Amino Terminus
아미노 용어

Amino Terminus(아미노 용어)란 무엇입니까?

Amino Terminus 아미노 용어 - The tumor suppressor gene p53 encodes a transcriptional activator that has two transactivation domains (TAD) located in its amino terminus. ^[1] These comparisons suggest that there is a fatty acid modification at the amino terminus of the protein, and our results show that an intact amino terminus is required for NSP1-1-mediated fusion. ^[2] The integrase (IN) enzyme of retrovirus prototype foamy virus (PFV) consists of four domains: amino terminal extension (NED), amino terminus (NTD), catalytic core (CCD), and carboxyl terminus domains (CTD). ^[3] An almost exclusive formation of bis(ligand) complexes via an (NH2,S-) 5-membered chelate from the amino terminus is characteristic of CSSACS-NH2. ^[4] The resulting Dr-dUTPase had the leading peptide Gly–Ser–His– originating from the vector at the amino terminus, and a mutation, Arg66Lys, to remove the internal thrombin site. ^[5] Upon initial recognition of the chemokine by the receptor, the amino terminus of the chemokine inserts into the orthosteric pocket of the GPCR, causing conformational changes that trigger intracellular signaling. ^[6] Human MCF7 cells engineered to exclusively express GPX1 with five alanine repeats at amino terminus and proline at codon 198 (A5P) and seven alanine repeats at amino terminus and leucine at codon 198 (A7L), as well as derivatives targeted to the mitochondria by the addition of a mitochondrial localization sequence (mA5P and mA7L) were used to assess the consequences of the expression of these proteins on the cellular redox state and bioenergetics. ^[7] Due to its ability to effect phosphorylation of numerous client proteins, inhibition of Hsp90 has been an attractive anticancer approach since the early 1990's, when researchers identified a druggable target on the amino terminus of Hsp90 for a variety of cancers. ^[8] We also found that the amino terminus of the receptor played a key role in chemokine binding and activation by preventing chemokine dissociation. ^[9] The viral protein 1 (VP1) β-barrel shows no sign of a pocket factor and the amino terminus of VP2 displays a "domain swap" across the pentamer interface, as in a subset of mammalian picornaviruses and insect picorna-like viruses. ^[10] Further coimmunoprecipitation studies demonstrated a lost interaction between VP35-S129A and the amino terminus of the viral polymerase but not between viral nucleoprotein (NP) or VP35-WT. ^[11] Here, we show that transportin 1, a member of the importin-β family proteins, binds to a PY-NLS2 sequence motif close to the amino terminus of matrix protein (M1) exposed during acid priming of the viral core. ^[12] The substitution of AUG by CUG was particularly efficient in promoting the incorporation of leucine or methionine in similar percentages at the amino terminus of the capsid protein. ^[13] Signal peptides (SPs) are short amino acid sequences in the amino terminus of many newly synthesized proteins that target proteins into, or across, membranes. ^[14] The interaction of CTCF and NPM1c involves the amino terminus of CTCF and the last 50 amino acids