Bifunctional Fusion(이중 기능 융합)란 무엇입니까?
Bifunctional Fusion 이중 기능 융합 - In this phase II study, we will investigate the feasibility of addition of bintrafusp alfa, a bifunctional fusion protein blocking TGF-β and PD-L1, to definitive chemoradiation in patients with esophageal squamous cell carcinoma. [1] Bintrafusp alfa is a bifunctional fusion p. [2] To this end, multiple structures on tumor vascular wall cells have been studied at which tTF has been aimed via antibodies, derivatives, or as bifunctional fusion protein through targeting peptides. [3] In the present study, bifunctional fusion proteins were designed by fusing the kringle 2 and protease domains of tissue-type plasminogen activator (tPA) to the C-terminal fragment of hirudin. [4] Bintrafusp alfa (M7824) is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor, functioning as a TGF-β “trap”, fused to a human IgG1 antibody blocking PD-L1. [5] Here, we assessed SHR-1701, a novel bifunctional fusion protein composed of a mAb against PD-L1 fused with the extracellular domain of TGF-β receptor II, in advanced NSCLC pts including one separate EGFR+ cohort. [6] AMG 256 is a bifunctional fusion protein comprising a PD-1-targeting antibody and IL-21 mutein designed to deliver IL-21 pathway stimulation to PD-1+ cells—a strategy that is designed to prime and extend the activity of cytotoxic and memory T cells and induce anti-tumor immunity. [7] 1 demonstrate that a bifunctional fusion protein targeting TGF-β and PD-L1 can synergize with radiation therapy to simultaneously augment tumor control and reduce normal tissue toxicity. [8] Further synergy has been shown with a novel first-in-class bifunctional fusion protein (bintrafusp alfa) composed of the extracellular domain of human TGF-β receptor II (TGFβRII), which effectively functions to sequester or “trap” all three TGF-β isoforms (Lind H, JITC 2020), fused to a monoclonal antibody against PD-L1. [9] Specifically, we developed a bifunctional fusion protein consisting of a cellulose-binding domain and a nanobody (Nb) targeting the receptor-binding domain of SARS-CoV-2. [10] We armed MDRVV with a bifunctional fusion gene encoding cytosine deaminase and uracil phosphoribosyltransferase (CD/UPRT), which converts 5-fluorocytosine (5-FC) into chemotherapeutic agents, and evaluated its oncolytic activity alone or in combination with 5-FC in human pancreatic cancer cell lines, tumor mouse models of peritoneal dissemination and liver metastasis, and ex vivo-infected live pancreatic cancer patient-derived tissues. [11] AIMS To engineer and screen a novel GLP-1/anti-apolipoprotein B (apoB) bifunctional fusion protein with therapeutic potential on alleviating diabetes and diabetic complication in combination with low-intensity ultrasound. [12] TST005 is a bifunctional fusion protein composed of the truncated extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β trap) fused to a humanized anti-PD-L1 IgG1 antibody (AM4B6 mAb) with ablated Fc immune effector function. [13] 6020 Background: Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [14] To tune the efficiency of oxidized cofactor recycling between alcohol dehydrogenase (ADH) and NADH oxidase (NOX) for the production of aromatic chiral alcohols, we designed and constructed four novel bifunctional fusion proteins composed of thermostable ADH and NOX from Thermococcus kodakarensis KOD1. [15] Our results reveal that the bifunctional fusion protein vmab-mIL22 can trigger potent therapeutic effects in H1N1-infected mice by enhancing lung