Amino Acid Starvation(아미노산 기아)란 무엇입니까?
Amino Acid Starvation 아미노산 기아 - Furthermore, expression levels of (N)CCA-RNAs were severely reduced by various cellular treatments, including UV irradiation, amino acid starvation, inhibition of mitochondrial respiratory complexes, and inhibition of the cell cycle. [1] We have found that DIRAS3 mediates autophagy induced by amino acid starvation, where nutrient sensing by mTOR plays a central role. [2] Under environmental stress, such as bile acid stress, heat shock, and amino acid starvation, the two populations of bacteria responded differently in terms of MqsA degradation and production. [3] Our results show that both antitoxin-specific and operon promoters are not regulated by stresses such as amino acid starvation, oxidative shock, or bile salts. [4] The role of the nucleotide alarmone (p)ppGpp has been extensively studied in response to external stresses, such as amino acid starvation, in Escherichia coli, but much less is known about the involvement of (p)ppGpp in response to perturbations in intracellular processes. [5] Cells, from yeast to humans, typically respond to amino acid starvation by initiating degradation of cellular components by inducing autophagy. [6] IBAV replication is suppressed by the inhibition of autophagy, and since mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is a key regulator of autophagy, we examined if mTORC1 inhibition by amino acid starvation or mTOR inhibitors (Torin 1 and rapamycin) affects IBAV replication. [7] The FHA-containing mycobacterial protein GarA is a central element of a phosphorylation-dependent signaling pathway that redirects metabolic flux in response to amino acid starvation or cell growth requirements. [8] When subjected to amino acid starvation, Escherichia coli cells rapidly produce the alarmone nucleotide (p)ppGpp. [9] The expression of genes in the gcn2/eif2α/atf4 pathway, triggered in response to protein or amino acid starvation, were evaluated. [10] T-boxes act by directly binding to non-aminoacylated tRNA in response to amino acid starvation. [11] Normally resident in Golgi membranes and endosomes, during amino acid starvation, ATG9A traffics to sites of autophagosome formation. [12] Amino acid starvation in Escherichia coli activates the enzymatic activity of the stringent factor RelA, leading to accumulation of the alarmone nucleotide (p)ppGpp. [13] Substitutions of this arginine residue rendered mTORC1 signaling insensitive to amino acid starvation and are found frequently in cancers such as glioblastoma. [14] T-box riboregulators are a class of cis-regulatory RNAs that govern the bacterial response to amino acid starvation by binding, decoding and reading the aminoacylation status of specific transfer