Acid Phosphatases(산성 인산분해효소)란 무엇입니까?
Acid Phosphatases 산성 인산분해효소 - The Acid phosphatases were showing intense activity in parietal and visceral layer of renal corpuscles, lumen and basement membrane of PCT. [1] The prime mechanism of mineral phosphate solubilization by microorganism is the production of organic acids and acid phosphatases which mineralize and mobilize phosphorus in soil. [2] These differences might be attributed to increase in P level in intercropping-induced nodules under low P supply, which was caused by the elevated activities of phytase and acid phosphatases in intercropping-induced nodules. [3] At the same time, the specific activity of amylases and acid phosphatases of soybean seeds was not strongly affected by S. [4] Carbon rhizodeposition was quantified by using 13CO2 labeling, and six soil enzyme activities were measured: β-glucosidase (BG), arylamidase (ARYLN), N-acetyl-glucosaminidase (NAG), phosphatases (PHO) and alkaline and acid phosphatases (AKP and ACP). [5] Here we considered the activities and isoform patterns of certain proteases and acid phosphatases (ACP) in the midgut of Lymantria dispar larvae as well as the integrated biomarker response (IBR) for application in Cd biomonitoring. [6] It was also observed that both strains produced alkaline and acid phosphatases, while only Herbaspirillum sp. [7] Lupins are singular plants, as, under N and P deficiencies, they are capable to develop new organs, the N2-fixing symbiotic nodules, and some species can also transform their root architecture to form cluster roots, hundreds of short rootlets that alter their metabolism to induce a high-affinity P transport system and enhance synthesis and secretion of organic acids, flavonoids, proteases, acid phosphatases, and proton efflux. [8] Distinct alteration in the architecture of gills, liver and kidney was observed besides significant increase in the level of lipid peroxidation (LPO), alanine aminotransferase (ALT), aspartate aminotransferase (AST), acid phosphatases (ACP) and alkaline phosphatase (ALP) while the level of superoxide dismutase (SOD), catalase (CAT), glutathione s-transferase (GST) and reduced glutathione (GSH) activity decreased in metabolically active tissues like brain, liver, kidney, gills and muscles. [9] High microbial activity was indicated by intense expression of soil enzyme activities involved in C, N and P cycling in the rhizosphere (cellulase, leucine peptidase, alkaline and acid phosphatases) but without MCP effects. [10] Activities of acetylcholinesterase (AChE), glutathione S-transferase (GST), esterase (EST), acid phosphatases (ACP), and alkaline phosphatases (ALP) were increased in the chlorpyrifos-selected (Chlor-SEL) population in relation to an unselected (Un-SEL) population. [11] 10-20 days after the formation of the periodontitis model in rats, the activity of alkaline and acid phosphatases, lipoamide dehydrogenase and nonspecific AS-esterase increases in