tissue recovery and inhibiting pulmonary inflammation, which highlights a potential approach for treating influenza A virus infection by targeting IL-17A and IL-22 simultaneously. [16] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 antibody blocking PD-L1. [17] To address this, we used both a small molecule TGFβ inhibitor in combination with anti-PD-L1 and a bifunctional fusion protein targeting both TGFβ and PD-L1 to treat mouse SCCs and found TGFβ inhibition enhanced PD-L1 blockade-induced tumor eradication in multiple tumor models. [18] We report that a bifunctional fusion protein that simultaneously inhibits TGF-β and PD-L1, bintrafusp alfa (BA), effectively synergizes with radiotherapy, leading to superior survival in multiple therapy-resistant murine tumor models with poor immune infiltration. [19] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGFβ receptor II (TGFβRII) (a TGFβ “trap”) fused to a human IgG1 monoclonal antibody blocking PD-L1. [20] Here we describe the creation of a heterodimeric bifunctional fusion molecule, HCW9218, constructed using our soluble tissue factor-based scaffold technology. [21] Bintrafusp alfa is a bifunctional fusion protein, which blocks PD-L1 and sequesters TGF-b from the systemic circulation via a TGF-bRII component, offering. [22] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [23] Moreover, bifunctional fusion proteins of αTAA–tumor necrosis factor ligand (TNFL) superfamily members including 4-1BBL, OX40L, CD70 and TL1A have been tested. [24] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [25] The immune effects of the bifunctional fusion protein on myeloid cells in the tumor mass and draining lymph nodes were analyzed by flow cytometry. [26] Bintrafusp alfa, a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the human transforming growth factor β receptor II (TGF-βRII or TGF-β “trap”) fused to the heavy chain of an IgG1 antibody blocking programmed death ligand 1 (anti-PDL1), was designed to target two key immunosuppressive pathways in the tumor microenvironment (TME). [27] IntroductionBintrafusp alfa, an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 monoclonal antibody blocking programmed death ligand 1, has shown promising antitumor activity and manageable safety. [28] Also, a strategy was developed for bioconjugation of antibodies onto the surface of the PS-UCNPs by using the bifunctional fusion protein linker-protein G (LPG). [29] Bintrafusp alfa* (M7824) is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [30] E1A) was an attractive transfer system that preferentially homing and treating cancer metastasis, through which the tumor cells were modified by locally replicated adenoviruses to release CD3-HAC, a bifunctional fusion protein that anti-CD3 scfv linked with high-affinity consensus (HAC) PD-1. [31] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of two extracellular domains of TGF-βRII (a TGF-β “trap”) fused with a human IgG1 monoclonal antibody against PD-L1. [32] Furthermore, corroborating the concept, OX40L and GITRL were also successfully incorporated into the novel single-chain format and the advantage of target-bound trifunctional versus corresponding combined bifunctional fusion proteins demonstrated by measuring T-cell proliferation and cytotoxic potential in vitro and antitumor effects of RD_IL15_scFv_scGITRL in a lung tumor mouse model in vivo. [33] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein co. [34] Bintrafusp alfa* (M7824) is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β ‘trap’) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [35] Linker-protein G (LPG) is a bifunctional fusion protein composed of a solid-binding peptide (SBP, referred as the “linker”) with high affinity to silica-based compounds and a Streptococcus protein G (PG), which binds antibodies. [36] Taken together, the present study provides a new approach of using bifunctional fusion proteins to target both angiogenesis and T lymphocyte activation for cancer therapy. [37] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of 2 extracellular domains of TGF-βRII (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb against PD-L1. [38] ABSTRACT Here we describe a novel bifunctional fusion protein, designated N-809. [39]이 II상 연구에서 우리는 TGF-β와 PD-L1을 차단하는 이기능성 융합 단백질인 bintrafusp alfa를 식도 편평 세포 암종 환자의 최종 화학방사선 요법에 추가하는 가능성을 조사할 것입니다. [1] Bintrafusp alfa는 이중 기능적 융합 p입니다. [2] 이를 위해 tTF가 항체, 유도체를 통해 또는 표적화 펩타이드를 통한 이중 기능 융합 단백질을 통해 표적화된 종양 혈관벽 세포의 다중 구조가 연구되었습니다. [3] 본 연구에서는 kringle 2 및 조직형 플라스미노겐 활성제(tPA)의 프로테아제 도메인을 hirudin의 C-말단 단편에 융합하여 이기능성 융합 단백질을 설계하였다. [4] Bintrafusp alfa(M7824)는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 항체에 융합된 TGF-β "트랩"으로 기능하는 TGF-βRII 수용체의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [5] 여기에서 우리는 하나의 개별 EGFR+ 코호트를 포함하는 진행된 NSCLC 환자에서 TGF-β 수용체 II의 세포외 도메인과 융합된 PD-L1에 대한 mAb로 구성된 새로운 이중 기능 융합 단백질인 SHR-1701을 평가했습니다. [6] AMG 256은 PD-1+ 세포에 IL-21 경로 자극을 전달하도록 설계된 PD-1 표적화 항체와 IL-21 돌연변이단백질로 구성된 이기능성 융합 단백질입니다. T 세포는 항종양 면역을 유도합니다. [7] 도 1은 TGF-β 및 PD-L1을 표적으로 하는 이기능성 융합 단백질이 방사선 요법과 상승작용을 일으켜 종양 조절을 동시에 증가시키고 정상 조직 독성을 감소시킬 수 있음을 입증한다. [8] 인간 TGF-β 수용체 II(TGFβRII)의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질(bintrafusp alfa)과 함께 추가적인 시너지 효과가 나타났으며, 이는 3가지 TGF-β를 모두 격리하거나 "포착"하는 기능을 효과적으로 수행합니다. PD-L1에 대한 단일 클론 항체에 융합된 isoforms(Lind H, JITC 2020). [9] 구체적으로, 우리는 SARS-CoV-2의 수용체 결합 도메인을 표적으로 하는 셀룰로오스 결합 도메인과 나노바디(Nb)로 구성된 이기능성 융합 단백질을 개발했습니다. [10] 우리는 MDRVV에 5-플루오로시토신(5-FC)을 화학요법제로 전환시키는 시토신 데아미나제 및 우라실 포스포리보실트랜스퍼라제(CD/UPRT)를 암호화하는 이중 기능 융합 유전자를 무장시켰고 인간 췌장에서 단독으로 또는 5-FC와 조합하여 종양 용해 활성을 평가했습니다. 암 세포주, 복막 보급 및 간 전이의 종양 마우스 모델, 생체 외 감염된 살아있는 췌장암 환자 유래 조직. [11] 목표 저강도 초음파와 조합하여 당뇨병 및 당뇨병 합병증을 완화하는 치료 가능성이 있는 새로운 GLP-1/항-아포지단백 B(apoB) 이기능성 융합 단백질을 조작하고 스크리닝합니다. [12] TST005는 제거된 Fc 면역 이펙터 기능을 갖는 인간화 항-PD-L1 IgG1 항체(AM4B6 mAb)에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β 트랩)의 절단된 세포외 도메인으로 구성된 이기능성 융합 단백질이다. [13] 6020 배경: Bintrafusp alfa는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 mAb에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [14] 방향족 키랄 알코올 생산을 위한 알코올 탈수소효소(ADH)와 NADH 산화효소(NOX) 간의 산화 보조인자 재활용 효율을 조정하기 위해 Thermococcus kodakarensis KOD1의 열안정성 ADH와 NOX로 구성된 4개의 새로운 이중 기능 융합 단백질을 설계 및 구성했습니다. [15] 우리의 결과는 이기능성 융합 단백질 vmab-mIL22가 폐 조직 회복을 강화하고 폐 염증을 억제함으로써 H1N1에 감염된 마우스에서 강력한 치료 효과를 유발할 수 있음을 보여줍니다. 22 동시에. [16] nan [17] 이 문제를 해결하기 위해 우리는 항PD-L1과 함께 소분자 TGFβ 억제제와 TGFβ와 PD-L1을 모두 표적으로 하는 이기능성 융합 단백질을 모두 사용하여 마우스 SCC를 치료했으며 TGFβ 억제가 PD-L1 차단 유도 종양 박멸을 향상시켰음을 발견했습니다. 여러 종양 모델. [18] 우리는 TGF-β와 PD-L1을 동시에 억제하는 이중 기능 융합 단백질인 빈트라푸스 알파(bintrafusp alfa, BA)가 방사선 요법과 효과적으로 상승하여 면역 침윤이 불량한 다중 요법 내성 쥐 종양 모델에서 우수한 생존을 유도한다고 보고합니다. [19] nan [20] nan [21] Bintrafusp alfa는 PD-L1을 차단하고 TGF-bRII 구성 요소를 통해 전신 순환에서 TGF-b를 격리하는 이중 기능 융합 단백질입니다. [22] nan [23] 또한, 4-1BBL, OX40L, CD70 및 TL1A를 포함하는 αTAA-종양 괴사 인자 리간드(TNFL) 슈퍼패밀리 구성원의 이중 기능 융합 단백질이 테스트되었습니다. [24] nan [25] 종양 덩어리 및 배수 림프절의 골수 세포에 대한 이중 기능 융합 단백질의 면역 효과를 유동 세포 계측법으로 분석했습니다. [26] nan [27] 서론 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 혁신적인 최초의 이기능성 융합 단백질인 