of NPM1. ^[15] N, amino terminus; C, carboxyl terminus; α, β, and γ, G protein subunits coupled to GABABR subunit 2 (GABABR2); E1 and E2, sAPP domains. ^[16] RcsF is a stress-sensing lipoprotein that is threaded through the lumen of abundant β-barrel OMPs by the Bam complex to expose the amino terminus on the cell surface. ^[17] Chimeric EsCBL10a/EsCBL10b proteins revealed that the specific functions of the EsCBL10 proteins resulted from changes in the amino terminus. ^[18] These transcripts encode nearly identical proteins except that the B isoform contains 59 additional residues in its amino terminus. ^[19] These new architectures feature the functional attachment of the FokI cleavage domain to the amino terminus of one or both zinc-finger proteins (ZFPs) in the ZFN dimer, as well as the option to skip bases between the target triplets of otherwise adjacent fingers in each zinc-finger array. ^[20] Our findings are consistent with an important role for a fatty acid modification at the amino terminus of the protein in mediating its function. ^[21] The results show that the pleiotropic activities are dramatically affected in module-swapped constructs, proving the need of a carboxy terminal positioning of H6 for protein self-assembling, and the accommodation of T22 at the amino terminus as a requisite for CXCR4 + cell binding and internalization. ^[22] Nevertheless, across the superfamily the amino terminus of many NR is an often-critical contributor in degree of receptor-dependent transcriptional activity despite little in apparent sequence similarity that might be instructive in understanding this ability. ^[23] Two PPARγ isoforms were identified that differed at the amino terminus with the PPARγ2 isoform having an amino-terminal extension. ^[24] Both clusters are far from the site of Frizzled binding: one resides at the amino terminus and the second resides in a protruding loop. ^[25] This rhBMP-2 was overproduced in Escherichia coli as a fusion protein with thioredoxin 6xHis-tag at its amino terminus. ^[26] Overexpressing the amino terminus and transmembrane domains of GluN2B had little effect. ^[27] The clinically used anticancer drug Doxorubicin (DOX) is linked to the amino terminus of SH-PEI by a hydrazone bond (pH sensitive). ^[28] Histamine-like coordination of the amino terminus is the primary binding mode for all metal ions but the internal histidyl residues can also contribute to the overall stability of the complexes. ^[29] Furthermore, we define the interaction between the amino terminus of the SNARE helical bundle and the pore loop of the NSF-D1 domain and demonstrate its essential role as a potential anchor for SNARE complex disassembly. ^[30] The absence of the C-terminus renders the bundle harder to unfold resulting in loss of apoA1 lipidation that can be reversed by point mutations, such as Trp8Ala, and by truncations as short as 8 residues in the amino terminus, both of which lower the barrier to helical bundle unfolding. ^[31] BACKGROUND It was found that breast cancer susceptibility protein1 (BRCA1) binds to estrogen receptor alpha (ERα) and inhibits its activity by direct interaction