Bond Reduction(채권 감소)란 무엇입니까?
Bond Reduction 채권 감소 - Under the illumination of very low laser power, the probe exhibited spontaneous photoblinking triggered by disulfide-bond reduction in mitochondria of live cells. [1] Most existing models adopt measures of the level of corrosion as the key parameter to evaluate the bond reduction. [2] Collective evidence presented in this study suggests that Gram-negative bacterial thioredoxin mediates CSH through multiple mechanisms including disulfide-bond reduction and T4P modulation. [3] A new approach to monitor disulfide‐bond reduction in the vicinity of aromatic cluster(s) has been derived by using the near‐UV range (λ=266–293 nm) of electronic circular dichroism (ECD) spectra. [4] The FT-IR analyses revealed functional group shifts and bond reductions after various treatment steps, while the HPO attachment on the CNFs surfaces was confirmed by the presence of PO bonds. [5]매우 낮은 레이저 출력의 조명 아래에서 프로브는 살아있는 세포의 미토콘드리아에서 이황화 결합 감소에 의해 유발되는 자발적인 광 깜박임을 나타냅니다. [1] 대부분의 기존 모델은 결합 감소를 평가하는 주요 매개변수로 부식 수준 측정을 채택합니다. [2] 이 연구에서 제시된 집합적 증거는 그람 음성 박테리아 티오레독신이 이황화 결합 감소 및 T4P 조절을 포함한 여러 메커니즘을 통해 CSH를 매개한다는 것을 시사합니다. [3] 방향족 클러스터(들) 근처에서 이황화 결합 감소를 모니터링하는 새로운 접근 방식은 전자 원형 이색성(ECD) 스펙트럼의 근자외선 범위(λ=266–293 nm)를 사용하여 파생되었습니다. [4] FT-IR 분석은 다양한 처리 단계 후 작용기 이동 및 결합 감소를 나타내었고 CNF 표면의 HPO 부착은 PO 결합의 존재에 의해 확인되었습니다. [5]
Disulfide Bond Reduction 이황화 결합 감소
Disassembly of P5 to monomers compromised its ability to inactivate IRE1α via intermolecular disulfide bond reduction and its Ca2+-dependent regulation of chaperone function in vitro. [1] The protein disulfide bond reduction mechanism was studied using a newly developed micellar electrokinetic capillary chromatography (MECC) with the glutathione redox reaction with dithiothreitol (DTT) as model system. [2] Disulfide bond reduction within antibody mass spectrometry workflows is typically carried out using chemical reducing agents to produce antibody subunits for middle-down and middle-up analysis. [3] The middle-up analysis is performed by reversed-phase high-performance liquid chromatography with ESI-MS detection, subsequent IdeS treatment of antibodies, and disulfide bond reduction. [4] However, addition of CBSX proteins did not alter the specificities of Trx f and Trx m for disulfide bond reduction of the photosynthesis-related major thiol enzymes, FBPase, SBPase, and NADP-MDH. [5] Thioredoxins constitute a key class of oxidant defense enzymes that facilitate disulfide bond reduction in oxidized substrate proteins. [6] ABSTRACT Monoclonal antibody (mAb) interchain disulfide bond reduction can cause a loss of function and negatively impact the therapeutic’s efficacy and safety. [7] Antibody disulfide bond reduction has been a challenging issue in monoclonal antibody manufacturing. [8] Disulfide bond reduction occurred now and then during a recombinant protein manufacturing. [9] Strikingly, inclusion of the reductant tris(2-carboxyethyl)phosphine in the spray solution caused simultaneous antibody digestion and disulfide bond reduction. [10] LR004 was covalently conjugated with monomethyl auristatin E (MMAE) via a VC linker by antibody interchain disulfide bond reduction. [11] ABSTRACT Interferon‐&ggr;‐inducible lysosomal