Bintrafusp alfa는 프로그램된 사멸 리간드 1을 차단하는 인간 IgG1 모노클로날 항체에 융합되어 유망한 항종양을 보여주었습니다 활동 및 관리 가능한 안전. [28] 또한, 이기능성 융합 단백질 링커-단백질 G(LPG)를 사용하여 PS-UCNP의 표면에 항체를 생체접합하는 전략을 개발했습니다. [29] Bintrafusp alfa*(M7824)는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 mAb에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 혁신적인 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [30] E1A)는 암 전이를 우선적으로 유도하고 치료하는 매력적인 전달 시스템으로, 이를 통해 종양 세포가 국소 복제된 아데노바이러스에 의해 변형되어 항-CD3 scfv가 고친화성 합의(HAC)와 연결하는 이중 기능 융합 단백질인 CD3-HAC를 방출합니다. PD-1. [31] nan [32] nan [33] nan [34] nan [35] 링커-단백질 G(LPG)는 실리카 기반 화합물과 친화성이 높은 고체 결합 펩타이드(SBP, "링커")와 항체를 결합하는 연쇄상구균 단백질 G(PG)로 구성된 이기능성 융합 단백질이다. [36] 종합하면, 본 연구는 암 치료를 위한 혈관신생 및 T 림프구 활성화를 모두 표적으로 하기 위해 이중기능성 융합 단백질을 사용하는 새로운 접근 방식을 제공합니다. [37] nan [38] nan [39]
trap ” fused 트랩 "융합
Bintrafusp alfa (M7824) is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor, functioning as a TGF-β “trap”, fused to a human IgG1 antibody blocking PD-L1. [1] 6020 Background: Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [2] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 antibody blocking PD-L1. [3] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGFβ receptor II (TGFβRII) (a TGFβ “trap”) fused to a human IgG1 monoclonal antibody blocking PD-L1. [4] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [5] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [6] Bintrafusp alfa, a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the human transforming growth factor β receptor II (TGF-βRII or TGF-β “trap”) fused to the heavy chain of an IgG1 antibody blocking programmed death ligand 1 (anti-PDL1), was designed to target two key immunosuppressive pathways in the tumor microenvironment (TME). [7] IntroductionBintrafusp alfa, an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 monoclonal antibody blocking programmed death ligand 1, has shown promising antitumor activity and manageable safety. [8] Bintrafusp alfa* (M7824) is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [9] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of two extracellular domains of TGF-βRII (a TGF-β “trap”) fused with a human IgG1 monoclonal antibody against PD-L1. [10] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of 2 extracellular domains of TGF-βRII (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb against PD-L1. [11]Bintrafusp alfa(M7824)는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 항체에 융합된 TGF-β "트랩"으로 기능하는 TGF-βRII 수용체의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [1] 6020 배경: Bintrafusp alfa는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 mAb에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [2] nan [3] nan [4] nan [5] nan [6] nan [7] 서론 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 혁신적인 최초의 이기능성 융합 단백질인 Bintrafusp alfa는 프로그램된 사멸 리간드 1을 차단하는 인간 IgG1 모노클로날 항체에 융합되어 유망한 항종양을 보여주었습니다 활동 및 관리 가능한 안전. [8] Bintrafusp alfa*(M7824)는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 mAb에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 혁신적인 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [9] nan [10] nan [11]
Clas Bifunctional Fusion 클래스 이중 기능 융합