between domains within the amino terminus of BRCA1 and the carboxy terminus of ER alpha. ^[32] Both isoforms undergo nuclear import through direct binding to PSMD4 (also known as S5A or RPN10), but the amino terminus of the cytoplasmic isoform prevents nuclear retention. ^[33] Conventional serological tests cannot distinguish between TGEV and PRCV antibodies; however, blocking ELISAs using antigen containing a large deletion in the amino terminus of the PRCV S protein permit differentiation of PRCV and TGEV antibodies. ^[34] Furthermore, a consensus proliferating nuclear antigen (PCNA) interaction protein motif at the extreme carboxyl-terminal tail and a homodimerization domain at the amino terminus of the p12 subunit were identified. ^[35] Atxn7, a subunit of SAGA chromatin remodeling complex, is subject to polyglutamine expansion at the amino terminus, causing spinocerebellar ataxia type 7 (SCA7), a progressive retinal and neurodegenerative disease. ^[36]
종양 억제 유전자 p53은 아미노 말단에 위치한 2개의 TAD(transactivation domains)를 갖는 전사 활성화제를 인코딩합니다. ^[1] 이러한 비교는 단백질의 아미노 말단에 지방산 변형이 있음을 시사하며, 우리의 결과는 NSP1-1 매개 융합에 손상되지 않은 아미노 말단이 필요함을 보여줍니다. ^[2] 레트로바이러스 프로토타입 거품 바이러스(PFV)의 인테그라제(IN) 효소는 아미노 말단 확장(NED), 아미노 말단(NTD), 촉매 코어(CCD) 및 카르복실 말단 도메인(CTD)의 4개 도메인으로 구성됩니다. ^[3] 아미노 말단에서 (NH2,S-) 5원 킬레이트를 통한 비스(리간드) 착물의 거의 독점적 형성은 CSSACS-NH2의 특징입니다. ^[4] 생성된 Dr-dUTPase는 아미노 말단의 벡터에서 유래하는 주요 펩타이드 Gly-Ser-His와 내부 트롬빈 부위를 제거하는 돌연변이 Arg66Lys를 가지고 있습니다. ^[5] 수용체가 케모카인을 처음 인식하면 케모카인의 아미노 말단이 GPCR의 오르토스테릭 포켓에 삽입되어 세포내 신호전달을 유발하는 구조적 변화를 일으킵니다. ^[6] 아미노 말단에 5개의 알라닌 반복이 있고 코돈 198에 프롤린(A5P)이 있고 아미노 말단에 7개의 알라닌 반복이 있고 코돈 198에 류신이 있는 GPX1(A7L)을 독점적으로 발현하도록 조작된 인간 MCF7 세포 및 추가에 의해 미토콘드리아를 표적으로 하는 유도체 미토콘드리아 국재화 서열(mA5P 및 mA7L)을 사용하여 세포 산화 환원 상태 및 생체 에너지에 대한 이들 단백질의 발현 결과를 평가했습니다. ^[7] 수많은 클라이언트 단백질의 인산화에 영향을 미치는 능력으로 인해 Hsp90의 억제는 연구원들이 다양한 암에 대해 Hsp90의 아미노 말단에서 약물 가능한 표적을 식별한 1990년대 초반부터 매력적인 항암 접근법이었습니다. ^[8] 우리는 또한 수용체의 아미노 말단이 케모카인 해리를 방지함으로써 케모카인 결합 및 활성화에 중요한 역할을 한다는 것을 발견했습니다. ^[9] 바이러스 단백질 1(VP1) β-배럴은 포켓 인자의 징후를 나타내지 않으며 VP2의 아미노 말단은 포유동물 피코르나바이러스 및 곤충 피코르나 유사 바이러스의 하위 집합에서와 같이 5량체 인터페이스에 걸쳐 "도메인 스왑"을 표시합니다. ^[10] 추가 공동면역침전 연구는 VP35-S129A와 바이러스 중합효소의 아미노 말단 사이의 상호작용 상실을 보여주었지만 바이러스 핵단백질(NP) 또는 VP35-WT 사이에서는 그렇지 않은 것으로 나타났습니다. ^[11] 여기에서 우리는 importin-β 패밀리 단백질의 구성원인 transportin 1이 바이러스 코어의 산 프라이밍 동안 노출된 매트릭스 단백질(M1)의 아미노 말단에 가까운 PY-NLS2 서열 모티브에 결합한다는 것을 보여줍니다. ^[12] CUG에 의한 AUG의 치환은 캡시드 단백질의 아미노 말단에서 유사한 비율로 류신 또는 메티오닌의 혼입을 촉진하는데 특히 효율적이었다. ^[13] 신호 펩티드(SP)는 막으로 또는 막을 가로질러 단백질을 표적으로 하는 많은 새로 합성된 단백질의 아미노 말단에 있는 짧은 아미노산 서열입니다. ^[14] CTCF와 NPM1c의 상호작용은 CTCF의 아미노 말단과 NPM1의 마지막 50개 아미노산을 포함합니다. ^[15] N, 아미노 말단; C, 카르복실 말단; GABABR 서브유닛 2(GABABR2)에 결합된 α, β 및 γ, G 단백질 서브유닛; E1 및 E2, sAPP 도메인. ^[16] RcsF는 Bam 복합체에 의해 풍부한 β-배럴 OMP의 내강을 통해 스레드되어 세포 표면의 아미노 말단을 노출시키는 스트레스 감지 지단백질입니다. ^[17] 키메라 EsCBL10a/EsCBL10b 단백질은 EsCBL10 단백질의 특정 기능이 아미노 말단의 변화로 인한 것임을 밝혀냈습니다. ^[18] 이 전사체는 B isoform이 아미노 말단에 59개의 추가 잔기를 포함한다는 점을 제외하고는 거의 동일한 단백질을 암호화합니다. ^[19] 이러한 새로운 아키텍처는 FokI 절단 도메인이 ZFN 이합체에서 하나 또는 둘 모두의 아연-핑거 단백질(ZFP)의 아미노 말단에 기능적으로 부착되어 있을 뿐만 아니라 각각의 인접 핑거의 표적 삼중체 사이의 염기를 건너뛸 수 있는 옵션이 특징입니다. 