thiol reductase (GILT) is a pivotal enzyme involved in the histocompatibility complex (MHC) class II‐restricted antigen processing whereby it catalyzes the disulfide bond reduction in the endocytic pathway. [12] The Gamma interferon inducible lysosomal thiol reductase (GILT) plays a key biological role in the immune responses and involves in the processing of class II MHC-restricted antigen by stimulating disulfide bond reduction in mammals. [13] Because of the thiol reductase activity of PmGILT, WSSV164 and WSSV189, both of which are cysteine-containing WSSV proteins, were chosen for disulfide bond reduction assays. [14] SAXS studies showed that disulfide bond reduction resulted in complete decondensation of bull sperm nuclei. [15] Lead was chosen for the first time as an electrode material for disulfide bond reduction, because it has the advantages of maintenance free (only infrequent polishing needed), easy operation in DC mode, and reusability. [16] Monoclonal antibody interchain disulfide bond reduction was observed in a Chinese Hamster Ovary manufacturing process that used single‐use technologies. [17] Additionally, TlyA-induced hemolytic activity was significantly diminished under conditions of disulfide bond reduction with a thiol-reducing agent, dithiothreitol. [18] The digestion performance is related to the secondary structure variation during the thermal processing caused by the hydration increase and disulfide bond reduction. [19] In cases where MS fragmentation techniques such as electron capture dissociation (ECD), electron transfer dissociation (ETD), and ultraviolet photodissociation (UVPD) fail to achieve efficient fragmentation, off-line disulfide bond reduction techniques are typically employed prior to MS analysis. [20]단량체에 대한 P5의 분해는 분자간 이황화 결합 감소 및 시험관 내 샤페론 기능의 Ca2+ 의존적 조절을 통해 IRE1α를 비활성화하는 능력을 손상시켰습니다. [1] 단백질 이황화 결합 환원 메커니즘은 모델 시스템으로 디티오트레이톨(DTT)을 사용한 글루타티온 산화환원 반응과 함께 새로 개발된 미셀 동전기 모세관 크로마토그래피(MECC)를 사용하여 연구되었습니다. [2] 항체 질량 분석법 워크플로 내 이황화 결합 환원은 일반적으로 미들-다운 및 미들-업 분석을 위한 항체 서브유닛을 생성하기 위해 화학적 환원제를 사용하여 수행됩니다. [3] 중간 분석은 ESI-MS 검출이 포함된 역상 고성능 액체 크로마토그래피, 항체의 후속 IdeS 처리 및 이황화 결합 환원에 의해 수행됩니다. [4] 그러나 CBSX 단백질의 첨가는 광합성 관련 주요 티올 효소인 FBPase, SBPase 및 NADP-MDH의 이황화 결합 감소에 대한 Trx f 및 Trx m의 특이성을 변경하지 않았습니다. [5] 티오레독신은 산화된 기질 단백질에서 이황화 결합 환원을 촉진하는 산화제 방어 효소의 주요 부류를 구성합니다. [6] 요약 단클론항체(mAb) 사슬간 이황화 결합 감소는 기능 상실을 야기하고 치료제의 효능과 안전성에 부정적인 영향을 미칠 수 있습니다. [7] 항체 이황화 결합 감소는 단일클론 항체 제조에서 어려운 문제였습니다. [8] 이황화 결합 환원은 재조합 중에 때때로 발생했습니다. 단백질 제조. [9] 놀랍게도, 분무 용액에 환원제 트리스(2-카르복시에틸)포스핀을 포함시키면 항체 분해와 이황화 결합 감소가 동시에 발생했습니다. [10] LR004는 항체 사슬간 이황화 결합 환원에 의해 VC 링커를 통해 모노메틸 아우리스타틴 E(MMAE)와 공유적으로 접합되었습니다. [11] 요약 인터페론->-유도성 리소좀 티올 환원효소(GILT)는 조직적합성 복합체(MHC) 클래스 II 제한 항원 처리에 관여하는 중추 효소로, 이 효소는 세포내이입 경로에서 이황화 결합 감소를 촉매합니다. [12] 감마 인터페론 유도성 리소좀 티올 환원효소(GILT)는 면역 반응에서 중요한 생물학적 역할을 하며 포유류에서 이황화 결합 감소를 자극하여 클래스 II MHC 제한 항원의 처리에 관여합니다. [13] PmGILT의 티올 환원효소 활성 때문에, 둘 다 시스테인 함유 WSSV 단백질인 WSSV164 및 WSSV189가 이황화 결합 환원 분석을 위해 선택되었습니다. [14] SAXS 연구에 따르면 이황화 결합 감소는 황소 정자 핵의 완전한 탈수를 초래했습니다. [15] 납은 유지보수가 필요 없고(간헐적인 연마만 필요), DC 모드에서 용이한 작동 및 재사용성의 장점이 있기 때문에 이황화 결합 감소를 위한 전극 재료로 처음으로 선택되었습니다. [16] 단일 사용 기술을 사용하는 중국 햄스터 난소 제조 공정에서 모노클로날 항체 사슬간 이황화 결합 감소가 관찰되었습니다. [17] 또한, TlyA에 의해 유도된 용혈 활성은 thiol-reducing agent인 dithiothreitol을 이용한 이황화 결합 환원 조건에서 유의하게 감소하였다. [18] 소화 성능은 수화 증가 및 이황화 결합 감소로 인한 열처리 중 2차 구조 변화와 관련이 있습니다. [19] 전자 포획 해리(ECD), 전자 전달 해리(ETD) 및 자외선 광해리(UVPD)와 같은 MS 단편화 기술이 효율적인 단편화를 달성하지 못하는 경우 오프라인 이황화 결합 환원 기술은 일반적으로 MS 분석 전에 사용됩니다. [20]