Bintrafusp alfa (M7824) is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor, functioning as a TGF-β “trap”, fused to a human IgG1 antibody blocking PD-L1. [1] Further synergy has been shown with a novel first-in-class bifunctional fusion protein (bintrafusp alfa) composed of the extracellular domain of human TGF-β receptor II (TGFβRII), which effectively functions to sequester or “trap” all three TGF-β isoforms (Lind H, JITC 2020), fused to a monoclonal antibody against PD-L1. [2] 6020 Background: Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [3] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 antibody blocking PD-L1. [4] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGFβ receptor II (TGFβRII) (a TGFβ “trap”) fused to a human IgG1 monoclonal antibody blocking PD-L1. [5] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [6] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [7] Bintrafusp alfa, a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the human transforming growth factor β receptor II (TGF-βRII or TGF-β “trap”) fused to the heavy chain of an IgG1 antibody blocking programmed death ligand 1 (anti-PDL1), was designed to target two key immunosuppressive pathways in the tumor microenvironment (TME). [8] IntroductionBintrafusp alfa, an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 monoclonal antibody blocking programmed death ligand 1, has shown promising antitumor activity and manageable safety. [9] Bintrafusp alfa* (M7824) is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [10] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of two extracellular domains of TGF-βRII (a TGF-β “trap”) fused with a human IgG1 monoclonal antibody against PD-L1. [11] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein co. [12] Bintrafusp alfa* (M7824) is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β ‘trap’) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [13] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of 2 extracellular domains of TGF-βRII (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb against PD-L1. [14]Bintrafusp alfa(M7824)는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 항체에 융합된 TGF-β "트랩"으로 기능하는 TGF-βRII 수용체의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [1] 인간 TGF-β 수용체 II(TGFβRII)의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질(bintrafusp alfa)과 함께 추가적인 시너지 효과가 나타났으며, 이는 3가지 TGF-β를 모두 격리하거나 "포착"하는 기능을 효과적으로 수행합니다. PD-L1에 대한 단일 클론 항체에 융합된 isoforms(Lind H, JITC 2020). [2] 6020 배경: Bintrafusp alfa는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 mAb에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [3] nan [4] nan [5] nan [6] nan [7] nan [8] 서론 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 혁신적인 최초의 이기능성 융합 단백질인 Bintrafusp alfa는 프로그램된 사멸 리간드 1을 차단하는 인간 IgG1 모노클로날 항체에 융합되어 유망한 항종양을 보여주었습니다 활동 및 관리 가능한 안전. [9] Bintrafusp alfa*(M7824)는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 mAb에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 혁신적인 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [10] nan [11] nan [12] nan [13] nan [14]
Novel Bifunctional Fusion 새로운 이중 기능 융합
Here, we assessed SHR-1701, a novel bifunctional fusion protein composed of a mAb against PD-L1 fused with the extracellular domain of TGF-β receptor II, in advanced NSCLC pts including one separate EGFR+ cohort. [1] To tune the efficiency of oxidized cofactor recycling between alcohol dehydrogenase (ADH) and NADH oxidase (NOX) for the production of aromatic chiral alcohols, we designed and constructed four novel bifunctional fusion proteins composed of thermostable ADH and NOX from Thermococcus kodakarensis KOD1. [2] ABSTRACT Here we describe a novel bifunctional fusion protein, designated N-809. [3]여기에서 우리는 하나의 개별 EGFR+ 코호트를 포함하는 진행된 NSCLC 환자에서 TGF-β 수용체 II의 세포외 도메인과 융합된 PD-L1에 대한 mAb로 구성된 새로운 이중 기능 융합 단백질인 SHR-1701을 평가했습니다. [1] 방향족 키랄 알코올 생산을 위한 알코올 탈수소효소(ADH)와 NADH 산화효소(NOX) 간의 산화 보조인자 재활용 효율을 조정하기 위해 Thermococcus kodakarensis KOD1의 열안정성 ADH와 NOX로 구성된 4개의 새로운 이중 기능 융합 단백질을 설계 및 구성했습니다. [2] nan [3]