RNAs. [15] Our data suggest the loss-of-function nature of SZT2 mutations in the patients, and consequent hyperactivation of mTORC1 signaling in response to both amino acid starvation and stimulation in their LCLs. [16] The eukaryotic translation initiation factor 2α (eIF2α) kinase GCN2 is activated by amino acid starvation to elicit a rectifying physiological program known as the Integrated Stress Response (ISR). [17] However, it is not clear whether RSH (enzyme mediating stringent response to amino acid starvation) or small alarmone synthetases (SASs) are involved in the maintenance of (p)ppGpp level in response to β-lactams. [18] mTORC1 activity is normally suppressed by amino acid starvation through a cascade of multiple regulatory protein complexes, e. [19] Amino acid starvation in Escherichia coli activates the enzymatic activity of the stringent factor RelA, leading to accumulation of the alarmone nucleotide (p)ppGpp. [20] TFEB-induced signaling endosomes en route to lysosomes are induced by amino acid starvation and are required to dissociate TSC2, re-tether and activate MTORC1 on endolysosomal membranes. [21] Four protein kinases (general control nonderepressible-2 (GCN2) kinase, double-stranded RNA-activated protein kinase (PKR), PKR-endoplasmic reticulum (ER)-related kinase (PERK), and heme-regulated inhibitor kinase (HRI)) phosphorylate eIF2α in the presence of stressors such as amino acid starvation, viral infection, ER stress, and heme deficiency. [22] These phenotypes were found under amino acid starvation, a condition that has widespread, powerful effects on activation and translation of proteins involved in regulating protein synthesis. [23] RelA is activated by amino acid starvation, whereas SpoT, which can also degrade (p)ppGpp, responds to fatty acid (FA), carbon and phosphate starvation. [24] Cycloheximide also prevents translation of these newly transcribed messages, leading to an apparent drop in TE of these genes under conditions that include key transitions during the yeast metabolic cycle, meiosis, and amino acid starvation; however, this effect is abolished when cycloheximide pretreatment is omitted. [25] The (p)ppGpp accumulation followed the elevated temperature and amino acid starvation for all bacteria tested. [26] We find that overexpressing USP30 prevents pexophagy during amino acid starvation, and its depletion results in pexophagy induction under basal conditions. [27] Until recently, a model of activation focussed on the increase of deacylated tRNA associated with amino acid starvation, with deacylated tRNA binding directly to GCN2 and releasing autoinhibition. [28] In addition, we also illustrated upregulation of autophagic flux in isolated islets after glucose and amino acid starvation. [29] Here