the background of systemic application of mildronate in the gingival tissues, and the activity of lactate dehydrogenase and succinate dehydrogenase decreases. [12] Here, we demonstrated that the increased efficacy of the conjugated enzyme is partly due to a higher intracellular maturation because of its insensitiveness to acid phosphatases during the routing to lysosomes. [13] Rhizosphere acidification, exudation of acid phosphatases, and rapid remobilization of leaf P are unlikely strategies used by Eutrema for coping with low Pi. [14] Medium- or high-dose treatment with caffeine significantly decreased the activities of alkaline and acid phosphatases in OVX rats. [15] , alkaline phosphatases (ALP), acid phosphatases (ACP), acetylcholinesterase (AChE), glutathione S-transferase (GST) and esterase (EST) upon continuous selection in laboratory was examined. [16] Level of acid phosphatases in the homogenate of Bactrocera zonata, After exposure to sunlight for two hours after treated by compound Copper chlorophyllin or Magnesium chlorophyllin, results showed high increase (52. [17] The activities of alkaline and acid phosphatases were higher in the guts of the green strain than in the white or purple strains at the same temperature. [18] In our recent studies, we explored the basic characteristics and functions of alkaline phosphatases, acid phosphatases, carbonic anhydrases, tyrosinase, and a novel astacin-like metalloproteinase in Pinctada fucata. [19]Acid phosphatase는 신장 소체의 정수리 및 내장층, 내강 및 PCT 기저막에서 강한 활성을 보였다. [1] 미생물에 의한 미네랄 인산염 가용화의 주요 메커니즘은 토양에서 인을 광물화하고 이동시키는 유기산과 산성 인산분해효소의 생산입니다. [2] 이러한 차이는 간작으로 유발된 결절에서 phytase와 acid phosphatase의 활성 증가로 인해 낮은 인 공급 하에서 간작으로 유발된 결절에서 P 수치가 증가했기 때문일 수 있습니다. [3] 동시에 대두 종자의 amylase와 acid phosphatase의 비활성은 S. [4] 탄소 rhizodeposition은 13CO2 표지를 사용하여 정량화되었으며 6 가지 토양 효소 활성이 측정되었습니다. ACP). [5] 여기에서 우리는 Lymantria dispar 유충의 중장에서 특정 protease와 acid phosphatase(ACP)의 활성과 동형 패턴과 Cd 생체 모니터링에 적용하기 위한 통합 바이오마커 반응(IBR)을 고려했습니다. [6] 또한 두 균주 모두 알칼리성 및 산성 포스파타제를 생산하는 반면 Herbaspirillum sp. [7] 루핀은 N과 P가 결핍되면 새로운 기관인 N2를 고정하는 공생 결절을 개발할 수 있고 일부 종은 뿌리 구조를 변형하여 신진대사를 변경하는 수백 개의 짧은 뿌리인 클러스터 뿌리를 형성할 수 있기 때문에 단일 식물입니다. 고친화성 P 수송 시스템을 유도하고 유기산, 플라보노이드, 프로테아제, 산성 포스파타제 및 양성자 유출의 합성 및 분비를 향상시킵니다. [8] 지질 과산화(LPO), 알라닌 아미노트랜스퍼라제(ALT), 아스파르테이트 아미노트랜스퍼라제(AST), 산성 포스파타제(ACP) 및 알칼리성 포스파타제(ALP) 수준의 상당한 증가 외에 아가미, 간 및 신장 구조의 뚜렷한 변화가 관찰되었습니다. 슈퍼옥사이드 디스뮤타제(SOD), 카탈라제(CAT), 글루타티온 s-트랜스퍼라제(GST) 및 감소된 글루타티온(GSH) 활성 수준은 뇌, 간, 신장, 아가미 및 근육과 같은 대사 활성 조직에서 감소했습니다. [9] 높은 미생물 활성은 근권(셀룰라제, 류신 펩티다제, 알칼리성 및 산성 포스파타제)에서 C, N 및 P 순환에 관여하지만 MCP 효과는 없는 토양 효소 활성의 강렬한 발현에 의해 표시되었습니다. [10] 아세틸콜린에스테라제(AChE), 글루타티온 S-트랜스퍼라제(GST), 에스테라제(EST), 산성 포스파타제(ACP) 및 알칼리성 포스파타제(ALP)의 활성은 선택되지 않은 그룹과 관련하여 chlorpyrifos-selected(Chlor-SEL) 집단에서 증가했습니다. (Un-SEL) 인구. [11] 쥐에서 치주염 모델을 형성한 후 10-20일 후에 치은 조직에서 마일드로네이트의 전신 적용의 배경에서 알칼리성 및 산성 포스파타제, 리포아미드 탈수소효소 및 비특이적 AS-에스테라제의 활성이 증가하고, 젖산 탈수소효소 및 숙시네이트 탈수소효소가 감소합니다. [12] 여기에서 우리는 접합된 효소의 증가된 효능이 부분적으로 