bifunctional fusion protein 이기능성 융합 단백질
In this phase II study, we will investigate the feasibility of addition of bintrafusp alfa, a bifunctional fusion protein blocking TGF-β and PD-L1, to definitive chemoradiation in patients with esophageal squamous cell carcinoma. [1] To this end, multiple structures on tumor vascular wall cells have been studied at which tTF has been aimed via antibodies, derivatives, or as bifunctional fusion protein through targeting peptides. [2] In the present study, bifunctional fusion proteins were designed by fusing the kringle 2 and protease domains of tissue-type plasminogen activator (tPA) to the C-terminal fragment of hirudin. [3] Bintrafusp alfa (M7824) is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor, functioning as a TGF-β “trap”, fused to a human IgG1 antibody blocking PD-L1. [4] Here, we assessed SHR-1701, a novel bifunctional fusion protein composed of a mAb against PD-L1 fused with the extracellular domain of TGF-β receptor II, in advanced NSCLC pts including one separate EGFR+ cohort. [5] AMG 256 is a bifunctional fusion protein comprising a PD-1-targeting antibody and IL-21 mutein designed to deliver IL-21 pathway stimulation to PD-1+ cells—a strategy that is designed to prime and extend the activity of cytotoxic and memory T cells and induce anti-tumor immunity. [6] 1 demonstrate that a bifunctional fusion protein targeting TGF-β and PD-L1 can synergize with radiation therapy to simultaneously augment tumor control and reduce normal tissue toxicity. [7] Further synergy has been shown with a novel first-in-class bifunctional fusion protein (bintrafusp alfa) composed of the extracellular domain of human TGF-β receptor II (TGFβRII), which effectively functions to sequester or “trap” all three TGF-β isoforms (Lind H, JITC 2020), fused to a monoclonal antibody against PD-L1. [8] Specifically, we developed a bifunctional fusion protein consisting of a cellulose-binding domain and a nanobody (Nb) targeting the receptor-binding domain of SARS-CoV-2. [9] AIMS To engineer and screen a novel GLP-1/anti-apolipoprotein B (apoB) bifunctional fusion protein with therapeutic potential on alleviating diabetes and diabetic complication in combination with low-intensity ultrasound. [10] TST005 is a bifunctional fusion protein composed of the truncated extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β trap) fused to a humanized anti-PD-L1 IgG1 antibody (AM4B6 mAb) with ablated Fc immune effector function. [11] 6020 Background: Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [12] To tune the efficiency of oxidized cofactor recycling between alcohol dehydrogenase (ADH) and NADH oxidase (NOX) for the production of aromatic chiral alcohols, we designed and constructed four novel bifunctional fusion proteins composed of thermostable ADH and NOX from Thermococcus kodakarensis KOD1. [13] Our results reveal that the bifunctional fusion protein vmab-mIL22 can trigger potent therapeutic effects in H1N1-infected mice by enhancing lung tissue recovery and inhibiting pulmonary inflammation, which highlights a potential approach for treating influenza A virus infection by targeting IL-17A and IL-22 simultaneously. [14] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 antibody blocking PD-L1. [15] To address this, we used both a small molecule TGFβ inhibitor in combination with anti-PD-L1 and a bifunctional fusion protein targeting both TGFβ and PD-L1 