시연했습니다. [1] 그러나 우리가 아는 한 조작된 이황화 결합을 포함하는 반합성 단백질 어셈블리의 설계에 대한 보고는 없습니다. [2] 조작된 이황화 결합은 모티프의 구조적 강성을 향상시켜 Keap1에 대한 MCNr-2c의 나노몰 친화도를 생성했습니다. [3] 활성화 메커니즘에서 소수성 코어와의 고유한 안정화 상호작용으로부터 RCL 힌지의 추방에 대한 중요한 역할은 조작된 이황화 결합을 통해 이러한 변화를 차단하는 항트롬빈 변이체가 활성화를 차단한다는 보고서에서 제안되었습니다. [4] 이러한 Dab에는 2개의 표적 결합 부위가 포함되어 있으며 Dab 유연성을 조절하기 위해 조작된 이황화 결합이 포함되어 있습니다. [5] 또한, 코어 β-샌드위치 도메인에 대한 조작된 이황화 결합을 통한 NTR의 공유 트래핑은 TDH의 세포용해/세포독성 활성도 제거합니다. [6] 그래픽 하이라이트 깊은 돌연변이 유발은 초기 MHC-I 분자와 TAPBPR 샤페론의 결합에 대한 주요 요구 사항으로 입체 구조 이황화 연결 에피토프를 식별합니다. -로딩된 MHC-I 분자 μs-ms 역학은 사소한 "여기 상태" 형태의 샘플링을 통해 다양한 MHC-I 대립유전자에 대한 TAPBPR 상호작용의 특이성을 지시합니다. 조작된 이황화 결합을 통한 역학 제한은 용액에서 둘 다 TAPBPR과의 상호작용을 폐지합니다 그리고 세포막에. [7]
engineered disulfide bridge
Here, another crystal structure is reported of ASBTYf that was captured in a state closely resembling the conformation in PDB entry 4n7x using an engineered disulfide bridge. [1] Engineered disulfide bridges that locked the cassettes in two different relative orientations had opposite effects on the RNA-unwinding activity of the N-terminal cassette, with one configuration enhancing and the other configuration inhibiting RNA unwinding compared with the unconstrained protein. [2] Engineered disulfide bridges that lock the cassettes in two different relative orientations have opposite effects on RNA-related activities of the N-terminal cassette compared to the unrestrained protein. [3] Crosslinking of this interface by the engineered disulfide bridge between substituted cysteines F259C and V385C (or, to a lesser extent, Y382C) locked the channel in an open state. [4]여기에서, 조작된 이황화 다리를 사용하여 PDB 항목 4n7x의 형태와 매우 유사한 상태로 포착된 ASBTYf의 또 다른 결정 구조가 보고되었습니다. [1] 두 개의 서로 다른 상대 방향에서 카세트를 잠그는 조작된 이황화 다리는 N-말단 카세트의 RNA 풀기 활성에 반대 효과를 가졌으며, 한 구성은 제한되지 않은 단백질과 비교하여 RNA 풀기를 억제하고 다른 구성은 향상시켰습니다. [2] 두 개의 다른 상대 방향에서 카세트를 잠그는 조작된 이황화 다리는 억제되지 않은 단백질과 비교하여 N-말단 카세트의 RNA 관련 활동에 반대 효과가 있습니다. [3] 치환된 시스테인 F259C와 V385C(또는 덜하지만 Y382C) 사이의 조작된 이황화 다리에 의한 이 인터페이스의 가교는 채널을 열린 상태로 잠그었습니다. [4]