리소좀으로 라우팅하는 동안 산성 포스파타제에 대한 둔감성으로 인해 더 높은 세포내 성숙으로 인한 것임을 입증했습니다. [13] 근권 산성화, 산성 인산분해효소의 삼출, 잎 P의 빠른 재동원은 낮은 Pi에 대처하기 위해 Eutrema가 사용하는 전략일 것 같지 않습니다. [14] 중간 또는 고용량의 카페인 처리는 OVX 쥐에서 알칼리성 및 산성 인산분해효소의 활성을 유의하게 감소시켰습니다. [15] , 알칼리성 인산분해효소(ALP), 산성 인산분해효소(ACP), 아세틸콜린에스테라아제(AChE), 글루타티온 S-트랜스퍼라아제(GST) 및 에스테라아제(EST)를 실험실에서 연속 선별하여 검사했습니다. [16] Bactrocera zonata의 균질물에서 acid phosphatase의 수준은 화합물 Copper chlorophyllin 또는 Magnesium chlorophyllin으로 처리한 후 2시간 동안 햇빛에 노출시킨 후 높은 증가를 보였다(52. [17] 알칼리성 및 산성 인산분해효소의 활성은 동일한 온도에서 백색 또는 보라색 균주보다 녹색 균주의 내장에서 더 높았다. [18] 우리의 최근 연구에서 우리는 Pinctada fucata에서 알칼리성 인산 가수 분해 효소, 산성 인산 가수 분해 효소, 탄산 탈수 효소, 티로시나아제 및 새로운 아스타신 유사 금속 단백 분해 효소의 기본 특성과 기능을 탐구했습니다. [19]
Purple Acid Phosphatases 보라색 산성 인산 가수분해효소
Mildew resistance Locus (MLOs)-like proteins, heavy metal transport proteins, and ubiquitin protein ligase showed trend of upregulation in susceptible genotypes, while tetratricopeptide repeats (TPR), pentatricopeptide repeat (PPR), chitinases, glutathione S-transferases, purple acid phosphatases showed upregulation in resistant genotypes. [1] To cope with P limitation, plants have evolved a range of metabolic responses such as accumulation of purple acid phosphatases (PAP) to enhance phosphates acquisition. [2] Plant purple acid phosphatases (PAPs) are known to participate in the phosphate (Pi) acquisition and utilization. [3] Plants secrete purple acid phosphatases (PAPs) under phosphorus (P) shortage but the contribution of plant PAPs to P acquisition is not well understood. [4] Other gene types under positive selection, expanded through tandem duplications and retained as triplets from whole genome duplications, codified for purple acid phosphatases and MATE-efflux proteins. [5] Interestingly, we found that the overexpression of Gm6PGDH1 weakened the response of several other important Pi-answer genes to Pi starvation, such as some purple acid phosphatases (PAPs) and redox-related genes. [6] Additionally, large amounts of high-affinity phosphate transporters, vacuolar phosphate efflux transporters, and purple acid phosphatases were expressed. [7] Among them, purple acid phosphatases (PAPs) are predominantly associated with P remobilization within the plant and acquisition from the soil by hydrolyzing organic P compounds. [8] While not among the most abundant components, eight unique dephosphorylation enzymes were also present including three purple acid phosphatases. [9] Moreover, under low-Pi conditions, Pi transporters and phosphatases were specifically induced in the roots at both the transcript and protein levels, and increased amounts of mRNA and protein of two purple acid phosphatases (PAPs) and one UDP-sulfoquinovose synthase (SQD) were specifically detected in the roots. [10] Among them purple acid phosphatases (PAPs) gained attention due to their crucial role in the acquisition of phosphate by plants and also as a promising target for novel treatments of bone-related disorders. [11] Genes