to treat mouse SCCs and found TGFβ inhibition enhanced PD-L1 blockade-induced tumor eradication in multiple tumor models. [16] We report that a bifunctional fusion protein that simultaneously inhibits TGF-β and PD-L1, bintrafusp alfa (BA), effectively synergizes with radiotherapy, leading to superior survival in multiple therapy-resistant murine tumor models with poor immune infiltration. [17] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGFβ receptor II (TGFβRII) (a TGFβ “trap”) fused to a human IgG1 monoclonal antibody blocking PD-L1. [18] Bintrafusp alfa is a bifunctional fusion protein, which blocks PD-L1 and sequesters TGF-b from the systemic circulation via a TGF-bRII component, offering. [19] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [20] Moreover, bifunctional fusion proteins of αTAA–tumor necrosis factor ligand (TNFL) superfamily members including 4-1BBL, OX40L, CD70 and TL1A have been tested. [21] Bintrafusp alfa is a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [22] The immune effects of the bifunctional fusion protein on myeloid cells in the tumor mass and draining lymph nodes were analyzed by flow cytometry. [23] Bintrafusp alfa, a first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the human transforming growth factor β receptor II (TGF-βRII or TGF-β “trap”) fused to the heavy chain of an IgG1 antibody blocking programmed death ligand 1 (anti-PDL1), was designed to target two key immunosuppressive pathways in the tumor microenvironment (TME). [24] IntroductionBintrafusp alfa, an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 monoclonal antibody blocking programmed death ligand 1, has shown promising antitumor activity and manageable safety. [25] Also, a strategy was developed for bioconjugation of antibodies onto the surface of the PS-UCNPs by using the bifunctional fusion protein linker-protein G (LPG). [26] Bintrafusp alfa* (M7824) is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [27] E1A) was an attractive transfer system that preferentially homing and treating cancer metastasis, through which the tumor cells were modified by locally replicated adenoviruses to release CD3-HAC, a bifunctional fusion protein that anti-CD3 scfv linked with high-affinity consensus (HAC) PD-1. [28] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of two extracellular domains of TGF-βRII (a TGF-β “trap”) fused with a human IgG1 monoclonal antibody against PD-L1. [29] Furthermore, corroborating the concept, OX40L and GITRL were also successfully incorporated into the novel single-chain format and the advantage of target-bound trifunctional versus corresponding combined bifunctional fusion proteins demonstrated by measuring T-cell proliferation and cytotoxic potential in vitro and antitumor effects of RD_IL15_scFv_scGITRL in a lung tumor mouse model in vivo. [30] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein co. [31] Bintrafusp alfa* (M7824) is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of the extracellular domain of the TGF-βRII receptor (a TGF-β ‘trap’) fused to a human IgG1 mAb blocking PD-L1. [32] Linker-protein G (LPG) is a bifunctional fusion protein composed of a solid-binding peptide (SBP, referred as the “linker”) with high affinity to silica-based compounds and a Streptococcus protein G (PG), which binds antibodies. [33] Taken together, the present study provides a new approach of using bifunctional fusion proteins to target both angiogenesis and T lymphocyte activation for cancer therapy. [34] M7824 is an innovative