Double Bond Reduction 이중 결합 감소
Although the photocatalyst selectivity in FFA reduction was relatively low, but double bond reduction of -eleostearic acid (C18:3) was very high. [1] Subsequently, the target molecules were synthesized by an enzymatic cascade consisting of a carboxylate reduction, followed by the selective C-C double bond reduction catalyzed by appropriate enoate reductases. [2] After two decades of impressive development, the field is now mature to propose a panel of catalytically diverse enzymes for (i) stereoselective reactions with prochiral compounds, such as double bond reduction and bond forming reactions, (ii) formal enantioselective replacement of one of two enantiotopic groups of prochiral substrates, as well as (iii) atroposelective reactions with noncentrally chiral compounds. [3] We provide examples how its generation is supported by carbon‐carbon double bond reduction, decarboxylation and electron transfer between redox cofactors. [4] To expand the biocatalytic toolbox with additional ene reductases, we screened 19 bacterial strains for double bond reduction activity by using the model substrates cyclohexanone and carvone. [5] Four stilbenoids (resveratrol, oxyresveratrol, piceatannol and thunalbene) were metabolically transformed by double bond reduction, dihydroxylation, and demethylation, while batatasin III and pinostilbene were stable under conditions simulating the colon environment. [6] This was possible due to judicious use of diol intermediate (6) for double bond reduction prior to hydroxyl protection. [7]FFA 환원에서 광촉매 선택성은 상대적으로 낮았지만 -eleostearic acid(C18:3)의 이중 결합 환원은 매우 높았다. [1] 후속적으로, 표적 분자는 카르복실레이트 환원으로 구성된 효소적 캐스케이드에 의해 합성되고, 이어서 적절한 에노에이트 환원효소에 의해 촉매되는 선택적 C-C 이중 결합 환원이 뒤따랐다. [2] 20년의 인상적인 개발 끝에 이 분야는 이제 (i) 이중 결합 환원 및 결합 형성 반응과 같은 프로키랄 화합물과의 입체 선택 반응, (ii) prochiral 기질의 enantiotopic 그룹, 뿐만 아니라 (iii) noncentrally chiral 화합물과 atroposelective 반응. [3] 우리는 탄소-탄소 이중 결합 환원, 탈카르복실화 및 산화환원 보조인자 간의 전자 전달에 의해 생성이 어떻게 지원되는지 예를 제공합니다. [4] 추가 ene reductase로 생체 촉매 도구 상자를 확장하기 위해 모델 기질인 cyclohexanone과 carvone을 사용하여 이중 결합 감소 활성에 대해 19개의 박테리아 균주를 스크리닝했습니다. [5] 4가지 스틸베노이드(resveratrol, oxyresveratrol, piceatannol 및 thunalbene)는 이중 결합 환원, 디하이드록실화 및 탈메틸화에 의해 대사적으로 변형된 반면, batatasin III 및 pinostilbene은 결장 환경을 시뮬레이션하는 조건에서 안정적이었습니다. [6] 이것은 하이드록실 보호 전에 이중 결합 환원을 위해 디올 중간체(6)를 적절하게 사용했기 때문에 가능했습니다. [7]
O Bond Reduction O 채권 감소
Carbonyl C═O bond reduction via catalytic transfer hydrogenation (CTH) is one of the essential processes for biomass conversion to valuable chemicals and fuels. [1] The C=O bond reduction in cinnamaldehyde can be restricted through K2CO3 addition to aqueous-protic solution. [2] More importantly, a proposed mechanism for the N–O bond reduction on the Ru/HxMoO3−y hybrid is presented. [3] The greater activity of Pt was attributed to the high dispersion of the active metal phase in this catalyst and the high efficiency of Pt for C = O bond reduction. [4] Particularly, sequential functionalization of phenol-TCT