we demonstrate that translation of both endogenous and reporter ACTB mRNA is inhibited in the presence of mTOR kinase inhibitor (Torin1) and under amino acid starvation. [30] Occasionally, cells must adapt to an inimical growth conditions like amino acid starvation (AAS) by downregulating protein synthesis. [31] The capacity to bind SH3BP4 was dispensable for regulation of NF-κB-mediated transcription and suppression of proapoptotic caspase activation but contributed to inhibition of amino acid starvation-induced autophagy by MC159. [32]또한, (N)CCA-RNA의 발현 수준은 UV 조사, 아미노산 기아, 미토콘드리아 호흡 복합체 억제 및 세포주기 억제를 포함한 다양한 세포 처리에 의해 심각하게 감소되었습니다. [1] 우리는 DIRAS3가 mTOR에 의한 영양소 감지가 중심적인 역할을 하는 아미노산 기아에 의해 유도된 자가포식을 매개한다는 것을 발견했습니다. [2] 담즙산 스트레스, 열 쇼크 및 아미노산 기아와 같은 환경 스트레스 하에서 두 박테리아 집단은 MqsA 분해 및 생산 측면에서 다르게 반응했습니다. [3] 우리의 결과는 항독소 특이적 프로모터와 오페론 프로모터가 아미노산 기아, 산화 쇼크 또는 담즙염과 같은 스트레스에 의해 조절되지 않는다는 것을 보여줍니다. [4] 뉴클레오티드 알람론(p)ppGpp의 역할은 대장균에서 아미노산 기아와 같은 외부 스트레스에 대한 반응으로 광범위하게 연구되었지만 세포 내 과정의 교란에 대한 반응으로 (p)ppGpp가 관여하는 것에 대해서는 훨씬 덜 알려져 있습니다. . [5] 효모에서 인간에 이르기까지 세포는 일반적으로 자가포식을 유도하여 세포 구성요소의 분해를 시작함으로써 아미노산 기아에 반응합니다. [6] IBAV 복제는 자가포식의 억제에 의해 억제되며, 라파마이신 복합체 1(mTORC1)의 기계적 표적이 자가포식의 핵심 조절자이기 때문에 우리는 아미노산 기아 또는 mTOR 억제제(토린 1 및 라파마이신)에 의한 mTORC1 억제가 IBAV 복제에 영향을 미치는지 조사했습니다. [7] FHA를 함유한 마이코박테리아 단백질 GarA는 아미노산 기아 또는 세포 성장 요구 사항에 대한 반응으로 대사 플럭스를 리디렉션하는 인산화 의존적 신호 전달 경로의 중심 요소입니다. [8] 아미노산 기아 상태에 놓이면 대장균 세포는 빠르게 알라몬 뉴클레오티드(p)ppGpp를 생성합니다. [9] 단백질 또는 아미노산 기아에 대한 반응으로 유발되는 gcn2/eif2α/atf4 경로의 유전자 발현을 평가했습니다. [10] T-box는 아미노산 기아에 대한 반응으로 아미노아실화되지 않은 tRNA에 직접 결합하여 작용합니다. [11] 일반적으로 골지막과 엔도솜에 상주하며 아미노산 결핍 시 ATG9A는 자가포식소체 형성 부위로 이동합니다. [12] 대장균의 아미노산 결핍은 엄격한 인자 RelA의 효소 활성을 활성화시켜 알람몬 뉴클레오티드(p)ppGpp의 축적을 유도합니다. [13] 이 아르기닌 잔기의 치환은 mTORC1 신호전달이 아미노산 기아에 둔감하게 만들고 교모세포종과 같은 암에서 자주 발견됩니다. [14] T-box 리보레귤레이터는 특정 전달 RNA의 아미노아실화 상태를 결합, 디코딩 및 판독하여 아미노산 기아에 대한 박테리아 반응을 제어하는 시스-조절 RNA 부류입니다. [15] 우리의 데이터는 환자의 SZT2 돌연변이의 기능 상실 특성과 아미노산 기아 및 LCL의 자극에 대한 반응으로 mTORC1 신호의 과활성화를 시사합니다. [16] 진핵생물 번역 개시 인자 2α(eIF2α) 키나제 GCN2는 아미노산 기아에 의해 활성화되어 통합 스트레스 반응(ISR)으로 알려진 수정 생리학적 프로그램을 이끌어냅니다. [17] 그러나 RSH(아미노산 기아에 대한 엄격한 반응을 매개하는 효소) 또는 작은 알람몬 합성효소(SAS)가 β-락탐에 대한 반응으로 (p)ppGpp 수준의 유지에 관여하는지 여부는 명확하지 않습니다. [18] mTORC1 활성은 일반적으로 여러 조절 단백질 복합체의 캐스케이드를 통한 아미노산 기아에 의해 억제됩니다. [19] 대장균의 아미노산 결핍은 엄격한 인자 RelA의 효소 활성을 활성화시켜 알람몬 뉴클레오티드(p)ppGpp의 축적을 유도합니다. [20] 리소좀으로 가는 도중에 TFEB 유도 신호 전달 엔도좀은 아미노산 기아에 의해 유도되며 TSC2를 해리하고, 엔도리소좀 막에서 MTORC1을 다시 묶고 활성화하는 데 필요합니다. [21] 4가지 단백질 키나제(일반 대조군 nondepressible-2(GCN2) 키나제, 이중 가닥 RNA-활성화 단백질 키나제(PKR), PKR-소포체(ER) 관련 키나제(PERK) 및 헴 조절 억제제 키나제(HRI)) 아미노산 기아, 바이러스 감염, ER 스트레스 및 헴 결핍과 같은 스트레스 요인이 있는 경우 eIF2α를 인산화합니다. [22] 이러한 표현형은 단백질 합성 조절에 관여하는 단백질의 활성화 및 번역에 광범위하고 강력한 영향을 미치는 아미노산 기아 상태에서 발견되었습니다. [23] RelA는 아미노산 기아에 의해 활성화되는 반면, (p)ppGpp도 분해할 수 있는 SpoT는 지방산(FA), 탄소 및 인산염 기아에 반응합니다. [24] Cycloheximide는 또한 이 새로 전사된 메시지의 번역을 방지하여 효모 대사 주기, 감수 분열 및 아미노산 기아 동안 주요 전환을 포함하는 조건에서 이러한 유전자의 TE의 명백한 감소를 초래합니다. 