Adenylation Domain(아데닐화 도메인)란 무엇입니까?
Adenylation Domain 아데닐화 도메인 - The flexibility of the adenylation domains of non-ribosomal peptide synthetases (NRPSs) to different substrates creates a diversity of structurally similar peptides. [1] The activation step catalyzed by adenylation domains primarily selects which amino acids are incorporated into nonribosomal peptides. [2] In addition, we successfully constructed an ATP regeneration system from AMP using the enzyme-MOF biocomposite, coupled with amide bond formation catalyzed by the adenylation domain of tyrocidine synthetase A (TycA-A). [3] In humans, UBA5 possesses two isoforms, each comprising an adenylation domain, but only one containing an N-terminal extension. [4] Adenylation domains possess a variety of unique structural and functional features that provide for such diversification in their resulting metabolites. [5] Of particular interest is understanding the basis for a class of methyltransferase domains (MT) that are found embedded within the adenylation domain (A) of fungal NRPS systems instead of in an end-to-end architecture. [6] This structural diversification strategy based on substrate flexibility of the adenylation domain and in vitro reconstitution can be applied to other adenylation-priming pathways, thus providing a supplementary method for diversity-oriented total synthesis. [7] We explored the natural diversity of the active site residues present in 92% of the adenylation domains of PvfC homologues and identified key residues for substrate selection and catalysis. [8]다른 기질에 대한 비리보솜 펩티드 합성효소(NRPS)의 아데닐화 도메인의 유연성은 구조적으로 유사한 펩티드의 다양성을 생성합니다. [1] 아데닐화 도메인에 의해 촉매되는 활성화 단계는 주로 어떤 아미노산이 비리보솜 펩티드에 통합되는지를 선택합니다. [2] 또한, 우리는 티로시딘 합성효소 A(TycA-A)의 아데닐화 도메인에 의해 촉매되는 아미드 결합 형성과 결합된 효소-MOF 생체 복합물을 사용하여 AMP로부터 ATP 재생 시스템을 성공적으로 구축했습니다. [3] 인간에서 UBA5는 각각 아데닐화 도메인을 포함하지만 N-말단 확장을 포함하는 하나만 포함하는 두 개의 이소폼을 보유합니다. [4] 아데닐화 도메인은 생성되는 대사산물에서 이러한 다양화를 제공하는 다양한 고유한 구조 및 기능적 특징을 가지고 있습니다. [5] 특히 관심의 대상은 종단 간 아키텍처 대신 곰팡이 NRPS 시스템의 아데닐화 도메인(A) 내에 포함된 메틸트랜스퍼라제 도메인(MT) 클래스의 기초를 이해하는 것입니다. [6] 아데닐화 도메인의 기질 유연성 및 시험관 내 재구성을 기반으로 하는 이 구조적 다양화 전략은 다른 아데닐화 프라이밍 경로에 적용할 수 있으므로 다양성 지향 전체 합성을 위한 보완 방법을 제공합니다. [7] 우리는 PvfC 동족체의 아데닐화 도메인의 92%에 존재하는 활성 부위 잔기의 자연적 다양성을 탐구하고 기질 선택 및 촉매 작용을 위한 핵심 잔기를 확인했습니다. [8]
nonribosomal peptide synthetase
Here we report the structure of the nonribosomal peptide synthetase ObiF1, highlighting the structure of the β-lactone-producing thioesterase domain and an interaction between the C-terminal MbtH-like domain with an upstream adenylation domain. [1] Here we report the structure of the nonribosomal peptide synthetase ObiF1, highlighting the structure of the β-lactone-producing thioesterase domain and an interaction between the C-terminal MbtH-like domain with an upstream adenylation domain. [2] MbtH-like proteins (MLPs) are small (∼10 kDa) proteins, which associate noncovalently with adenylation domains of some bacterial nonribosomal peptide synthetases (NRPS). [3] The adenylation domain of nonribosomal peptide synthetase (NRPS) is responsible for its selective substrate recognition and activation of the substrate (yielding an acyl-O-AMP intermediate) on ATP consumption. [4]여기에서 우리는 β-락톤 생성 티오에스테라제 도메인의 구조와 C-말단 MbtH 유사 도메인과 업스트림 아데닐화 도메인 간의 상호 작용을 강조하는 비리보솜 펩타이드 합성효소 ObiF1의 구조를 보고합니다. [1] 여기에서 우리는 β-락톤 생성 티오에스테라제 도메인의 구조와 C-말단 MbtH 유사 도메인과 업스트림 아데닐화 도메인 간의 상호 작용을 강조하는 비리보솜 펩타이드 합성효소 ObiF1의 구조를 보고합니다. [2] nan [3] nan [4]
A4 Adenylation Domain
In addition, characterization of the Lon20-A4 adenylation domain suggested that it can incorporate both ornithine and lysine into the final products. [1] Spectral networking analysis uncovered noursamycin derivatives that were later found to result from a relaxed substrate specificity of the A3 and A4 adenylation domains of the NRPS. [2]또한 Lon20-A4 아데닐화 도메인의 특성화는 오르니틴과 라이신을 모두 최종 제품에 통합할 수 있음을 시사했습니다. [1] nan [2]
Upstream Adenylation Domain
Here we report the structure of the nonribosomal peptide synthetase ObiF1, highlighting the structure of the β-lactone-producing thioesterase domain and an interaction between the C-terminal MbtH-like domain with an upstream adenylation domain. [1] Here we report the structure of the nonribosomal peptide synthetase ObiF1, highlighting the structure of the β-lactone-producing thioesterase domain and an interaction between the C-terminal MbtH-like domain with an upstream adenylation domain. [2]여기에서 우리는 β-락톤 생성 티오에스테라제 도메인의 구조와 C-말단 MbtH 유사 도메인과 업스트림 아데닐화 도메인 간의 상호 작용을 강조하는 비리보솜 펩타이드 합성효소 ObiF1의 구조를 보고합니다. [1] 여기에서 우리는 β-락톤 생성 티오에스테라제 도메인의 구조와 C-말단 MbtH 유사 도메인과 업스트림 아데닐화 도메인 간의 상호 작용을 강조하는 비리보솜 펩타이드 합성효소 ObiF1의 구조를 보고합니다. [2]
Nrp Adenylation Domain
An NRPS adenylation domain survey using DNA extracted from ∼2000 ecologically diverse soils found low cyclomarin/rufomycin biosynthetic diversity. [1] This biochemical knowledge was used to guide phylogenetic analysis of the β‐lactone synthetases to map their functional diversity within the acyl‐CoA synthetase, NRPS adenylation domain, and luciferase superfamily. [2]~2000개의 생태학적으로 다양한 토양에서 추출한 DNA를 사용한 NRPS 아데닐화 도메인 조사는 낮은 사이클로마린/루포마이신 생합성 다양성을 발견했습니다. [1] nan [2]