아연 손가락 배열. ^[20] 우리의 발견은 기능을 매개하는 단백질의 아미노 말단에서 지방산 변형이 중요한 역할을 한다는 것과 일치합니다. ^[21] 결과는 다면발현 활성이 모듈 교환 구조에서 극적으로 영향을 받는 것으로 나타났으며, 이는 단백질 자가 조립을 위한 H6의 카르복시 말단 위치 지정의 필요성과 CXCR4 + 세포 결합 및 내면화. ^[22] 그럼에도 불구하고, 슈퍼패밀리의 아미노 말단을 가로질러 많은 NR은 수용체 의존적 전사 활성의 정도에 있어 종종 중요한 기여자입니다. 이것을 이해하는 데 도움이 될 수 있는 명백한 서열 유사성이 거의 없음에도 불구하고 능력. ^[23] 아미노 말단 확장을 갖는 PPARγ2 이소형과 아미노 말단에서 상이한 2개의 PPARγ 이소형이 확인되었다. ^[24] 두 클러스터 모두 Frizzled 결합 부위에서 멀리 떨어져 있습니다. 하나는 아미노 말단에 있고 두 번째 클러스터는 돌출된 루프에 있습니다. ^[25] 이 rhBMP-2는 아미노 말단에 티오레독신 6xHis 태그가 있는 융합 단백질로서 대장균에서 과잉 생산되었습니다. ^[26] GluN2B의 아미노 말단 및 막횡단 도메인을 과발현하는 것은 거의 효과가 없었다. ^[27] 임상적으로 사용되는 항암제 독소루비신(DOX)은 히드라존 결합(pH 민감성)에 의해 SH-PEI의 아미노 말단에 연결됩니다. ^[28] 아미노 말단의 히스타민과 같은 배위는 모든 금속 이온에 대한 1차 결합 모드이지만 내부 히스티딜 잔기도 복합체의 전반적인 안정성에 기여할 수 있습니다. ^[29] 또한, 우리는 SNARE 나선형 번들의 아미노 말단과 NSF-D1 도메인의 기공 루프 사이의 상호 작용을 정의하고 SNARE 복합 분해를 위한 잠재적 앵커로서의 필수적인 역할을 보여줍니다. ^[30] C-말단이 없으면 번들을 펼치기가 더 어려워져 Trp8Ala와 같은 점 돌연변이와 아미노 말단의 8개 잔기만큼 짧은 절단에 의해 역전될 수 있는 apoA1 지질화 손실이 발생합니다. 이 두 가지 모두 장벽을 낮춥니다. 나선형 번들 전개. ^[31] 배경 유방암 감수성 단백질1(BRCA1)은 에스트로겐 수용체 알파(ERα)에 결합하고 BRCA1의 아미노 말단과 ER 알파의 카르복시 말단 내의 도메인 사이의 직접적인 상호작용에 의해 그 활성을 억제한다는 것이 밝혀졌습니다. ^[32] 두 동형 모두 PSMD4(S5A 또는 RPN10이라고도 함)에 대한 직접 결합을 통해 핵 유입을 겪지만 세포질 동형의 아미노 말단은 핵 보유를 방지합니다. ^[33] 기존의 혈청학적 검사는 TGEV와 PRCV 항체를 구별할 수 없습니다. 그러나 PRCV S 단백질의 아미노 말단에 큰 결실을 포함하는 항원을 사용하여 ELISA를 차단하면 PRCV 및 TGEV 항체의 분화가 가능합니다. ^[34] 또한, 말단 카르복실 말단 꼬리에서 공통 증식 핵 항원(PCNA) 상호작용 단백질 모티프 및 p12 서브유닛의 아미노 말단에서 동종이량체화 도메인이 확인되었다. ^[35] SAGA 염색질 리모델링 복합체의 소단위인 Atxn7은 아미노 말단에서 폴리글루타민 확장을 받아 진행성 망막 및 신경퇴행성 질환인 척수소뇌 운동실조 7형(SCA7)을 유발합니다. ^[36]

Intracellular Amino Terminus 세포내 아미노 말단

In contrast to a predicted topology of three transmembrane helices and an intracellular amino terminus, CNIH3 has four transmembrane helices, and both the amino and carboxyl termini are extracellular. ^[1] In contrast to a predicted topology of three transmembrane helices and an intracellular amino terminus, CNIH3 has four transmembrane helices, and both the amino and carboxyl termini are extracellular. ^[2]
3개의 막횡단 나선과 세포내 아미노 말단의 예측된 토폴로지와 대조적으로, CNIH3에는 4개의 막횡단 나선이 있고 아미노 및 카르복실 말단은 모두 세포외이다. ^[1] 3개의 막횡단 나선과 세포내 아미노 말단의 예측된 토폴로지와 대조적으로, CNIH3에는 4개의 막횡단 나선이 있고 아미노 및 카르복실 말단은 모두 세포외이다. ^[2]

amino terminus inserted 아미노 말단 삽입

The bound peptide adopts an extended helix with its amino terminus inserted deeply into the receptor transmembrane domain (TMD), which leads to partial unwinding of the carboxyl terminus of transmembrane helix 6 and induces a sharp kink at the middle of this helix to allow the receptor to couple with G protein. ^[1] The bound peptide adopts an extended helix with its amino terminus inserted deeply into the receptor transmembrane domain (TMD), which leads to partial unwinding of the carboxyl terminus of transmembrane helix 6 and induces a sharp kink at the middle of this helix to allow the receptor to couple with G protein. ^[2]
결합된 펩타이드는 아미노 말단이 수용체 TMD(transmembrane transmembrane domain)에 깊숙이 삽입된 확장 나선을 채택하여 막횡단 나선 6의 카르복실 말단을 부분적으로 풀고 이 나선의 중간에 날카로운 꼬임을 유도하여 수용체를 허용합니다. G 단백질과 결합합니다. ^[1] 결합된 펩타이드는 아미노 말단이 수용체 TMD(transmembrane transmembrane domain)에 깊숙이 삽입된 확장 나선을 채택하여 막횡단 나선 6의 카르복실 말단을 부분적으로 풀고 이 나선의 중간에 날카로운 꼬임을 유도하여 수용체를 허용합니다. G 단백질과 결합합니다. ^[2]