first-in-class bifunctional fusion protein composed of 2 extracellular domains of TGF-βRII (a TGF-β “trap”) fused to a human IgG1 mAb against PD-L1. [35] ABSTRACT Here we describe a novel bifunctional fusion protein, designated N-809. [36]이 II상 연구에서 우리는 TGF-β와 PD-L1을 차단하는 이기능성 융합 단백질인 bintrafusp alfa를 식도 편평 세포 암종 환자의 최종 화학방사선 요법에 추가하는 가능성을 조사할 것입니다. [1] 이를 위해 tTF가 항체, 유도체를 통해 또는 표적화 펩타이드를 통한 이중 기능 융합 단백질을 통해 표적화된 종양 혈관벽 세포의 다중 구조가 연구되었습니다. [2] 본 연구에서는 kringle 2 및 조직형 플라스미노겐 활성제(tPA)의 프로테아제 도메인을 hirudin의 C-말단 단편에 융합하여 이기능성 융합 단백질을 설계하였다. [3] Bintrafusp alfa(M7824)는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 항체에 융합된 TGF-β "트랩"으로 기능하는 TGF-βRII 수용체의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [4] 여기에서 우리는 하나의 개별 EGFR+ 코호트를 포함하는 진행된 NSCLC 환자에서 TGF-β 수용체 II의 세포외 도메인과 융합된 PD-L1에 대한 mAb로 구성된 새로운 이중 기능 융합 단백질인 SHR-1701을 평가했습니다. [5] AMG 256은 PD-1+ 세포에 IL-21 경로 자극을 전달하도록 설계된 PD-1 표적화 항체와 IL-21 돌연변이단백질로 구성된 이기능성 융합 단백질입니다. T 세포는 항종양 면역을 유도합니다. [6] 도 1은 TGF-β 및 PD-L1을 표적으로 하는 이기능성 융합 단백질이 방사선 요법과 상승작용을 일으켜 종양 조절을 동시에 증가시키고 정상 조직 독성을 감소시킬 수 있음을 입증한다. [7] 인간 TGF-β 수용체 II(TGFβRII)의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질(bintrafusp alfa)과 함께 추가적인 시너지 효과가 나타났으며, 이는 3가지 TGF-β를 모두 격리하거나 "포착"하는 기능을 효과적으로 수행합니다. PD-L1에 대한 단일 클론 항체에 융합된 isoforms(Lind H, JITC 2020). [8] 구체적으로, 우리는 SARS-CoV-2의 수용체 결합 도메인을 표적으로 하는 셀룰로오스 결합 도메인과 나노바디(Nb)로 구성된 이기능성 융합 단백질을 개발했습니다. [9] 목표 저강도 초음파와 조합하여 당뇨병 및 당뇨병 합병증을 완화하는 치료 가능성이 있는 새로운 GLP-1/항-아포지단백 B(apoB) 이기능성 융합 단백질을 조작하고 스크리닝합니다. [10] TST005는 제거된 Fc 면역 이펙터 기능을 갖는 인간화 항-PD-L1 IgG1 항체(AM4B6 mAb)에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β 트랩)의 절단된 세포외 도메인으로 구성된 이기능성 융합 단백질이다. [11] 6020 배경: Bintrafusp alfa는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 mAb에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 동급 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [12] 방향족 키랄 알코올 생산을 위한 알코올 탈수소효소(ADH)와 NADH 산화효소(NOX) 간의 산화 보조인자 재활용 효율을 조정하기 위해 Thermococcus kodakarensis KOD1의 열안정성 ADH와 NOX로 구성된 4개의 새로운 이중 기능 융합 단백질을 설계 및 구성했습니다. [13] 우리의 결과는 이기능성 융합 단백질 vmab-mIL22가 폐 조직 회복을 강화하고 폐 염증을 억제함으로써 H1N1에 감염된 마우스에서 강력한 치료 효과를 유발할 수 있음을 보여줍니다. 22 동시에. [14] nan [15] 이 문제를 해결하기 위해 우리는 항PD-L1과 함께 소분자 TGFβ 억제제와 TGFβ와 PD-L1을 모두 표적으로 하는 이기능성 융합 단백질을 모두 사용하여 마우스 SCC를 치료했으며 TGFβ 억제가 PD-L1 차단 유도 종양 박멸을 향상시켰음을 발견했습니다. 여러 종양 모델. [16] 우리는 TGF-β와 PD-L1을 동시에 억제하는 이중 기능 융합 단백질인 빈트라푸스 알파(bintrafusp alfa, BA)가 방사선 요법과 효과적으로 상승하여 면역 침윤이 불량한 다중 요법 내성 쥐 종양 모델에서 우수한 생존을 유도한다고 보고합니다. [17] nan [18] Bintrafusp alfa는 PD-L1을 차단하고 TGF-bRII 구성 요소를 통해 전신 순환에서 TGF-b를 격리하는 이중 기능 융합 단백질입니다. [19] nan [20] 또한, 4-1BBL, OX40L, CD70 및 TL1A를 포함하는 αTAA-종양 괴사 인자 리간드(TNFL) 슈퍼패밀리 구성원의 이중 기능 융합 단백질이 테스트되었습니다. [21] nan [22] 종양 덩어리 및 배수 림프절의 골수 세포에 대한 이중 기능 융합 단백질의 면역 효과를 유동 세포 계측법으로 분석했습니다. [23] nan [24] 서론 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 혁신적인 최초의 이기능성 융합 단백질인 Bintrafusp alfa는 프로그램된 사멸 리간드 1을 차단하는 인간 IgG1 모노클로날 항체에 융합되어 유망한 항종양을 보여주었습니다 활동 및 관리 가능한 안전. [25] 또한, 이기능성 융합 단백질 링커-단백질 G(LPG)를 사용하여 PS-UCNP의 표면에 항체를 생체접합하는 전략을 개발했습니다. [26] Bintrafusp alfa*(M7824)는 PD-L1을 차단하는 인간 IgG1 mAb에 융합된 TGF-βRII 수용체(TGF-β "트랩")의 세포외 도메인으로 구성된 혁신적인 최초의 이기능성 융합 단백질입니다. [27] E1A)는 암 전이를 우선적으로 유도하고 치료하는 매력적인 전달 시스템으로, 이를 통해 종양 세포가 국소 복제된 아데노바이러스에 의해 변형되어 항-CD3 scfv가 고친화성 합의(HAC)와 연결하는 이중 기능 융합 단백질인 CD3-HAC를 방출합니다. PD-1. [28] nan [29] nan [30] nan [31] nan [32] 링커-단백질 G(LPG)는 실리카 기반 화합물과 친화성이 높은 고체 결합 펩타이드(SBP, "링커")와 항체를 결합하는 연쇄상구균 단백질 G(PG)로 구성된 이기능성 융합 단백질이다. [33] 종합하면, 본 연구는 암 치료를 위한 혈관신생 및 T 림프구 활성화를 모두 표적으로 하기 위해 이중기능성 융합 단백질을 사용하는 새로운 접근 방식을 제공합니다. [34] nan [35] nan [36]