related to organic acid synthesis, encoding for purple acid phosphatases (APase) and nucleases (RNase) were upregulated under the 1D and 10D treatments, respectively. [12] Purple acid phosphatases (PAPs) are ubiquitous metalloenzymes, which catalyze the hydrolysis of a wide range of phosphate esters and anhydrides. [13] Purple acid phosphatases (PAPs) are binuclear hydrolases that catalyze the hydrolysis of phosphorylated substrates under acidic to neutral conditions. [14] Increasing the expression level of purple acid phosphatases (PAPs), which hydrolyze organic phosphate to inorganic phosphate (Pi), is an important response to Pi starvation in plants. [15] Our analysis revealed a previously unreported phytase activity of the alkaline phosphatase and sulfatase superfamily (cl23718) and of purple acid phosphatases from nonvegetal origin. [16] The catalytic signatures of phytases are restricted to the molecular domains of four protein superfamilies: histidine phosphatases, protein tyrosine phosphatases, the purple acid phosphatases and the β-propeller phosphatases. [17] Purple acid phosphatases (PAPs) are members of the large family of metallohydrolases, a group of enzymes that perform a wide range of biological functions, while employing a highly conserved catalytic mechanism. [18] Among 29 predicted Arabidopsis purple acid phosphatases (PAPs), AtPAP26 functions as the principle extracellular and intracellular PAP isozyme that is upregulated to recycle and scavenge Pi during Pi-deprivation or leaf senescence. [19]곰팡이 저항성 유전자좌(MLOs) 유사 단백질, 중금속 수송 단백질 및 유비퀴틴 단백질 리가제는 감수성 유전자형에서 상향조절되는 경향을 보인 반면, 테트라트리코펩티드 반복부(TPR), 펜타트리코펩티드 반복부(PPR), 키티나제, 글루타티온 S-트랜스퍼라제, 보라색 산성 포스파타제 내성 유전자형에서 상향조절을 보였다. [1] 인 제한에 대처하기 위해 식물은 인산염 획득을 향상시키기 위해 보라색 산성 인산 가수분해 효소(PAP)의 축적과 같은 다양한 대사 반응을 진화시켰습니다. [2] 식물 보라색 산 포스파타아제(PAP)는 인산염(Pi) 획득 및 활용에 참여하는 것으로 알려져 있습니다. [3] 식물은 인(P)이 부족한 상태에서 보라색 산 포스파타제(PAP)를 분비하지만 P 획득에 대한 식물 PAP의 기여는 잘 알려져 있지 않습니다. [4] 양성 선택 하에 있는 다른 유전자 유형은 탠덤 복제를 통해 확장되고 전체 게놈 복제에서 삼중항으로 유지되며, 보라색 산성 포스파타제 및 MATE 유출 단백질에 대해 코드화됩니다. [5] 흥미롭게도, 우리는 Gm6PGDH1의 과발현이 PAP(자주색 산성 인산 가수분해효소) 및 산화환원 관련 유전자와 같은 Pi 기아에 대한 몇 가지 다른 중요한 Pi-answer 유전자의 반응을 약화시킨다는 것을 발견했습니다. [6] 또한, 다량의 고친화성 인산염 수송체, 액포 인산 유출 수송체 및 보라색 산성 포스파타제가 발현되었습니다. [7] 그 중 보라색 산 인산분해효소(PAPs)는 주로 식물 내에서 인의 재이동과 유기 인 화합물을 가수분해하여 토양에서 획득하는 것과 관련이 있습니다. [8] 가장 풍부한 성분은 아니지만 3개의 보라색 산성 포스파타제를 포함하여 8개의 독특한 탈인산화 효소도 존재했습니다. [9] 또한, 낮은 Pi 조건에서 Pi 수송체와 포스파타제는 전사체 및 단백질 수준 모두에서 뿌리에서 특이적으로 유도되었으며, 2개의 PAP(Purple Acid phosphatase) 및 1개의 UDP-sulfoquinovose synthase(SQD)의 mRNA 및 단백질 양이 증가했습니다. 