derivatives followed by C–O bond reduction could also be realized, affording the high value-added products in moderate to good yields. [5] The molecules were assembled using a combination of three key methodologies: (1) an asymmetric aziridination of an activated imine with a chiral sulfur ylide; (2) a bioinspired intramolecular aziridine-alkene formal cycloaddition; and (3) an unprecedented carbonylation/N–O bond reduction cascade to install the challenging tetramic acid. [6]촉매 전달 수소화(CTH)를 통한 카르보닐 C=O 결합 환원은 바이오매스를 가치 있는 화학 물질 및 연료로 전환하는 데 필수적인 공정 중 하나입니다. [1] 신남알데히드의 C=O 결합 환원은 양성자성 수용액에 K2CO3 첨가를 통해 제한됨. [2] 더 중요한 것은 Ru/HxMoO3-y 하이브리드에서 NO 결합 감소를 위한 제안된 메커니즘이 제시된다는 것입니다. [3] Pt의 더 큰 활성은 이 촉매에서 활성 금속상의 높은 분산과 C = O 결합 환원에 대한 Pt의 높은 효율에 기인합니다. [4] 특히, 페놀-TCT 유도체의 순차적인 기능화 후 C-O 결합 환원도 실현될 수 있어 중간 내지 양호한 수율로 고부가가치 제품을 제공할 수 있다. [5] 분자는 세 가지 주요 방법론의 조합을 사용하여 조립되었습니다. (2) 생체에서 영감을 받은 분자내 아지리딘-알켄 형식적 고리화 첨가; 및 (3) 도전적인 테트라믹산을 설치하기 위한 전례 없는 카르보닐화/NO 결합 환원 캐스케이드. [6]
Azo Bond Reduction
HPLC analysis confirmed that decolorization occurred through azo bond reduction under anaerobic conditions, the azo dye being completely reduced after 24 h of anaerobic incubation for the range of concentrations tested. [1] Further inhibitor experiments showed that CPR is not the only reductase that can take part in the process of azo bond reduction. [2] Biodecolorization through AR14 anaerobic azo bond reduction was confirmed by the identification of the aro. [3]HPLC 분석은 혐기성 조건에서 아조 결합 환원을 통해 탈색이 발생했음을 확인했으며, 아조 염료는 테스트된 농도 범위에서 24시간의 혐기성 배양 후에 완전히 환원되었습니다. [1] 추가 억제제 실험은 CPR이 아조 결합 감소 과정에 참여할 수 있는 유일한 환원 효소가 아님을 보여주었습니다. [2] AR14 혐기성 아조 결합 환원을 통한 생물 탈색은 아로의 동정으로 확인되었다. [3]
Disulphide Bond Reduction 이황화 결합 감소
A direct dilution and disulphide bond reduction method was development and applied to plasma samples from SARS-CoV2 seronegative (N = 30) and seropositive (N = 31) healthcare workers and 38 convalescent plasma samples from patients who had been admitted with acute respiratory distress syndrome (ARDS) associated with COVID-19. [1] The biocatalysts produced efficiently perform simultaneous disulphide bond reduction and protein digestion. [2]직접 희석 및 이황화 결합 감소 방법을 개발하여 SARS-CoV2 혈청 음성(N = 30) 및 혈청 양성(N = 31) 의료 종사자의 혈장 샘플과 급성 호흡 곤란 증후군으로 입원한 환자의 회복기 혈장 샘플 38개에 적용했습니다. (ARDS)는 COVID-19와 관련이 있습니다. [1] 생산된 생체 촉매는 이황화 결합 환원과 단백질 소화를 동시에 효율적으로 수행합니다. [2]
bond reduction method
A direct dilution and disulphide bond reduction method was development and applied to plasma samples from SARS-CoV2 seronegative (N = 30) and seropositive (N = 31) healthcare workers and 38 convalescent plasma samples from patients who had been admitted with acute respiratory distress syndrome (ARDS) associated with COVID-19. [1] The optimal ternary catalyst Os-Ag-Si with mass ratio of 15:15:70 (Os:Ag:Si) was synthesized by a facile SiH bond reduction method, which shows superior hydrogen evolution reaction performance with a low Tafel slope of 40 mV·dec-1. [2]직접 희석 및 이황화 결합 감소 방법을 개발하여 SARS-CoV2 혈청 음성(N = 30) 및 혈청 양성(N = 31) 의료 종사자의 혈장 샘플과 급성 호흡 곤란 증후군으로 입원한 환자의 회복기 혈장 샘플 38개에 적용했습니다. (ARDS)는 COVID-19와 관련이 있습니다. [1] 질량비 15:15:70(Os:Ag:Si)의 최적 삼원 촉매 Os-Ag-Si는 40mV의 낮은 Tafel 기울기로 우수한 수소 발생 반응 성능을 나타내는 손쉬운 SiH 결합 환원법으로 합성되었습니다. ·dec-1. [2]