그러나 이 효과는 cycloheximide 전처리를 생략하면 사라집니다. [25] (p)ppGpp 축적은 시험된 모든 박테리아에 대해 상승된 온도 및 아미노산 기아를 따랐습니다. [26] 우리는 USP30을 과발현하면 아미노산 기아 동안 pexophagy를 방지하고 그것의 고갈은 기본 조건에서 pexophagy 유도를 초래한다는 것을 발견했습니다. [27] 최근까지 활성화 모델은 GCN2에 직접 결합하고 자가억제를 해제하는 탈아실화된 tRNA와 함께 아미노산 기아와 관련된 탈아실화된 tRNA의 증가에 초점을 맞췄습니다. [28] 또한 포도당과 아미노산 기아 후 고립 된 섬에서 autophagic 플럭스의 상향 조절을 설명했습니다. [29] 여기에서 우리는 내인성 및 리포터 ACTB mRNA의 번역이 mTOR 키나제 억제제(Torin1)의 존재 및 아미노산 기아 하에서 억제된다는 것을 보여줍니다. [30] 때때로 세포는 단백질 합성을 하향 조절하여 아미노산 기아(AAS)와 같은 불리한 성장 조건에 적응해야 합니다. [31] SH3BP4에 결합하는 능력은 NF-κB 매개 전사 조절 및 세포자멸사 카스파제 활성화 억제에 필수적이었지만 MC159에 의한 아미노산 기아 유발 자가포식 억제에 기여했습니다. [32]
amino acid starvation response 아미노산 기아 반응
Yeast in postdiauxic shift growth phase, relative to mid-log, responded with greater heat shock survival; and media supplementation with tryptophan and leucine blocked thermoprotection, perhaps by reversing the amino acid starvation response. [1] BackgroundIn the event of amino acid starvation, the cell activates two main protective pathways: Amino Acid starvation Response (AAR), to inhibit global translation, and autophagy, to recover the essential substrates from degradation of redundant self-components. [2] Depletion of Gln4p inhibited growth, and induced a GCN4 amino acid starvation response, indicative of uncharged tRNA accumulation and Gcn2 kinase activation. [3]mid-log에 비해 postdiaxic shift growth 단계의 효모는 더 큰 열 충격 생존으로 반응했습니다. 트립토판과 류신을 이용한 배지 보충은 아마도 아미노산 기아 반응을 역전시킴으로써 열 보호를 차단했습니다. [1] 배경아미노산 기아가 발생하면 세포는 두 가지 주요 보호 경로를 활성화합니다. 아미노산 기아 반응(AAR)은 전체 번역을 억제하고 자가포식은 중복된 자체 구성요소의 분해로부터 필수 기질을 복구합니다. [2] Gln4p의 고갈은 성장을 억제하고 GCN4 아미노산 기아 반응을 유도하여 충전되지 않은 tRNA 축적 및 Gcn2 키나제 활성화를 나타냅니다. [3]
amino acid starvation condition 아미노산 기아 상태
RelA is a ribosome-associated ppGpp synthetase that gets activated under amino acid starvation conditions whereas, SpoT is a bifunctional enzyme with both ppGpp synthetase and ppGpp hydrolase activities. [1] Previous studies of this regulator mainly revealed its function under amino acid starvation condition, where amino acid biosynthetic inhibitors were added in the culture. [2] RelA is a ribosome-associated ppGpp synthetase that gets activated under amino acid starvation conditions whereas, SpoT is a bifunctional enzyme with both ppGpp synthetase and ppGpp hydrolase activities. [3]RelA는 아미노산 기아 조건에서 활성화되는 리보솜 관련 ppGpp 합성 효소인 반면, SpoT는 ppGpp 합성 효소 및 ppGpp 가수분해 효소 활성을 모두 갖는 이중 기능 효소입니다. [1] 이 조절제에 대한 이전 연구에서는 주로 아미노산 생합성 억제제가 배양물에 첨가된 아미노산 기아 조건에서 그 기능이 밝혀졌습니다. [2] RelA는 아미노산 기아 조건에서 활성화되는 리보솜 관련 ppGpp 합성 효소인 반면, SpoT는 ppGpp 합성 효소 및 ppGpp 가수분해 효소 활성을 모두 갖는 이중 기능 효소입니다. [3]