특히 뿌리에서 발견되었습니다. [10] 그 중 보라색 산 포스파타아제(PAP)는 식물이 인산염을 획득하는 데 중요한 역할을 하고 뼈 관련 장애의 새로운 치료를 위한 유망한 표적으로 주목을 받았습니다. [11] 보라색 산 인산분해효소(APase) 및 뉴클레아제(RNase)를 인코딩하는 유기산 합성과 관련된 유전자는 각각 1D 및 10D 처리에서 상향 조절되었습니다. [12] PAP(Purple acid phosphatase)는 광범위한 포스페이트 에스테르 및 무수물의 가수분해를 촉매하는 유비쿼터스 금속효소입니다. [13] 보라색 산 인산 가수분해효소(PAP)는 산성에서 중성 조건에서 인산화된 기질의 가수분해를 촉매하는 이핵 가수분해효소입니다. [14] 유기 인산염을 무기 인산염(Pi)으로 가수분해하는 보라색 산성 인산 가수분해효소(PAPs)의 발현 수준을 높이는 것은 식물의 Pi 기아에 대한 중요한 반응입니다. [15] 우리의 분석은 이전에 보고되지 않은 알칼리성 포스파타제 및 설파타제 슈퍼패밀리(cl23718) 및 비식물성 기원의 보라색 산성 포스파타제의 피타제 활성을 밝혀냈습니다. [16] 피타아제의 촉매 시그니처는 히스티딘 포스파타제, 단백질 티로신 포스파타제, 보라색 산 포스파타제 및 β-프로펠러 포스파타제와 같은 4가지 단백질 슈퍼패밀리의 분자 도메인으로 제한됩니다. [17] PAP(Purple acid phosphatase)는 고도로 보존된 촉매 메커니즘을 사용하면서 광범위한 생물학적 기능을 수행하는 효소 그룹인 메탈로하이드롤라제(metallohydrolase)의 큰 계열의 구성원입니다. [18] 29개의 예측된 Arabidopsis Purple acid phosphatase(PAP) 중에서 AtPAP26은 Pi 결핍 또는 잎 노화 동안 Pi를 재활용하고 제거하기 위해 상향 조절되는 주요 세포외 및 세포내 PAP 동종효소로 기능합니다. [19]
Phosphatidic Acid Phosphatases 포스파티딘산 포스파타제
Phospholipid synthesis and fat storage as triglycerides are regulated by lipin phosphatidic acid phosphatases (PAPs), whose enzymatic PAP function requires association with cellular membranes. [1] Phospholipid synthesis and fat storage as triglycerides is regulated by lipin phosphatidic acid phosphatases (PAPs), whose enzymatic PAP function requires association with cellular membranes. [2] In this reference, overexpression of either of the two yeast FIT2 proteins in a strain deficient in the three known phosphatidic acid phosphatases yielded no significant PA phosphatase activity. [3] Two types of integral membrane C55-PP phosphatases were described: BacA enzymes and a sub-group of PAP2 enzymes (type 2 phosphatidic acid phosphatases). [4]트리글리세리드로서의 인지질 합성 및 지방 저장은 효소 PAP 기능이 세포막과의 결합을 필요로 하는 리핀 인산 인산 가수분해효소(PAP)에 의해 조절됩니다. [1] 트리글리세리드로서의 인지질 합성 및 지방 저장은 효소 PAP 기능이 세포막과의 연합을 필요로 하는 리핀 인산 인산 가수분해효소(PAP)에 의해 조절됩니다. [2] 이 참고 문헌에서, 3개의 알려진 포스파티드산 포스파타제가 결핍된 균주에서 2개의 효모 FIT2 단백질 중 하나의 과발현은 유의미한 PA 포스파타제 활성을 나타내지 않았다. [3] 두 가지 유형의 통합 막 C55-PP 포스파타제가 설명되었습니다: BacA 효소 및 PAP2 효소의 하위 그룹(유형 2 포스파타제). [4]
Specific Acid Phosphatases
Our study suggests that the bioavailability of enzyme cofactors (exchangeable calcium in the case of phoD, phoX and βPPhy studied here) influence the abundance of genes in soil microbial communities; in the absence of cofactors, genes coding for alternative enzyme families that do not require the limiting cofactor (for example, non-specific acid phosphatases which require vanadate) become more abundant. [1] Aims: Investigation on the phosphotransferase activity of two non-specific acid phosphatases (EC 3. [2]우리의 연구는 효소 보조인자(여기서 연구된 phoD, phoX 및 βPPhy의 경우 교환 가능한 칼슘)의 생체이용률이 토양 미생물 군집에서 유전자의 풍부함에 영향을 미친다는 것을 시사합니다. 보조 인자가 없으면 제한 보조 인자(예: 바나데이트를 필요로 하는 비특이적 산성 인산 가수분해효소)를 필요로 하지 않는 대체 효소 패밀리를 코딩하는 유전자가 더 풍부해집니다. [1] 목적: 2개의 비특이적 산성 인산분해효소의 포스포트랜스퍼라제 활성에 대한 조사(EC 3. [2]
acid phosphatases activity 산성 인산분해효소 활성
Acid phosphatases activity decreased by about 21% after the addition of biochar to Vermi amended soil. [1] Coragen administration elevated alkaline and acid phosphatases activity and reduced the calcium and phosphorus level in urine and serum of rats administered with Coragen. [2]산성 포스파타아제 활성은 Vermi 수정 토양에 바이오 숯을 첨가한 후 약 21% 감소했습니다. [1] Coragen 투여는 알칼리성 및 산성 인산 가수분해효소 활성을 증가시켰고 Coragen을 투여한 쥐의 소변과 혈청에서 칼슘과 인 수치를 감소시켰습니다. [2]